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Lösungen - Enzymologie

Zuordnung:

A Aufbau von Biomolekülen
B Abbau von Biomolekülen
C Reihenfolge der Enzymreaktionen im Fliessgleichgewicht
D Aktivierungsenergie
E NAD+

A) Katabolismus - B
B) Anabolismus - A
C) Stoffwechselweg - C
D) Übergangszustand - D
E) Oxidoreduktase - E


Bei einer Enzymreaktion ist Km für Substrat A 1 mM und für Substrat B 10 mM. Welche Aussage ist richtig?

A) Es braucht mehr A als B um Vmax zu erreichen
B) Es braucht weniger A als B um Vmax zu erreichen
C) Es braucht 10mal mehr B, um Vmax zu erreichen
D) Es braucht 10mal mehr A, um Vmax zu erreichen
E) Keine der obigen Aussagen ist richtig

In einem Enzymassay misst man eine Absorptionsänderung von 0.3 min-1 cm-1. Exktinktionskoeffizient = 6 mM-1 cm-1, Proteinkonzentration = 400 mg L-1. Welches Wertepaar für die Enzymaktivität (U/L) und die spezifische Enzymaktivität (U/mg) ist richtig?

A) 5 U/L und 1.25 U/mg >> U/L = 0.3/6 = 0.05 mmol/L×min = 50 umol/L×min = 50 U/L, 50/400 = 0.125 U/mg
B) 50 U/L und 12.5 U/mg >> U/L = 0.3/6 = 0.05 mmol/L×min = 50 umol/L×min = 50 U/L, 50/400 = 0.125 U/mg
C) 50 U/L und 0.125 U/mg >> U/L = 0.3/6 = 0.05 mmol/L×min = 50 umol/L×min = 50 U/L, 50/400 = 0.125 U/mg
D) 50 U/L und 1.25 U/mg >> U/L = 0.3/6 = 0.05 mmol/L×min = 50 umol/L×min = 50 U/L, 50/400 = 0.125 U/mg
E) 5 U/L und 12.5 U/mg >> U/L = 0.3/6 = 0.05 mmol/L×min = 50 umol/L×min = 50 U/L, 50/400 = 0.125 U/mg

Welche Definition der Enzymaktivität U ist richtig?

A) 1 U = 1 µmol Substrat/min
B) 1 U = 1 millimol Substrat/min
C) 1 U = 1 µmol Substrat/cm
D) 1 U = 1 µmol Substrat/min mg
E) 1 U = 1 millimol Substrat/mg

Eine Enzmylösung hat eine Aktivität von 1 U/L. Die Konzentration des reinen Enzyms in der Lösung beträgt 0.02 Mikromol/L. Wie gross ist die molekulare Aktivität des Enzyms?

A) 0.1 min-1 >> 1 umol/L×min geteilt durch 0.02 umol/L = 50 1/min
B) 1 min-1 >> 1 umol/L×min geteilt durch 0.02 umol/L = 50 1/min
C) 5 min-1 >> 1 umol/L×min geteilt durch 0.02 umol/L = 50 1/min
D) 50 min-1 >> 1 umol/L×min geteilt durch 0.02 umol/L = 50 1/min
E) 100 min-1 >> 1 umol/L×min geteilt durch 0.02 umol/L = 50 1/min

Welche Informationen sind unerlässlich, um einen Stoffwchselweg zu beschreiben?

A) E.C. Nummern der beteiligten Enzyme
B) Reihenfolge der einzelnen Reaktionsschritte
C) enzymatische Mechanismen aller Reaktionsschritte
D) Regulation aller Reaktionsschritte
E) optimale pH-Werte aller Reaktionsschritte

Welche Differenz der freien Enthalpie wird vom Enzym erniedrigt?

A) G zwischen S und P
B) G zwischen E + S und ES
C) G zwischen E + S und ES#
D) G zwischen E + P und EP
E) G zwischen E und E#

Wie nennt man das Enzym, von dem alle Nichtproteinteile entfernt worden sind?

A) Holoenzym
B) Zymogen
C) Proenzym
D) Coenzym
E) Apoenzym

Welche Aussage ist falsch?

A) Km = [S] bei Vmax/2
B) Vmax = v bei [S] >> Km
C) Anfangsgeschwindigkeit = v bei [S] << Km
D) MM-Gleichung gilt nur für Anfangsgeschwindigkeiten
E) MM-Gleichung gilt nur für [ES] = konstant


Welches ist der Wert des Schnittpunkts mit der X-Achse in einer Lineweaver-Burk Darstellung, welche mit der nebenstehenden Gleichung beschrieben wird?

A) 1/Vmax
B) -1/Vmax
C) 1/Km
D) -1/Km
E) Km/Vmax

Wie gross ist v einer Enzymreaktion mit MM-Mechanismus, wenn [S] = 5Km?

A) 5/4 Vmax >> S = 5×Km in MM-Gleichung einsetzen, gibt die richtige Lösung
B) 4/5 Vmax >> S = 5×Km in MM-Gleichung einsetzen, gibt die richtige Lösung
C) 6/4 Vmax >> S = 5×Km in MM-Gleichung einsetzen, gibt die richtige Lösung
D) 4/6 Vmax >> S = 5×Km in MM-Gleichung einsetzen, gibt die richtige Lösung
E) 5/6 Vmax

Zu welcher Grösse ist die Geschwindigkeit einer Enzymreaktion linear proportional?

A) -G/RT
B) G#/RT
C) exp(G#/RT)
D) exp(-G#/RT)
E) ln(G#/RT)

Eine Enzymreaktion braucht ATP als Substrat. AMP ist ein kompetitiver Inhibitoren der Reaktion, Adenosin hemmt die Reaktion nicht. Welche Folgerung kann man aus dieser Beobachtung schliessen?

A) Adenosin ist zu gross, um an die aktive Stelle zu binden
B) Adenosin bindet ausserhalb der aktiven Stelle
C) Der Ribosering ist für die Hemmung nötig
D) Die Phosphatgruppe ist für die Hemmung nötig
E) Adenin ist für die Hemmung nötig


Welche Kurve beschriebt eine Reaktion mit positiver Kooperativität?

A) grün
B) schwarz
C) gelb
D) rot
E) blau


Zu welcher Klasse gehört das Enzym, welches diese Reaktion katalysiert?

A) Hydrolasen
B) Oxidoreduktasen
C) Isomerasen
D) Lyasen
E) Transferasen


Zu welcher Klasse gehört das Enzym, welches diese Reaktion katalysiert?

A) Hydrolasen
B) Oxidoreduktasen
C) Isomerasen
D) Lyasen
E) Transferasen


Zu welcher Klasse gehört das Enzym, welches diese Reaktion katalysiert?

A) Hydrolasen
B) Oxidoreduktasen
C) Isomerasen
D) Lyasen
E) Transferasen


Zu welcher Klasse gehört das Enzym, welches diese Reaktion katalysiert?

A) Hydrolasen
B) Oxidoreduktasen
C) Ligasen
D) Lyasen
E) Transferasen


Zu welcher Klasse gehört das Enzym, welches diese Reaktion katalysiert?

A) Hydrolasen
B) Oxidoreduktasen
C) Isomerasen
D) Lyasen
E) Transferasen

Welche Funktionen üben Coenzyme und prosthetische Gruppen aus?

1. Wasserstoffübertragung bei Redoxreaktionen
2. Elektronenübertragung bei Redoxreaktionen
3. Decarboxylierungs- und Carboxylierungsreaktionen
4. Übertragung von Alkyl- und Acylgruppen

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welches Coenzym ist an Redoxreaktionen beteiligt?

1. Nicotinamidadenindinucleotid
2. Pyridoxalphosphat
3. Flavinadenindinucleotid
4. Coenzym A

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Alkoholdehydrogenase (ADH) kommt sowohl in der menschlichen Leber als auch in der Hefe vor. Welche Aussage trifft zu?

1. In der Leber ist die bevorzugte Reaktionsrichtung Ethylalkohol Acetaldehyd
2. Die ADH der Leber beschleunigt nur die Reaktion Ethylalkohol Acetaldehyd
3. In der Hefe ist die bevorzugte Reaktionsrichtung Acetaldehyd Ethylalkohol
4. Die ADH der Hefe beschleunigt nur die Reaktion Acetaldehyd Ethylalkohol



A) 1, 2, und 3 treffen zu >> ein Enzym kann das thermodynamische Gleichgweicht nicht verändern und deshalb nicht eine Reaktionsrichtung bevorzugt katalysieren
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu >> ein Enzym kann das thermodynamische Gleichgweicht nicht verändern und deshalb nicht eine Reaktionsrichtung bevorzugt katalysieren
D) 4 trifft zu >> ein Enzym kann das thermodynamische Gleichgweicht nicht verändern und deshalb nicht eine Reaktionsrichtung bevorzugt katalysieren
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu >> ein Enzym kann das thermodynamische Gleichgweicht nicht verändern und deshalb nicht eine Reaktionsrichtung bevorzugt katalysieren

Welche Aussage über Isoenzyme ist richtig?

1. Sie können fast gleiche pI aufweisen
2. Sie können sehr ähnliche Aminosäurensequenzen haben
3. Sie können fast dasselbe Molekulargewicht haben
4. Sie können im gleichen Gewebe vorkommen

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welche Aussage über Isoenzyme ist richtig?

1. Sie können sehr unterschiedliche Aminosäurensequenzen haben
2. Sie können sehr unterschiedliche Molekulargewichte haben
3. Sie können aus mehreren Untereinheiten bestehen
4. Sie können in verschiedenen Spezies vorkommen

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu >> Isoenzyme kommen definitionsgemäss immer in derselben Spezies vor
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu >> Isoenzyme kommen definitionsgemäss immer in derselben Spezies vor


Die Y-Achse zeigt die die Geschwindigkeit v einer Enzymreaktion vom MM-Typ.
Welche Zuordnungen der X-Achsen sind richtig?

1. Achse 1 = [Substrat], Achse 2 = [Enzym], Achse 3 = pH
2. Achse 1 = [Coenzym], Achse 2 = [Enzym], Achse 3 = Temperatur
3. Achse 1 = [Enzym], Achse 2 = [Substrat], Achse 3 = pH
4. Achse 1 = [Substrat], Achse 2 = [Enzym], Achse 3 = Temperatur

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Die Seitenkette welcher Aminosäure kann an einer Säure-Basen Katalyse teilnehmen?

1. His
2. Leu
3. Asp
4. Ala

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welche Aussage zum Übergangszustand einer Enzymreaktion ist richtig?

1. er ist sehr kurzlebig
2. seine Konzentration ist verschwindend klein
3. er ist verschieden vom Übergangszustand der nichtkatalysierten Reaktion
4. er hat eine höhere freie Energie als S und P

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welche Faktoren beeinflussen Vmax einer Enzymreaktion?

1. pH
2. Temperatur
3. Enzymkonzentration
4. Substratkonzentration


A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu >> Vmax ist erreicht, wenn [S] unendlich gross, demzufolge kann [S] Vmax nicht beeinflussen
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu >> Vmax ist erreicht, wenn [S] unendlich gross, demzufolge kann [S] Vmax nicht beeinflussen

Welche Faktoren beeinflussen Km einer Enzymreaktion?

1. pH
2. Substratkonzentration
3. Temperatur
4. Enzymkonzentration


A) 1, 2, und 3 treffen zu >> Km ist eine für das Enzym charakteristische Grösse und kann deshalb durch [S] und [E] nicht beeinflusst werden
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu >> Km ist eine für das Enzym charakteristische Grösse und kann deshalb durch [S] und [E] nicht beeinflusst werden
D) 4 trifft zu >> Km ist eine für das Enzym charakteristische Grösse und kann deshalb durch [S] und [E] nicht beeinflusst werden
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu >> Km ist eine für das Enzym charakteristische Grösse und kann deshalb durch [S] und [E] nicht beeinflusst werden

Die Summe welcher Konzentrationen bleibt im Verlauf einer Enzymreaktion, die bis zur Einstellung des thermodynamischen Gleichgewichts abläuft, konstant?

1. [E] + [ES]
2. [E] + [P]
3. [EP] + [P]
4. [S] + [P]

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welche Annahme liegt dem Michaelis-Menten-Mechanismus zugrunde?

1. v = Anfangsgeschwindigkeit
2. d[ES]/dt = 0
3. [S] >> [E]
4. T = 37 °C

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welche Aussage über ein kooperativ reguliertes Enzyms ist richtig?

1. v = f([S]) hat stets die Form einer Hyperbel
2. positive Kooperativität verstärkt die Bindung des Substrats
3. negative Kooperativität verhindert die Bindung des Substrats
4. das Enzym hat mehrere Untereinheiten



A) 1, 2, und 3 treffen zu >> negative Kooperativität zeigt keine Hyperbel und bewirkt nur, dass S schlechter bindet
B) 1 und 3 treffen zu >> negative Kooperativität zeigt keine Hyperbel und bewirkt nur, dass S schlechter bindet
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu >> negative Kooperativität zeigt keine Hyperbel und bewirkt nur, dass S schlechter bindet

Welche Aussage über allosterisch regulierte Enzyme ist richtig?

1. sie besitzen mindestens 2 Untereinheiten
2. ein homotroper allosterischer Inhibitor ist identisch mit dem Substrat
3. ein heterotroper allosterischer Inhibitor bindet an einem anderen Ort als das Substrat
4. ein homotroper allosterischer Inhibitor verdrängt das Substrat aus der Bindungsstelle

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu >> ein homotroper allosterischer Inhibitor ist identisch mit dem Substrat, er bindet aber an eine regulatorische Stelle und nicht an die Substratbindungsstelle
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu >> ein homotroper allosterischer Inhibitor ist identisch mit dem Substrat, er bindet aber an eine regulatorische Stelle und nicht an die Substratbindungsstelle

Welche Aussage über allosterisch regulierte Enzyme ist richtig?

1. sie kommen in zwei unterschiedlichen Konformationen, T und S, vor
2. ein allosterischer Regulator ändert das Verhältnis T/S
3. T- und S-Form binden das Substrat unterschiedlich stark
4. Rückkopplungshemmung benötigt mindestens ein allosterisch reguliertes Enzym

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

ATP hemmt die Reaktion Glucose + ATP Glucose-6-Phosphat + ADP.
Welche Aussage ist richtig?

1. ATP ist ein homotroper allosterischer Inhibitor
2. ATP ist ein heterotroper allosterischer Inhibitor
3. ATP ist ein Substrat
4. ATP ist ein kompetitiver Inhibitor

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welche Aussage über die Zymogenaktivierung ist falsch?
1. sie kommt nur bei Enzymen im Magendarmtrakt vor
2. sie verhindert die vorzeitige Aktivierung des Enzyms
3. sie dient der Inaktivierung eines Enzyms
4. sie ist reguliert

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu

Welche Aussage über eine Signalverstärkungskaskade ist richtig?

1. sie besteht aus einer Reihe aufeinander folgender Reaktionsschritte
2. bei jedem Schritt wird ein inaktives Enzym in ein aktives umgewandelt
3. jeder Schritt wird durch ein Enzym katalysiert, das in der voran gehenden Reaktion aktiviert worden ist
4. jeder Schritt entspricht der Spaltung einer oder mehrerer Peptidbindungen

A) 1, 2, und 3 treffen zu
B) 1 und 3 treffen zu
C) 2 und 4 treffen zu
D) 4 trifft zu >> Spaltung von Peptidbindungen ist zwar häufig bei einer Signalkaskade, aber nicht immer zutreffend
E) 1, 2, 3 und 4 treffen zu >> Spaltung von Peptidbindungen sind zwar häufig bei einer Signalkaskade, aber nicht immer zutreffend

a) Ein vollständiges funktionelles Enzym nennt man Holoenzym,

weil

b) es aus einem Protein- und einem Nichtproteinteil zusammengesetzt ist.

A) a und b richtig; b als Begründung von a richtig
B) a und b richtig; b als Begründung von a falsch
C) a richtig, b falsch
D) a falsch, b richtig
E) a falsch, b falsch

a) Katabole und anabole Stoffwechselwege sind in der Regel identisch,

weil

b) sie von denselben Enzymen katalysiert werden.

A) a und b richtig; b als Begründung von a richtig >> wenn es so wäre, könnten Auf- und Abbau nicht reguliert werden
B) a und b richtig; b als Begründung von a falsch
C) a richtig, b falsch
D) a falsch, b richtig
E) a falsch, b falsch

a) Erkenntnisse über die Katalyse von chemischen Reaktionen sind auf Enzymreaktionen nicht anwendbar,

weil

b) chemische Katalysatoren keine Proteine sind.

A) a und b richtig; b als Begründung von a richtig
B) a und b richtig; b als Begründung von a falsch
C) a richtig, b falsch
D) a falsch, b richtig
E) a falsch, b falsch

a) Die Aktivität eines Enzyms kann durch Phosphorylierung von Ser kontrolliert werden,

weil

b) Ser an der aktiven Stelle von Enzymen vorkommen kann.

A) a und b richtig; b als Begründung von a richtig
B) a und b richtig; b als Begründung von a falsch
C) a richtig, b falsch
D) a falsch, b richtig
E) a falsch, b falsch

a) Enzyme zeigen ein pH-Optimum der Aktivität,

weil

b) die Enzymaktivität vom Ladungszustand des Substrats und der aktiven Stelle abhängt.

A) a und b richtig; b als Begründung von a richtig
B) a und b richtig; b als Begründung von a falsch
C) a richtig, b falsch
D) a falsch, b richtig
E) a falsch, b falsch

a) Phosphorylierung eines Enzyms kann die Aktivität erhöhen oder erniedrigen,

weil

b) die Phosphatgruppe durch Phosphatase wieder abgespalten werden kann.

A) a und b richtig; b als Begründung von a richtig
B) a und b richtig; b als Begründung von a falsch
C) a richtig, b falsch
D) a falsch, b richtig
E) a falsch, b falsch

a) ATP ist ein Feedback-Inhibitor der Glykolyse,

weil

b) ATP alle Schritte der Gykolyse allosterisch hemmt.

A) a und b richtig; b als Begründung von a richtig
B) a und b richtig; b als Begründung von a falsch
C) a richtig, b falsch
D) a falsch, b richtig
E) a falsch, b falsch