Erfahrungsberichte in Biochemie / Physiologie (3. Semester)
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2025

Anonym


06.02.2025 20:54 		Titrationskurve AS und Pepsin, geprüft von Unbekannt

Erstes Thema: Titratonskurve einer unbekannten AS zu zeichnen. Die Werte waren natürlich gegeben. Dann musste ich bestimmen um welche AS es sich handelt. Habe die Kurve gezeichnet, pKs aufgeschrieben und die AS in verschiedenen pH Zuständen. Dann alle Formeln zum Thema pH/Puffer.

Zweites Thema: Versuch mit Pepsin. Erklären was die verschiedenen Ansätze sollen und die Ergebnisse erklären. Alle Infos aufgeschrieben die ich zu Pepsin wusste. Peptidbindung aufgezeichnet

Coex hat mich sehr sympathisch abgeholt und zu Experten ins Zimmer gebracht. Auch er hat freundlich gelächelt.

E: Was hatten sie für Versuche?
I: Titration und Pepsin
E: Mit welchem möchten sie starten?
I: Titration
E: Erklären sie was in dem Experiment gemacht wurde
I: (Auf Schweizerdeutsch begonnen, dann gemerkt und gefragt ob ich Hochdeutsch sprechen soll. Musste ich nicht)
Titration einer unbekannten AS mit Natronlauge. Die AS lag in HCl also als Kation vor. (Titrationskurve gezeigt)
E: Was heisst pH?
I: negativ dekadischer Logarithmus von H+ Konzentration
E: Welche Einheit hat H+ Konzentration?
I: Ääähm mol/L ??
E: Ja. Was haben sie für eine AS titriert?
I: Saure AS, Asparaginsäure
E: Wie kommen sie darauf?
I: Puffert im sauren bereich
E: Wie würde neutrale AS aussehen?
I: (verwirrt) Ja puffert halt nicht im sauren bereich
E: Zeichnen sie auf (Früherer Anstieg). Zeichnen sie auch auf wie es aussehen würde wenn es gar kein Puffer hat.(Keine Pufferung, direkter Anstieg)
E: Was verstehen sie unter Puffern?
I: Fähigkeit pH stabil zu halten. Asparaginsäure kann mit COO- H+ "auffangen"
E: Haben sie pKs Werte bekommen?
I: Ja, ca 2 C-Terminus, 3.9 Seitenkette, ca. 9 N-Terminus
E: 9 für N-Terminus eher zu tief. Was ist pKs?
I: Interpretation: Wenn pKs=pH dann sind 50% protoniert 50% deprotoniert. Mathematisch: negativer dekadischer Logarithmus der Säurekonstante
E: Was ist die Säurekonstante?
I:Gleichgewichtskonstante. Konz. der Produkte über Konz. der Edukte.
E: Schreiben sie die Formel auf.
I: Aufgeschrieben (er hat noch gefragt ob die Konz. der Produkte bzw. Edukte Addiert oder Multipliziert werden. Multipliziert.)
E: Was ist ganz oben an der Kurve? (Er meint Sättigung)
I: Hmm Sättigung (unsicher da ich es nicht richtig verstand was es ist.)
E: Mit was könnte es etwas zu tun haben?
I: Weiss nicht, kann einfach nicht weiter reagieren??
E: Schreiben sie mal die Reaktionsgleichung mit Wasser auf
I: H2O->OH- und H+
E: Es gibt ja auch ein pOH. Können sie sich an die Formel erinnern die pH und pOH zusammenbringt?
I: Hmmmm nein weiss ich nicht. (Im nachhinein glaube ich er wollte pH=14-pOH)

E: Auch nicht schlimm gehen wir zum nächsten Experiment. Was haben sie gemacht?
I: Wirksamkeit von Pepsin gezeigt. Es wurde koagoliertes Eieralbumnin verwendet um lösliche Peptide nachzuweisen.
E: Warum koaguliert?
I: Man kann somit gleich das ergebnis sehen, da Eieralbumin weniger wird. Und sonst wäre es nicht sinnvoll mit dem Nachweis.
E: Wie wurden sie Nachgewiesen?
I: Biuret Reagenz und Photometrie
E: Wie funktioniert Biuret?
I: Peptidbindung macht Komplex mit Kupfer. Sichtbar. Braucht mindestens zwei Peptidbindungen.
E: Warum wurden auch einige gelöste Peptide im HCl Ansatz gezeigt?
I: Denaturiert auch Proteine.
E: Wie genau?
I: Interagiert mit Tertiärstruktur
E: Wie genau?
I: Protoniert einige SK
E: Welche AS sind besonders wichtig?
I: Arginin, Lysin, Asparaginsäure, Glutaminsäure
E: Uuund?
I: Ahh Histidin
E: Was ist Tertiärstruktur?
I: H-Brücken, hydrophobe WW, Salzbrücke und Disulfidbrücken die räumliche Struktur definieren
E: Nur Tertiärstruktur?
I: Ähm nein auch Sekundärstruktur
E: Was ist Sekundärstruktur?
I: Strukturierte Bereiche im Protein, wie alpha helix und betafaltblatt
E: Wie werden sie stabilisiert?
I: H-Brücken
E: Zwischen?
I: Carbonyl-O und Amino-Gruppe
E: Erzählen sie mir über Pepsin
I: pH Optimum 1.8, Asparylprotease, hydrophobe AS schneiden, kommt im Magen vor
E: Warum wird Pepsin nicht denaturiert?
I: So aufgebaut?? Dass funktionell ist wenn alle SK protoniert
E: Erzählen sie über die Ansätze
I: (Begonnen über Ansätze und kontrolle zu sprechen, er hat mich unterbrochen und gesagt: ja sie haben schon gezeigt dass sie das verstanden haben)
E: Erzählen sie etwas über andere Proteasen
I: Chymotrypsin, Trypsin: Serinproteasen, pH Optimum 8, Katalytische Triade, Substratspezifität
E: Danke, das wars

Es war ein angenehmes aber herausfordendes Gespräch. Sobald er gemerkt hat, dass ich ein Thema verstanden habe, hat er immer tiefer gebohrt, um herauszufinden wie tief mein Verständnis geht. Ich hatte grundsätzlich ein gutes Gefühl nach der Prüfung.

Es hat eine 6 gegeben.

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streuselkueche


04.02.2025 22:11 		Katalase im Blut (Hämoglobin) und Gleichgewichtskonstante (Enzymaktivität), geprüft von Manatschal und Coex Würth

als ersts hani mich wölle für all die tolle erfahrigsbricht da bedanke! han echt guet chönne mit de frage lerne und es git eim im endeffekt eifach es bessers gfühl und mer chans chli besser ihschätze wie guet mer de stoff beherrscht.

de versuech zum erste thema, also katalase im blut, isch genau glich gsi wie im praktika. ich han mer dezue eifach ufgschribe warum schümts erste, warum wirds zweite brun und warum passiert nüt im dritte. denn hani mer eifach no alles ufgschribe wasi zu Hb allg. no so gwüsst han.
bim zweite versuech, gliichgwichtskonstante, isch au so wie im praktika. mer muess dglichgwichtskonstante ufschribe und dahfangskonzentrantione vo allne substrat oder produkt berechne und denn alles no fürs gliichgwichtskonstante berechne. ich han denn dziit aber recht knapp gfunde und ziemlich sicher nöd alles richtig berechnet, aber han mich nöd versucht zfest stresse, will überall staht, dass die berechnige nöd ahgluegt werdet, was au so gsi isch bi mir.

ich muss sege, ich han mega glück gha mit mine expertinne. sie sind beidi mega nett gsi und hemmer es guets gfühl geh. han dpruefig döfe uf schwiizerdütsch mache und es het sich ahgfühlt wie es lockers gspröch.

a: manatschal
b: ich

teil 1
a: mit wellem versuech wönd sie ahfange?
b: gern mit katalase im blut (bin mer viel sicherer gsi mit dem praktika und han ghofft chli mit dem zerst züberzüge…)
a: was isch katalase?
b: es enzym, in dem fall es protein mit ere häm-gruppe. die häm-gruppe isch denn nachher no wichtig fürs natriumazid wo bim Fe3+ ahgrifft. (ich han immer so lang gredet wies gaht und eifach so viel gseit wie ich weiss haha)
a: ja wemmer grad scho bi dem thema sind, was sind denn eigentlich enzym?
b: enzym sind meistens protein, münds aber nöd immer sie, wie z.B. riboenzym, das sind enzym us RNA-molekül.
a: und was machet enzym?
b: enzym beschlüniget e reaktion. sie stabilisieret de übergangszuestand und senket die freii aktivierigsenthalpie.
a: guet ja, und i dem experiment nimmt mer ja citratbluet, warum citrat?
b: citrat verhinderet, dass sbluet grinnt.
a: guet, denn chömmemer zum erste versuch, was hend sie bim röhrli A gmacht?
b: bim erste röhrli het mer katalase, natriumazid und h2o2. (han no die zuesätzliche reaktione zeigt und erklärt wie was funktioniert) bim erste röhrli entstaht schuum weg em o2 und de phospholipid.
a: vo wo chömmed denn die phospholipid?
b: us ere membran…?
a: ja genau und us wellere?
b: müsst ja us de membran vo de erys cho.
a: ja und wie gaht das?
b: ah ja mir gebet ja wasser dezue und das isch hypotroph und führt durchd osmose zum ahschwelle vom ery und somit zum platze. derys lysieret also und phospholipid sind denn frei und fuehret mit o2 denn zunere schuumbildig.
denn hemmer viel über Hb gredet, wie isch es ufbaut, was bindets, was wenns oxidiert,…
a: zeichnet sie mir doch bitte ca. dabsorption vo oxy-Hb und desoxy-Hb uf?
b: (han den es farbspektrum ufzeichnet) ich zeichnes jetzt mal vo 400-800nm will das de für eus sehbari bereich isch und somit relevant für eus. (denn seeeehr ungefähr die Hbs ihzeichnet)
a: guet und chönnt sie eus mit dem grad no erkläre, warum Hb rot isch?
b: 400nm isch blau, 500nm isch gruen, 600nm isch gelb und drüber denn rot und Hb absorbiert am meiste bi 400nm (soret-bande) aber relevant fürd farbgebig isch dabsorption bi 500-600nm.
a: oke ja guet und wenn mer jetzt z.B. chlorophyll nemmet wo gruen isch, wie müsst denn das öpe absorbiere?
b: damits für eus gruen erschiient müsstis bi ca. 600nm absorbiere.
a: was ghört denn no alles zu Hb?
b: (han zerst gmeint sie meint dhäm-gruppe und bin zerst nöd so ganz druscho was sie will und han wieder vo porphyrinring,… ahgfange) ah meinet sie dhäm-gruppe oder Hb?
a: Hb.
b: ah ja klar sglobin.
a: genau und was sind globin?
b: ehm, protein…
a: ja aber no viel eifacher?
b: also AS
a: ja genau. oke denn chömmemer doch zum zweite und dritte röhrli, was isch dete passiert?
han denn immer mit mine reaktione erklärt
a: was isch das für e reaktion?
b: disproportionierung. also e reaktion wo en teil reduziert und en andere teil oxidiert wird.
a: was isch denn das schlechte wo denn bi dene reaktione entstaht?
b: (han uf mini ufgschribene reaktione zeigt) hyperoxidanion und denn peroxidanion und denn zum schluss h2o2 also wasserstoffperoxid.
-> han eifach immer soo viel gseit wie ich gwüsst han, obwohl sie glaubi gar nöd so viel details het wölle ghöre, aber han gfunde wenn ichs scho glernt han haha

teil 2
a: chömmemer zum zweite teil. was ischd glichgwichtskonstante?
ich muss wükli sege bim zweite teil hani mich ganz klar unsicherer gfühlt und oft chli grate und ufs beste ghofft…
b: ehm ja… (han denn mini formle ahgluegt und versucht mit dem zerkläre) also produkt durch substrat.
a: ja genau und wo hetet sie i dere reaktion (milchsüüriglichig) dprodukt und substrat?
b: produkt sind lactat und nadox und substrat pyruvat, protone und nadred
a: oke ja und chönnt sie au dpyruvatkonzentration berechne?
b: ehm ja da bini mer zerst chli unsicher gsi…
a: lueget sie nomal da (und zeigt ufd reaktion)
b: han denn liislig gmurmlet dass es glichviel pyruvat git wie glaub lacatat… het sie denn glaub zfriedegstellt
a: chan denn die glichgwichtskonstante au negativ si?
b: nei will würd sege es gaht bi de reaktion nie öpis verlore… (bin mer seeehr unsicher gsi)
a: ehm ja chan mer so sege, aber mer chönnt au argumentiere, dass dkonzentration nöd negativ werde chan.
b: ah ja genau… (lol)
a: ah ja ich gseh sie hend au no nadred ufzeichnet
denn hemmer eifach chli drüber gredet
a: absorbiert denn nadox gar nöd?
b: doch eifach nume bi 260nm weg em adenin.
a: ja guet und wenn sie jetzt die reaktion ahlueget ah was erinneret sie die?
b: ad milchsüüregärig. die reaktion chan mer süscht au no mit anderne reaktione kopple.
a: ah ja aber das isch doch denn es anders praktikum…
b: ja… (aber han eifach no mehr wölle us em thema usehole haha)
a: ja wo chunnt denn überall nad vor?
b: ehm ja bi de glykolyse, citratzyklus.
a: ja guet und was macht denn das?
b: energie
a: ja und was isch denn energie
b:ATP
a: ja und wo wird das produziert?
und ach eig so e eifachi frag aber irgendwie isch bi mir denn de kopf leer gsi…
b: ehm ja gueti frag…
haha ja weri elektronenketti gsi aber januu
denn simmer au scho fertig gsi und hend eus all schöni ferie gwunsche
bin am schluss sehr erliechteret gsi und bin mit emne guete gfühl use

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Juan


03.02.2025 22:13 		PCR und PH Abhängigkeit von Trypsin, geprüft von Jele

Han im erste Teil d PCR Reaktion gha und mit dere au ahgfange. D Ufgab is 1 zu 1 us em skript. S experiment 1 wo e PCR gmacht worde isch, einmal miteme Plasmid mit em Humange gen, einmal ohne.

S zweite Experiment isch PH Abhängikeit von Trypsin gsi. Wieder die glich Ufgab us em Skript. Han denn möse uf Millimeterpapier s Profil zeichne, d Absorptionswert je nach PH sind geh gsi (X-Achse = PH-Wert // Y-Achse = Absorption). Zu dem experiment het er mich sehr vill zu de katalytische Mechanisme vo Tyrosin gfrögt, und wieso genau die Bindig gspalte wird und kei anderi. Empfhilt sich nomal guet ahzluege, han det biz müeh gha will d Frage doch detaillierter gsi sind als erwartet.

1) PCR

- Für was steht PCR
- Wieso Chainreaction/Kettenreaktion?
- Sind dann gemeinsam alle Bestandteile der PCR Reaktion durchgegangen und musste deren Zweck erklären (Primer, Taq Polymerase, dNTPs, MgCl etc.)
- Was ist ein Plasmid
- Gibt es Plasmide nur im Bakterium? (glaub au in Archea)
- Musste dann die PCR Reaktion zeichnen (die drei Zyklen die nötig sind, siehe im Skript)
- Wieso reduziert man nach dem öffnen der DNA Doppelstränge die Temperatur? (damit Primer mit optimaler Affinität binden kann)
- Was ist ein Primer
- Zeichne einen Primer
- Aus was besteht der Primer? (DNA)
- Wieso Taq Polymerase? (Hitzebeständig)
- Was macht die Taq Polymerase, wie heisst die entsrechende Reaktion (han eif gseti das es de Komplementäri strang synthetisiert und phosphoesterbindig macht)
- Wieso braucht es ein freies 3'OH Ende, weshalb kann am 5' Ende nicht synthetisiert werden
- Wie berechnet man die Annealintemperatur
- Welche Basen gehen untereinander Bindungen ein, wie heisst diese Bindung?
- Was wurde beim Experiment gemacht, wie sind die Banden zu erklären (sichtbari Bande i de Gelelektrophorese bim Vektor mit Humanem Gen, Primer het chöne binde - kei Bande bim Vektor ohni humanem Gen, Primer het nöd chöne binde)
- Han als Vorbereitig no möse mittels Restriktionskarte d Längi vom Humane Gen berechne, het mich am Schluss no nach dem gfrögt, denn simer zum 2 Experiment übere

2) PH abh. von Trypsin

- Um was ging es im experiment
- Wieso hat das Enzym sein PH-Optimum in diesem Bereich, macht das Sinn? (ja, chunt im Dünndarm vor, PH isch alkalisch)
- Welche Bindung wird von Trypsin wie gespalten? wieso?
- Wie heisst dass Molekül welches nach der spaltung entsteht
- Kommt das Molekül auf natürliche Weise im Körper vor? (Nein)
- Wieso hat ein enzym überhaupt ein PH optimum was passiert bei zu tiefem PH mit dem Enzym (PH z tief - Histidin und Aspartat wird protoniert, chan Serin weniger stark aktiviere, wo ja den Nu-Ahgriff macht)
- Welche Bindung spaltet das Enzym normalerweise (Peptidbindung het nöd glanget, het schlussendlich welle wüsse das es die C Terminali Peptidbindig isch)

Insgesamt ischs biz glück welles experiment ziehsch und wie de prüefer druf isch. De Jele het aber fairi frage gstellt und ghulfe wenn mal stecke blibe bin, au wenns mer nöd immer vill bracht het. Zum Teil wet de prüefer halt eifach es keywort ghöre wo er im chopf het, aber lahn dich nöd stresse wenn ei oder mehreri frage nöd chasch beantworte, das passiert villne und isch au nöd schlimm. Wenn dich einigermasse uf d experiment vorbereitisch isch de 4er und besser ohni problem machbar.

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abc


28.01.2025 13:01 		Wachstumskurve Bakterium & Titrationskurve Histidin, geprüft von irgend sonen dude mit brille und wenig haar, coex ai no nie gseh

han misse titrationskurve und wachstumskurve zeichne, AS identifizierä und IEP berechne, und v und g berechne, also relativ viel zum zeichne, drum hani gar nit sovill ziit gha mier z überleggä was ich alles wott sägä.
er isch sehr fründlich gsi, aber het mich ständig unterbroche, drum hani irgendwenn nur nu sini frage beantwortet und nit meh drzue gseit(weiss nit ob das klug gsi isch)


holt mich inne, begrüessig, mit was wennt sie afah?
I: titrationskurve
E: ok was hemmer da gmacht
I: erchlärt wieso meh titriert, es gaht um ph veränderig vonere AS
E: was sind denn diese flachen Bereiche da?
I: PKs
E: definieren sie PKS
I: erklärere PKS, de kurvervlauf allgemein, was genau bi tritration, verzelle ihm es het mehreri isoelektrischi pünkt
E: mehreri IEP?
I: oh nei natürlich mehreri äquivalenzpünkt, aber nur 1 IEP
ich han mit ihm nu ewigs diskutiert wo er mich gfragt het was denn genau die verschiedene PKS usmacht, ich seg alpha Carboxygruppe, Aminogruppe, sitechetti, d mikroumgebig. het ihm alles nit glängt. er het im Endeffekt eifach "funktionelle gruppe" wellä gheerä, woni halt nie gseit han.
E: also stellen wir uns vor wir wären ganz ganz klein und befinden uns in dieser lösung und beaobachten eine einzelne Aminosäure, was passiert damit am PKS?
I: (bro are you trippin?) ääh ja sie wird protoniert/deprotoniert.
E: wievele ladungszustände hat die funktionelle gruppe da?
I: 2?
E: ja und welche wären das?
I: ich cheggs nit, sägä +2 oder +1
E: die funktionelle gruppe?
I: ah nei das wär die ganz AS. d Carboxygruppe nur entweder O oder -1
E: schreiben sie HH gleichung auf
I: schriibe (idr nervösität de log vergässä, rip)
E: da fehlt noch was aber dazu kommen wir später
I: aah ja de log, ups
er stellt es baar frage zu HCL und säuren, cha alles beantworte



E: ok chämer zum zweite, was hemmer da gmacht?
I: Wachstum vomne baktierum untersuecht, für antibiotikaresistenze,DNA Vervielfältigung, Inkubationsziit abschätze, wachstumsbedingige vom Bakterium untersuechä.
E: wieso machemer das?
I: (hani doch grad erklärt), ja DNA Vervielfältigung, antibiotikaresistenz
E: ja aber wieso?
I: (bro was Willsch du) eehm vilicht wenn man ein baktieren für eine Infektion nachweisen will, zb ein abstrich von Streptokokken kultivieren?
E: was ist das ziel von der bakterienvervielfältigung, was will man herstellen?
I: aah Protein!
E: genau, Protein. also sie haben da eine kurve gezeichnet, erklären sie die mal
I: erkläre alli phase, wachstumsphase isch logarithmiert, drum lineare stiigig obwohl Wachstum exponentiell isch
E: was ist expoentielles Wachstum?
I: steigendes Wachstum, immer mehr, y=x^2?
E: ja aber passiert bei exponentiellem Wachstum?
I: zellen vermehren sich immer schneller?
E: zeichnen sie mal eine zelle
I: (weiss wieder mal nit uf was er üsä will) zeichne eh zelle
E: zeichnen sie jetzt eine Zellteilung
I: zeichne 1 zelle wo en wand idr mitti het...
nah hemmer iis nu meh im chreis dreit, er het eigentlich eifach welle gheerä, dass exponentielles Wachstum = 2'n isch. frag mich doch nach der formle du kek denn hätt ich dier das ai gseit.
E: ok erkläret sie die witere phase
I: erkläre GG und absterbephase.
er stellt es baar frage und zum unterschied lebendzahl, totalzahl, OD600 nm, Streuung vs absorption, alles chennä beantworte
E: (luegt uf ziit, gseht es isch nu nit vrbii) hmm was chönnt ich sie nu fragä?
I: ja fraget sie mich doch ebbis über E coli. (will das hani guet glernt hehe)
E: gute Idee! sie haben vorher Streptokokken genannt, was gibt es denn für bakterienformen?
I: (fuck damit hani nit grächnet) eeehm ja kokken und stäbchen?
E:zeichnen sie mal
I: (zeichne so bälleli und stäbli)
E: ja was ist denn ein kokke? ein oder zwei Bällchen?
I: ja nur eins, aber es gibt mehrere aneinander
E: gut, was ist E. coli?
I: ein stäbchen?
E: richtig, wie ist denn die Zellmembran von eukaryotischen zellen aufgebaut?
I: Phospholipid Doppelschicht
E: und die von prokaryoten?
I: aus mehreren schichten, eine davon murein, die ist wichtig, weil dort Penicillin ansetzt, murein besteht aus langen zuckerketten die mit peptidoglykan verknüpft sind, dort kommt beta lac… *unterbricht
E: und wie nennt man das? auch Zellmembran?
I: nein, nicht zellmembran. ja es git mehreri schichte, murein?
E:nein das ganze?
I: eeeh Zellwand?
E:genau, Zellwand. gut wir sind fertig


im Endeffekt het er oft sini frage so formuliert, dass ich nit direkt cheggt gha was er will geheerä. fehlet sicher nu es baar fragä, mag mich nimme ah alli erinnere. trotzdem ganz oke gsi eig.

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Anonym


22.01.2025 10:15 		Ionenaustauschchromatographie, Aktivität von Kreatinkinase im Serum, geprüft von keine Ahnung, kannte ich nicht

Was wurde in diesem Versuch gemacht?

Erkläre alles kurz mit negativer Matrix und was bindet und so.

Was könnte man machen, wenn sehr viel mehr Proteine in einem Gemisch wären?

Andere Proteinreinigungsmethoden, wie zum Beispiel organische Lösungsmittel.

Mhh ja aber dann wäre das Protein denaturiert oder?

Mhh ja...dann vielleicht eine reversible Methode wie IEP?

Ja, aber dann wäre das Protein auch aggregiert.

Ja das stimmt...vielleicht SDS PAGE? Wobei nein, dann wäre das Protein ja auch wieder denaturiert.

Ich gebe Ihnen einen Tipp es hat auch etwas mit Chromatographie zu tun.

Einfach normale Chromatographie ohne Ionen und Ordnung nach Grösse?

Nein.

Okay dann weiss ich es ehrlichgesagt nicht.

Es wäre die Affinitätschromatografie. Können Sie mir erklären, was das ist?

Achso okay. Ja da trennt man Moleküle nach ihrer Affinität zu einem anderen Molekül auf.

Dann noch ein paar Fragen zu was es dann genau Affinität hat. Kam mir in diesem Moment gerade nicht in den Sinn. Irgendwann gingen wir weiter.

Was passiert denn in diesem Experiment?

Alles erklärt (Tiefsalzpuffer, Hochsalzpuffer, Cytochrom C, Dextranblau, Eluationsprofil)

Was ist der Unterscheid zwischen Hochsalzpuffer und Tiefsalzpuffer?

Tiefsalzpuffer bindet viel weniger stark als Hochsalzpuffer.

Ja das stimmt aber worin unterscheiden sie sich noch?

Mhh mir kommt gerade nichts in den Sinn.
Schauen Sie mal auf die Liste.

Ah ja die Salzkonzentration ist beim Hochsalzpuffer sehr viel höher.

Genau. Erklären Sie mal, was Cytochrom C und Dextranblau genau ist.

Cytochrom C ist ein Protein kommt in der Atmungskette auf Komplex 4 vor.

Genau und was ist Dextranblau. Auch ein Protein?

Nein, ich glaube nicht, aber ich bin mir ehrlichgesagt nicht sicher.

Ja genau es ist kein Protein. Was ist es dann?

Ich weiss es nicht...es ist sicher blau, wie der Name schon sagt

Es wäre ein Polysaccharid.

Achso okay.

Okay gehen wir zum zweiten Experiment. Was haben wir da alles gemacht?

Habe Reaktionen und Kopplung erklärt. Wieso wir NADH nahmen, um alles zu messen.

Okay gut. Lesen Sie den Titel nochmals? Macht Sie da nicht etwas stutzig?

Kreatinkinase im Serum. Mhh ja also Kreatinkinase sollte eigentlich nicht im Serum sein sondern im Herz- oder Skelettmuskel. Wenn es im Serum vorkommt ist es ein Hinweis auf einen Herzinfarkt oder Hepatitis.

Sehr gut. Und jetzt wie funktioniert die Kopplung?

Wir haben immer das Produkt der letzten Reaktion für die nächste verwendet so haben wir die Reaktionen gekoppelt.

Ja genau und was mussten wir alles dazu tun?

Phosphoenolpyruvat, NADH...

Genau gut, aber jetzt haben sie etwas wichtiges vergessen.

Ah ja die Enzyme natürlich. Pyruvatkinase und Lactatdehydrogenase.

Genau die wären noch wichtig, damit die Reaktion funktioniert.

Haha ja schon noch.

Okay gut was sehen sie auf diesem Graphen?

Absorption von NADH über die Zeit. Wird immer weniger, weil es zu NAD+ reagiert.

Richtig. Bei der Reaktion war NADH doch bei den Edukten. Wäre es nicht viel schöner, wenn es ein Produkt wäre?

Ja schon aber das spielt ja nicht gross eine Rolle, weil NADH und NAD+ proportional zueinander sind.

Genau

Dann sind wir die ganze Berechnung durchgegangen. Was man Schritt für Schritt gemacht hat.

Was ist das Lambert Beer Gesetz?

Zeige auf die Formel.

Ja schon aber ohne Formel.

Beginne Absorption und pi Elektronen und den ganzen Photometer zu erklären und wie Epsilon molekülabhängig ist und begann von Logarithmen zu reden.

Diese Antwort genügte ihm nicht. Anscheinend wollte er nur wissen, dass die Absorption direkt proportional zur Konzentration ist mit dem Koeffizienten Epsilon.

So dann sind wir fertig.

Ich wünschte noch einen schönen Tag und das wars.

Note: 5.5

Dieser Bericht ist noch von letztem Jahr sorry! Ich hoffe, es hilft trotzdem!

Viel Erfolg! Ihr schafft das!

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Anonym


21.01.2025 23:44 		Aussalzen von Proteinen und SDS PAGE, geprüft von Prof. Dutzler und Berger (Coex)

Prof. Dutzler war sehr angenehm als Prüfer im Allgemeinen. Er hat schwierige Fragen gestellt, es war aber sehr angenehm, mit ihm zu reden.

Das Praktikum, dass ich gezogen habe, haben wir so nicht gemacht. Es ging darum, dass man zwei Proteine aussalzt und danach noch durch die SDS PAGE laufen lässt. Ich wusste, dass ich etwas nicht verstanden habe beim ersten Experiment, habe mir aber keine grosse Sorge darum gemacht.

Teil eins:
D: Es ist ja ziemlich klar, mit welchem Experiment Sie anfangen müssen. Was haben Sie hier gemacht?
I: Wir haben Proteine ausgesalzen.
D: Warum? Was war das Ziel?
I: Man konnte durch die Präzipitation zeigen, dass wirklich Proteine im Serum sind.
D: War das wirklich das Ziel?
I: Man kann die aggregierten Proteine entnehmen und in einer reinen Lösung für SDS PAGE verwenden (da hat er mich nicht aussprechen lassen)
D: Ja, aber was kann man noch machen?
Wir haben dann besprochen, was man in welches Röhrchen reingetan hat. Dabei habe ich erwähnt, dass am Schluss Überall noch TCA reingetan wurde. Er hat mich gefragt, ob ich mir sicher bin. Ich habe ihm die Stelle vorgelesen und es schien so, als habe er das vergessen gehabt. Er hat meine Antwort akzeptiert schlussendlich.
Ich bin nicht darauf gekommen, warum man hier die Proteine auf diese Art ausgesalzen hat. Schon beim Vorbereiten musste ich ca. 10 aufwenden, um zu verstehen, was man wie wo reingetan hat. Ich glaube, es ging darum, dass man BSA aussalzen kann aber IgG nicht oder so. Ich habe es immer noch nicht ganz verstanden und ich bin zu müde, um lange darüber nachzudenken.
D: Funktioniert das Aussalzen mit Ammoniumsulfat und TCA gleich?
I: Nein, mit TCA salzt man Proteine irreversibel aus. Mit Ammoniumsulfat salzt man sie reversibel aus. Man kann sie wieder löslich machen, in dem man Wasser hinzufügt oder eine Dialyse macht.
D: Wie wurde es denn hier gemacht?
I: Man hat später noch mehr Ammoniumsulfat hinzugefügt (ich meinte, mit einer kleineren Konzentration, sodass mehr Wasser hinzugefügt wurde, habe es aber nicht richtig gesagt)
D: Macht das Sinn?
I: Nein, wir haben NaPhosphatpuffer hinzugefügt.
D: Erklären Sie das Aussalzen genauer.
Ich glaube, ich habe hier mit Ammmoniumsulfat angefangen, habe aber nicht genau die richtigen Begriffe verwendet. Ab hier sind wir tief ins Thema des hydrophoben Effekts gerutscht. Ich habe versucht, das Aussalzen primär durch Thermodynamik zu erklären (Konkurrenz mit Proteinen um H2O, Entropie,…). Als ich gesagt habe, dass es ohne Wasser keinen hydrophoben Effekt gibt, meinte er, das sei eine sehr philosophische Frage. Ich habe kurz durchgeatmet und ihm gesagt, dass das so im Skript von Herr Schuler steht. Er und Berger haben gelacht. Er meinte dann, wir sollen uns ein wenig von der Thermodynamik entfernen.
Wir haben dann über Aminosäuren gesprochen und die verschiedenen Arten von Seitenketten und ich habe schlussendlich gesagt, dass entgegengesetzte Ladungen sich anziehen und die Proteine sich so zusammenlagern.

Teil zwei:
D: Erklären Sie, wie das zweite Experiment funktioniert.
I: habe ihm eine Zeichnung von SDS gezeigt. Es ist ein Detergenz und lagert sich an die Primärstruktur von Proteinen. Das heisst, es denaturiert sie und es überdeckt die natürliche Ladung der Proteine und macht, dass das ganze Konstrukt negativ geladen ist.
D: Wie weiter?
I: man stellt ein elektrisches Feld ein. Die negativen Proteine wandern dann zum positiven Pol, der hier Anode genannt wird. Dabei wandern kleine Proteine schneller als grosse.
D: Wie genau entsteht dieses Gel?
I: Es handelt sich um Polyacrylamid, es wird meistens glaube ich Dextran verwendet,…
D: So genau müssen Sie das nicht wissen.
I: Es wird ein Netz gebildet, durch dessen Poren die Proteine laufen können.
D: Wie werden die Proteine denn hier aufgetragen? (Er hat auf ein Bild mit dem Ergebnis gezeigt)
I: Wenn man das Gel macht, dass tut man noch einen Kamm rein, damit sich Furchen ausbilden. In diese Furchen gibt man das Protein.
D: was für Ergebnisse hatten Sie denn hier?
I: man sieht hier, dass es kein Protein hat in dieser Lösung.
D: ja, aber das ist nicht das interessanteste.
I: Vorab: b-ME wird verwendet, um Disulfidbrücken aufzulösen. Man sieht, dass wir es in den einen Röhrchen verwendet haben, in den anderen aber nicht.
D: Wie genau sehen denn Disulfidbrücken aus oder wie werden sie gebildet?
I: zB. Bei Cystein haben wir Schwefelatome, die mit gegenüberliegenden Schwefelatomen interagieren von Cystein (wollte noch Methionin sagen, ist mir aber entfallen und habe es versucht zu überspielen und einfach bei Cystein weiter gemacht). Ich habe dann ein S und ein H gezeichnet. Er wollte zum Glück gleich weiter machen. Ich hätte nicht gewusst, wie ich Cystein komplett zeichnen sollte.
D: Was ist das denn für eine Reaktion?
I: Es ist eine Oxidation. B-ME reduziert also Disulfidbrücken. Das Protein liegt dann ganz entfaltet dar.
D: also zurück zum Experiment.
I: Man sieht hier, dass es sich in diesen Proben um IgG handelt und hier wahrscheinlich um Albumin (hab dann erklärt, wie ich das sehe).
D: Sie haben vorhin Primärstrukturen erwähnt. Erklären Sie noch Sekundär und Tertiärstrukturen.
Ich habe diese Frage nicht erwartet, konnte sie aber trotz allem gut erklären. Ich musste dann auch über H-Brücken in den a-Helix und b-Faltblättern reden und Peptidbindungen aufzeichnen und das erklären. Ich habe angefangen, das b-Faltblatt zu erklären, habe es aber a-Helix genannt. Er hat mich korrigiert, hat mich dann einfach weiter machen lassen.
D: Wenn Sie jetzt nur die Ergebnisse ohne das b-ME hätten, wie könnten sie herausfinden, was das für Proteine sind.
I: Ich kann die Masse ungefähr abschätzen. Wüsste ich denn, wie die Massen der Proteine sind?
D: Wissen Sie das?
I: Ja, man kann das nachschauen. Wenn man also nachschaut, kann man ungefähr sagen, was das für Proteine sind, da man die Masse beim Marker ablesen kann.
D: Wie sehen wir denn die Banden?
I: durch Färbung. Hier Coomassie Färbung. (Ich musste dann noch erklären, wie das geht, hatte es nicht ganz richtig).
D: Sehen IgG immer gleich aus?
I: nein, sie haben variable Teile und feste Bestandteile. Es gibt 5 Untergruppen.
D: Wo ist Albumin wichtig?
I: Im Blut
D: Wieso?
I: ich habe den kolloidosmotischen Druck erklärt.
D: Was passiert, wenn man zu wenig Proteine im Blut hat?
I: Es kann zu Ödemen kommen.
D: Was macht Albumin sonst noch?
I: Es transportiert…. T3 und T4 (hier entfiel es mir plötzlich, was es genau transportiert) …. Und andere Hormone (das ist mir wieder was halbwegs sinnvolles eingefallen). Es ist auch ein Puffer.
D: Wie puffert es denn?
Da hab ich mich selbst wieder in eine Falle geritten. Mit seiner Hilfe habe ich es aber irgendwie richtig hingekriegt.

Damit war die Prüfung beendet.

Ich muss sagen, er hat mich teilweise echt herausgefordert. Ich bin sehr froh, habe ich mein Grundwissen ein wenig aufgefrischt während dem Semester.
Man hat ein wenig gemerkt, dass alle müde waren. Ich war die letzte, die an diesem Tag Prüfung hatte. Prof. Dutzler hat ja selbst vergessen, dass wir in alle Röhrchen TCA reingetan haben. Ich habe auch den ganzen Tag lang gelernt und konnte die Nacht zuvor nicht gut schlafen. Insgesamt lief es aber gut, finde ich.

Ich konnte nicht alles aufschreiben, da ich es nicht mehr weiss und da wir teilweise stark abgeschweift sind von den Versuchen.

Ich hoffe, dieser Bericht gibt euch ein Gefühl dafür, wie diese Prüfungen ablaufen können.

Viel Erfolg!

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Anonym

21.02.2025 16:19

 Note 5

Anonym


20.01.2025 18:33 		Ionenaustauschchromatographie und Kreatinkinase im Blut, geprüft von Dutzler

Die Aufgaben waren genau wie in den Praktika. Ich musste die Aktivität der Kreatinkinase berechnen und ein Elutionsprofil von Dextranblau und Cytochrom C erstellen. Also eigentlich 1:1 wie in den Versuchen aber mit leicht veränderten Werten.
Ich habe noch NADH, Häm und das Absorbionsspektrum von NADH und NAD+ in der Vorbereitungszeit gezeichnet. Ausser das Absorbtionsspektrum hat sie aber nichts davon interessiert.

E: Mit welchem Versuch wollen Sie beginnen?
I: Ionenaustauschchromatographie bitte.
E: gut, was haben wir gemacht?
I: Wir haben die Stoffe Dextranblau und Cytochrom C aufgrund ihrer Ladung getrennt usw… Dann habe ich von pKs von Dextanblau und Cytochrom C geredet und selber gemerkt, dass es eigentlich IEP sein muss, weil z.B. Dextranblau viele verschiedene pKs Werte hat.
E: Gut, dass sie das selber gemerkt haben. Was ist denn pKs?
I: Punkt an dem die betrachtete Gruppe zu 50% protoniert und deprotoniert ist.
E: und warum binden denn die zwei Stoffe unterschiedlich?
I: Habe dann von Affinität bei pH 7 geredet und, dass Cyt C positiv geladen wegen dem IEP bei ca. 10 und Dextranblau recht neutral geladen ist mit IEP um 7.
E: An was bindet das Cytochrom C denn?
I: habe Carboxymethyl und seinen pKs bereits in der Vorbereitungszeit aufgezeichnet und ihm gezeigt.
E: Was könnte man denn sonst machen, um die beiden Stoffe von der stationären Phase zu lösen?
I: Ein anderes Salz dazugeben, pH verändern oder einen anderen Stoff hinzufügen, der eine höhere Affinität zu Carboxymethyl hat.
E: In welche Richtung müsste man den pH verändern?
I: nach oben, weil dann das Cytchrom C „neutraler“ wird und dadurch nicht mehr so stark an das Carboxymethyl bindet.
E: Ich behaupte, dass man den pH auch erniedrigen könnte.
I: Ja stimmt, wenn ich ihn so weit erniedrige, dass das Carboxymethyl protoniert wird und dadurch neutral geladen ist.
E: Welche Aminosäuren sind denn protoniert bei pH 7 im Cytochrom C?
I: Die basischen Aminosäuren.
E:Gut, wie sieht denn so ein Ionenaustauschchromatographie aus?
I: War ein bisschen verwirrt.
E: Sie dürfen auch zeichnen
I: habe einen Trichter gezeichnet. Er war richtig unsymmetrisch gezeichnet. Dutzler hat dann seinen Stift genommen und über meine Zeichnung einen Symmetrischen Trichter gezeichnet
E: Aber es geht hier eigentlich nicht um den Trichter… Wie sieht die stationäre Phase aus und wo ist sie?
I: Es ist unten und wie ein Sieb
E: falsch! Es ist wie eine Säule
E: Dann kennen Sie noch weitere Arten, Proteine voneinander zu trennen?
I: z.B Salting out. Habe es dann erklärt aber mir ist der Name vom Ammoniumsulfat nicht eingefallen.
E: Wie heisst denn ein Salz, dass Salting out macht?
I: Ich weiss genau welches aber mir fällt hier der Name einfach nicht ein.
E: Schade, es wäre Ammoniumsulfat.
I: AH, Logisch
E: Warum nimmt man dann spezifisch Ammoniumsulfat und nicht z.B. NaCl, um Proteine auszufällen?
I: Weil Ammoniumsulfat den Proteinen die hydrathülle entzieht und weil dabei wenig Lösungswärme entsteht, sodass die Proteine möglichst nicht denaturieren (Steht ungefähr so im Skript)
E: Das mit der Hitze hat keinen Einfluss. Sie könnten die Reaktion auch im Kühlschrank durchführen und dann ist die Temperaturerhöhung auch geringer.
I: Okay
E: Welche Arten von Chromatographie kennen sie sonst noch?
I: Affinitätschromatographie. (Habe erklärt wie es funktioniert)
E: Kennen sie ein Beispiel wo man das anwendet?
I: His-Tag bei rekombinanten Proteinen. (Haben wir bei Manatschal im 2. Semester gehabt)
E: Und eine weiter Methode?
I: Gelfiltration.
E: Wie funktioniert das?
I: (Habe es erklärt)
E: Welche Stoffe kommen als erstes unten raus?
I: Diejenigen, die am wenigsten in die Lücken passen. Also die grössten.

E: Okay, dann gehen wir zum zweiten Versuch. Was haben wir gemacht?
I: Die Aktivität der Kreatinkinase über gekoppelte Reaktionen und die Absorbtionsveränderung bei 340nm (NADH) bestimmt.
E: Ja, das schon aber warum machen wir das?
I: Um die Aktivität des Enzyms zu bestimmen?
E: Ja schon… Aber im Titel steht ja noch wo wir das Enzym finden. Warum ist das wichtig?
I: Ah logisch, wir haben die Kreatinkinase im Muskelgewebe. (Habe dann von Herzinfarkt und der Erhöhung der Kreatinkinase im Blut geredet usw.)
Danach ist es ein bisschen komisch gewesen. Ich wusste oft nicht was er genau von mir will.
E: Zeichnen sie mir mal einen Graphen auf und tragen sie die Geschwindigkeit gegen die Substratkonzentration auf. Also eine enzymkatalysierte Reaktion.
I: Also einen Michaelis Menten Graphen?
E: Ja
I: Zeichne die hyperbole Kurve und rede kurz von Vmax usw.
E: Ja, das stimmt schon was sie sagen aber wo würden wir jetzt hier messen, wenn wir in unserem Versuch sind?
I: Ja das sind alles Anfangsgeschwindigkeiten bei verschiedenen Substratkonzentrationen. (Ich habe nicht verstanden was er von mir will)
E:Ja aber wo messen wir?
I: Im Stress, weil ich verwirrt war habe ich auf den Teil bei tiefen Substratkonzentrationen gezeigt.
E: Was haben wir denn dort?
I: Die Anfangsgeschwindigkeit bei einer tiefen Substratkonzentration.
E: Wissen Sie, ich frage weil in Ihrer Begründung ein Fehler ist und ich Ihnen die Chance geben will, mir zu zeigen, dass sie es verstanden haben. Zeichnen Sie eine Kurve und tragen Sie die Produktbildung gegen die Zeit auf.
I: Zeichen Graph
E: Wo ist denn hier die Maximale Geschwindikeit?
I: Im linearen Bereich am Anfang
E: und warum flacht die Kurve oben ab?
I: Weil wir dann in das Gleichgewicht von P und S kommen.
E: Richtig! Und bei welchen Konzentrationen von Substrat führen wir das Experiment durch?
I: Bei sehr hohen, dass Vmax erreicht ist und die weitere Geschwindigkeitsveränderung nicht von der Substratkonzentration sondern von der Enzymkonzentration abhängt.
E: und wie hängen die zusammen?
I: linear. Vmax=k2*E
Schlussendlich haben wir ca. 5min darüber gesprochen und er wollte einfach hören, dass wir die Reaktion bei hohen Substratkonzentrationen durchgeführt haben. Er hat mich ziemlich verwirrt damit, weil ich zuerst einen Michaelis Menten Graphen aufzeichnen musste und er dann von einer bestimmten Sustratkonzentration geredet hat…
E: Wieso können wir mit der letzten Reaktion die Aktivität der Kreatinkinase Messen
I: Weil alle gekoppelt sind und das GG von den letzten zwei Reaktionen rechts liegt.
Habe dann noch das Absorbtionsspektrum von NADH und NAD+ gezeigt und erklärt.
E: Kennen Sie die letzte Reaktion hier? (Pyruvat… zu Lactat ….)
I: Ja, von der Milchsäuregährung.
E: Gut, dann wären wir hier fertig. Schönen tag noch.
I: Danke, gleichfalls.

Also ich fand die Prüfung bei Dutzler recht angenehm aber er hat mich machmal ziemlich verwirrt und seine Fragen waren teilweise etwas komisch formuliert. Er wollte aber immer helfen und schlussendlich habe ich irgendwie auch verstanden, was er von mir wollte...

Ich war am erst möglichen Termin dran und habe deshalb in der Lernphase/ während dem Semester bereits ein bisschen für die mündliche Prüfung gelernt. Das würde ich wieder so machen.

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Anonym

08.02.2025 13:04

 Note: 5.5

Anonym


17.01.2025 15:56 		Ulzero-phlegmonöse Appendizitis und Tubulovillöses dysplastisches Adenom/Adenokarzinom, geprüft von Ka

Beide Präparate waren wie die auf Vam und sehr deutlich zu erkennen.
Angefangen mit appendizitis -> alles beschrieben mit Wandschichten, Entzündung in der gesamten Wand, ulzerationen, fibrionöse Auflagerungen, im lumen komische Struktur -> war ein Wurm (erkannt dank CGFX-Berichte)

P: erklären sie was sie sehen
I: alles erklärt mit Wandschichten, wiso appendix, entzündungsinfiltrate...
P: und was für eine Pathologie
I: appendizitis weil (siehe oben), zusätzlich phlegmone und ulzerationen, auch peritonitis (nennen pathologen angeblich lieber serositis)
P: wie entsteht das
I: erklärt mit intraluminaler Druckerhöhung... und dann Wurm gezeigt
P: was für ein Wurm
I: Helminthen?
P: hat dann genauen Namen gesagt (noch nie gehört)
I: oke
P: was gibt es sonst noch für Appendizitiden?
I: chronisch? Nekrotisch?
P: hat dann irgendwas gesagt was ich nicht verstanden habe und pancreatitis ad externum (wohl von anderen abdominalen entzündungen übergreiffend)
Wer hat das und wie zeigt sich diese pathologie
I: jugendliche, junge erwachsene, akutes Abdomen
P: welche Diagnostik
I: BB (wollte auch CRP explizit hören), US und CT (US wohl besser)
P: ist eine junge Frau, an wa müssen sie denken
I: EUG, Ovarialtorsion, Salpingitis
P: diagnostik?
I: Schwngerschaftstest und US

Wechsel auf anderes Präparat

P: zeigt normales Gewebe, dysplastischer Bereich und invasives Adenokarzinom-Bereich und wollte zu jedem wissen was ich sehe
I: habe alles erklärt inkl. Dysplasie zeichen....
P: also Diagnose?
I: Adenom
P: DD?
I: Adenokarzinom
P: wollte dann unterscheidung wissen -> wichtig ist dass karzinom erst wenn muscularis mucosa durchbrochen ist
I: hab noch gesagt könnte auch ein Querschnitt sein und wir desshalb die Verbindung nach aussen nicht sehen (fanden sie gut)

Dann wurde viel über APC und FAP sowie HNPCC geredet inkl. Mutationen, hab das aber auch etwas dort hingelenkt weil ich das noch präsent hatte. Wollten genetische Veränderungen + assoziierte Karzinome wissen. Zudem auch Häufigkeit (HNPCC viel seltener und weniger mit adenom-karzinom-Sequenz verbunden). Dann noch HNPCC an sich erklärt mit MSI...

P: gibt es auch sporadische MSI?
I: ja?
P: wissen sie wie was da passiert
I: ka?
P: Hypermethylierung und somit werden Reperaturproteine inaktiviert
P: zudem sporadisch häufiger als familiäre variante

Das wars, gab eine 6. Muss ehrlich sagen dass ich mir viel mehr sorgen gemacht hatte und einige der anderen auch sehr spezielle Präparate hatten. Ich denke alles in allem hatte ich sehr glück mit den Präparaten.
Wünsche euch allen viel glück

Geprüft wurde auch: CIN, Verrucae vulgaris, Gastritis B, klarzelliges Nieren-Ca, Lungen-Tb

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Anonym

18.01.2025 14:14

 11. Sem?

2024

Anonym


20.02.2024 18:19 		Titrationskurve einer unbekannten AS & Bakteriologie Wachstumskurve, geprüft von Berger, CoEx Name vergesse (churzi Haar)

Also bin det ane, han ned gwüsst ob me derf e uhr träge oder ned. Han denn nagfröget, me derf keini träge, aber me gseht uhrziit im vorbereitigszimmer. Esse und trinke isch au erlaubt.

Han titration vonere aminosüüri (pufferlösig) und erstelle vonere wachstumskurve (bakteriologie) zoge. Ufgab bi aminosüüri isch gsi die titrationskurve zeichne, ml NaOH womit me titriert und jewiligi pH wert isch ageh gsi. Han numme jede 2. Punkt itreit. Bi de Wachstumskurvi isch zellzahl jewils mit zitagab und OD geh gsi. Denn no müesse teiligsrate v und generationsziit usrechne. Bide aminosüüri hani nüt müesse rechne. De rest vode vorbereitigsziit hani demit verbracht, formle und alles was ich weiss ufschriebe (sprich henderson-hasselbalch, pks, Ks etc.) und denn no aminosüüri zeichnet (histidin, isch glaubs immer die, hans aber nie bestätigt becho). Denn het mich coex abgholt.

Begrüesst mich uf schwiizerdütsch, beidi stellet sich vor. Berger het denn gseit guet mir switched jz uf hochdütsch. Han gfrögt ob ich trotzdem eif uf schwiizerdütsch antworte chan, han ned deffe.

E: Mit wellem wennd sie afange?
I: Titrationskurve aminosüüri.
E: guet, was hemmer denn da gmacht?
I: han welle mini titrationskurve anezieh und irwie gross ushole us nervosität, sie so nei jz zerst mal eif grundlegend. Guet also mir hend e AS in HCL glageret und denn nach NaOH titriert, darum simmer am afang im suure bereich.
E: glageret?
I: nei sorry, glöst.
E: Was isch e AS?
I: ich zerst so ähhhh, denn gseit mir hend ja protein im körper, die bestönd us AS, so 100-200
E: sie ja, natürlich no welli mit viel meh.
I: Ja. Also mir hend da titrationskurve und mit dere chamer usefinde, welli AS vorlit, i dem fall Histidin. Zeig uf mini zeichnig vode vorbereitigsziit.
E: Wie nennt me de teil?  Carboxygruppe, aminogruppe & SK  Imidazol. Was gseht mer jz bi dere titrationskurve?
I: aso mir gsehnd da wos flacher isch pufferet sie
E: was isch denn en puffer?
I: schwachi süüri/base mit konjug. Base/süüri, pH änderet sich nur wenig im pufferbereich bi zuegab vo base/süüri.
E: Pufferbereich? Was meinet sie demit?
I: Ja aso e pufferlösig pufferet am beste bi pH= pKs+-1  verhältnis blabla 1:10 usw.
E: Was isch pks?
I: Mass für wie stark e süüri isch, je chliner desto stärker. Sürikonstante irwas.
E: sürikonstante? Wie hängt das zemme?
I: gschriebe und gseit, pKs isch -logKs.
E: mini titrationskurve wieder agluegt (han pks izeichnet & welli wert, dass det jewils 50% deprot./prot. Isch und ÄP au no izeichnet) het denn welle wüsse was pKs bedütet da.
I: ja aso hans da ja gschriebe, 50% deprot./prot. Etc.
E: wie hängt pks mit pH zemme?
I: ja so pH chliner  protoniert. pH grösser  deprotoniert.
E: wie wür denn die AS (uf zeichnig zeigt, aso His) binem pH vo 7 usgseh?
I: ich schrieb ladig ane vode jewilige gruppe etc  ja nettoladig 0
E: wärs möglich dass AS so glade isch wie uf ihrere zeichnig? (han nach textbook zeichnet, also aminogruppe deprotoniert, carboxygruppe protoniert, imidazolring deprotoniert)
I: nei, isch ned möglich.
E: was chammer sust no mit titration mache? Konzentration AS?
I: ah ja me chan konzentration usrechne idem mer zwüsched 2 ÄP stoffmengi a base usrechnet will die glich gross isch wie protone und dementsprechend AS (has ned eso genau erklärt, sie het ned nagfrögt)
E: wie wür denn titration vonem protein usgseh?
I: ja wär weniger abgstuft, aso je nachdem ob me basischi oder suuri AS pufferets anderst usw
E: was meinet sie weniger abgstuft?
I: aso ned so schrittmässig wie da jz.
E: wieso ned?
I: irgendeppis pks ned fix wege abhängig vo mikroumgebig undso
E: was wür denn mitem pks vo carboxygruppe passiere wenn umgebig unpolar isch?
I: zerst mal es rieseblackout kha, han gwüsst die abbildige im schuler skript und eig checkt aber idem moment ned chönne denke. Erst mal 1 min stilli. Sie wiederholt frag wieder ich seg denn eif pks sinkt.
E: sinkt? Nei sie stiigt.
I: ah jaaaaa, will denn isch ja protoniert und sett ja unglade sie bi apolare umgebig (literally so eif eig aber eif ned chönne denke i dem moment)

E: guet chömmemer zu bakteriologie.
I: ja also da isch ufgab gsi die wachstumskurve zeichne blabla.
E: welles bakterium hemmer denn da brucht?
I: E.coli (staht druffe)
E: was isch denn e.coli? verzellet sie mir
I: ja aso bakterium, brucht mer oft im labor will churzi teiligsrate und eif zum kultiviere. Hemmer au im körper, also im darm. Teil vode darmflora.
E: wieso kultivieret mir denn überhaupt bakterie?
I: irwas vo antibiotikaresistenz gschnurrt wo mer chan teste mit plasmid, dets gen inetue undso
E: ja ide forschig, und wieso mache mir das ide biochemie? Gib ihne en tipp: insulin
I: ah ja aso me chan demit protein herstelle mit bakterie idem mir expressionsvektore brucht, denn chammer protein extrahiere und ufreinige.
E: wieso brucht mer da od590?
I: ja aso euses medium isch ja gelb und denn muess mer dete messe will sust absorbiert das zügs denn dinne und das wäret ja störfaktore.
Weiss nümme wie genau aber sie het denn gfrögt wie me uf die zellzahle da chunnt (wo ageh sind)
I: ähm ja aso me misst das ebe mitdem OD590 (regle mit 8x10^8 usw) und denn hetmer zellzahl. Das macht mer mitem photometer (küvette mit igangstrahl und restintensität wo uf de schirm glanget)
E: wie heisst de schirm?
I: ähhh bro ka
E: detektor.
I: ah ja. Uf jede fall misst me da absorption sozege als streuiig vode bakterie, isch em detektor aber egal will de ja eh nur restintensität misst.
E: wie chamer sust no theoretisch messe?
I: ich erst so kp irwenn het sie was vo was in bakterie sind gredet. Ich so ah ja also in bakterie hets ja nucleoid & plasmid…
E: nucleoid????
I: … ja?... nucleoid also ringförmigi dna vode bakterie.
E: ja genau DNA.
I: ahhh ja aso dna het ja base und die absorbieret binere andere wellelängi und zwar 260nm.
E: ja genau, aber es het ja eben no störfaktore etc. (im nachhinein: also zum das mache müesst mer bakterie ja zerst lysiere will sust streuets ja eif aber isch mir idem moment ned igfalle & het sie au ned erwähnt)
E: guet, erkläret sie mir mal die wachstumskurve wo sie da zeichnet hend.
Mini wachstumskurve isch irgendwie chli komisch gsi, han ide vorbereitigsziit no ufem blatt so ne theoretischi zeichnet wo mer no stationäri phase und absterbe phase gseht. Han denn gfrögt ob ich ahand vo dere erkläre chan, isch bejaht worde.
I: aso mir hend da mehreri bereich, am afang die lag-phase, da hets keis wachstum…
E: wo wür das denn uf ihrere kurve entspreche? (aso ufem millimeterpapier)
I: ich zeig so uf de afang. Ja aso ebe keis wachstum will det passet sich bakterie dem nährmedium a.
E: was definieret sie als keis wachstum?
I: ja also sie wachset scho will verdopplig vode dna etc also ide grössi scho grösser aber kei teilig.
E: guet und denn?
I: denn hemmer da log phase. Da passiert exponentielles wachstum. Isch da linear (aso uf minere theoretische zeichnig, ned ufem millimeterpapier) will skala meistens logarithmiert wär.
E: wie würs usgseh wenns exponentiell isch?
I: mach eif so en exponentielle strich uf mim blatt.
E: und wiiter?
I: stationäri phase isch halt so grad wills da keis wachstum meh het wills nährmedium usgschöpft isch.
E: keis wachstum? Sind sie sicher?
I: ähhh, also vllt scho bitzli aber eig isch nährmedium usgschöpft.
E: wie chamer stationäri phase sust no beschriebe?
I: ähhhh no clue
E: glichgwicht.
I: ahhh, ja also da hets glich viel zelle wo absterbed wie sich teilet.
E: wo entspricht die stationäri phase uf ihrere kurve (millimeterpapier)?
I: ja aso glaub die isch ned druff will sind nur 3 stunde wo gmesse isch, also würs da spöter eif grad si.
E: nächste teil?
I: ja also da hemmer absterbephase, da gits kei teilig meh, entstönd giftigi stoffwechselprodukt. Dass es da abegaht isch nur theoretisch, will mir messed zellzahl mit photometer und denn verschwindet toti zelle ned. Also wür eig eif graduus wiiter gah.
E: wie bechunnt me sone graphe wie absterbephase? Aso wie misst me das?
I: aso me chan ja immer in ziitabständ da bakterie drus entneh, uusstriche uf agaroseplatte, inkubiere und denn uszähle, so gseht mer dass zellzahl immer abnimmt.
E: welli zellzahl?
I: aso die vode lebendige gseht mer denn.
E: ok, sie hend jz da no die teiligsrate & generationsziit berechnet.
I: han eif resultat zeigt, g ca. 46 minute gsi.
E: isch die generationsziit denne plausibel?
I: ja, liet eppe dinne.
E: wie wärs bi eukaryotische zelle?
I: ja glaubs wär länger.
E: sie glaubet?
I: bro okay isch länger.
E: okay letschti frag. welli eukaryotischi zelle wird oft no im labor brucht und au im alltag?
I: keeeeeein blaze.
Coex zum erste Mal: tipp, isch kei menschlichi zelle
I: jaaa, das hani mer scho denkt hahaha (hahahaha lönd sie mich gah). Denn no bitz stilli weiss es aber immer nonig.
E: gib ihne nomal en tipp. Brot.
I: aahhhhhh Hefezelle.
E: ja genau super

Denn no verabschiedet und en schöne tag gwünscht. Also ich wür prüefigsatmosphäre als relativ agnehm bezeichne bide frau berger und de coex, han ned gfunde sie hend fiesi frage gstellt und mir au immer ghulfe wenni nümme wiiter cho bin. Muess no sege dass reihefolg vo dene frage ned stimmt, han eif ungefähr so ufgschriebe dasses sinn macht und han fix au es paar frage vergesse.

Note: 5.5

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Anonym


05.02.2024 08:14 		Ionenaustauschchromatographie und Kreatinkinase, geprüft von Manatschal, Coex unbekannt

Ionenaustauschchromatographie: han do e elutionsprofil müsse erstelle
Kreatinkinase: Tabelle mit Absorption und ziit, ich han d konzentration vo kreatinkinase im Serum müsse usrechne (1:1 die rechnig wo mir im praktikum gmacht hend, sie hets nochher nöd emol aaglueget)
Kreatin + ATP -> Kreatinphosphat + ADP (S1)
ADP + PEP -> Pyruvat + ATP (S2)
Pyruvat + NADH -> Lactat + NAD+ (S3)

M: Mit welchem Experiment möchten Sie anfangen?
I: Mit der Kationenaustauschchromatographie.
M: Sie haben den Begriff Kationenaustauschchromatographie erwähnt aber hier steht Ionenaustauschchromatographie, können sie diesen Begriff erläutern?
I: Äh ja genau, also grundsätzlich unterscheidet man bei der Ionenaustauschchromatographie zwischen der Kationen- und der Anionenaustauschchromatographie. Bei der Kationenaustauschchromatographie möchte man verschiedene positiv geladene Proteine voneinander trennen, die Säule trägt dann eine negative Ladung und Proteine mit einer weniger positiven Ladung werden zuerst eluiert. Bei der Anionenaustauschchromatographie ist es genau anders rum, die Proteine sind negativ geladen und die Säule positiv.
M: Können Sie erklären, um was es hier in diesem Experiment geht?
I: Wie wollten Dextranblau von Cytochrom c mit der Ionenaustauschchromatographie voneinander trennen. Wir machen das bei einem pH von 7. Das Säulenmaterial in Carboxycellulose, diese hat ein pKs-Wert von ca. 3.5-4 und ist deshalb bei pH 7 deprotoniert und negativ geladen. Dextranblau ist ein Polysaccharid aus Glucose, was ja eigentlich keine Ladung trägt aber ist trotzdem leicht positiv geladen aufgrund des Farbstoffs. Cytochrom c hat ein IEP von 10 und ist deshalb bei pH 7 stark positiv geladen, ausserdem ist es ein Teil des Komplex IV in der Elektronentransportkette und hat ein Hämmolekül (zeig ufs Häm woni zeichnet han), dieses Molekül verursacht die orange-rote Farbe, die wir dann im Eluat sehen können.
M: Können sie die Carboxymethylgruppe zeichnen?
I: (han R-CH2-COO- zeichnet)
M: genau
M: Was würde passieren, wenn wir dieses Experiment bei einem pH von 10 durchführen würden?
I: Cyt c hat ja einen IEP von 10, bei einem pH von 10 wäre die Nettoladung 0 und Cyt c würde nicht an die Säule binden.
M: Sie haben die Begriffe pKs und IEP erwähnt, sind sie das gleiche?
I: Nein. Bei der IEP heben sich die positiven und negativen Ladungen innerhalb eines Moleküls auf und die Nettoladung ist 0. Mit dem pKs Wert meint man den pH-Wert bei dem es gleich viel Säure wie konjugierte Base hat, in anderen Worten die Säure ist zu 50% deprotoniert.
M: das haben Sie so genau richtig gesagt. Haben alle AS den gleichen IEP?
I: Nein, das hängt von der Seitenkette ab, saure AS haben einen tieferen IEP als basische.
M: Können Sie einige AS aufzählen mit dem pKs-Wert ihrer Seitenkette?
I: Glutaminsäure pKs 4, Asparaginsäure 3.9, Lysin 11, Arginin 12.48
M: Gut. Können wir auch den IEP von einem Protein berechnen?
I: Nein, wegen der Mikroumgebung, je nachdem können die pKs Werte der einzelnen protonierbare/deprotonierbare Gruppen höher oder tiefer liegen.
M: (nickt) Können Sie mir sagen, wie sich der IEP von Arginin verändern würde in einer unpolaren Umgebung?
I: Arginin ist eine basische AS, das heisst in einer unpolaren Umgebung muss sie ein Proton abgeben, damit sie ungeladen ist, also muss der pKs-Wert sinken.
M: richtig. Was würde mit der Kurve passieren wenn ich statt 10mL von Dextranblau, 20mL hinzugeben würde? (do han ich ihren frog nöd so verstande aber the point is Dextranblau sich jetzt afach verdünnter idk)
I: die Kurve würde verbreitern.
M: ja auch da haben Sie recht, aber der Peak (sie meint Farbintensität) wäre auch tiefer.
I: Ach ja stimmt
M: Was würde mit Cyt c passieren?
I: nichts, die Kurve bleibt gleich weil man Cyt c mit dem Tiefsalzpuffer nicht ausgewaschen werden kann, weil die Salzkonzentration zu tief ist.
M: Richtig und welche Ionen konkurrieren mit Dextranblau/Cyt c?
I: Natrium

Denn simmer zum nöchschte Experiment gange

M: Erklären Sie kurz, was das Ziel von diesem Experiment war.
I: wir wollten anhand von einem gekoppelten optischen Test mit NAD+/NADH die Konzentration von Kreatinkinase im Serum messen
M: Wieso braucht man überhaupt ein gekoppelter optischer Test? Kann man nicht einfach ADP verwenden?
I: man könnte schon Adenin verwenden, weil es bei 260 nm absorbiert, das Problem ist aber, dass Adenin in den Produkten und Edukten vorkommt, daher würden wir gar kein Unterschied in der Absorption messen können.
M: Wie weiss man, dass man wirklich die Geschwindigkeit von der Kreatinkinase misst und nicht von den anderen Reaktionen?
I: man muss einfach sicherstellen, dass die Reaktionsgeschwindigkeiten von S2 und S3 zusammenaddiert schneller sind als S1, weil gekoppelte Reaktionen sind genau so schnell wie der langsamste Reaktion. Das kann man machen indem, dass man die Konzentrationen der Edukte, Kreatin, ADP und NADH, stark erhöht und eine hohe Konzentration der Enzyme Pyruvatkinase und Lactat-DH haben.
M: ADP?
I: Äh nein ich meinte PEP, ADP würde die Reaktion entkoppeln.
M: genau. Können Sie mir sagen, wo die Kreatinkinase im Körper vorkommt?
I: Die Kreatinkinase kommt im Körper in der Herz- und Skelettmuskulatur vor, sie ist wichtig für die Regenerierung von ATP wenn der Körper Arbeit leistet.
M: Sie haben gesagt die Kreatinkinase kommt in der Muskulatur vor, aber hier suchen wir die Konzentration von Kreatinkinase im Serum, wie erklären Sie das?
I: z.B. wenn es bei einem Herzinfarkt zur Schädigung der Herzmuskulatur kommt tritt Kreatinkinase ins Blut aus und das können wir im Labor nachweisen.
M: Vielen Dank, ich habe keine Fragen mehr Sie dürfen jetzt gehen.

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Anonym


02.02.2024 22:10 		Enzymkinetik-Alkalische Phosphatase & Restriktionsenzyme, geprüft von vitalis, coex unbekannt

In der Vorbereitung musste ich p-nitrophenylphosphat zeichnen, Mit gegebenen werten ein MM-Diagramm erstellen und daraus dann Vmax & Km ablesen. Für Restriktionsenzyme ein Palindrom zeichnen und die Bandengrösse berechnen (war alles gegeben, nur bisschen addieren/subtrahieren). Ich war nach ca. 15 Minuten durch mit der Vorbereitung und habe mir ab da eigentlich nur noch Gedanken gemacht, was ich unbedingt sagen möchte und noch ein paar Moleküle aufgezeichnet -> Eine ssDNA-Kette und die Spaltung (für Restriktionsenzyme), Ethidiumbromid (frög nöd..), Alle erdenkbaren Gleichungen zu Michaelis-Menten usw.

E: mit welchem Experiment möchten sie beginnen?
I: spielt keine Rolle, gehen wir einfach der Reihenfolge nach. (zuerst Alkalische Phosphatase)

E: Was haben wir im Experiment gemacht?
I: Mittels Produktzunahme, in unserem Fall quantifizierbar über die Absorptionszunahme, gegen die Zeit die Anfangsgeschwindigkeit der alkalischen Phosphatase bei diversen Substratkonzentrationen gemessen und damit das Michaelis-Menten-Diagramm erstellt.
E: Die alkalische Phosphatase, wo denken sie kommt diese vor?
I: Ich hätte jetzt gesagt bspw.. im Dünndarm
E: Warum dort?
I: Wegen dem alkalischen Milieu. Dann habe ich ihm auch noch die Reaktion des p-Nitrophenylphosphat gezeigt.
E: (Die kommt aber noch an vielen anderen orten vor.)
E: Wozu überhaupt eine Phosphatase?
I: Um Phosphatgruppen, welche eine Transferase, genauer gesagt eine Kinase, an ein beispielsweise Enzym angehängt hat, wieder zu entfernen.
E: Wie sieht denn ein Enzym aus, wenn es phosphoryliert wird? Woran geschieht dies?
I: Für eine Phosphorylierung sind sicher die Serin- und Threonin-Seitenketten interessant, diese besitzen eine hydroxylgruppe
E: Welche noch?
I: Tyrosin.
E: Genau, an welche erinnert sie dieses Molekül?
I: Sieht aus wie die SK von Tyrosin
E: Wie wird etwas phosphoryliert?
I: Eine Kinase überträgt die Phosphatgruppe von einem Adenosintriphosphat auf ein Enzym - um ein Beispiel zu nennen käme mir ... die Glykogensynthase in den Sinn. (Han eigentlich zerst GSK3 im Sinn gha (frög nöd), aber denn bini doch für die safer option gange hahah)

Denn isch no öppis gsi wege Spezifität vome Enzym, wo ich zerst gseit han es Enzym intressiert nur d sitechetti. Das isch denn no chli genauer formuliert worde, natürlich isch es Enzym nöd nur für 1 Sitechetti spezifisch sondern chli meh (Substratbindungstasche dies das, u get it). Er het aber verstande gha was ich gmeint han.

E: Und dieses Nitro da oben, möchte man das im Körper haben?
I: Idealerweise ja nicht, also physiologisch kommt es bestimmt nicht vor.. aber zum Beispiel in Sprengstoff als Nitroglycerin oder Lachgas
E: haha, ja gut, ist hier nicht Thema. Wieso konnte man dieses Experiment überhaupt messen?
I: Zeige nochmals auf die Reaktion: Wegen dem Produkt, welches nach Abspaltung des Phosphats spezifisch bei 410nm absorbiert. (Habe beide Mesomeren Grenzstrukturen davon aufgezeichnet gehabt, fälschlicherweise aber gesagt nur das chinon absorbiert - er hat mich daraufhin korrigiert und gesagt das Produkt absorbiert dort, nicht nur eine Grenzstruktur. Macht ja sinn, sind beim zeichnen eben nur Grenzstrukturen, die so nicht existieren...)
E: Haben sie die Michaelis-Menten Gleichung schon notiert?
I: Ich habe hier die gesamte Auswahl, V, Vmax, Km, Lineweav..
E: ja reicht, schauen wir uns v an. Wie verändert sich v bei einer Reaktion? Konnen sie das Zeichnen?
I: (Zeichne Graph, y-Achse A, x-Achse t. Hesch denn e hyperboli kurve wo ähnlich usgseht wie MM. Stigig isch denn V. Am Afang isch stigig die grösst, deshalb isch V0 die maximalgeschwindigkeit).
I: Zu Beginn ist v maximal, deshalb wird V0 auch auf die Y-Achse aufgezeichnet.
E: Ja und dann?
I: Dann nähern wir uns dem Gleichgewicht der Reaktion, wo V=0 gilt
E: Die Reaktion läuft dann nicht mehr ab?
I: Natürlich läuft sie noch ab, einfach in beide Seiten gleich schnell. (!!!)
E: Okay, Gut. Und Was wurde noch aufgetragen, bzw was ist noch aus der Kurve zu entnehmen?
I: Dass mit einer Zunahme der Substratkonzentration die Anfangsgeschwindigkeit immer höher wurde, bis sie dann sich der Vmax asymptotisch nähert. Ab dort kann man beliebig [S] erhöhen, V0 bleibt gleich.
E: Warum?
I: Weil alle aktiven Zentren gesättigt sind.
E: Und warum interessiert uns Km? -> da han ich 2-3Minute chli umeprobiert, verzellt dass Km-Wert für Enzymreaktione relevant sind, wege Medikament usw. Er het aber spezifisch die Reaktion gmeint, das hani nöd cheggt. Bis er denn gfunde het "Der Km-Wert für dieses Enzym-Substrat-Paar interessiert uns eigentlich herzlich wenig (ja denn stabili frag? haha).
E: Zur Gleichung, was kann man dieser entnehmen?
I: Wenn [S] gross ist, gilt v=Vmax, da aus der Summe unten Km vernachlässigbar wird, und [S] sich kürzt. Bei tiefer [S] *unterbricht*
E: Was heisst denn dieses [S]
I: Konzentration von S
E: Welche Konzentration?
I: Anfangskonzentration

Ab da hets en churze teil geh wo ich ned ganz cheggt was er het welle, er het das 2-3 mal gfrögt und wie mer das mit de MM chan bewiese. Han nöd ganz verstande uf was er het usewelle aber trzdm no paar frage beantwortet, schrittwis. Han au agfange mit de herleitig vode Michaelis-Menten, wo ich ned gwüsst han was er gmeint het. Irgendwie isch das nödmal so schlecht gsi er het denn sini antwort becho. Weiss aber nüme genauers. Am Schluss ischs druf usegloffe dasmer [S] als Startkonzentration brucht (wie ich ja gseit han) - und das han ich mit sinere hilf chönne bewiese dasses gültig isch.

E: Und die Vmax, wie verändert die sich?
I: Sie verändert sich nicht, solange Enzymsubstratpaar dieselben sind und [E] gleich bleibt -> hier die Gleichung für grosse [S]: v = k2 x [E].
E: Welche Annahmen nehmen wir für diese Kurve (und Gleichungen)?
I: Dass ein Fliessgleichgewicht gilt.
E: Interessant. Was ist das?
I: Ja die Konzentrationen verändern sich nicht, also [S] obvs. schon aber [ES] und [P] nicht
E: [ES] einverstanden. [P] verändert sich aber, wir haben ja etwas gemessen?
I: Ah ja in dieser Reaktion klar, ich hatte aber ein physiologisches System im Kopf.
E: Ah okay, da so würde es stimmen. Gehen wir weiter.

Nächstes Experiment - Restriktionsenzyme

E: Was wurde gemacht?
I: Wir hatten einmal eine Mutierte DNA und einmal Wildtyp, beide haben wir mit demselben restriktionsenzym behandelt um zu sehen ob eine Mutation an einer Restriktionsstelle vorhanden war oder nicht.
E: Was sind restriktionsenzyme?
I: Enzyme, genauer Hydrolasen, welche Homodimer aufgebaut sind und DNA spalten
E: Warum homodimere?
I: Sie erkennen Palindrome, also inverted repeats
E: haben sie ein palindrom aufgezeichnet?
I: Ja, aber das hier ist etwas billig (han AATT-TTAA gmacht hahah), hier habe ich ein anderes. (Us irgendme Grund ide vorbereitig e A:A paarig ufgschribe statt A:T, s einte A aber grusig gschribe)
E: Was ist das hier für ein Buchstabe?
I: Ein "A" ... äh nei haha ein T, sorry (nacher han ich gseh im erste Palindrom han ich öppe alles falsch paart, nervosität het wohl kickt. Isch aber ned schlimm wenn sie wüssed eigentlich hesches cheggt)
E: Ich kann ihnen sagen, nicht alle Restriktionsenzyme sind Palindrome. Könnten sie sich vorstellen warum nicht?
I: Für eine ssDNA oder eine RNA ist ein Palindrom nicht nötig, hat ja eh nur 1 Strang
E: Ja. Es gibt aber auch noch etwas anderes. Welche Arten Restriktionsenzyme gibt es?
I: Typ I & III spalten an einem Ort, der nicht in der Erkennungssequenz liegt. Typ II ist das wie hier vorliegt.
E: Genau, dort sind Palindrome nicht so wichtig. Zurück zu den Restriktionsenzymen. Was für Enzyme sind das?
I: Hydrolasen
E: Ja, das ist der Mechanismus. Aber wie nennt man diese, also spezifisch jetzt für unser Zielmolekül
I: Nuklease?
E: Ja. Wo kommen diese vor?
I: mm im Verdauungstrakt sicherlich
E: ja Verdauung sicher ein gutes Stichwort. Wozu werden sie noch verdaut? In jeder Zelle...
I: DNAse oder RNAsen in den Zellen
E: Was wird mehr abgebaut? DNA oder RNA
I: RNA
E: genau. Welche RNA?
I: (scho voll vergesse dases verschiedeni RNA type git) .. RNA?.. ja single strand RNA halt
E: ja schon, aber welche RNA typen kennen sie?
I: ahhhh, mRNA, tRNA, rRNA, snRNA, *unterbricht*
E: und welche von diesen wird wohl am häufigsten abgebaut?
I: mRNA, damit nicht endlos viele Proteine gebildet werden
E: Genau. Was haben sie in der Auswertung erhalten?
I: Also hier sieht man beim Wt 2 Banden, beim mut nur 1 Bande. Hier weiter unten sehe ich noch ganz eine schwache bande
E: Wieso sieht man denn nicht alle?
I: Also es könnte ja zwei gründe haben: der erste Grund ist mal, dass der Drucker in einer schlechten Qualität gedruckt hat und man es nicht gut erkennt (han afange lache, isch obvs ned ernst gmeint gsi aber s bild wück sehr schlecht gsi), oder dass dort weniger ethidiumbromid war, somit hat es weniger stark fluoresziert. Ich würde jetzt letzteres sagen.
E: Ja, das mit dem Ethidiumbromid stimmt. Es besteht ein Stöchiometrisches Gleichgewicht. Wie sind denn diese Banden entstanden? Was ist eine Elektrophorese?
I: Also wir haben ein Gel, beispielsweise ein Agarosegel, welches wie eine Art sieb wirkt und die Moleküle, welche dank des Phosphat Rückgrats eine negative Ladung haben, in Richtung Anode wandern. Durch das Gel werden grössere Moleküle stärker behindert und gelangen in unserer vorgegebenen zeit weniger weit.
E: Ja. Warum ist das quantifizierbar?
I: Wir haben ein Ladungs-zu-Masse Verhältnis von 1:1, denn jeder Base der DNA kommt ein negativ geladenes Phosphat zu.
E: Und warum kann man die DNA unbehandelt durchlaufen lassen? Was wäre bei einem Protein anders?
I: DNA hat keine definierte Konformation, höchstens eine Doppelhelix welche noch aufgebrochen werden müsste. Ein Protein besitzt eine Native Konformation, welche die Laufgeschwindigkeit beeinflusst.
E: Ja richtig. Warum haben wir eine Endonuklease angewendet?
I: (bro... hahah) wir haben ein zirkuläres Molekül, eine Exonuklease wäre somit herzlich sinnlos.
E: Ja. (lacht selber au). Unser Restriktionsenzym, dieses AatII, warum heisst das so?
I: probs stammt es aus einem Bakterium das so heisst (acetobacter aceti)
E: Richtig. Wozu haben Bakterien Restriktionsenzyme?
I: Um sich vor einer DNA-Kontamination zu schützen, sprich vor Erregern.
E: Warum spaltet diese dann nicht das eigene Genom?
I: Sie sind spezifisch (tbf easy dummi Antwort)
E: naja, also sie sehen ja in diesem kleinen Plasmid haben wir schon 8 Schnittstellen, so spezifisch ja wohl nicht?
I: Ja aber hier haben wir auch nicht ein Bakterielles DNA-Stück aus welchen das restriktionsenzym stammt. (eigentlich nödmal sone blödi antwort, trzdm falsch begründet)
E: Hmm. Wie viele Buchstaben hat unser genomischer "Wortschatz"?
I: 4
E: also. ("merkste selber" Moment)
I: Korrigiere: Also wenn ein Restriktionsenzym eine 4er Sequenz erkennt ist es logisch nicht so spezifisch. Bei längeren aber dann schon
E: Ja aber darum geht es mir jetzt nicht. Wie schützen sich Bakterien denn vor Restriktionsenzymen (wieder zurück zur ursprünglichen Frage)
I: Sie haben eine Methylierte DNA (wieso ich das zerst ned gseit han, idk)
E: Genau, darum.
E: Wir wären dann soweit fertig.



Het 6 geh

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Anonym

02.02.2024 22:27

 nerd

Debler


02.02.2024 16:21 		Verdauungsenzym Pepsin und Blutpuffer Hämoglobin , geprüft von Jelezarov

Ankommen bei Besammlungszeit. Man wird einer Farbe zugeteilt und zieht ein Mäppchen mit den Versuchen enthalten. Bei Vorbereitung gab es Millimeterpapier, TR, Lineal und nochmals Notizpapier und man sitzt immer zu zweit in der Vorbereitung quasi in kleinem Laborraum. Man hat wirklich genügend Platz um viel zu notieren. Die Beschreibung des Exp mit allen Chemikalien und Titel, mit Praktikumsname und der Anleitung sind enthalten. Es hat Werte in den Aufgabe/ Tabellen drin, wie wir dies auch berechnet haben damit man diese benützen kann.

Ende Vorbereitung, Jele holte mich ab sehr pünktlich.

Stellt Co-Ex vor und sie lächelt freundlich während ganzer Prüfung und macht Notizen.

Jele: So ich bitte Sie Hochdeutsch zu sprechen und Co-Ex macht Protokoll. Welche Themen besprechen wir denn?

Ich: Verdauungsenzyme und Blutpuffer [während er diese Titel notiert realisiere ich dass er eine Handuhr trägt auf die ich während meiner ganzen Prüfung immer wieder schaue damit ich ein Zeitgefühl habe]

J: Gut dann können wir beginnen, mit welchem Versuch möchten Sie starten?

I: Verdauungsenzyme. Bei diesem Exp wollten wir zeigen, dass Pepsin die Proteine spaltet und nicht die Magensäure der Grund ist für die Aufspaltung der Proteine.

J: mhm. Was können Sie mir zu Pepsin denn sagen?

I: Erkläre Angriffsweise, Synthese und Facts die mir zu Pepsin in den Sinn kamen. Mache kurz Fehler und sagen es sei im Duodenum.

J: Ist das so?

I: Ah nein falsch, es wird ja im Magen aktiviert und rede weiter über Akt durch tiefen pH Wert und Autokatalyse.

J: ist das typisch für Enzyme bei einem so tiefen pH zu funtkionieren?

I: nein ist eher eine Ausnahme aber das ist halt das Optimum für Pepsin

J: Was ist das denn für eine Säure?

I: Infos zu HCl gesagt

J: Und diese Biuret Reagenz?

I: infos dazu aber etwas unsicher, sage dann auch dass ich realisiert habe beim Lernen es hat kein Biuret in der Biuret-Reagenz drin.

J: Was ist Biuret denn eigentlich?

I: Ehm das weiss ich nicht so genau, färbende Lösung ev(?)

J: Es sind Bi - Uret also 2 Harnstof..

I: Ah ja das macht Sinn.

J: Weiss aber nicht wie genau Sie dies behandelt haben im Prakti.

I: Dies haben wir gar nicht abgeschaut dort

J: wieso benützen wir hitzekoaguliertes Eieralbumin

I: Erkläre Gründe sind Visueller Aspekt

J: sind denn Denaturierte Proteine immer auch Koaguliert?

I: versuche 2 mal zu erklören und werde aber unsicher und erwähne reversible Methoden wie Fällung etc

J:Machen wir weiter, können Sie mir das Vorgehen des Experimentes erklären Schritt für Schritt mit Erklären der Resultate

I: beginne dies zu erklären und er hackt manchmal bisschen nach aber hört mir zu und lässt mich ausreden grundsätzlich... geht ne Weile und ich lasse mir auch Zeit kurz auf meine Notizen zu schauen. Erkläre die Auswertung seeehr detailiert um noch nicht zu Blutpuffer wechseln zu müssen (haha nice try)

J:fragt noch nach über Unterschied zu anderem Exp dass wir auch noch mit Hcl genacht haben und doet sind Proteine ausgefallen und hie im Gegenteil wie der Unterschied ist.

I: [innerlich: nein das hab ich nicht so gut angeschaut oh oh]
Versuche es irgendwie zu erklären und sage es falsch.

J: Erklärt es mir dann knapp

I: Ahaaa okayy macht ja Sinn denn und rede weiter über unterschied der Säuren. Erfasse Wort so wieder weil ich nicht noch eine Frage zu dem möchte

J: gut dann gehen wir zum 2. Teil (nach ziemlich genau 15 Minuten )
[Note bei Vorb Zeit war ich sehr nervös und habe mir viele Infos aus dem Kopf aufegschrieben und zuerst nicht geseehen dass am Schluss stand ich soll 2 Titrationskurven zeichnen (alle Werte waren gegebe) und ich habe also nur Achsenbeschriftung aufgezeichnet und keine Kurve was bissle blöd war ]

I: (ergreife das Wort um bisschen Facts zu spitten bevor mich mit Fragen löchert damit ich Konvo so Bisschen steuern kann)
Erkläre über Blutpuffer Hämoglobinstruktur mit meiner Zeichnung etc und Unterschiede im ganzen Exp damals mit Hb, Albumin und Ig. Erwähne auch Note auf Anleitung dass man es dann beim Berechnen immer hochrechnen musste auf die physiologische Konz. da diese im Prakt 10x kleiner war als unsere phys.

Jkay und bei diesem exp hier wieso ist das wichtig

I: blutpuffer etc erklärt

J: was wurde gemacht?

I: Titration bedeutet ...., und hier habe wir das gemacht mit der Hb-Lösung und der Salzsäure die wir schrittweise hinzugegeben haben. (Schaute Anleitung an für Grösse der Schritte) also jedes mal wenn wir 100mikroliter HCl hinzugegebn haben haben wir den pH wieder abgelesen und so dies aufgetragen

J: schiebt mein Notizpapier auf die Seite um meine Kurve zu sehen. [cue: überraschter Blick da ich keine Kurve habe]
Sie haben ja die Aufgabe mit der kUrve nicht gemacht.

I: Ja ich hatte keine Zeit mehr als ich es dann gesehen habe. Tut mir leid.


J: okay ja jetzt haben wir nicht genügend Zeit dafür aber zeichnen sies so wie sie sichs vorstellen/ kennen

I: kann ja kurz 2 oder 3 Werte nehmen

J: Nein schauen Sie nicht auf die Tabelle einfach aus dem Kopf

I: [panik innerlich] & beginne langsaaaaam zu zeichnen und sage ja einfach man sieht keinen deutlichen Unschlag also keine Stufenweise Titrationskurve

J: also es wöre so -> zeichnet in mein Graph

I: Ah also ganz linear

J: Wieso ist es so dass es Linear ist man würde das doch nicht erwarten bei Titration?

I: Erkläre und erwähne Minroumgebung

J: aber was bedeutet das denn genau mit der Mikroumgebungs-Veränderung? Erklären Sie genauer

I: ehmm ja so stelle ich es mir vor und beschreibe es (falscher Ansatz)

J: nein also es verändert den pKs Wert der SK

I: Ahhh stimmt das hatten wir im 1. Sj der pks wird dann je nach....

J: Genau Schuler Vorlesungen 1. Jahr. & wir beide lachen etwas

J: erklären Sie mir wo genau auf der Titration jetzt welche SK puffern würden

I: erkläre aber veewirre mich sleber bisschen aufgrund von Gerede über Carboxy Gruppe

J: er weist darauf hin hier nur pH 11 bis zu 5

I: okay nochmals also wenn pKs und pH Beziehung und protoniert oder doch nicht etc ich erklöre ed

J: unterbricht mich und fragt was gibts denn für basische AS?

I: erkläre jede und sage haben Amino Gruppe in SK

J: nein die haben keine Aminogruppe

I: komplett verwirrt

J: also ich denke es hat keine

I: okay...


J: weiter wo würde Histidin puffern?

I: erkläre weiter und versuche genau zu sein

J: Wie wöre Kurve von dem nur mit dm Lösungsmittel

I: also soll ich es auch zeichnen?

J: ja so grob

I: hmm ja so und grosser umschlag zu sehen

J: wieso? Wie ist dass dann bei HCl?

I: erkläre pH sprung etc so gut es geht

Jele : gut dann wären wir am Ende

I: Vielen Dank und schönen Tag.
___________________


Im Grossen und Ganzen war ich mega nervös obwohl er eigentlich nett war. Bin froh hat er mich ausreden lassen aber war bisschen genervt über dass ich die Kurve vergass. War glaub sonst okay, ich bin sicher es gsb dazwischen noch mehr andere Fragen aber ich habe die vergessen wieder oops.
Jedenfalls als Empfehlung hilft es sicher auch mal zu üben was möchte ich den eigentlich zu jedem Praktikum aufschreiben, dass mich unterstützt beim Reden/ Argumentieren. Hilft auch zusätzlich für jedes einzelne Exp. (Also va die komplexeren) kurz in 2 Sätzen sich aufzuschreiben was haben wir gemacht und un was zu zeigen mit dem Exp. Zusätzlich immer wissen welche Chemikalie wurde wieso dazugegeben & ich denke Moleküle und wichtige Bindungen zeichnen ist ne gute Idee sonst ja nicht viel Tipps ausser selbstbewusst sein.

Good luck 🫡 🍀

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Debler

30.05.2024 10:47

 Het en 4,5er gäh
und han au vo einige andere wo ihn gha hent die glich Note ghört er isch also streng aber nit unfair mim bewerte

culiao


30.01.2024 14:25 		Ionenaustauschchromotographie / Enzymaktivität, Kreatinkinase Versuch, geprüft von Mittl/Typ mit Glätze

Mittl het mer Schwiizerdütsch ahbote. De Ko-Ex het nüt gseit aber amigs chli behindert ine glueged.

Ionenaustauschromotographie:

M: Was haben Sie in diesem Versuch gemacht?
I: ka was ich gseit han aber isch ok gsi
M: Zeichnen Sie mir mal Carboxymethylcellulose
I: qifsha nonen kei ahnig, weiss aber dass es eh negative Carboxygruppe het, han das au erwähnt
M: Zeichnen Sie diese doch einfach mal auf
I: Perfekt ufzeichnet
M: Und die Methylgruppe, wo könnte sich diese befinden?
I: Zeichne uf
M: Und wie ist die Carboxymethylcellulose an der Wand angemacht?
I: Via Kovelente Bindung
M: Und wie könnte das aussehen?
I: Han en "R"-Rest ad Methylgruppe zeichned. Isch korrekt gsi.
M: Was ist Cytochrom C?
I: Chunt ide Atmigschetti vor, het glaubs e Häm Gruppe
M: Können Sie das aufzeichnen?
I: Nein
M: Können Sie Dextranblau zeichnen?
I: fuck bruder nei
De Brüeder het mich den uere viel zu pKS und Isoelektrische Pünkt vo Aminosürene gfröged und wie de ganzi shit bi verschiedene PH Wert ablaufe wür.
Wichtig: bi PH1 wür zwar s'Protein glade + denaturiert si und binde chöne, aber die Carboxygruppe vom Carboxymethylcellulose wo en pKs vo 2 het wär au protoniert, Reaktion wür somit NÖD ablaufe!
Het denn selber zuegeh dass sini Frage fies gsi sind. (no shit du pendejo)

Kreatinkinase:
M: Was wurde in diesem Versuch gemacht
I: Erklärt wieder ganz easy
M: Wo kommen denn diese Reaktionen im Stoffwechsel vor?
--> Het viel Frage zu Stoffwechsel gstellt.
M : Wo kommt Kreatinkinase in der Zelle vor?
I: Im Mitochondrium und Cytosol
M: Wo kommt die Reaktion PEP --> Pyruvat vor?
I: Glykolyse/Gluconeogenese
M: Wie nennt man auch die Reaktion Pyruvat --> Laktat?
I: Milchsäuregärung
M: Wann entsteht Laktat im Körper?
I: Prinzipiell immer, will Citrat-Zyklus ned schnell gnueg ablauft zum s'ganze Pyruvat in Acetyl-CoA umwandle
M: Isch glaubs ned ganz zfriede gsi mit dere Antwort, isch au no gsi will's NAD oder so limitierend wirkt glaubs..

Ufem Versuchsblatt hets no eh graphischi Darstellig gha vode NADH Absorption ide Reaktion im Verlauf vode Ziit. Isch eh einfachi linearie abnahm gsi.
M: Befindet sich die dargestellte Reaktion im Gleichgewicht?
I: Nei, Konzentration ändert sich ja
M: Wieso gibt es zu beginn der Reaktion noch keinen direkten Abfall der Konzentration?
I: Gekoppelti Reaktione, die Substrat müend erst us de Vorläufer Reaktione entstah dmit die Reaktion ablaufe chan.

Han warsch paar details uslah will ich sie nüm weiss. De Mittl isch actually agnehm gsi aber het wenig zum Versuch selber welle wüsse und meh dis eigentliche Biochemische Verständnis teste welle + Stoffwechsel wo eig ned relevant gsi wär. Wennd irgendwo chli unsicher gsi bisch het er ahfange det umehacke.
Aber Inshallah er git gueti note

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Update

19.01.2025 09:22

 Het en 6er geh

Kani


27.01.2024 10:41 		Proteinreinigung: Ionenaustausch und Enzymaktivität: Kreatinkinase, geprüft von Schuler

Vorbereitung:
Experiment: Kreatinkinase
Ich durfe die Enzymaktiviät U und die Menge von Kreatinkinase in mg berechnen. Diese Rechnung wurde jedoch gar nicht angeschaut und hat Herr Schuler auch nicht interessiert.
Ich habe einfach nebenbei noch die Absorptionskurve von NADH und NAD+ gezeichnet und die Moleküle selber auch.

Experiment: Proteinreinigung
Ich musste ein Elutionkurve zeichnen und dies hat Herr Schuler auch nicht interessiert.

die 40 Minuten gingen schnell um und ich brauchte auch nicht die vollen 40 Minuten.

Ich wurde dann von der Co-Expertin abgeholt. Sie war sehr freundlich und hat mich immer wieder angelächelt.

Dann hat sich Herr Schuler sich vorgestellt und dann ging auch schon die mündlich Prüfung los.

E: Mit welchem Experiment möchten sie anfangen?
I: am liebsten mit Ionenaustauschchromatographie
E: was war hier das Ziel?
I: Proteinreinigung mittels Ladung. Hier ist der Bezug auf den isoelektrischen Punkt sehr wichtig, denn wenn der pH dem isoelektrischen Punkt entspricht, gibt es keine Haftung.
E: wieso reinigt man Proteine überhaupt?
I: falls man die Funktionen analysieren möchten, ist es nützlich wenn man nur unser gewünschtes Protein haben und nicht noch Hintergrundfaktoren und andere Proteine. Auch bei Aminosäurensequenzierung ist dies nützlich.
E: können sie es sich auch vorstellen, dass es bei Antikörper hilfreich sein könnte?
I: (boahh kein Plan) ehm ja, dort ist es auch wichtig wegen den Spezifität
E: sie haben vorher den Isoelektrischenpunkt erwähnt. Was ist das?
I: wenn die Ladung sich ausgleichen. Also die Moleküle sind geladen, aber dadurch dass sie ausgleichen, sind sie neutralisiert
E: wie nennt man das?
I: ähhmm… Ladung von 0????
E: Nettoladung
alle haben gelacht (cryyyyy hahahahaha)
E: Wieso haben Aminosäuren eine Ladung
I: Weil sie eine COOH und NH2 Gruppe haben.
E: Richtig. Können Sie mir eine Aminosäure zeichnen und dies erklären.
I: (here we goo.. wollte es mir einfach machen in dem ich Valin zeichnen wollte) Ich zeichne sonst ein Valin
E: nein zeichnen sie eine mit einer protonierbaren Seitenkette
I: okayy demfall Lysin
ab da ist es bergab gegangen, da ich alles nun verwechselt habe. Wir haben etwa 10 Minuten lang die Ladung von dieser Aminosäure diskutiert. Herr Schuler wollte wissen in welchen pH sie wie vorliegen. Eigentlich sehr einfach zu beantworten, aber ich war so verwirrt, dass ich alles verwechselt habe. Ich nachhinein wäre es am besten gewesen, wenn ich eine Titrationskurve von Lysin gezeichnet hätte. aber jaaaa…
E: welche Aminosäuren haben sonst noch eine protonierbare Seitenkette und im welchen pkS Werte liegen diese
I: Histidin (5-8), Cystein (8-11),….. (habe dann alle noch erwähnt)
E: wieso sieht es mit den COOH und NH3 Gruppen in einem Protein aus? Tragen sie stark zur pH bei?
I: jaaa??
E: in einen Protein??
I: ahh nein, in einem Protein gibt es dann die Peptidbindung dadurch geht auch ihre Funktion als Protonenakzeptor und Donor verloren. Ausser bei denen am Rand.
E: ja perfekt, okay erklären sie mir wie das Experiment genau funktionert
I: also man an der Säule Carboxylmethyl…. gehabet, welcher bei gegebener pH deprotoniert vorliegt. Dadurch konnte sich Dextrenblau sowie Cytochrom C mit unterschiedlichen Affinität daran haften. Man hat es dann jeweils mit Tiefsalzpuffer und Hochsalzpuffer gelöst.
E: wieso haftet Cytochrom C so stark?
I: Dies hat einen Isoelektrischenpunkt von etwa 10 und ist dadurch bei gegebener pH sehr stark positive geladen und haftet sehr stark an der COO-. Wir dann mit Hochsalz gelöst.
E: wieso haftet Dextrenblau nur sehr schwach
I: weil sein Isoelektrischepunkt bei pH 7 ist (voll geraten)
E: was ist Detran
I: ein Polysaccharid
E: wissen sie auch aus welchen Zuckereinheit?
I: nein
E:Glucose
I: ahh okayy…
E: Ist dieser geladen?
I: ja sie ist polar?
E: sie verwechseln glaube ich polar mit geladen
I: ahhh sorry, nein Glucose ist nicht geladen, aber polar
E: wie kommt es dann zu dieser minimalen Anziehung
I: ich weiss es nicht
E: wegen der Farbe, die hat eine kleine Ladung
I: okayyy
E: erklären sie mir die Farben und verlauft dieser Farbe
I: Also Dextrenblau fliesst mit dem Elutionpuffer raus, da die Affinität nicht so stark ist und die Farbintensität nimmt mit jedem Waschen mit Tiefsalzpuffer ab. Bei Cytochrom C dasselbe, aber mit Hochsalzpuffer, da die Affinität zu stark ist.
E: wieso ist es rot?
I: HAM
Herr Schuler hat dann gelächelt, weil ich es halbe geschrien habe (peinlichh….)
E: richtig. Welche Farben haben andere Proteine?
I: (innerlich am sterbe) ehmm …… (denn haben sich die Rädchen in meinem Gehirn angefangen zu drehen) ahhh also Proteine absorbieren bei einer Wellchenlänge von 280nm und dies ist im UV Bereich und dadurch durchsichtig
E: richtig. Also welche Farbe?
I: durchsichtig??..
E: Farblos
Co Expertin hat angefangen zu lachen. Sie hat dann auch angemerkt, dass sie kein Platz mehr hat um sich Notizen zu machen und dass wir zum zweiten Experiment sollten.

Kreatinkinase

E: sie sind ja Medizinerin, wieso liegt Kreatinkinase im Serum vor ?
I: ahhhhh.. kann im Serum vorliegen wenn man einen Herzinfarkt hatte oder kurz davor ist. Weil eigentlich kommt es in den Muskeln vor und hilft bei der anaeroben Glycolyse.
E: richtig, wie kommt es aber dahinein?
I: (Ich habe gar nicht verstanden was er von mir hören möchte) ahhh
E: wenn Gewebe geschädigt sind, kommen sie dort rein
(eigentlich logisch, aber ich habe nicht verstanden was er von mir genau hören möchte)
E: okay erklären sie mir das Experiment
I: ja man hat mittels Kopplung die Aktivität von Kreatinkinase bestimmt.
E: wieso benutzt man nicht ATP, diese absorbieren ja auch?
I: (wieder am sterbe) ehmmm.. (dann hat sich wieder ein Rädchen in meinem Gehirn sich gedreht) ahh man benutzt hat NADH und NAD+, da sie sich bei 340 nm sehr unterschiedlich absorbieren, da NAD+ bei 340nm fast nicht absorbiert. Dadurch kann man mittels Lambert-Gleichung die Konzentration berchnen und dies entspricht fast nur dem NADH, da NAD+ fast nicht abosrbiert. Und ich kann mir nun vorstellen, dass ADP und ATP sehr ähnlich absorbieren und daurch man keinen Konzentrationsunteschied messen können.
E: perfekt, ja aborbieren sehr ähnlich. Sie haben hier die Moleküle aufgezeichnet. Für was steht NADH
I: Nicotinamidadenindinukleotid
E: okay wieso ein Dinukleotid?
I: (eigentlich einfach, aber war wieder komplett lost) schweige
E: was ist ein Nukleotid?
I: Base, Zucker und Phosphat
E: richtig, wo sehen sie hier zwei?
I: (erst jetzt habe ich es gecheckt) ahh, hier und hier (habe auch beide Basen gezeigt)
E: richtig. (lehnt sich zurück) okayy wo benutzt man sonst noch Enzyme als Marker für eine Krankheit
I: (ich han keiiii ahnigggggggggggg) ehmmmmmmmmmmmmmm eventuell mittles Katalase…. Wasserstoffperoxid (da habe ich nur geraten hahahhahahaah i)
Herr Schuler hat gelacht (fml)
E: Leberschädigung?
I: (chönnt brüellleeeeee) ehmmmmm ich weiss leider nicht
E: Hepatitis
I: ahh okayyy
E: okayy dann sind wir auch nun fertig. Geniessen sie ihre Ferien!!!
I: vielen Dank und ein schönes Wochende

also alles in allem habe ich gemerkt, dass wenn Herr Schuler gemerkt hat, wenn man etwas nicht versteht, sehr stark auf dies eingeht. Aber der Vorteil bei ihm war, dass man es ihm anmerkt, wenn man etwas falsches sagt. Aber er hilft schon, aber ich habe seine Fragen nicht immer beim ersten Mal verstanden, obwohl er nur eine triviale Antwort erwartet hat.
Die Co-Expertin war sehr freundlich.

Hoffentlich hilft es und tut mir leid für meine Rechtschreibung

VIEL ERFOLG!!!!!

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KANI

26.02.2024 15:25

 het en 5er geh

TheLegend


26.01.2024 17:19 		Bakteriologie Wachstumskurve und Titrationskurve einer unbekannten AS, geprüft von Mittl und ein Deutscher CoEx

In der Vorbereitungszeit bekommt man Taschenrechner, Millimeterpapier, Geodreick, Massstab zu Verfügung, und Stifte.
Zu Bakteriologie waren die Absorptionswerte zu verschiedenen Zeitpunkten angegeben und ich musste die Wachstumskurve zeichnen, daraus dann Teilungsrate und Generationszeit berechnen.
Zu Titrationskurve waren die pH werte zu verschiedenen NaOH Mengen gegen und ich musste die Kurve Zeichen und dann anhand von den pKa Werten herausfinden welche AS es ist.

Der CoEx holte mich ab und im Zimmer sah ich Mittl (cry moment)

Ich durfte entscheiden mit welchem Experiment ich anfange.
Habe Säure-Base genommen, die Kurve gezeigt und erklärt dass es Histidin ist.
M: wie kommen Sie darauf?
I: Anhand von den pKa Werten
M: Was sind die pKa Werte?
I: Dort wo die Stoffmenge vom Nitrat gleich ist wie die von der untersuchten AS
M: Wie kann man das an der Kurve sehen?
I: Dort wo die Kurve flach wird
M: wie genau?
I: kein blase, wtf. Sagte genau das gleiche nochmals und erklärte den Punkt und was der Pufferbereich ist (in der Mitte vom Pufferbereich liegt der pKaWert) Der Pufferbereich ist bei pH = pKa am optimalsten
M: Ja aber wie ist die Kurve dort?
I: verwirrt, immer noch flach
Er wollte schlussendlich hören, dass die Steigung dort fast 0 ist. (Bruh)
M: Dann wollte er wissen wieso man nicht die Kurve bis pH 14 gezeichnet hat.
I: Weil immer etwas Stoff reagiert, können also fast nie ph 0 oder 14 erreichen (hat Gloor in seiner Repetitionsvorlesung so begründet)
M: Doch
I: scheisse okay. Sagte dann irgendetwas dass es eine starke Säure sein muss
M: Ist HCL eine starke Säure?
I: Nein
M:Moll
I: Fuck, okey. Habe dann irgendetwas über Henderson hasselbach gelabert. Keine Ahnung mehr
M: fragte dann bei pH 14
I: verwirrt weil gloor basically das Gegenteil sagte. Aber dort ist NaOH eine starke base und dehalb könnte man ph 14 erreichen
Dann ging es um den IEP. Sagte dass dort die Ladung ist und bei einer basischen AS die höchsten 2 Pia Werte geteilt durch 2 machen muss.
Er meinte falsch, ich soll einfach sagen wie die Ladungen jeweils sind bei den pKa Werten ( Hist ist bei pKa 7 etwa neutral -> habe mit der Rechnung 8 erhalten)
Fragte dann noch welche anderen AS 3 protozig sind ( Alls sauren und basischen und noch 2 weitere, glaube Serie und Tyrosin)
Wollte den pKa wert der anderen beiden AS wissen (keine Ahnung). Sagte keine Ahnung, aber Serie kommt in der katalytischen Triade bei den Verdauungsenzymen vor im Darm ( dort herrscht hoher ph). Damit Es dort funktioniert muss Serie proponiert sein und pH < pKa ist probiert. -> Hat also einen höheren Pka wert als 9 etwa. Er meinte Serin hat einen hohen pKa Wert

Gingen dann zu Bakteriologie. Hatte Teilungsrate von 50 min.
M: Ist das normal?
I: Nein, sollte bei 20 min liegen
M: okey, wieso haben sie dann diesen Wert erhalten
I: ihm, also die Messwerte sind bei OD 0.25 bis OD 0.8 glaubwürdig, habe also die Absorptionen in diesem Bereich genommen. Ich hatte während der Vorbereitung noch eine normale Kurve gezeichnet mit lag, log usw Phasen.
M: In welcher Phase wurden diese Werte gemessen?
I: Safe nicht in der lag Phase, weil dort die Bakterien nur wachsen und sich nicht teilen, Erst ab der log Phase teilen sie sich. Wahrscheinlich in der Absterbepahse, weil das Apparat nicht weiss ob wir tote oder lebendige Bakterien haben -> misst nur die Gesamtzahl
M: Ja schon, aber falsch. Ich behaupte es ist in der Lag Phase. Sie können auch dagegen argumentiren
I: macht kein sinn, weil Lag Phase Bakterien nicht teilen (steht überall im Skript so).
Schlussendlich erklärte er mir, dass in der lag Phase ganz wenig Teilung statt findet mit einer hohen Teilungsrate

Er fragte auch für was das E:Coli steht und wo es vorkommt. Ob es für uns pathogen ist (nein eigentlich nicht, nur wenn immungeschwächt). Wollte wissen was an ihnen Pathogen ist ( kein blase, labberte dass es wie Cholera über cAMP und CTFR zu Durchfall führt) -> Ist das tödlich? -> Ohm ja schlussendlich, Weil wird nichts absorbieren und Wasser verlieren. Wollte wissen welche Toxine sie ausschütten. Hatte keine Ahnung, laberte dass man uns mit Penicillin schützen können und diejenigen die resistent sind, sind pathogen. erklärte wie Penicillin funktioniert mit dem Lactam Ring und wie Resistenz funktioniert.

Dann war die Prüfung fertig. Eigentlich waren beide nett, die Fragen haben mich teilweise verwirrt weil wir es anders gelernt haben. Aber macht euch keinen Stress wegen dem Bericht, habe nur das schwierigste und meiner Meinung nach das wichtigste aufgeschrieben.

Planet genug Zeit ein, Habe jede Woche ein Thema gut bearbeitet und in den ersten 3 Tagen der Lernferien für Biochemie verwendet. Nach der Prüfung hatte ich wieder 4 Tage Zeit. Dort habe ich Strukturen gelernt und bin nochmals alle Praktika durchgegangen.

Tipps zur Vorbereitung: Lest unbedingt cgfx durch! Habe mit Freunden alles durchgelesen und zu jedem Thema die Fragen aufgeschrieben und die Antworten dazu. Es hilft sicher und ihr checkt dann das meiste, könnt sicher Punkten. Versteht auch wofür die einzelnen Substanzen immer verwendet werden.

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Elena


25.01.2024 11:47 		Absorption von Methämoglobin und Enzymkinetik der alkalischen Phosphatase, geprüft von Christine Berger-Sprecher

Sehr nette Expertin und Coexpertin!! Hat mich immer ausreden lassen und ist auf meine Aussagen eingegangen bzw. hat dazu Fragen gestellt.
E: Mit welchem Experiment möchten Sie beginnen?
I: Methämoglobin
E: Was hat man dort gemacht?
I: Absorptionsunterschiede von verschiedenen Proben gemessen, um die ursprüngliche MetHb Konzentration zu ermitteln.
E: Was ist MetHb?
I: Hämoglobin mit dreifach oxidiertem Eisen.
E: ist das normal?
I: es kommt physiologischerweise im Körper vor aber nur zu ca. 2%, der Rest ist Hb mit zweifach oxidiertem Eisen
E: wieso gibt es denn MetHb
I: bei der Sauerstoffabgabe kann es sein, dass das O2 ein Elektron mitzieht und dadurch das Eisen oxidiert.
E: also passiert es…?
I: ja einfach so
E: spontan oder?
I: ah ja spontan.
E: und was ist Hämoglobin?
I: Hämoglobin ist ein tetrameres, globulläres Protein aus zwei verschienden Ketten, die jeweils zweimal vorhanden sind und je ein Häm als prosthetische Gruppe tragen, dass dann je ein O2 binden kann, also 4 O2 pro Hb. Hömoglobin ist also für den Sauerstofftransport.
E: okay und was hat man nun in diesem Experiment gemacht?
I: man hatte zuerst ein Pferde-Hämolysat, dieses in je 2 Küvetten pipettiert und dann beim 2. noch Kaliumhexancyanoferrat dazugegeben. Danach…
E: okay ganz kurz; Hämolysat?
I: das bedeutet hämolysiertes Blut
E: Blut?
I: also nein hämolysierte Zellen, die Erythrozyten sind lysiert
E: okay wir machen gleich weiter aber wie lysieren denn Ec?
I: ja also man könnte auch die Blutprobe einfach schütteln, dann würden sie auch lysieren
E: *lacht* ja okay und wenn Sie jetzt das bspw. mit einer Lösung machen wollen würden?
I: ja mit Wasser zB
E: genau und Wasser ist..?
I: eine Lösung…?
E: ja aber was ist der Unterschied von Wasser zu NaCl-Lösungen
I: der Salzgehalt
E: genau, denn Zellen lysieren wenn die Salzkonzentration..?
I: hoch ist
E: schaut mich an
I: ahhh nein, wenn die Lösung hypoton ist, wie das Wasser zB, dann lysieren sie. Man könnte also hypotone Lösungen zugeben
E: genau. Okay und was hat man dann gemacht?
I: genau also man hatte diese zwei Küvetten, einmal nur Hämolysat und einmal Hämolysat mit K₃[Fe(CN)₆]
E: und was passiert dann?
I: ich war mir nicht mehr ganz sicher aber ich glaube es wird alles zu MetHb
E: genau weil?
I: danach Kaliumcyanid dazu kommt und dieses eine viel viel höhere Affinität für MetHb hat
E: genau, wo bindet es im Häm?
I: zeige auf meine Zeichnung von Häm
E: gut und wie geht es weiter?
I: ja und dann hat man bei beiden die Absorption gemessen und danach bei beiden Kaliumcyanid hinzugegeben und nochmals gemessen. Dann weiss man, dass im Röhrchen A1 gemischte Hb-Sorten vorkamen, da es ja Hämolysat war und im B1 wurde alles zu MetHb, dann hat man im A2 das KCN welches nur an MetHb bindet und im B2 wurde das gesamte Hb in Form von MetHb durch KCN gebunden
E: und was nützt das?
I: man kann dann die Konzentration von MetHb im reinen Hämolysat berechnen
E: und was haben sie berechnet
I: war mir nicht mehr ganz sicher aber die Formel lautet (A1-A2)/(B1-B2) *100 und das gab bei mir 31%
E: und ist das viel?
I: *lacht* ja ist schon ein bisschen viel
E: ein bisschen?
I: ja also nein es ist sehr viel
E: und wieso war es so hoch? Sie haben vorhin gesagt, normal seien etwa 2%?
I: genau, weil es Hämolysat war und wenn das mit der Luft in Kontakt kommt, dann oxidiert das Eisen im freigeqordenen Hb
E: okay gut und wie kann denn MetHb wieder zu Hb werden im Körper?
I: durch die MetHb Reduktase
E zeichnen sie mir die Reaktionsgleichung auf von Hb zu MetHb
I: *zeichne*
E: und was ist jetzt das Produkt hier?
I: ein Hyperoxidanion
E: genau
E: und jetzt noch zu diesem Kaliumcyanid, was macht es genau?
I: es bindet an MetHb und verhindert dadurch, dass O2 binden kann.
E: und wenn das im Körper passiert?
I: ja das Problem ist dann eigentlich nicht mal im Hb im Blut sondern im Häm im Komplex 4 in der inneren Mitochondrienmembran, dort wird das Fe2+ dann oxidiert, KCN bindet und blockiert so die Sauerstofftranaportkette und man erstickt innerlich
E: Sauerstofftransportkette?
I: ääh Elektronentransportkette
E: genau okay, dann zum nächsten Experiment

Enzymkinetik alkalische Phosphatase
E: was hat man hier gemacht
I: *fange an zu reden*
E: nein in einem Satz
I: man wollte schauen, wie sich die Reaktionsgeschwindigkeit ändert mit unterschiedlicher Enzymkonzentration
E: haben Sie die Geschwindigkeit gemessen?
I: nein aber die Absorption (man hat alle 10 Minuten die Absorption gemessen, für 1h also 6 Werte pro Küvette)
E: okay was hat man denn genau gemacht?
I: 4 Küvetten, A mit Substrat und Puffer, B, C und D mit Subtrat Puffer und Enzym, wobei die Enzymkonzentration von B-D zumahm und die Pufferkonzentration abnahm
E: wieso hat man den Puffer bei pH10?
I: weil die ALKALISCHE Phosphatase (ALP) ihr pH-Optimum dort hat
E: okay und was hat man herausgefunden? Haben sie den Graphen gezeichnet? (y-Achse war A bei 405nm und x-Achse war Enzymkonzentration in uM)
I: ja, also die erste Küvette habe ich nicht gezeichnet, da dort die Absorption sich praktisch nicht geändert hat (0.001 nach 60 Minuten) bei den anderen sieht man, dass die Absorption zunimmt mit steigender Enzymkonzentration
E: was macht die ALP?
I: sie spaltet ein Phosphat ab
E: haben sie das Subtrat (para-Nitrophenylphosphat)
I: ja aber war mir nicht mehr ganz sicher.
E: Wo auf Ihrer Zeichnung spaltet die ALP?
I: *zeige unsicher*
E: und was ist das Produkt?
I: bin mir nicht mehr ganz sicher, ich glaube Nitrilanilid oder so etwas und Phosphat
E: also sie haben ein O vergessen in Ihrer Zeichnung *zeigt*, dann spaltet die ALP hier, zeichnen Sie es nochmals
I: *zeichne unsicher*
E: okay und dann das Produkr
I: *habe einfach irgendwas gezeichnet*
E: okay und jetzt haben Sie das Produkt, woher kommt denn dieses H?
I: ah ja die ALP macht eine hydrolytische Spaltung mit H2O
E: genau, dann spaltet es doch hier *zeigt*
I: ja stimmt
E: und wie berechnet man die Konzentration vom Produkt?
I: mit der Lambert-Beer-Gleichung *schreibe sie auf*
E: was ist ε?
I: Extinktionskoeffizient
E: und was hat A für eine Masseinheit?
I: ist dimensionslos
E: und ε?
I: M^-1 x Minute^-1
E: hmm nein, wie lauten denn die Einheiten von c und d?
I: c ist Konzentration in Molar und d ist Dicke in cm
E: dann muss ε doch Molar^-1 x cm^-1 sein damit A dimensionslos ist oder?
I: ups ja genau haha
E: okay und dann sagten sie dass die ALP ein Enzym ist, was ist ein Enzym?
I: ein Biokatalysator, oftmals sind es Proteine, und sie beschleunigen die Reaktionsgeschwindigkeit ohne das Gleichgewicht zu ändern
E: oftmals Proteine? welche sind denn keine Proteine?
I: *panic* ähm ja also zB Renin ist ein hormonähnliches Enzym, hmm aber dann ist es wahrscheinlich auch ein Protein.. oder vielleicht Cofaktoren wie Mg2+ aber das sind halt keine ganzen Enzyme..
E: zum Beispiel Ribozyme oder?
I: ahhh ja
E: Okay und jetzt bei ihrem Versuch, wo liegt das Gleichgewicht?
I *überfordert* ähm links?
E: sie haben vorher selbst gesagt, Enzyme ändern das GG nicht..
I: ah ja nein dann muss es rechts liegen, aber es passiert einfach sehr langsam
E: genau, wieso haben Sie denn bei A eine Absorptionsänderung von 0.001 nach 1h?
I: *absoluter brain lag* ähm ja weil auch noch andere Proteine vielleicht drin sind?
E: Nein weil ja das GG rechts liegt und irgendwann auch dort Produkt entsteht
I: oh ja macht Sinn
E: Was sagt Ihnen die Michaelis Menten Gleichung
I: die Geschwindigkeit
E: und die Michaelis Menten Konstante?
I: Substratkonzentration bei vmax/2
E: und wo auf Ihrem Graphen ist vmax?
I: *zeige den Bereich bei dem die Kurve abflacht*
E: nein, sie sehen vmax nicht auf Ihrem Graph, sie haben ja nur die Absorption
I: oh stimmt…
Ekay dann sind wir fertig

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Update

22.02.2024 19:14

 Note 5.5

2023

Anonymias


26.06.2023 22:17 		Gehör und Ergometrie, geprüft von Kurt &amp; unbekannte Koex

1.Thema Gehör
Kurt: Zeichnen sie die absolute Hördchwelle auf
Ich: Zeichne Graph, zeichne 0db bei 1khZ ein, Zeichne den Bereich des Besten Hörvermögens ein.
Kurt: Was ist der nominelle Hörbereich
Ich: 20Hz bis 20kHz
Kurt: Dann zeichnen Sie es ein.
Ich: Zeichne
Kurt: Kann der sound pressure level unter 0 fallen? Wieso?
Ich: Ja kann er, er ist ja ein Pegel mit dem Refernezwert 20 mikropascal.
Kurt: Können sie mir die Formel für den sound pressure Level sagen
Ich: zeichne Formel auf
Kurt: Was passiert jetzt wenn P 0.1 mal P0 ist?
Ich: rechne und komme auf -20dB
Kurt: Wie kommen wir auf die 20 in der Formel?
Ich: (Weiss es nicht mehr) Wegen den 20mikroPascal?
Kurt: Nein, (gibt mir einen Tipp), es sind 2 mal 10
Ich: Ah die 2 Kommen davon, dass man die Schallleistung mit den Sound pressure levels vergleichen kann und wenn man die Formel umformt bekommt man eine 2. (Ich rechne es vor)
Kurt: und die 10?
Ich: habe ich vergessen
Kurt: 1 Bel ist = 10 Dezibel
Ich: Ah
Kurt: können sie mir aufzeichenen wie sich die Kurve verändert bei einem Schallinduzierten Hörschaden?
Ich: Zeichne eine Kurve (Ist aber falsch, weil auch Hörvelust bei ganz hohen Frequenzen), bin mir nicht sicher, verbessere es (Diesmal richtig). Erwähne noch, dass es im Bereich
ist, in dem das Mittel und Aussenohr den Schall am verlustfreisten leitet.
Kurt: Welche der 2 Kurven ist es nun?
Ich: die 2.te.
Kurt: Richtig. Was, wird vor allem Beschädigt, bei Schallinduziertem Hörschaden?
Ich: Die äusseren Haarzellen.
Kurt: Was machen die äusseren Haarzellen.
Ich: Sie verstärken den Schall um das 100- bis 1000fache, also in etwa um 40-60dB. Ihr längstes Stereozlium ist mit der Tectorialmembran verbunden. Bei Schwingung dieser,
werden Tip-links geöffnet. Das führt zu einer Konformationsänderung in Prestin, wodurch die Haarzellen die Basilarmembran in Schwingung versetzen und so
den Schall einerseits verstärken und andererseits das Signal verschärfen.
Kurt: Wie können sie die Funktion des Innenohrs testen?
Ich: Mit evozierten otoakustischen Emissionen. Die Verstärkung in den äusseren Haarzellen ist ja aktiv und ein Teil der Energie wird in Geräusche umgewandelt. Wir Beschallen das Ohr
und messen die Schallwellen, die zurückkommen. Dieser Test ist für die Funktion des Mittelohrs
Kurt: Stellen sie sich vor, der Gehörgang ist blockiert, funktioniert der Test dann?
Ich: Ah nein, wenn der Gehörgang verschlossen ist und der Schall nicht durchkommt, funktioniert der Test nicht
Kurt: Genau, was ist die Funktion des Mittelohrs?
Ich: Die Impedanzanpassung, also der Anpassung des Verhältnisses von Druck- und Volumenänderung und der Übertragung des Schalls ins Innenohr.

2. Thema Ergometrie, Koex übernimmt (Weiss nicht mer so genau was und wie sie gefragt hat wie bei Kurt)

Koex: Was haben sie Gemessen in den Experimenten?
Ich: Wir haben die Herzfrequenz gemessen und mit dem Pneumotachographen das Atemzeitvolumen und die CO2 und O2 Verbrach gemessen, um den Energieverbrauch zu bestimmen.
Koex: Bleiben wir bei der Herzfrequenz. Was passiert mit der Herzfrequenz?
Ich: Der arebeitende Muskel vasodilatiert, dadruch sinkt der Blutdruck, als Kompensationsmechanismus steigt die Herzfrequenz durch den Barorezeptorreflex, der den Sympathikotonus
erhöht, den Parasympathikotonus senkt und dadruch die Herzfrequenz erhöht, die Kontraktilität des Herzens erhöht und eine Vasokonstriktion macht. (Habe mich hier ein bisschen verhaspelt)¨
Koex: Was macht die Vasokonstriktion?
Ich: Der erhöhte Sympathikotonus.
Koex: Was haben wir noch Gemessen?
Ich: Den Blutdruck.
Koex: Warum?
Ich: Der Blutdruck erhöht sich bei Arbeit. Der Systolische Blutdruck erhöht sich durch die erhöhte Kontraktilität und der diastolische Blutdruck beleibt mehr oder weniger gleich.
Koex: Der Systolische Blutdruck erhöht sich aber nicht so stark. Wie wird die Durchblutung des Muskels erhöht?
Ich: Durch Rektrutierung von mehr Kapillaren. Im ruhenden Muskel sind nur etwa 1/3 aller Kapillaren zur gleichen Zeit durchblutet. Auch durch Vasodilatation.
Koex: Warum Vasodilatiert der Muskel, welche Regulatio gibt es hier?
Ich: Aufgrund von lokalen Metaboliten. Als erstes Metabolit wirkt der K+ Spiegel, wenn die aerobe Glykolyse anläuft erhöht sich der CO2 Partialdruck, was den auch gleichzeitig die H+
Konzentration erhöht, weil CO2 in Bikarbonat und H+ umgewandelt wird.
Koex: Wie bekommt der Muskel Energie?
Ich: Zuerst wird das freie ATP verbraucht, dann wird ATP regeneriert durch Kreatinphosphat, dann anaerobe Glykolyse, dann aerobe Glykolyse.
Koex: Woher kommt die Glukose?
Ich: Von freier Glukose und von Museklglykogen, dann vom Leberglykogen. Dann wird Alanin vom Muskel abgegeben und von der Niere für die Glukoneogenese verwertet.
Koex: Das mit der Niere kommt viel später. Was für Energieliferanten kennen Sie noch?
Ich: freie Fettsäuren und Ketonkörper. Auch Aminosäuren.
Koex: Wie können wir unterscheiden, wann FS, wann Glukose verwertet wird.
Ich: Mit dem Respirsatorischen Quotienten. Dieser ist definiert als CO2 Abgabe geteilt durch O2 Abgabe. Wenn er 1 ist wird reine Glukose verbraucht, wenn er etwa 0.7 bis 0.8 ist,
wird reine Fettsäure verbraucht.
Koex: CO2ABGABE / O2ABABE?
Ich: Ah! CO2 Abgabe/O2 Aufnahme
Koex: Was wird dann auf dem Ergometer vor allem Verbraucht?
Ich: Vor allem GLukose, da der Sauerstoffverbrauch sehr hoch ist und Glukose mehr Energie pro Sauerstoff erzeugt.

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Anonym

27.06.2023 10:57

 top bricht, danke viel mal (unnd au top antworte wod geh hesch)

Anonym


20.02.2023 19:01 		Absorptionsspektrum von Tryptophan und NADH sowie Katalase im Blut, geprüft von Ich kannte beide Experten nicht – hatten wir in keiner Vorlesung.

Aufgabe Experiment 1: Mit gegebenen Werten (Tabelle mit Absorption bei jeder 10. Wellenlänge) die Absorption von NADH und Tryptophan bei Wellenlänge von 230-400nm auf Millimeterpapier in einem Graphen einzeichnen. Zusätzlich jeweils den Extinktionskoeffizienten bei 260, 280 und 340 nm berechnen.
Aufgabe Experiment 2: Einfluss der Katalase auf molekularer Ebene
Da bei Experiment 2 keine Konkrete Aufgabe gestellt wurde, war ich schon nach kurzer Zeit fertig und nutze die restliche Zeit um NADH, Tryptophan und Häm aufzuzeichnen (so konnte ich meine Aussagen durch Zeichnungen stützen) sowie die Reaktion der Katalase aufzuschreiben und machte mir einige Notizen, was ich sagen möchte. Auch damit hatte ich noch fast 10 Minuten freie Zeit.
Ich durfte auswählen mit welchem ich beginnen möchte und wählte Absorption von NADH/Tryptophan
E: Um Was geht es dabei
I: Absorptionskurve von Stoffen zu bestimmen
E: Wie funktioniert dies
I: Monochromatisches Licht wird mit Intensität I0 durch Probe gesendet und die Restintensität I wird gemessen. Daraus kann mit Lambert Beer (zeigte auf Formel, welche ich beim Vorbereiten aufgeschrieben habe) die Konzentration berechnen. Ich wollte noch auf Baseline eingehen, doch dann unterbricht er mich.
E: was ist rausgekommen
I: Bei Tryptophan sehen wir eine Absorption bei 280 nm, was typisch für eine aromatische AS ist (Ich zeigte auf im Voraus aufgezeichnetes Tryptophan). Bei NADH – Er unterbricht mich wieder
E: Was ist das (Zeigte auf Seitenkette von Tryptophan)
I: Der Aromat, welcher bei 280 nm absorbiert
E: Wieder was ist das
I: Ein Indol-Ring
E: Was ist das für ein Teil des Proteins
I: Ah sie meinen die Seitenkette (Er war ein paar Mal so, dass er etwas bestimmtes wollte und wenn ich etwas anderes sagte, auch wenn es korrekt ist, dass er mich dann unterbricht und die gleiche Frage wieder stellt)
E: Genau, nun gehen wir zu NADH
I: Wir sehen eine hohe Absorption bei 260 nm, das liegt am Adenin (zeige auf Base in NADH) Zusätzlich sehen wir die charakteristische Absorption bei 340 nm, welche nur bei NADH und nicht bei NAD+ vorkommt.
E: Wie sieht den NAD+ aus
I: Ich zeichne einfach den unterschiedlichen Teil, hier haben wir beim N eine positive Ladung…
E: Sehr gut. Jetzt was können wir mit der Absorption anfangen
I: Wir können mit Lambert Beer die Extinktionskoeffizienten berechnen. (Zeige auf Formel und meine Rechnungen)
E: (Schaut sich die Zahlen nur sehr kurz an) Das sieht gut aus. Was wäre jetzt wenn wir anstelle einer reinen Lösung ein Gemisch haben?
I: Die Absorption wäre jeweils irgendwo dazwischen, bei einem 1:1 Gemisch genau in der Mitte.
E: Wie könnte man die Konzentration berechnen
I: (Schreibe angepasstes Lambert-Beer Gesetz für 2 Stoffe auf (A = A1+A2) und sagte, dass man bei zwei Wellenlängen messen muss.
E: Wie könnte man alternativ noch vorgehen?
I: Man könnte mit Reinigungsmethoden die Substanzen trennen (wollte gerade einige Beispiele nennen, da unterbricht er mich wieder)
E: schon richtig aber viel zu kompliziert, wie geht es einfacher
I: Man könnte NADH zu NAD+ oxidieren und dann mit der Differenz bei 340 nm die Konzentration von NADH berechnen.
E: Ja aber schauen sie die Absorption an, das geht noch einfacher
I: Ah, man kann die NADH Konzentration direkt bei 340 nm berechnen, da dort die Absorption von Tryptophan nur 0.01 beträgt.
E: Genau, wenn wir nur die Absorption allgemein betrachten, was bedeutet dies z.B. bei einer Absorption von 2
I: Mit Lambert-Beer entspricht eine Absorption von 2 einer Intensität von 10^-2 als 0.01
E: Was bedeutet das in Prozent
I: nur 1% geht durch, der Rest wird absorbiert.


E: Gut gehen wir zum zweiten Experiment. Was machen wir dort?
I: Wir möchten den Einfluss der Katalase im Blut herausfinden. Dazu geben wir Pferdecitratblut in Wasser, in welchem Erythrozyten lysieren und dann geben wir (er unterbricht mich wieder)
E: Weshalb lysiert es?
I: Weil das Wasser hypoton ist und somit in die Erythrozyten hinein strömt, so dass diese platzen.
E: Was ist die Funktion der Katalase
I: zerlegt H2O2 in H2O und O2 (Zeige Reaktionsgleichung)
E: Was ist H2O2
I: Ein sehr reaktives Sauerstoffradikal, Wasserstoffperoxid
E: Wie wird es gebildet – Schreiben sie die Reaktionsgleichungen auf
I: Hb (Fe2+) + O2 => Hb (Fe3+) + O2-
E: Wie heist das?
I: Hyperoxidanion
E: Wie weiter
I: 2 O2- => (O2)2- + O2
E: Wie heisst das
I: Peroxidanion
E: Was ist das für eine Reaktion
I: Redox
E: Ja aber genauer
I: (Keine Ahnung, was der noch will)
E: Eine Disproportionierung. Wie ist denn die Katalase aufgebaut
I: Ein Enzym, also ein Protein
E: Ja schon aber genauer auf molekularer Ebene
I: Wiess ich nicht
E: Es hat auch eine Häm Gruppe. Gehen wir nun zum Experiment, was passiert in A (H202 ohne Natriumazid)
I: Die Katalase ist aktiv, das Eisen in Hb bleibt bei Fe2+ da das Blut rot bleibt. (Wollte auf Schaumbildung eingehen da unterbricht er mich wie immer…)
E: Wie sieht man die aktive Katalase
I: Durch die Schaumbildung. Schaum besteht aus Gas und fester Substanz, welche hydrophob und geladen ist. Durch die Katalase entsteht aus H2O2 u.a. O2 als Gas und durch die lysierten Zellen gibt es freie Phospholipide zur Schaumbildung.
E: Woher kommen die Phospholipide
I: Aus der Zellmembran
E: Wäre eine Erklärung, was könnte neben den Phospholipiden noch für die Schaumbildung verantwortlich sein
I: Muss kurz überlegen, mir fällt gerade nichts ein. Ev. Ampholyte
E: Ja aber was noch
I: -
E: Proteine?
I: Ja, haben ja hydrophobe Seiten und geladene Gruppen
E: Gut gehen wir nun zu B
I: Es wird braun => es entsteht also Met-Hb, da die Katalase inhibiert ist.
E: Weshalb kommt es später zur Farbänderung zu beige?
I: Weil die Katalase nicht vollständig inhibiert ist und somit doch etwas wirkt
E: Nein nicht wirklich
I: Weil mit der Zeit die Met-Hb-Reduktase das Eisen wieder zu Fe 2+ reduziert
E: Unwahrscheinlich, die Zelle ist lysiert und wir haben nicht wirklich die Edukte dazu. Was macht H2O2 für eine Reaktion?
I: Es oxidiert das Eisen bei Häm deshalb ja Met-Hb
E: Ja, kann es noch irgendwo angreifen
I: Vielleicht kann es ein N bei einem Pyrolring oxidieren zu N+
E: Unwahrscheinlich, wie sieht Häm aus
I: Zeige auf Häm
E: Farblich
I: Rot
E: Weshalb
I: Absorption bei Sorretbande und um 550 nm
E: Ja schon richtig aber auf molekularer Ebene
I: Pi-Elektronen bei Doppelbindungen werden angeregt, insbesondere bei konjugierten Doppelbindungen. Ah, H2O2 könnte als auch eine Doppelbindung aufbrechen, weshalb das konjugierte System kürzer ist und somit auch eine andere Farbe absorbiert und entsprechend reflektiert wird.
E: Gut nun wie wirkt Natriumazid auf die Katalase
I: Als Inhibitor
E: Und auf molekularer Ebene
I: Weiss ich nicht (Habe vergessen dass Katalase eine Häm-Gruppe hat)
E: Weshalb ist es toxisch neben der Inhibition der Katalase
I: Schwierig (überlegte kurz, da sagte er schon bevor ich antworten konnte)
E: Es sieht ähnlich aus wie Cyanid
I: Ah es oxidiert das Eisen der Häm Gruppe von Cytochrom C beim Komplex IV der Atmungskette
E: Genau, die Katalase hat also auch eine Häm-Gruppe und deshalb wird sie inhibiert. Nun weshalb ist C da
I: Als Kontrolle, nur mit A und B können wir nicht sagen, dass das Blut braun wird aufgrund der durch Natriumazid inhibierten Katalase, das es ja auch durch Natriumazid braun werden könnte. Deshalb braucht es eine Kontrolle
E: Gut gehen wir noch etwas auf Hb ein, wozu dient es
I: Zum Sauerstofftransport aus der Lunge in die Peripherie.
E: Wie bindet der Sauerstoff
I: Er ist an Fe2+ des Häm gebunden. (Da er nicht direkt eine Frage stellte ergänzte ich) Hb hat 4 Häm Gruppen also auch 4 Bindungsstellen. Die Bindung von Sauerstoff erhöht die Affinität der anderen Bindungsstellen.
E: Können Sie die Sauerstoffbindungskurve zeichnen
I: (Zeichne es) Es hat eine sigmoidale Form
E: Können Sie noch die Achsen beschriften
I: X-Achse ist pO2 und Y-Achse ist Affinität
E: Nicht ganz, was für ein Wert haben wir dort
I: Prozente, also Sättigung
E: Wie sind die Werte für Hb
I: In Lunge 98% und in Peripherie 32%, somit tragen 66% zum Sauerstofftransport bei.
E: (Schaut auf die Uhr – Wir sind schon bei 30 Minuten angekommen) Gut, dann sind wir hier fertig.
Er ging für mich zum Teil detaillierter auf die molekulare Ebene ein als ich es erwartet hätte, zumal sowohl in Praktikums- als auch Theorieunterlagen nicht viel dazu steht und ich somit nicht alle Fragen nur mit den erhaltenen Unterlagen beantworten könnte. Einige Fragen habe ich vergessen, waren aber ähnlich wie die hier notierten.
Note: 5.5

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Anonym


20.02.2023 15:40 		Verdauung von Pepsin, Titrationskurve von Hämoglobin, geprüft von Lindner, Coex: Berger

Heyoo

aso han müsse im Hämoglobinpraktikum uf mmpapier titrationskurve von Hb und sim lösigsmittel ufzeichne und denn pufferkapazität usrechne—> d lösig vode pufferkapazität isch aber nöd gfrögt worde nume d titrationskurve

bim praktikum vom pepsin hetti sölle erkläre für was mer die kontrolle macht isch aber au nöd gfrögt worde

Han mir als vorbereitig mega vill cgfx frage usegschribe was mer mega ghulfe hett fürs verständnis aber schlussendlich sind vlt 2 frage vo dene cho leider—> aaaber empfiels mega wiiter die frage da ahzluege!

Here we go:
Ha döfe wähle mit was ahfange: pepsin
L: erklären sie mir in zwei sätzen was sie in diesem praktikum gemacht haben
I: die verdauung von eieralbumin von pepsin wiedergegeben und dies dann mit absorptionsspektrum dargestellt
L: ok naja dargestellt weiss ich jetzt nicht aner lassen wir gelten (thank god)
L: sagen sie mir was über pepsin
I: endopeptidase, ph- optimum bei 1.8, aktiviert durch autokatalyse, aspartatprotease,
L: ok das reicht mir, gehen wir auf den anderen wichtigen faktor ein: eieralbumin was ist das?
I: protein, ist hitzekoaguliert (ich wünsch hett das nöd gseit im nachhinein)
L: aha wieso hitzekoaguliert? (Etz fangt de richtigi shit ah)
I: damit wir es sehen
L:. Ja aber wie wird es sichtbar gemacht?
I: ja hitze denaturiert das protein, es fällt aus das ist dann sichtbar
L: ja aber wie genau
I: weiss nümm ha iwas glaberet vo trübung hetter nöd welle wüsse, iwie simmer uf aminosürene cho und han was vo hydrophoben effekt gschwaflet
L: wie sind denn die aminosäuren in lösung gelagert?
I: hydrophobi teil nach inne
L: ja genau und was git das?
I: bro tf??? —>ja lagert sich irgendwann zusammen
L: genau die lagern sich zusammen und das sieht man dann
I: …
L: was für aminosäuren lagern sich denn zusammen? Alle vom gleichen protein oder verschiedene?
I at this point lahn mich in ruhe mit dem zügs) ja verschiedene aminosäuren nicht nur die gleichen vom selben protein
L: ja, zurück zum Pepsin: was spaltet es denn genau
I: macht eine hydrolyse und spaltet proteine zu peptide
L: ja aber wie genau
I: (ka waser gmeint hett) ja peptidbindungen?
L: hmmm, zeichnen sie mir eine peptidbindung
I: ufzeichnet
L: ok und was passiert jetzt wenn pepsin spaltet?
I: ja zwei aminosäuren entstehen
L: ja aber was genau
I: er hett denn wieder ghulfe: aaah ja carboxy ende entsteht und beim anderen eine aminogruppe
L: ja richtig
I: (gott sei dank, frög mich etz bitte biuret alte das hani voll glernt)
L: was ist ein protein (nöd wück biuret, f my life)
I: weiss nümm wsi gseit han er hett am endi welle wüsse dases so ca. Us 200-300 Aminosürene bestaht
L: was ist ein peptid?
I: besteht aus weniger Aminosäuren als beim Protein (er hett glachet ich hett am liebste brüelt)
L: ja wieviele denn ungefähr?
I: ja so 20-100
L ok, gehen wir zum nächsten experiment


Hämoglobin

L: was haben sie gemacht
I: bewiesen dass Hämoglobin für die pufferwirkung verantwortlich ist und nicht das Lösungsmittel
L: ok was können sie über die kurve des Lösungsmittel sagen
I: ja kleine pufferwirkung weil pH fällt ab schon bei wenig zugabe von HCL
L ok, was ist mit der kurve von hämoglobin
I: grosse pufferkapazität fällt nicht starkt ab, weil besteht aus mehreren aminosäuren, hat histidin drin puffer bei pk6 und ph optimum ist ja bei ph=pKs +- 1 (ha eif alles woni gwüsst han ufsmal gseit)
L: ja aber was ist denn mit der kurve bei ph10, die fällt hier ja etwa gleich stark ab wie beim histidin pk6?
I: ja da wirken die basischen aminosäuren die haben pks bei 8.5-10.5 , denn wieder das mitm ph-optimum gseit (ph=pks +-1)
L: ok und was puffert sonst noch?
I: ja die sauren aminosäuren puffern auch bei pk2-3 aber die habe ich hier in der kurve nicht gezeichnet da wir nur bis ph5 titiriert haben
L: zeichen sie wie die kurve bei sauren aminosäuren weitergeht
I: witerzeichnet
L: gut, können sie jetzt sagen ob das ein guter puffer ist oder nicht?
I: ja puffer schon ok aber gibt bessere
L: weiss ich jetzt nicht ob das stimmt was sie sagen
L: sie haben hier eine konzentration von o.23 in Lösung aber im physiologischen bereich haben wir einen ph von 2.3mM wie würde die kurve aussehen im physiologischen bereich?
I: ja noch flacher, also besserer puffer
L: also würden sie sagen hämoglobin ist ein guter puffer?
I: ja schon aberCO2/ HCO3 ist ein noch besserer puffer als Hämoglobin, aber hämoglobin isch schon ein guter puffer
L: also das kann och jetzt nicht sagen ob der besser ist aber es sind beide gut (hä ha denkt co2/hco3 isch eine vode beste puffer womer hend???)
L: ok abschlussfrage, wieso ist sie titrationskurve von hämoglobin nicht stufenförmig?
i: (ja super nöd mal abschlussfrag chani beantworte) ich weiss es nicht
L: soll ich ihnen helfen?
I : (nei weisch ich struggle gern da, danke) ja, bitte
L: mikroumgebung
I: ah jaa! Also zb basische aminosäuren haben einen tieferen pks wenn die umgebung polar ist
L: genau, hett no ws gseit aber weissi nümme, ok sie können jetzt endlich durchatmen
I: Danke, ade

Hett natürli no paar zwüsche frage gha aber die hani gar nümm ufem schirm
Coex hett nüt gseit

Hett en 5er geh

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Anonym


19.02.2023 03:33 		Proteinreinigung und SDS-PAGE, geprüft von Franzoesisch-sprechender Examinator (maengisch e chli Sprachproblem gha ihn z verstah und er mech), Dr. Nettels Co-Examinator und mega herzig am smile staendig

Mer bechunt e liecht abgewandelte Kombination vo beide Versuech. Erst Proteinreinigung, dann SDS-PAGE vo dem ufgereinigte Substrat. Ech ha kei 40 Minueti Vorbereitigszit becho sondern irgendwie nur knapp weniger als 35min – weil die Assistentin eus spoetr abgeholt aber de Pruefer eus rechtzitig abgholt het. Hani gseid – denn ech bi no noet mit de Vorbereitig fertig gsi.

Ex: Mer startet mit Experiment 1 (ha kei Uswahl ka) Wieviel Molar ist denn 1 Liter Wasser?
Ech: 55.5 Molar – weil H2O 18g/Mol Molmasse hat, 16 vo O und 2x1 vo H
Ex: Das weiss ech selber – muend Sie mer noet erchlaere (ech so liechte Schweissusbruch becho weil ech gmeint han er hasst mech jetz scho, Gott sei Dank hat de Dr. Nettels immer gesmiled)
Ex: Was hend Sie i dem versuech gmacht?
Ech: kurz erklaert – Reinigung des Proteins mittels Ausfaellung durch Ammoniumsulfat und TCA
Ex: Wie funktioniert die Ausfaellung durch Ammoniumsulfat.
Ech: Entzieht Hydrathuelle
Ex: Wieviel Molar ist denn das Ammoniumsulfat?
Ech: Also in Loesig 12.3 Molar, weil Dissoziation 2x NH4+ und 2x SO4-
Ex: Isch das viel?
Ech: Ja voll – im Verglich zu dem Wasser 55 isch 12 scho viel
Ex: Wieso faellt denn so das Protein usse?
Ech: Ja weil ufgrund dem hoehere Ladigs-Verhaeltnis es Wasser sech vom Protein hin zu de Salzione bewegt
Ex: Zeichen Sie mal Ionen (hani i de Vorbereitig scho zeichnat und ihm die Hydrathuelle au nomol inklusive Orientierig vo de Ione und de Elektronenpaare erchlaert). Was isch TCA?
Ech: has vorher zeichnet und zeig druf und segg no es isch e spezielli carbonsueri.
Ex: Guet goemmer zum naechste Versuech. Was hend SI eda gmacht?
Ech: Uftrennig nach Laenge vo de Proteine mittels vorheriger SDS treatment
Ex: Was isch denn SDS?
Ech: has vorher ufzeichnet und also erchlaert: entfaltet/denaturiert
Ex: was isch denn entfaltig und denatuerieig??
Ech: erchlaer de unterschied
Ex: Was ist denn SDS eigentlech?
Ech: E Seife
Ex: Ja aber was isch denn SDS?
Ech: E Seife
Ex: Was isch SDS?
Ech: EINE SEIFE
Ex: JA GENAU! SEHR GUT! (ech so liecht an mer zweifelnd)
Ex: Zeichnet Sie mal es Protein
Ech: ha mit Peptidbindig agfange, er korrigiert mech und woet eifach es ganzes Protein also zeichne ech en schiefe chreis und segg das isch es glomerulaeres protein
Ex: Sehr gut ( :-P )
Ex: Wie orientiert sich Wasser daran?
Ech: Ja Hydrathuelle uf Aussensite vor allem durch H-H-Bruggene, innen liege vermehrt d hydrophobe Kette
Ex: Wie sieht en Antikoeper us? (ech so: eeehh OK ja switch 180)
Ech: Also IgG zum Bispiel so es Y mit 2 liechte kette a 25kDa und 2 schwere kette a 50kDa verbunde durch S-S-Bruggene da, da und da und mit glykosylierig im regelfall aber verglichen zum proteinanteil vo de masse her vernachlaessigbar fuer euseri zweck hier
Ex: Und das andere substrat (has scho widr vergesse was es gsi sisch aber has au zeichnet waehrend de vorbereitig
Ech: ja das isch es reduktionsmittel und spaltet die kovalente S-S-Bruggene
Ex: lueget Sie das SDS-PAGE a und segget mer was die bandene beduetet
Ech: ja spaltprodukte da, da, da – da noet gespalte weil ohni reduktionsmittel
Ex: Wie waere die elektrophorese verlaufe als native PAGE? Haetti das au so usgseh?
Ech: Nei – dann waeren anderi faktore dezuecho – form des proteins und ladig – das was ebe durch SDS und das reduktionsmittel jetz bis eus beiflusst worde isch
Ex: Merci vielmal – handshake

No als Ergaenzig: ha im semester mit de kollege alli praktika mal duerrebesproche und das het gholfe da relaxed i de pruefig z goh nachdem mer vorher wege de schriftliche gar nuet mehr het choenne mache i de kurze zit. Pruefer sind fair und einer smiled immer. Debi muess ech segge biochemie isch mis lieblingsfach zaeme mit physiologie weil mer es cha verstah und sech noet jedes detail muess merke defuer – das sture histo/anatomie uswendig lehre graut mer eher, aber lut loffing isch das ja das heiligste und wichtigste a de gesamte medizin und wehe mer weiss es detail noet.

Note: 6

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Anonym


18.02.2023 00:11 		Absorption von NAD&NADH, Katalase im Blut, geprüft von Berger

Report zwei Wochen nach Prüfung geschrieben, weiss also nicht mehr alles ganz genau
Ex: Berger, Coex: nicht verstanden
Praktikas: Katalase im Blut, Absoprtionsspektren von NAD(H)
Vorbereitung:
NAD: Tabelle mit Absorptionswerten bei verschiedenen Wellenlängen für NAD NADH musste daraus ein absorptionsspektrum auf mm-papier machen.
sollte den molaren absorptionskoeffizienten von NAD &NADH bei 340nm und bei 260 nm berechnen
Katalase: 1 zu 1 wie im Experiment, sollte die Resultate auswerten
Prüfung:
Berger holte mich ab und brachte mich ins Prüfungszimmer wo sie mich begrüsste und mir Coex vorstellte (Namen vergessen). Fragte mich mit welchem Praktikum ich beginnen möchte, ich sagte mit der Katalase. Sie schrieb den Titel auf ihr Blatt und schien darauf zu warten, dass ich einfach zu erzählen beginne (was mich sehr überraschte). Obwohl ich auf meinen Notizen einen guten Ablauf hatte, begann ich irgendwo zu erzählen und Frau Berger unterbrach mich und sagte sie werde doch einfach ein paar Fragen stellen. Ich lachte und sagte, dass das vermutlich besser sei so.
B: Was ist die Katalase?
I: Ein Enzym, welches H2O2 in H2O und O2 zerlegt.
B: Wie nennt man diese Reaktion?
i: Disproportionierungsreaktion – Reaktion bei der ein Stoff oxidiert und reduziert wird.
B: Was sind die oxidationszahlen?
I: -1 wird zu -2 (H2O) und 0 (O2)
B: Genau, was wird bei der Reaktion übertragen?
I: Elektronen (wollte wissen ob e bei Reduktion oder Oxidation aufgenommen werden, ich war sehr verunsichert und konnte incht sofort antworten)
B: Es steht ja bei ihnen auf dem Blatt (ich hab die reaktion aufgeschrieben und welcher Stoff reduziert/oxidiert wird)
I (Wieder ein bisschen sicherer): Also dann wird H2O2 zu O2 oxidiert und H2O reduziert
B: genau, warum brauchen wir denn die Katalase?
I: Wie gesagt, die Katalase zerlegt H2O2, welches sehr reaktiv ist und körperliche Strukturen angreifen kann (will weiter darauf eingehen)
B: unterbricht mich, darauf gehen wir dann später ein. Wie entsteht überhaupt H2O2? Bei welchen Prozessen?
I: (hatte keine Ahnung) es entsteht in den Erys..?
B: Genau, was ist denn in den Erys?
I: Hämoglobin
B: Genau und wie ist dies denn aufgebaut?
I: globuläres Protein mit 4 UE. Hat 2 ketten eine alpha und eine beta
B: Gibt es noch andere Varianten?
I: die meisten adulten haben alpha & Beta, fötales Hb hat alpha und gamma Ketten, wobei die gamma Ketten eine grössere O2-Affinität haben wie die beta Ketten
B: was hat Hb noch?
I: die Hämgruppe. (zeigt Zeichnung) Sie besteht aus einem porphyrinringsystem aus 4 pyrolringen die miteinander über Methinbrücken zu einem Tetrapyrrolring verbunden sind. In der Mitte ist ein Eisen, das zu den Stickstoffatomen der Pyrolringe 4 Koordinative bindungen eingeht. An der 5. Bindungsstelle ist es mit dem proximalen Histidin des Globins verbunden und an der 6. Hat es platz für O2
B: Wie nennt man die Hämgruppe noch?
I: Prostethische Gruppe
B: Genau, was ist wichtig bei Eisenatom?
I: Für O2 Bindung muss es als Fe2+ vorliegen
B: Was geschieht, wenn O2 an Fe2+ bindet?
I: O2 ist ein strong field ligand, die energiedifferenz zwischen den Orbitalen wird also grösser und die spins werden gepaart. Dadurch wird der Radius von Fe kleiner und es kann sich besser ins Porphyrinringsystem hineinscheiben. Führt zu Konformationsänderung in den anderen Ketten, mehr O2-Affinität
B: sie sagten vorher dann Fe am proximalen His bindet, was ein distales His impliziert, worum handelt es sich da?
I: Das O2 formt eine H-Brücke mit dem distalen His wodurch die oxidation von Fe verhindert wird.
B: Wenn jetzt also O2 Fe oxidiert, was passiert mit O2?
I: es wird reduziert
B: Was entsteht dann also?
I: Ein sauerstoffradikal
B: Wollte auf den Transport aus des Erys von O2 und H2O2 eingehen weiss aber nicht mehr genau was gesagt wurde
B: Wir haben also jetzt ein Sauerstoffradikal, wie entsteht nun H2O2 daraus?
I: weiss es nicht
B: Es reagiert einfach mit Protonen
I: achso okay
B: also dann erklären sie doch mal was im Experiment passiert
I: man hat 3 Reagenzgläser, in die man Pferdecitratblut gibt. Wichtig, dass citratblut, da Citrat ein Calciumchelator ist, also Ca komplexiert. So kann Ca nicht Gerinnungsfaktoren an Thrombozyten binden und das blut geringt also nicht.
In A gibt man H2O, so befinden sich die Erys in einem hypotonen Medium und sie schwellen an und platzen. Dadurch kommt die Katalase aus den erys in die Lösung. Man kann beobachten, dass die Lösung zu schäumen beginnt. Die Katalase zerlegt H2O2 zu H2O und O2. O2 bildet mit den phospholipiden der erytrozytenmembran den Schaum.
B: wieso kommt es zur Schaumbildung?
I: (verwirrt da ich es ja gerade gesagt habe) wiederhole, wegen PLP und O2. Wenn PLP nicht da wären, wenn Erys noch intakt wären wurden sich einfach Blasen bilden, kein schaum
B: Wenn die Erys in Takt sind, würden sich Blasen bilden?
I: also nein natürlich nicht so gemeint. Wenn sie intakt wären, würde die Katalase ja H2O2 nicht zerlegen können, da sie nicht in der Lösung ist, ich wpllte nur veranschaulichen, dass die PLPs wichtig sind für die Schaumbildung
B: Genau, richtig, dann in Reagenzglas B?
I: hier gibt man zusätzlich noch Natriumazid dazu. N3 von Natriumazid bindet an die Hämgruppe der Katalase und hemmt sie. Man kann beobachten, dass die Lösung braun wird. Katalase wird gehemmt, H2O2 wird also nicht zerlegt und kann Eisen oxidieren
B: es steht, dass die Lösung später noch beige wird, wieso?
I: weiss es nicht
B: H2O2 reagiert mit den Dobis in Hb

I: achos okay
B: gut dann gehen wir zum NADH Praktikum, was haben wir hier gemacht?
I: man will die versch. Absorptionsspektren von NAD und NADH analysieren
B: Was ist Absoprtion?
I: also was es ist oder wie man sie misst?
B: Was ist es
I: Beginnt zu erklären mit den Photonen und den Wellenlängen (keine gute Erkläreung wusste es nicht so genau, Berger schaute mich sehr kritisch an, was mich noch mehr verunsicherte)
B: unterbricht mich
Ich versuch es noch einmal irgendwie herzuleisten
B: (unterbricht mich erneut) Absoprtion ist einfach die abschwächung der Lichtintensität
I: Achso das, ja (dachte nicht, dass sie so einfache erklärung will)
B: sie haben es ja sogar aufgeschrieben (zeigt auf mein blatt)
I: Ja tschuldigung ich habe die Frage nicht richtig gecheckt
B: sie mussten hier ein absorptionsspektrum zeichnen, zeigen sie das mal und erklären sie
I: ziegt Spektrum, NAD hat ein peak bei 260nm, NADH auch, hat aber noch einen zusätzlichen bei 340nm
B: Wofür steht NAD?
I: Nicotinamid- Adenin – Dinukleotid
B: Richtig, wieso absorbiert struktur bei diesen Wellenlängen?
I: Bei 260 nm absorbiert die Base und bei 340nm absorbiert die chinoide struktur von NADH (zeigt zeichunung der beiden)
B: Wie wäre es wenn das spektrum von epsilon gezeichnet werden würde?
I: genau gleich, die beiden sind proportional
Wir gingen noch auf Lambert Beer gleichung ein, musste alle erklären und die einheiten sagen
B: Was geschieht wenn A=1?
I: alles wird absorbiert?
B: sind sie sicher?
I: nein moment, darf ich kurz was aufschreiben?
B: Natürlich
I: rechnet kurz aus, die rest intensität ist 10% es wird also 90% absorbiert
B: genau, es wird also nicht alles absorbiert
I: nein
B: wieso macht man eine Baseline
I: damit man nicht die absorption der küvette und der anderen stoffe in der lösung misst, sondern nur von NAD/NADH
B: wieso benutzt man eine rotstrichküvette
I: (schaut sie verwirrt an)
B: kann man immer plastikküvetten benützen?
I: nein, da der plastik eine eigenabsorption aufweist
B: Wieso kann man nicht einfach die plastik küvette nehmen und eine baseline machen, dann würde man die absorption vom plastik ja auch nicht mehr im resultat haben
I: stammelte bisschen rum, meinte dann, dass dann die intensität zu schwach wäre für ein gutes ergebnis
B: Genau, es hätte keine restintensität mehr die gemessen werden kann
B: dann bedanke ich mich herzlich und wünsche ihnen schöne ferien
I: (super erleichetert dass es vorbei ist) vielen dnak wünsche ich ihnen auch, falls sie noch ein bisschen frei haben!

het es 6i geh

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Anonym


12.02.2023 10:12 		Enzymkinetik (Reaktionsbeschleunigende Wirkung von Enzym) und Bestimmung Methhämoglobin im Blut, geprüft von Frau Manatschal und sehr ruhige Coex mit dunklen Locken

Die 30min Prüfung gingen super schnell vorbei und ich hatte im Nachhinein etwas Amgst, dass die Prüferinnen zu wenig Zeit hatten mir etwas tiefgründigere Fragen zu stellen... aber alles in allem war die Prüfung sehr angenehm.

Ich habe Bestimmung von Methhämoglobin im Blut und Die reaktionsbeschleuingende Wirkung von Enzymen gezogen. Beide Versuche waren exakt wie im Praktikum und auch die Versuchsanleitung war genau gleich; ein paar Zeilen als Info die ich aber schon wusste (Beispiele von Oxidationsmitteln, was Enzyme sind usw) und anschliessend die Anleitung was zu welchem Reagenzglas dazugegeben wurde ect. Alle Stoffe die im Versuch involviert waren wurden mit Namen aber ohne ihre chemische Formel angegeben. Also zum Beispiel Kaliumhexacyanoferrat, oder P-nytrophenolat. Ich musste also einfach wissen was diese Stoffe für Eigenschaften hatten und wieso wir sie verwendet haben nicht aber zwingend jeden davon auswendig lernen.

Nach 40min Vorbereitungszeit, wurde ich in von Frau Manatschal abgeholt. Ich war etwas nervös, weil ich mich in der Vorbereitungszeit entschieden hatte die Aufgaben nicht zu lösen, stattdessen viele Notitzen zu der Theorie zu machen und mir dir Strukturen der einzelnen Stoffe ect aufzuschreiben. Ich wusste, dass das lösen der Aufgaben mich viel Zeit kosten würde und das Zeichnen des Graphen auf Milimeterpapier ebenfalls und mich meine Nervosität wahrscheinlich gwisse Dinge die ich eigentlich weiss, vergessen lässt darum habe ich die Abschätzung gemacht die Aufgaben wegzulassen und allenfalls durch "gut sitzende Theorie" wieder wettmachen zu können.

Ich würde das grundsätzlich niemandem empfehlen, aber es stimmt tatsächlich was alle auf CGFX schreiben. In der Prüfung wurden meine nichtgelösten Aufgaben und Graphen nicht ein eiziges Mal angeschaut oder angesprochen und auch wenn, hätte ich erklären können was ich gemacht hätte wenn ich noch Zeit gehabt hätte die Aufgaben zu lösen.

Zu der Prüfung:

Enzymkinetik:

M: Was haben Sie in diesem Versuch gemacht? - Reaktionsbeschleunigende Wirkung eines Enzyms getestet mit gleichbleibender Substratkonzentration

M: Was war unser Enzym? - Alkalische Phosphatase

Was für eine Reaktion katalysiert die AP? - Spaltet Estherbindung durch Hydrolyse. (Hatte p-nitrophenylphosphatesther und das p-nitrophenolanion bereits in der Vorbereitung aufgezeichnet und gezeigt wo die Estherbindung gespaltet wird)

M: Sie haben hier schön das Anion aufgezeichnet. Könnte der Sauerstoff auch in einem anderen Ladungszustand vorliegen? - Ja er könnte protoniert sein, ist er jetzt aber nicht, weil wir uns im alkalischen Bereich befinden, also bei pH 10.

M: Spielt das denn eine Rolle ob das p-nitrophenolatanion als Anion vorliegt oder nicht in unserem Versuch? - Hatte das Anion noch einmal aufgezeichnet und gezeigt wie sich die Doppelbindungen "verschieben" und so erlauben dass es bei 420nm absorbiert und meinte so ja hmm das könnte wahrscheinlich schon auch passieren wenn jetzt der Sauerstoff unten noch an ein H gebunden wäre.

M: Wohl eher schwieriger... - Ja stimmt wohl eher schwieriger haha

M: Was bestimmt ob der Sauerstoff protoniert oder deprotoniert vorliegt? - Pks

M: Was ist pks? - Ein Mass für die Stärke einer Säure

M: Aber was sagt der pks genau aus? - Ph an dem gleich viel Säure und Base vorliegt? War etwas verunsichert was sie hören wollte.

M: Was sagt denn der Ks? - Ks ist die Säurekonstante, auch ein Mass für die Säurestärke, welche wir logarythmieren um den pKs zu bekommen der zahlentechnisch etwas einfacher zu handeln ist.

M: Eine Konstane, also liegt wohl ein Gleichgewicht vor... - Ah ja genau, wo Säure und Basekonzentration im Gleichgewicht sind. (Oder so?...)

M: Ich sehe sie haben einen Graphen aufgezeichnet mit der Produktkonzentration und unterschiedlichen Substratkonzentrationen. - (Ich so mist haha jetzt kommt sicher irgendeine Anwendung davon)

M: Was wäre wenn Sie jetzt statt der Subtratkonzentration die Enzymkonzentration nehmen? Das war schliesslich das Experiment. - Ich stand etwas auf dem Schlauch...

M: Was haben Sie denn eingezeichnet ganz unten bei den Substratkonzentrationen? - Vmax, kann ich dann mit Michaelis Menten und Lineweaverburk nutzen um zu den anderen Werten zu kommen. Km usw.

M: Wieso benutzen Sie Vmax? - Ich keine Ahnung

M: Wieso denn nicht irgendeine andere Geschwindigkeit?- Ich meinte weil die Substratkkonzentration halt am Anfang noch am grössten ist und so am schnellsten abläuft weil noch kein ES vorliegt.

M: Wenn kein ES vorliegt dann läuft doch die Reaktion nicht ab? - Ich war komplett verwirrt.

M: Am Anfang läuft die Rückreaktion (k-1) kaum ab, darum kann sie vernachlässigt werden. Das ist wichtig für unsere Michelismenten- Gleichung. - Ich so ah ja klar mhm

M: Können Sie jetzt auf diesem Graphen (zeigt auf meine Skizze mit den Substratkonzentrationen) auch einfach die Enzymkonzentration einzeichnen und können Sie die Reaktionsgeschwindigkeit davon ablesen? - Ich nach etwas rumdrucksen endlich geschafft und meinte dann so, nein, da ist ja nirgends die Geschwindigkeit aufgezeichnet.

M: Richtig.

Methhämoglobin:

M: Was haben sie in dem Versuch gemacht? Erklärt mit den verschieden Reagenzgläsern und dass Absorption abnimmt ect.

M: Was hat Kaliumhexacyanoferrat gemacht? - Starkes Oxidationsmittel, Oxidiert alles Fe2+ zu Fe3+ wir haben dann also statt ca. 2 % Methhb, fast 100% Methhb und absorption nimmt bei 630nm zu.

M: Richtig. Und was haben wir gemessen? - Veränderung der Absorption bei 630nm.

M: Ja aber was genau hat uns ermöglicht das bei 630nm zu messen? - Wieder etwas verwirrt das ganze Experiment erklärt.

M: Ja, also messen wir eigentlich dass die Absoption bei 630 nm verschwindet. - Ich so ja genau, weil im Komplex mit Kaliumcyanid die charakteristische Absorption bei 630nm verschwindet.

M: Wie entsteht den Methhb? - Durch spontane Oxidation im Körper

M: Gibt es denn etwas dass diesen Vorgang auch rückgängig macht? - Ja Methhb-Reduktase

M: Und was wäre dann das Oxidationsmittel das diese spontane Oxidation herbeibringt? - Ich kurz wieder aus dem Konzept gebracht zähle alle Oxidationsmittel auf die mir eingefallen sind. Wasserstoffperoxid, Kaliumhexacyanoferrat usw. Alle ausser Sauerstoff haha

M: Hmm alles richtig, gibt es nicht noch etwas naheligenderes? was ist denn die Funktion von Hämoglobin. - Ahhhh! natürlich Sauerstofftransport

M: Könnte Sauerstoff ein gutes Oxidationsmittel sein ? - Haha ja, könnte ich mir sehr gut vorstellen lol

M: Wieso haben wir denn fast 30% Methhb gemessen und nicht 2% wie sie vorhergesagt hatten? Ich meinte ja vllt keine Methhb Reduktase im Blut? oder einfach sehr schlechte Bedingungen für das Enzym, wei Blut schon alt war usw

M: Genau

M: Ok. Andere Frage; wieso ist den Blut rot? - Hämgruppe (hatte ich alles aufgezeichnet) konjugierte Doppelbindungen die Pi-elektronen haben die auf unterschiedliche Energienieveaus gebracht werden können usw. Habe dann kurz Reflektion mit Fluoreszenz verwechselt und gesagt, dass Wellenlängen wieder abgegeben werden und dann halt rot leuchten lol

M: Ja also fluoresziert Blut? - Hahah nein, entschuldigung, wir sehen einfach die Farben die wieder reflektiert werden und nicht absorbiert.

M: Genau. Vielen Dank, damit sind wir am Ende der Prüfung. - Ich habe mich bedankt und noch gesagt, dass die Prüfung super schnell vorbei war.



Note 5

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Anonym


10.02.2023 15:39 		Ausfällung und SDS-Page von Rinderblutplasma, geprüft von unbekannter Herr und Plückthun als Coex

Meine zwei Versuche (relativ komplex):

Der erste Versuch «Blutplasma Ausfällen» war neu (nicht gleich wie in unserem Praktikum) und etwas kompliziert. Am Anfang war ich etwas verwirrt, aber zum Glück reichten die 40min Vorbereitung, um die Nuss zu knacken. Als Substrat wurde verwendet:
- Rinderblutplasma (Bovine Serum Albumin und IgGs)
- Ammoniumsulfat 4.1M -> gesättigt
- Phosphatpuffer pH 7
- Trichloressigsäure 10%


Aufbau Versuch 1:

1. 4mL Plasma mit 4mL Ammoniumsulfat in RG -> fällt aus
2. Zentrifugieren und Überstand abpipettieren. Überstand in neues RG mit Name «Üb1»
3. Sediment von erstem RG mit Phosphatpuffer mischen und RG «Sed1» benennen
4. 3mL von «Üb1» abpipettieren und zusammen mit 4mL Ammoniumsulfat in neues RG -> fällt wieder aus
5. Zentrifugieren und Überstand abpipettieren. Überstand in neues RG mit Name «Üb2»
6. Entstandenes Sediment mit Phosphatpuffer mischen und RG «Sed2» benennen
7. Allen RGs (Üb1, Sed1, Üb2 & Sed2) Trichloressigsäure hinzugeben


Resultat Versuch 1:

Üb1: trüb
Sed1: trüb
Üb2: nicht trüb
Sed2: trüb


Aufgabe Versuch 1:

Was macht Ammoniumsulfat?
Werden die Proteine durch Ammoniumsulfat denaturiert?
Was will man mit diesem Versuch zeigen?



Der zweite Versuch war sehr ähnlich, wie das SDS-PAGE Praktikum. Als Substrat wurden verwendet:
- Üb1, Sed1, Üb2 & Sed2
- 5x Ladepuffer mit DTT (Dithiothreitol)
- 5x Ladepuffer ohne DTT (Dithiothreitol)
- SDS
- Gewichtsmarker


Aufbau Versuch 2:

1. 8 Eppis (Eppendorf) mit A-H beschriften
2. Eppi A-D der Reihe nach mit Üb1, Sed1, Üb2 & Sed2 und Ladepuffer ohne DTT füllen (Volumen weiss ich nicht mehr)
3. Eppi E-H der Reihe nach mit Üb1, Sed1, Üb2 & Sed2 und Ladepuffer mit DTT füllen (Volumen weiss ich nicht mehr)
4. Eppis kurz auf 95°C erhitzen und SDS hinzugeben
5. Eppis in SDS-PAGE Probentaschen hinzugeben (Volumen weiss ich nicht mehr)
6. Resultat mit Coomassie-Färbung behandelt


Resultat Versuch 2:

Reihe A: deutlicher Strich bei etwa 200-250kDa (IgG mit intra- und interchenaren Disulfidbrücken)*
Reihe B: deutlicher Strich bei 55kDa und verschmierte, feine Striche verteilt über 150-250kDa (Albumin mit intrachenaren Disulfidbrücken (bei 55kDa) und restliche Proteine des Plasmas (150-250kDa))
Reihe C: keine Striche (keine Proteine)
Reihe D: deutlicher Strich bei etwas 200-250kDa (IgG mit intra- und interchenaren Disulfidbrücken)

Reihe E: deutlicher Strich bei 50kDa und feinere bei 25kDa (IgG ohne Disulfidbrücken in leichte und schwere Kette aufgeteilt)
Reihe F: deutlicher Strich bei 65kDa und verschmierte, feine Striche verteilt über 150-250kDa (Albumin ohne intrachenaren Disulfidbrücken (bei 55kDa) und restliche Proteine des Plasmas (150-250kDa))
Reihe G: keine Striche
Reihe H: deutlicher Strich bei 50kDa und feinere bei 25kDa (IgG ohne Disulfidbrücken in leichte und schwere Kette aufgeteilt)

*Anmerkungen in Klammern bei «Resultat Versuch 2» musste man herausfinden, waren nicht gegeben, dient somit als Hilfe von mir.


Aufgabe Versuch 2:
- Schätzen Sie anhand des Molekulargewichtmarkers die Masse der Proteine
- Wo finden Sie das Albumin und wo das IgG & wieso?




Fragen währen der Mündlichprüfung:

Was war das Ziel des ersten Versuches?
Was macht Ammoniumsulfat?
Wie macht es das?
Was ist das Ziel der Ausfällung?
Wieso sind gewisse RG trüb?
Wieso findet man in Üb2 keine Proteine?
Was macht Trichloressigsäure?
Was ist der hydrophobe Effekt?
Wo findet man die hydrophoben Seitenketten eines Proteines i.d.R. vor?
Wie fallen die Proteine bei organischen Lösungsmitteln aus?
Was sind die Konzentrationen des Ammoniumsulfates bei 1. und 2. Ausfällung?
Was schliessen Sie daraus, dass bei der ersten Ammoniumsulfatkonz. (4mL Ammo. + 4mL Plasma -> 2.05 M Ammo.) nicht alle Proteine ausgefallen sind?
Was gibt es sonst noch für Ausfällung-Methoden?
Wie funktionieren diese?
Nutzt man die Ausfällung häufig im Labor?




Was war das Ziel des zweiten Versuches?
Was ist der Unterschied zwischen RG A-D und RG E-H?
Wie funktioniert SDS-Page?
(Habe schon in den 40min SDS (Natriumdodecylsulfat) gezeichnet
Was macht SDS?
Erklären Sie mir dies anhand der Strukturformel?
Wo bindet SDS?
Elektrophorese ohne Polyacrylamidgel und mit SDS, wie schnell würden die Proteine wandern (grosse vs kleine)?
Was ist die Funktion von DTT?
Was sieht man hier? (Zeigt auf die verschiedenen Proteinbanden)
Hier musste ich erklären, wie die Unterschiede der Banden zustande gekommen sind und was man daraus bezüglich des Aufbaues schliessen kann (Disulfidbrücken)
Was davon ist IgG und Albumin?
Wieso?
Wieso ist hat es in Reihe B noch weiter Banden zwischen 150kDa und 250kDa? (Weiter Proteine des Serums)
Wieso nicht bei Reihe A und D? (schon vorher ausgefällt worden)
Wie ist IgG aufgebaut?
Was sind Disulfidbrücken?
Wie kann man Proteine sonst noch trennen?
Zu was gehört die Gelfiltration?
Wie funktioniert diese?
Wie funktioniert die Ionenaustauschchromatographie?
Nach welchen Eigenschaft trennt man die Proteine dort?
Was ist Blutplasma? Unterschied zu Serum?
Was ist Albumin? Funktion?
Was ist IgG? Funktion?
Wie kommen Pathogene in das Blut?



Leider kann ich mich nicht mehr an alle Fragen erinnern – es wurden jedoch noch einige mehr gestellt (vor allem beim 1. Versuch). Der Prüfer war ziemlich sympathisch und Prof. Plückthun (Co-Ex) schaute mich oftmals sehr freundlich an, sodass die Atmosphäre trotz Prüfung entspannter war, als ich mir dies vorgestellt hatte.

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Anonym


30.01.2023 17:41 		Titrationskurve einer unbekannten AS, Pufferkapazität Hämoglobin und Bakteriologie, geprüft von Herr Jinek und Mittl als Coex

Leider isch es doch es Wieli her und ich mag mich nüme an gnaue Ablauf erinnere (shoutout zu all dene wo das da so druffe hend). Glich würd ich mich gern revanchiere und die Pünkt ufliste, wo bi mir abgfrögt/thematisiert worde sind.

Ich han dörfe wähle, mit was ich afange möchti und han Titrationskurve gwählt.

- (unbekannti AS isch bi mir Histidin gsi)
- Kurve erkläre mit pks und Äquivalenzpunkt —> Definition vo pks und Äquivalenzpunkt. Ihm isch debi mega wichtig gsi, dass Äquivalenzpunkt so heisst, will mir es ÄQUIVALENT hend (aso er het würkli nöd ufge bisi das gseit han haha)
- Struktur vo Histidin ufzeichen und denn zeige wie Histidin bi jedem Äquivalenzpunkt vorliet (au gnau müsse zeige wos protoniert/deprotoniert wird).
- welle wüsse wie die Struktur/de Ring bim Histidin heisst —> Imidazolring

Denn simer zude zweite Titrationskurve gange (Pufferwirkig vo Hämoglobin)
- er het welle wüsse, wieso die Kurve so usgseht wie sie hald usgseht —> Summe vo allne ionisierbare Sietekette het ihm nöd glange. Er het welle ghöre, dass sie nöd so stufeartig wie bim Histidin isch weg de MIKROUMGEBIG.
- denn het er no welle wüsse wie de pks vo Histidin sich verändered je nach Mikroumgebig (staht bim Schuler)
- die einzelne Pufferbereich gnauer erkläre was döt puffered
- basischi Aminosüre nenne und de jewieligi pks
- suuri Aminosüri nenne und de jewieligi pks
- Wieso isch Hämoglobin sone guete Puffer? — weg de hohe Konzentration im Bluet

Denn simer zu Bakteriologie cho:

- Was hemer gmacht
- Wieso hemer bi OD590 gmesse
- Kurve gnauer erkläre —> wieso hend mir eh stationäri Phase? Das döt Bakterie sich nüme so guet vermehred und langsam absterbed het ihm nöd glanged. Er het welle ghöre, dass mir es FLÜSSGLICHGWICHT hend und Teiligs- und Absterberate glich isch und mir drum die stationäri Phase bechömed (cry)
- wie wird Teiligsrate und Generationsziet berechnet —> Formle
- wo chönti generell s‘Erstelle vonere Wachstumskurve wichtig si ide Medizin? Mini Vorschläg, zum Antibiotika uf Bakterie teste & optimali Bedingige ussefinde für rekombinanti Proteinherstellig hend ihm nöd glanged. Er het welle ghöre zum d‘Inkubationsziet berechne (whuut ok)
- die letschti Frag isch gsi, was die hüfigsti Infektionskrankheit frühner ide CH und hüt ide Entwickligslänger (sini Formulierig) isch ?! —> Tuberkulose (ich völlig lost Corona am sege (I know isch ehn Virus haha)).


De Herr Jinek isch würkli ehn megaa agnehme Prüefer. Er laht eim usrede und erkläre. Er stellt grundsätzlich recht eifachi Frage und gaht nöd sehr is Detail. Wichtig isch ihm jedoch d‘Theorie vom Schuler. Die chani allne (wo Ziet hend) nur as Herz legge z‘lerne.

Ich wünsch allne ganz viel Erfog, ihr packed das!

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Anonym


28.01.2023 15:37 		Absorptionsspektren von NAD+ und NADH (Enzymaktivität)/ Katalase im Blut (Hämoglobin), geprüft von Frau Manatschal und Herr Mittl Coexperte

Ich wurde von Frau Manatschal abgeholt. Sie fragte mich welche Experimente ich habe und mit welchem ich beginnen möchte.

Absorption von NAD+ und NADH:
M: Was wurde bei dem Experiment gemacht?
I: Man misst die Absorption von NAD+ und NADH bei verschiedenen Wellenlängen in einem Spektralphotometer und erhält dann ein Absorptionsspektrum.
M: Zeichnen Sie doch mal eine Skizze wie das funktioniert
I: Zeichne Skizze von Lichtstrahl mit Intensität I0 dann Küvette, Abnahme der Intensität und weiterer Verlauf mit Intensität I
M: Wie kann man das mathematisch beschreiben?
I: Mit dem Lambert-Beer Gesetz. Schreibe Formel auf und erkläre was die einzelnen Komponenten sind. (habe log zuerst vergessen)
M: da fehlt noch was
I: ergänze den log noch
M: In der Gleichung ist ja der Absorptionskoeffizient enthalten. Wie gross ist der bei NADH bei 340nm?
I: Den habe ich ausgerechnet und 5200 erhalten. Zeige Berechnung
M: Stimmt. Der theoretische Wert ist allerdings höher als den, welchen wir beim Experiment erhalten. Woran könnte das liegen?
I: Vielleicht weil ein Teil des NADH zu NAD+ zurückreagiert
M: Ja das könnte ich mir vorstellen, mit was reagiert denn das NAD+?
I: eehmmm
M: Die Küvette ist ja an der Luft
I: Ah mit Sauerstoff.
M: Ja genau.
M: Was passiert denn genau wenn das Licht auf die Küvette trifft?
I: Ein Teil wird reflektiert, ein Teil wird absorbiert und der Rest wird transmittiert und mit der Intensität I vom Detektor gemessen.
M: Genau und wie funktioniert die Absorption genau?
I: Die Pi-Elektronen, welche sich bei den Doppelbindungen befinden werden angeregt.
M: und von was genau?
I: von den Photonen
M: richtig
M: Wieso absorbieren denn NAD+ und NADH, haben Sie die Moleküle gezeichnet?
I: Ja NAD+ habe ich gezeichnet für NADH hatte ich keine Zeit mehr. Zeige die Skizze
M: Wofür steht NAD?
I: schaue auf meine Notizen und sage Nicotinamidadenindinukleotid
M: Inwiefern sieht denn NADH anders aus? Sie können einfach den Ring nochmals zeichnen.
I: Zeichne den Teil nochmals und erkläre was anders ist.
M: Wie nennt man die Reaktion von NAD+ zu NADH
I: NAD+ wird zu NADH reduziert. Es ist also eine Reduktion.
M: Können Sie noch erklären wie diese Absorptionsspektren, die sie gezeichnet haben in Verbindung mit dem Molekül stehen?
I: Bei 260nm absorbiert jeweils das Adenin, da das bei beiden gleich ist und bei 340nm absorbiert dann zusätzlich noch der Ring des NADH wegen den Doppelbindungen die nun anders angeordnet sind.
M: Wie würde dieses Diagramm aussehen wenn Sie anstelle von der Absorption den Absorptionskoeffizienten auf der y-Achse haben?
I: Es würde ähnlich aussehen wie das was ich hier gezeichnet habe. Zeige auf das Absorptionsspektrum
M: Nur ähnlich?
I: Ah nein, es wäre genau gleich natürlich, weil die Absorption proportional zum Absorptionskoeffizienten ist.
M: Inwiefern kann man die Absorption von NADH im Zusammenhang mit Enzymaktivität nutzen?
I: Man kann die Aktivität eines Enzyms bestimmen indem man die Reaktion mit weiteren Reaktionen koppelt, bei welchen NADH zu NAD+ reagiert.
M: Ja, aber jetzt mal ohne die Kopplung. Was sieht man dann?
I: Also wenn bei der Reaktion NADH beteiligt ist, kann man über einen gewissen Zeitverlauf die Abnahme der Absorption bei 340nm verfolgen und sieht somit wie die Reaktion abläuft.
M: ja richtig.

Katalase im Blut:
M: gehen wir nun noch zum zweiten Experiment. Was wurde da gemacht?
I: Man hat in drei Reagenzgläser unterschiedliche Komponenten dazugegeben und dann beobachtet was passiert. In allen Reagenzgläsern ist Wasser und Pferdecitratblut und dann noch je nach Reagenzglas weitere Komponenten.
M: Wozu braucht man denn das Wasser?
I: Im Wasser lysieren die Erythrozyten und somit wird die Katalase frei.
M: Wieso lysieren die denn?
I: Weil Wasser eine hypotone Lösung ist und somit aufgrund des osmotischen Drucks das Wasser in die Erythrozyten strömt und diese platzen dann, also lysieren.
M: Okay und wieso verwendet man Citratblut bei dem Experiment?
I: eehmm. Also bei dem Experiment wo wir dann MetHb untersucht haben konnten wir feststellen, dass im Pferdecitratblut relativ viel MetHb ist vielleicht hat es etwas damit zu tun. (wusste nicht mehr weshalb Citratblut verwendet wird und habe irgendetwas gesagt)
M: Nein nicht ganz.
I: hmm
M: ich gebe Ihnen einen Tipp: es hat mit der Blutgerinnung zu tun
I: überlege… Ah damit diese nicht stattfindet.
M: Okay, was konnte man im Reagenzglas A beobachten?
I: Da in dem Reagenzglas A sowohl Wasserstoffperoxid, als auch die Katalase enthalten ist findet die Reaktion H2O2 —> H2O + O2 statt (schreibe die Reaktionsgleichung auf). Im Reagenzglas kann man eine Schaumbildung beobachten.
M: Wie entsteht denn dieser Schaum?
I: hmm. Also ich denke, da Sauerstoff bei der Reaktion entsteht und dieser gasförmig ist kann Schaum entstehen.
M: Ja, aber wenn sie Kohlensäure im Wasser haben ist die auch gasförmig und es entsteht kein Schaum.
I: hmm stimmt. Der Sauerstoff reagiert vermutlich mit anderen Bestandteilen aus der Lösung.
M: Mit was den genau?
I: hmmm (hatte keine Ahnung)
M: Was geben Sie denn in die Badewanne wenn Sie Schaum haben möchten?
I: lache, ja Seife
M: lacht auch, genau und welche Stoffe wirken wie Seifen?
I: (hatte immer noch keinen Plan) Ehmm
M: Also was für Eigenschaften hat eine Seife? ist die apolar oder polar oder geladen/ungeladen?
I: überlege… also ich würde sagen, hydrophob und geladen
M: Genau also Seifen bestehen aus einem geladenen Teil und einem hydrophoben Teil
M: Was in der Lösung könnte nun also wie eine Seife wirken?
I: Schaue auf die Liste der Inhaltsstoffe. Also entweder ist es etwas im Na-Phosphatpuffer oder im Citratblut.
M: Und was von beiden ist es?
I: hmmm 50:50, lache nervös
M: Also die Phospholipide im Blut würden dem ja entsprechen oder?
I: Oh ja stimmt.
M: Okay und wieso ist die Lösung rot?
I: Die rote Farbe kommt daher, da rot die Komplementärfarbe zu denjenigen Farben ist, welche vom Hämoglobin absorbiert werden.
M: Wie ist denn Hämoglobin aufgebaut?
I: Hämoglobin ist ein Tetramer. Jede Untereinheit besteht aus einem Häm-Teil und einem Globin-Teil. Die Häm-Gruppe besteht aus einem Porphyrinring, welcher aus vier Pyrrolringen besteht. In der Mitte dieser Pyrrolringe ist ein Eisenatom.
M: In welcher Form ist das Eisenatom?
I: Als Fe2+
M: kann es auch anders sein?
I: Ja im Met-Hb ist es Fe3+
M: Genau. Welcher Teil des Hämoglobins absorbiert denn im sichtbaren Bereich?
I: (überlege welches der sichtbare Bereich ist) hmm also der Porphyrinring absorbiert bei 400nm
M: Und welche Farbe ist das bei 400nm?
I: überlege… blau
M: ja genau
M: Okay, gehen wird zum Reagenzglas B. Was passiert da?
I: In diesem Reagenzglas hat es noch Natriumazid drin, welches die Katalase hemmt. Somit kann die Reaktion der Katalase nicht mehr stattfinden und das Wasserstoffperoxid wandelt das Hämoglobin zu Met-Hb um. Dadurch erscheint die Lösung dann braun.
M: Sie sagen umwandeln, was ist das genau für eine Reaktion?
I: eine Oxidation. das Fe2+ wird zu Fe3+
M: Stimmt und wieso wird es anschliessend noch beige?
I: hmmm (Hatte wieder keine Ahnung). vielleicht ist das Natriumazid dann ausgeschöpft und doch noch Katalase übrig welche dann zu einem erneuten Farbwechsel beiträgt. (stimmt nicht)
M: Nicht ganz. Das Wasserstoffperoxid reagiert noch mit weiteren Doppelbindungen des Hämoglobins wodurch dann die beige Farbe entsteht.
I: Ah ja.
M: Es steht Natriumazid sei toxisch. Inwiefern ist es toxisch?
I: Also es ist sehr reaktiv und kann dadurch mit vielen Stoffen reagieren und diese hemmen
M: Und wenn Sie im Bereich der Physiologie denken wo wirkt sich die Toxizität aus?
I: hmm also da die Katalase gehemmt wird, kann das Hämoglobin keinen Sauerstoff mehr binden wodurch der Sauerstoffgehalt des Blutes dann erheblich beeinträchtigt wird.
M: Und wo könnte es noch toxisch sein abgesehen von der Katalase?
I: ehmmm
M: Ich gebe Ihnen einen Tipp: Natriumazid wirkt auch auf die Atmungskette toxisch, welche Enzyme könnte es da hemmen?
I: hmmm
M: Natriumazid bindet ja an das Eisenatom.
I: Ich könnte mir vorstellen das das Cytochrom c gehemmt wird, da dieses auch ein Eisenatom enthält.
M: Okay dann sind wir nun am Ende.

Ich bedanke mich und Frau Manatschal und Herr Mittl wünschen mir ein schönes Wochenende.

Das erste Experiment lief deutlich besser als das zweite. Ich wurde sehr unsicher, da ich mir bei vielen Fragen nicht so sicher war. Es lohnt sich auf jeden Fall sich bei jedem Teilexperiment zu überlegen weshalb welcher Stoff verwendet wurde und was die unterschiedlichen Komponenten jeweils zum Experiment beitragen. Frau Manatschal war aber sehr nett und hilft wenn man nicht mehr weiterkommt.



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Anonym

10.04.2023 11:28

 Note: 5.5

Anonym


26.01.2023 18:57 		Versuche: Substratspezifität Typsin Chymotypsin, Ausfällen von Proteinen, geprüft von Dutzler, CoEx (kei plan mehr hett sin name gseit aber weisses nümm uf jede fall sehr sympathisch gwirkt)

Vorbereitig: 1:1 Versüech usem Praktikum, eifach ohni chemischi Formle vode Substrat (die hett mer denn selber selle zeichne)
Dutzler hett mech de abgholt und ech han de 2. Versuech nonig fertig vorbereit gha aber han denkt egal de Versuech wird denn chli mehr en Freestyle (die 40 min sind huere schnell verbi gange gfühlt)

D: begrüesst mech seit ech deff au uf schwizerdütsch rede ech han gmeint passt scho
D:Was für Versuche hatten Sie denn?
I: Substratspezifität Typsin Chymotypsin, Ausfällen von Proteinen
D: Mit welchem wollen Sie beginnen?
I: Trypsin, Chymotrypsin
D: Gut, was wollten Sie denn in dem Versuch zeigen
I: erkläre weg unterschiedlichi Subtratspezifität chömmer ahand vode Substrat usefinde welli Protease vorliit
D: Was sind denn Trypsin Chymotrypsin?
I: Verdauungsenzyme werden im Pankreas in den serösen Azini als Zymogene produziert und bei Bedarf in Dünndarm ausgeschüttet und spalten Ester oder Peptidbindungen mit H20...
D: (unterbricht) was spalten sie denn genau?
I: (hmm hani doch grad gseit a vllt meint er..) Proteine
D: ja und was entsteht als Produkt?
I: wenn eine Peptidase ein Protein spaltet entstehen Aminosäuren oder Oligopeptide
D: Naja was sind denn Trypsin und Chymotrypsin für Peptidasen?
I: Serinproteasen mit kat. Triade
D: Ja was gibt es denn noch für Peptidasen?
I: Ser, Asp, Glu Peptidasen
D: Genau und z.b. Metallomatrix-Proteasen und zu welcher Untergruppe gehören Sie denn?
I: (confused) Hydrolasen, spalten ja Peptidbindungen mit H20?!
D: Ja auch aber Sie spalten ja in der Mitte Mitte also sind sie Endopeptidasen.
I: (ahh Endopeptidasen)
D: Entstehen also Aminosäure bei Trypsin und Chymotrypsin?
I: Nein nur Oligopeptide
D: genau und wo entstehen dann die Aminosäuren?
I: bei Exopeptidasen entstehen dann AS da sie vom C oder N-term spalten
D: Genau...
Denn ischs no um dreaktion gange uf jede fall hett er glaub ned cheggt dass ide unterlage ke chemischi formle vode subtrat (n-benzoyl-l-arginieethylester und n-benzoyl-l-tyrosinethylester) gsi sind und mer drü mal öppe gseit ech döff dversuechsunterlage au bruche zum erkläre, ech so am denke broo?? Han ja alles selber müsse zeichne es isch sogar als ufgab dinne gstande zeichnen sie und erklären sie die chemisch reaktion oder so.. und ide unterlage isch ja denn logisch nüt bruchbars han ihm denn versuechsunterlage zeigt, er so ah guet denn erkläret sies a ihrere zeichnig...
I: erklärt Trypsin spaltet C-terminal vo basische AS und da dort eine esterbindig ist entstehen ein Alkohol und eine Carbonsäue, da ph=9 carbonsüüre deprotoniert und ph geht runter und der indikator schlägt ab gewissem pH, und das ganze geht weil unser n-term mit benzoesüre verbunden ist darum pufferet die aminogruppe, die sonst dort wäre, das proton nicht ab
D: gut, würde denn unsere aminogruppe das proton aufnehmen wenn sie frei vorliegt?
Ihää hani demfall falsch glernt??) Ähmm ja aminogruppe wäre protoniert weil ph=9 und pka vode aminogruppe höher?!
D: Genau also würde sie sie nicht auffangen
I: (hää wieso haut mer denn e benzosüüre det ane am n-term???)
Denn ischs no umd bindigstäsche gange und welli aminosüre dinne sind und wie sie zemme interagieret, sprich han erklärt Asp am bode bide bindigstäsche vo Trypsin macht ionischi WW mit basische Siitechetti vo AS und bi Chymotrypsin hani irgrendwie im chopf gha dass Ser det am bode vode täsche isch, denn ischs drum gange falls Ser tatsächlich det wär wie si mit Tyr wechselwirke würd (det beni chli lost gsi weiss nümm genau, froge sind recht is detail und isch va. über Aminosüre gange, so welli AS wechselwirket denn mit hydrophobe AS, macht das Ser au? uf jede fall simmer denn zum schluss cho dass bindigstäsche au hydrophobi AS ha setti well Ser mit OH Gruppe eigentlich ned so starch mit hydrophobe AS wechselwirkt, sding esch sie sind sich glaub au ned sicher gsi welli AS am bode det isch aso hend gseit das muss mer ned uswendig wüsse, ben de nach de prüfig nomal go nacheluege ide unterlage und es isch tatsächlich es Ser det aso im nachinein hani kei plan was das det verlore het)
Denn hetter no gfögt wieso mer de Puffer gwählt hend und welle... schlussendlich hett er eif welle ghöre dass im Duodenum de pH au alkalisch isch und döt die Enzym pH Optimum hend, han ebe am Anfang no lang über kat. Triade gredet und dass His deprotoniert si muess er hett det immer gfunde guet das stimmt, han de no drüber gredet dass mer meh substrat brucht als puffer zum wenn dreaktion ablauft de ph erniedrige (protone wo ide reaktion entstönd werdet ja abpufferet am afang).. aber ebe glaub er hett eif das mitem duodenum welle ghöre lol

D: Gut, kommen wir zum nächsten Experiment, was wollten wie herausfinden?
I: Einfluss auf Proteinstabilität, Zugabe versch. Stoffe....
D: Wieso will man denn ein Protein ausfällen?
I: Man möchte es isolieren von der Lösung
D: genau was geschieht dabei?
I: jaa hydrophobe WW --> Aggregation
D: Ja schon aber wie sieht man das?
I: es wird flockig wenn es ausfällt
D: genau, erklären sie nun was bei jedem Reagenzglas genau geschieht.
I: RGA, Hitzedenaturierung, Hitze zerstört 3D Struktur der Proteine, hydrophobe AS kommen an die Oberfläche und wechselwirken miteinander das Protein fällt aus und ich denke Peptidbindungen werden gespalten??
D: Sind Sie sich sicher, dass Peptidbindungen gespalten werden, was braucht es denn um Peptidbindungen zu spalten?
I: ja eine Hydrolyse muss geschehen
D: genau und bewirkt die Hitze eine Hydrolyse?
I: Wahrscheinlich nicht
D: Ich denke auch nicht (luegt de co-ex ah debi) und wie könnte man denn herausfinden ob ein Protein in Peptide gespalten wird jetzt unabhängig von unserem jetzigen Versuch?
I: (hmmm was wett er jetz ghöre) man könnte ein Protein im aggregierten Zustand nehmen und es würde dann in einer Lösung mehr und mehr in Lösung gehen wenn Peptidbindungen gespalten werden
D: Stimmt schon, aber denken Sie an die anderen Experimente, die Sie im Praktikum gemacht haben...
I: SDS-PAGE?!
D: genau (hett denn no churz über sds page eppis erklärt ka mehr was)
D: Was passierte bei den Anderen?
I: HCL= tiefer pH, Protein wird zu Polykation durch Protonierung, stösst sich ab geht wegen dem nicht in Lösung auch bei Erhitzung nicht
D: jaa aber Aminogruppe ist ja schon protoniert, was wird denn genau protoniert, welche Gruppe?
I: Carboxylgruppe
D: genau
D: gehen Sie weiter (ab da hemmer scho 20 min gredet gfühlt weg dem hett er stempo chli azoge)
I: Trichloressigsäure, pH genau gleich tief aber Protein fällt aus im Gegensatz zu HCl, Proton ist ja gleich also muss Unterschied bei Anion liegen, möglicherweise zieht Trichloressugsäure den Proteinen wie beim Aussalzen Wasser von den hydrophoben Stellen, diese WW und Protein fällt aus
D: jaa gut gehen sie weiter
I: Ethanol = organisches Lösungsmittel, senkt Dielektrizitätskonstante, gegenseitige Ladungen können stärker wechselwirken (han no welle coulombgsetz ufschriebe er hett gmeint das passt scho) Protein fällt aus
D: gut und noch zum Letzten
I: Ammoniumsulfat = Salz, Wasserkompetition zwischen Protein und Salz, Protein aggregiert wegen hydrophoben WW, fällt aus
D: genau und welche Methode würde man wählen wenn man ein Protein ausfällen möchte, es aber noch funktionell aktiv sein soll?
I: Aussalzen mit Ammoniumsulfat, Protein fällt aus aber denaturiert nicht irreversibel, bei Zugabe von Wasser wird es wieder aktiv, da es seine Primärstruktur nicht verloren hat bei der Fällung.
D: Gut dann sind wir schon fertig... (wünscht mer no en schöne tag)
I: (freue mech scho ufs bier und wünsche ihm au no es schöns tägli)

Bi paar frage hani ned gwüsst was er wett ghöre, aber er hilft denn nacher schochli wemmer ned bem erste mal ufs richtige chonnd... vell erfolg allne wo no dprüfig no vor sich hend, hoffentlich hilft das chli

Note: 6

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Anonym


24.01.2023 21:11 		PCR und pH-Abhängigkeit von Trypsin, geprüft von Medalia und als CoEx Caflisch

Vorab: Ich hatte insgesamt nur vier Tage zwischen schriftlichen und mündlichen und habe dementsprechend nur in dieser Zeit für die Prüfungen gelernt. Note ergänze ich dann irgendwann mal unten :,)

Medalia (kannte den vorher nicht, hab nachher gegoogelt) holt mich ab und sagt mir, ich soll noch Block und Stift mitnehmen. Er fragt mich, mit welchem Thema ich anfangen will, – ich sage es ist mir egal, wir können mit dem ersten anfangen, PCR also.

M: Wofür steht PCR?
I: Polymerase Chain Reaction
M: Was braucht man für eine PCR?
I: DNA-Matrize (...), MgCl (erkläre warum)
M: unterbricht mich. Was ist eine Matrize?
I: Erkläre nochmal. Er ist irgendwie nicht zufrieden, will dass ich zeichne. Ich zeichne DNA-Matrize (zu klein für ihn offenbar, er zeichnet sie jetzt selber), ich beschrifte 5'/3'.
M: Was ist sonst noch im Test-Tube?
I: Primer (...)
M: unterbricht mich. Ich muss erklären, was Primer sind (DNA, RNA), sie einzeichnen (mit 5', 3')
M: Was ist weiter drin?
I: Taq-Pol
M: Warum Taq-Pol nicht E.coli-Pol?
I: hitzestabil bei 95°C (...)
M: Was ist noch drin?
I: Nukleosidtriphosphate, hab's schon aufgezeichnet
M: Womit stellen wir unser Gen nachher dar?
I: Restriktionsanalyse, Gelfiltration
M: Was ist Restriktionsanalyse?
I: Erkläre.
M: Wodurch sehen wir das?
I: E/Z-Vision...
M: Wodurch noch?
I: ?? Fluoreszenz? Im Western Blot zum Beispiel?
M: Nicht Western Blot, sondern Southern Blot. Aber was noch?
I: ??
M: Absorption...?
I: Ah ja, Absorption bei 260nm natürlich wegen der Base
M: Was sehen wir jetzt hier in Gelfiltration?
I: DNA-Bande (unser Gen)
M: Was ist die H-Bande?
I: Muss kurz im Versuch nachschauen.
M: Wo sind die Nukleotide?
I: Nicht sichtbar, weil binden zu wenig Farbstoff
M: Stellt genau die gleiche Frage nochmal. Ich bin verwirrt. Er fragt noch mindestens dreimal die gleiche Frage.
M: Was für Ladung haben Nukleotide?
I: -1 für eine Phosphatgruppe
M: und was haben wir hier?
I: Triphosphate, also -3, wandern zu Anode
M: wenn die DNA-Bande hier ist, wären die Nukleotide im nächsten Zimmer, färben nicht an wegen zu wenig Farbstoff (hab ich ja die ganze Zeit gesagt?)

waren noch ein paar andere Fragen, aber ich kann mich grade nicht mehr dran erinnern.

Trypsin:

M: Worum ging der Versuch.
I: Erkläre. Zeige pH-Kurve.
M: Was ist Trypsin?
I: Erkläre wieder, physiologisch und biochemisch.
M: Warum pH-Optimum?
I: Erkläre mit (de)protonierten Gruppen (His, Asp)
M: super viele Fragen zu Aminosäuren im aktiven Zentrum
M: Was ist das für ein Substrat?
I: Erkläre zu BAPNA, künstliches Substrat und so
M: Warum nicht die Peptidbindung?
I: passt nicht in aktives Zentrum
M: fragt weiter, irgendwas mit N- und C-Terminus (hat da Sinn gemacht, jetzt nicht mehr)
I: zeige N- und C-Terminus
M: Was ist Pepsin?
I: Erkläre, muss pH-Optimum zeichnen (bzw. er zeichnet, weil ich zu zögerlich zeichne)
M: Warum anderer pH?
I: erkläre wieder mal
CoEx: Asparagin oder Asparaginsäure?
I: Asparaginsäure!
hier auch noch mehr Fragen, v.a. zu AS

M wünscht mir noch einen guten Tag, hat irgendwie das Gefühl, dass ich ihren Block auch mitnehmen will (was ich nicht will), ich sage noch, dass ich nichts gegen einen Gratisblock hätte, dann ist die Prüfung fertig.

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Anonym


24.01.2023 17:03 		Aussalzen von Proteinen und SDS-Page, geprüft von Peter Lindner… coex ischmer bekannt vorcho, aber Name vergesse

Es sind nöd genau die gliche Experiment gsi, wo mir im Praktikum gmacht hend, zwar die gliche Themene und glichi Chemikalie, aber en andere Versuech, vorallem bi ussalze vo Protein. Die zwei Versüech sind mitenand kopplet gsi, also mer het mit de erhaltene Substanze vode Ussalzig vom erste Versuech denn e Sds page gmacht. Drum hani auned chönne uswehle, mit wellem ich wett afange. Am Afang hends mich gfregt, was d Funktion vo BSA und vomene antikörper genaj seg(aso im Körper, ned im Experiment). Han en Antikörper müsse zeichne mit de S-S brugge. Denn no sds und DTT au zeichnet(sohalbe freiwillig, han denkt wennis scho glernt han..)Zude SDS struktur hends mich gfregt, was mer da gsechi was wichtig segi- die negativ Ladig? Er het gfunde ja und was no? - D antwort isch denn eifach gsi d Cholewasserstoffchetti mot dere s as Protein adockt. Bide Sds page bini auno gfregt worde, wie mer chönt verendere, dass mer bim Molekulargwichtsmarker bi höche Gwicht weniger guet cha ischetze wie gross s jetzt wuek isch(wege de logarithmische Skala). Han das ned gwüsst und en Tipp bruucht: „Denked sie mal ad Zemmesetzig vom Gel..“ (Mer chan also d konzentration vo Acrylamid/Bisacrylamid verendere zum so d Pooregrössi verendere.
Sust sind eigentlich relativ fairi Frage eifach zum Experiment cho.
Ich han nur 3 Täg Ziit gha nach de Schrifrliche fürd Vorbereitig und irgendwie klappts denn scho…
Letssgoooo ihr schaffed das yea👍🏼👍🏼

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Anonym


24.01.2023 16:48 		Absorptionsspektren von NADH und Tryptophan & Katalase im Blut (Hämoglobin), geprüft von Dutzler, CoEx weiblich (unbekannt)

Vorab; ich han nur 4 Täg Ziit gha nach dä schriftliche mich uf Mündlich vorzbereite und han während dä Lernphase für die schriftliche nüt gmacht für Biochemie. Han mir aber im Vorhinein scho ä Zämefassig usdruck gah. Han dänn eifach alli Praktika i dene 4 Täg 2x duregschafet, mir Stichpünkt usegschriebe und viel vo cgfx gläse. Ich han sicher au viel Glück mit mine beide Versüech gha, aber a alli, wo bi dä erste sind, wo Prüefig händ. Ihr schaffed das! Und alli andere natürlich au



Vorbereitung
- Tabelle mit Absorption und Wellenlänge von NADH und Tryptophan zwischen 230 und 400nm
Aufgabe: Molarer Absorptionskoeffizient bei 260, 280 und 340nm ausrechnen und Absorptionsspektren in Diagramm zeichnen

- 1:1 der Versuchsaufbau aus Hämoglobin Experiment 2.4
Aufgabe: Reaktion auf molekularer Ebene erklären (aka warum schäumt es und warum wird es braun)



Dutzler: Welche Experimente haben Sie?
Ich: Absorptionsspektren von NADH und Tryptophan und Katalase im Blut
D: Womit wollen Sie starten?
I: Katalase (haha hett gschiider mit em andere gstartet, aber well…)


Katalase im Blut

D: Was wurde im Experiment gemacht?
I: Fange an den Versuchsaufbau zu erklären.
D: *unterbricht mich* Nein, ich meine was soll das Experiment zeigen.
I: Die Wirkung der Katalase im Blut
D: Aha, und was macht die Katalase?
I: Sie verhindert die Oxidation von H2O2 im Blut
D: Mhm und was ist eine Katalase?
I: Ein Enzym
D: Genau und was für eine Reaktion katalysiert die Katalase hier?
I: Eine Hydrolyse
D: Und was macht eine Hydrolyse aus?
I: An einer Hydrolyse ist immer Wasser beteiligt (ja, hetti villiecht anders formuliere chöne, aber come on…)
D: Falsch. Was genau katalyisert denn hier die Katalyse?
I: H2O2 ---> H20 + O2, vielleicht müsste man sagen, bei einer Hydrolyse entsteht immer Wasser
D: Wenn Sie es so sagen, ist en korrekt. Und was ist das für eine Reaktion?
I: Eine Hydrolyse….?
D: Was für ein Reaktionstyp?
I: Aha, eine Redoxreaktion
D: Genau und was passiert bei einer Redoxreaktion?
I: Elektronen werden herum geschoben
D: Sehr gut, was sind den unsere Oxidationszahlen in diesem Fall?
I: (well f***) Für O2 0 und für H20 2-?
D: Sehr gut. Und für H2O2?
I: (Ich han kei Ahnig gha. Die erste beide sind nur guet grate gsie. Drum hämmer da sicher 2min lang probiert die scheiss Ladig use zfinde Weiss immer nonig wie mer druf chunt, aber es ist 1-)
D: Ok, lassen wir das und gehen weiter. Wo ist den die Elektronenverschiebung in unserem Fall wichtig?
I: Im Blut verhindert die Katalase Reaktion von Fe2+ zu Fe3+
D: Wo genau?
I: Im Häm, denn dann wird MetHb daraus
D: Ok, dann erklären Sie mal den Versuchsaufbau.
I: Also wir haben in Reagenzglas A Blut + H2O2 + Katalase, sobald die Katalase hinzugegeben wird, schäumt es
D: Aha und warum?
I: Weil die Katalase in Peroxisomen…
D: *unterbricht mich* Die Katalase liegt sicher nicht in Peroxisomen. Ah Moment, reden Sie weiter…
I: Ähm, ja also wir haben einen Puffer, der die Lösung hypoton macht, deshalb gehen die Erythrozyten in Lyse und setzen die Katalase aus den Peroxisomen frei, dabei werden auch Phospholipide frei, weshalb es dann schäumt
D: Genau, es werden Membranbestandteile frei. Und weiter im Experiment?
I: Im Reagenzglas B haben wir Blut + H2O2 + Katalase + Inhibitor (Natriumazid (hät irgendwie au no Cyanid drin gha, weiss aber d’Formle nüme genau)). Wenn man diese Glas stehen lässt, verfärbt sich das Blut braun.
D: Mhm, warum wird es braun?
I: Weil Fe2+ zu Fe3+ im Häm wird und somit MetHb zu OxyHb, was anders absorbiert.
D: Aha, was absorbiert den anders bzw. was ist Absorption?
I: pi-Elektronen absorbieren, wenn sie in ihren Ausgangszustand zurückfallen.
D: Genau und sie haben hier etwas gezeichnet *zeigt auf Häm*, was absorbiert denn hier?
I: Fe3+???
D: Nicht ganz. Wo liegen denn die pi-Elektronen?
I: Ah, in den konjugierten Doppelbindungen
D: Richtig. Und wie inhibiert der Inhibitor nun die Katalase?
I: Er begünstigt die Reaktion von Fe2+ zu Fe3+?
D: Ja auch und? Wir haben ja Cyanid im Inhibitor…
I: Ahhhh, ja genau. Cyanid ist besonders giftig, weil es sich an das Häm in Cytochrom c anlagert und die Atmungskette anlagert.
D: Ja, und wie macht es das mit dem Häm?
I: (kein Plan gha, was er vo mir will) …?
D: Es bildet Komplexe mit Häm
I: Ah ja, macht Sinn (hahah fake it till you make it)
D: Wenn ich das Reagenzglas jetzt stehen lasse, wird es flockig und weiss. Warum?
I: Flockig und weiss? Ich nehme an, dass die Proteine der Katalase nach einer gewissen Zeit denaturieren.
D: Ja, woran machen Sie das fest? Flockig oder weiss?
I: Flockig?
D: Richtig, besteht den unsere Katalase nur aus Proteinen?
I: (wänni viellicht nöd so nervös gsie wär, hettis checkt, will mirs ja 30s vorher besproche händ, aber so hani leider zwenig nahdänkt) Ich glaube schon
D: Ich glaube nicht. Es wird doch braun, worüber haben wir gerade gesprochen.
I: Ahh, Häm gehört auch noch zur Katalase. Wegen der Fe2+ zu Fe3+
D: Genau, wie kommt es denn überhaupt zu Fe3+?
I: Durch spontane Oxidation des OxyHb
D: Naja, spontan nicht wirklich, was führt dazu?
I: Die Natur des Sauerstofftransportes. Wenn OxyHb O2 trägt, kann es zur spontanen Oxidation zu MetHb kommen. Und daraus kann dann am Ende H2O2 entstehen
D: Was ist H2O2 denn?
I: Ein reaktives Sauerstoffradikal
D: Und was kommt vor Wasserstoffperoxid?
I: O2-?
D: Ja und wie heisst das?
I: Superoxid-Anion?
D: Genau und wodurch wird es katalysiert?
I: Das weiss ich leider nicht.
D: Superoxidmutase
I: Ok…
D: Gehen wir zum zweiten Versuch



Absorption von Tryptophan und NADH

D: Was haben Sie hier gemacht?
I: Die Absorptionsspektren von NADH und Tryptophan gezeichnet.
D: Genau und was sieht man dabei?
I: Die verschiedenen Peaks der Substanzen. Also Tryptophan absorbiert am stärksten bei 280nm, weil es eine aromatische Aminosäure ist. Und NADH absorbiert bei 260nm mit der Nukleinsäure Adenin und bei 340nm
D: Und was absorbiert bei NADH bei 340nm?
I: Das Nicotinamid
D: Und was genau daran?
I: Die beiden H+ (????)
D: Ja, ist denn NADH oxidiert oder reduziert
I: Reduziert
D: Richtig und wie sieht die Absorption aus, wenn es oxidiert ist?
I: Der Peak bei 340nm verschwindet
D: Genau, sie haben gesagt, dass Adenin noch absorbiert. Wo ist das denn?
I: *hatte NADH aufgezeichnet* zeige auf Adenin in Molekül.
D: Richtig. Bei Tryptophan absorbiert der Aromat habe sie gesagt, aber absorbiert es nur in diesem Spektrum? (230-400nm)
I: Nein, man sieht zu Beginn des Diagramms ja noch einen Teil eines Peaks, weil die Peptidbindung bei 205nm absorbiert.
D: Ja und wie sieht den Tryptophan aus?
I: (han fälschlicherwise Tyrosin zeichnet) Ähm, anders als das hier haha. Das ist Tyrosin
D: Ja… und wo sieht Tryptophan anders aus?
I: (da hani mir leider selber äs Bei gstellt) Tryptophan hat neben dem 6 Ring noch ein 5 Ring
D: Und wie heisst der?
I: Ähhhhmmm (kei Ahnig) Ribose????
D: Was ist Ribose?
I: Ein Zucker
D: Haben wir Zucker in Aminosäuren?
I: Nein… aber es sieht so aus *zeichnet Tryptophan*, aber ich weiss leider nicht wie der 5 Ring genau heisst
D: Ok. Was ist den Absorption?
I: Der Teil des Lichtes, der aus dem Spektrometer wieder raus kommt.
D: Können Sie das aufzeichnen?
I: *habe Spektrometer aufgezeichnet und erklärt, wie er funktioniert*
D: Mhm, aber was absorbiert denn jetzt genau?
I: Die pi-Elektronen, die erst angeregt werden und dann in ihren Ausgangszustand zurückfallen
D: Wie gross kann die Absorption denn maximal sein?
I: 1?
D: Falsch.
I: Ah nein, bei 1 wird 100% absorbiert. Und bei 0.1 10%
D: demnach…?
I: ….???
D: Kann sie unendlich sein.
I: Ah ja, macht Sinn
D: Gut, dann sind wir hier schon fertig.




Abschlüssend chani säge, dass es sich leider bestätigt hät, wie vieli uf cgfx säged, dä Dutzler stellt sini Frage ziemlich unverständlich. Hüfig hani nöd gwüsst, was er genau vo mir möchti und ob er mit minere Antwort zfriede isch. Aber han grundsätzlich am Schluss nöd es ganz schlechts Gfühl gha, woni use bin.


Note: 5

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2022

gugus


23.07.2022 12:20 		Hämoglobin und Enzymaktivität, geprüft von Frau Manatschal, nette CoEx

fragen, die mir bei der vorbereitung gegeben wurden:
- absorptionsspektren von oxyhämoglobin und desoxyhämoglobin zeichnen und millimolare konzentration vom beiden bei 540 nm berechnen —> absorptionskoeffizient und absorption waren natürlich gegeben

- gleichgewichtskonstante von probe 1 bestimmen. dort wurden nur NAD+ und lactat dazugegeben. anfangs- und endkozentrationen mussten berechnet werden und daraus dann die gleichgewichtskonstante

frau manatschal und die co-expertin wirkten beide sehr freundlich, durfte wählen mit welchem versuch ich beginnen wollte. ich wählte hämoglobin

musste zuerst sagen, was wir gemacht haben: absorptionsspektrum von oxyhb gemessen und dann natriumdithionit dazuzugeben, das sauerstoff reduziert und man somit desoxyhb hat

dann fragte sie, was allgemein absorption bedeutet
ich: wechselwirkung zwischen elektromagnetischer strahlung und materie
sie: ja, was für für wechselwirkungen
ich: photonen werden von den pi-elektronen aufgenommen
sie: genau, wo sind denn die pi-elektronen
ich: eehhm
sie: oder anders gesagt, wie ist hämoglobin aufgebaut?
ich: erwachsene haben zwei verschiedene formen von hb. hba1 und 2. hba1 besteht aus zwei alpha und zwei beta ketten und hba2 aus zwei alpha und zwei delta ketten. als prosthetische gruppe hat hb eine hämgruppe
sie: wie ist häm aufgebaut?
ich: aus vier pyrrolringen, die miteinander über methinbrücken verbunden sind. im zentrum ist ein eisenatom gebunden, das entweder 2 fach oder 3 fach positiv geladen sein kann.
sie: genau, wie ist eisen gebunden?
ich: über koordinative bindungen
sie: genau, was kann es neben den 4 stickstoffatomen noch binden?
ich: eiseatom ist oktaedrisch koordiniert. an der 6. bindungsstelle kann sauerstoff binden. an der 5. ist der imidazolring des histidins gebunden
sie: genau, jetzt wo sind die pi elektronen?
ich: beim häm
sie: wo genau?
ich: beim eisenatom (?)
sie: ja, wo noch?
ich: stickstoffatome (irgendwie sind wir auf doppelbindungen gekommen)
sie: wo noch
ich: zwischen c und n hat es auch doppelbindungen
sie: genau, also bei doppelbindungen
sie: was können sie mir zum absorptionsspektrum sagen, das sie gezeichnet haben?
(ich fand, der peak von desoxy war ein bisschen zu tief, das erwähnte ich, aber sie fand, dass das so schon okay sei)
ich zeigte also welches oxy und welches desoxy sei
sie: wie kommt so ein spektrum denn zustande?
ich: es wird eigentlich nicht die absorption direkt gemessen, sondern die abschwächung des eingestrahlten lichts und daraus wird dann die absorption berechnet (ich erwähnte glaube ich noch lambert beer gesetz)
sie: genau, was ist denn das für licht?
ich: monochromatisches licht
sie: wie kommt das zustande?
ich: es wird polychromatisches licht ausgesendet und an einem prisma in die einzelnen wellenlängen gespalten. somit trifft dann eine bestimmte wellenlänge auf die küvette
sie: genau. wie steht denn die absorption genau in verbindung mit dem licht
ich: absorption ist gleich dem logarithmus des eingestrahlten lichts über das was durchkommt. kann ich sonst schnell die gleichung aufzeichnen? ist etwas einfacher so
sie: ja sicher
ich: zeichnete gleichung und erklärte sie nochmals
sie: stimmt. was ist denn wenn die absorption gleich 1 ist?
ich (sprach die rechnung laut vor mich hin): das wäre 10 hoch minus A. also 10 hoch minus 1, also 0.1.
sie: richtig, aber was heisst das genau bezüglich dem eingestrahlten licht?
ich: aha, das wären 10% des eingestrahlten lichts
sie: genau, was wäre denn wenn die absorption gleich 2 ist?
ich: also 10 hoch minus 2, also 0.02 (ich weiss, peinlich)
sie: nicht ganz
ich: ah nein, 0.01, also 1%
sie: richtig. was haben sie denn für absorptionen gemessen?
ich: unter eins
sie: genau, kann es denn auch über eins sein?
da habe ich vage geantwortet und manchmal wiedersprüchlich geantwortet
sie fragte irgendwann, ob hb auch ausserhalb von unseren messungen (450-600) absorbiert
ich: ja bei 400 die sorret bande
sie: ja, absorbiert es auch bei so 200-400 nm?
ich: nein, das ist uv bereich (ich weiss ist falsch
sie: aus was besteht denn der globinteil?
ich: aus protein, also aus aminosäuren...ah die peptidbindungen absorbieren bei 205 nm und bei 280 nm die aromatischen aminosäuren
sie: richtig, welches sind die aromatischen as?
ich: tryptophan, tyrosin, phenylalanin und histidin
sie: richtig, aber histidin ist keine
ich: ah ok, aber es absorbiert auch hei 280 nm
sie: nein eigentlich nicht

(weiss nicht wieso ich auf die idee kam, dass histidin eine aromatische as ist, ich habe mir beim versuch einfach mal noch histidin notiert und dass es auch bei 280 nm absorbiert. hab es noch gegoogelt nach der prüfung. es absorbiert tatsächlich auch ein wenig bei 280 nm, aber vielleicht tun das ja alle und es war deshalb falsch..)

sie: wo sind denn die absorptionsspektren von hb noch wichtig?
ich: in der klinik wenn man den sauerstoffgehalt des blutes bestimmen will
sie: wie geht das?
ich: pulsoxymetrie
sie: genau und wie funktioniert die?
ich: es wird die reflexion gmessen, also oxy ist rötlich, deshalb ist arterielles blut eher rötlich und desoxy eher bläulich, weshalb das venöse blut eher bläulich aussieht (ich habe hier das richtige gemeint, aber sehr dumm ausformuliert. ich meinte mit der reflexion, dass dann ja die komplementärfarben von blau und rot absorbiert werden)
sie: genau, also es wird auch die absorption gemessen
(hier wusste ich irgendwie nicht ob sie jetzt zufrieden war mit meiner aussage oder nicht, aber ja, kann es nicht mehr ändern)

sie: nun gehen wir zum zweiten versuch, was haben sie gemacht?
ich: wir haben die abnahme der absorption von nadh gemessen. die reaktion wird von der lactatdehydrogenase katalysiert
sie: richtig, was ist das für eine reaktion?
ich: nadh ist das reduktionsmittel, es wird selber also oxidiert und reduziert pyruvat zu lactat. es ist also eine redoxreaktion
sie: genau. wo misst man denn diese absorption?
ich: bei 340 nm, weil sich da die absorptionen von nadh und nad+ stark unterscheiden.
sie: richtig, was heisst denn nadh?
ich: nicotinaminadenindinukleotid. nadh ist einfach die reduzierte form davon und nad+ die oxidierte
sie: wie kommen sie denn auf die gleichgewichtskonstante?
ich: wenn man die konzentration der produkte multipliziert miteinander durch die konzentration der edukte multipliziert miteinander teilt
sie: richtig
irgendwie ging es danach darum, das ein teil des nad+ zu nadh zurückreagiert, weil beim posten 1 gar kein nadh dazugegeben wurde
sie: findet die reaktion auch statt wenn man zb nur pyruvat und lactat oder so dazugibt?
ich: nein, pyruvat muss reduziert werden um zu lactat zu reagieren und dafür braucht es ein reduktionsmittel
sie: richtig. was haben sie denn für werte für die gleichgewichtskonstante bekommen?
ich: ich konnte es leider nicht mehr im taschenrechner eingeben, aber ich habe die rechnung aufgeschrieben (ich zeigte sie, aber sie wollte sie nicht genauer anschauen)
sie: wissen sie noch was sie im praktikum für werte bekamen?
ich: bei den meisten gruppen war es eine zahl mal 10 hoch 9, weil die gg konstante eben nicht von den konzentrationen, sondern von der temperatur abhängt
sie: richtig, wie beeinflusst denn die temperatur die reaktion?
(ich war in diesem moment etwas überfordert und zeichnete die arrhenius gleichung auf, ich wusste aber, dass das eig nicht das richtige war)
ich: ich weiss den buchstaben nicht mehr genau, ich weiss einfach dass der wert 8.14 irgendetwas ist. (ich meinte R) also wenn die temperatur grösser wird, wird der negative exponent also kleiner und somit wird die konstante grösser
sie: richtig. es wäre einfach nicht K sondern R
ich: ohh (korrigierte)
sie: kennen sie noch eine andere gleichung, wo delta G null vorkommt?
ich: zeichnete delta G = delta G + log([produkte]/[edukte])
diese gleichung braucht mann, wenn die konzentrationen nicht 1 molar sind, also nicht den biochemischen standardbedingungen entsprechen
sie: richtig, was heisst denn delta g und delta g null?
ich: delta g null ist die aktivierungsenthalpieänderung und sagt etwas über die geschwindigkeit der reaktion aus und delta g ist die enthalpieänderung und sagt etwas über die spontanität der reaktion aus
sie: richtig, jetzt stecken wir aber schon tief in der thermodynamik (lachte)
ich: ja (lachte)

abschlussfrage weiss ich leider nicht mehr

sie bedankte sich (mehrmals) und wünschte mir schöne ferien. ich bedankte mich und sagte, dass sie hoffentlich auch noch ferien haben. sie sagte lachend, ja ein paar tage skifahren

gesamthaft fand ich die prüfung sehr angenehm. versucht, nicht zu viel über die prüfungssituation nachzudenken, denn schlussendlich habt ihr an der prüfung selbst gar keine zeit, um euch zu denken „boaah scheiss frag“ oder so, weil ihr nur versucht, die richtige antwort zu finden. diesen fehler habe ich während der lernphase gemacht und mir viel zu viele gedanken über die prüfung gemacht und so auch unnötig zeit und energie verschwendet. ihr schafft das, auch wenn es gerade vielleicht noch unmöglich erscheint!!!

ich druck eu allne d duume

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gugus

23.07.2022 12:22

 note: 6

Anonym


09.02.2022 11:40 		Enzymaktivität und Ionenaustauschchromatographie, geprüft von Nettels, CoEx Gloor

Ich kann mich nicht mehr an alles erinnern, darum schreib ich alle Fragen auf, die mir in den Sinn kommen.
Ich fand Herr Nettels nicht besonders nett. Ausserdem wirkte er unvorbereitet und er fragte sehr chaotisch.

Enzymaktivität:
- Was haben sie in diesem Experiment gemacht?
- Was ist NAD/NADH, Molekül zeichnen, Absorption zeichnen
- Was ist Kreatinkinase?
- Was macht Lactatdehydrogenase?
- Was ist anaerobe Glykolyse und wo kommt der Schritt vor mit Lactat und Pyruvat (hatte keine Ahnung)
- Was ist Enzymkinetik und wieso kann man das mit der Absorption machen.

Ionenaustauschchromatographie:
- Was haben sie in diesem Experiment gemacht?
- Wie waren Cytochrom C und Dextranblau geladen.
- Carboxymethyl-Gruppe zeichnen und erklären, wieso es dann negativ geladen ist. (Carboxygruppe gibt H+ ab weil pH 5, ich wusste den pkS von Carboxymethyl nicht aber, weil die Carboxygruppe von Aminosäuren bei 2-3 oder so ist, habe ich gesagt es wäre wahrscheinlich das gleiche - ka obs stimmt, er hat nichts dazu gesagt)
- Wieso benötigt man überhaupt Trennverfahren?
- Eigenes Beispiel bringen wo man das nutzt (Habe Insulin aus Bakterien erwähnt)
- Wie funktioniert denn jetzt dieses Verfahren? - verschiedene Ladungen erklären

Für die Vorbereitung empfehle ich euch CGFX Fragen aufzuschreiben, die sehr oft vorkommen und diese zu lernen.
An der Prüfung empfehle ich in der Vorbereitungszeit alles aufzuschrieben und zu zeichnen, was ihr zu dem Thema wisst. Und falls sie euch etwas fragen, dass ihr nicht wisst, nicht in Panik geraten und einfach laut denken. Es geht schnell vorbei und es ist nicht überhaupt nicht schlimm

Ich hoffe das hilft ein wenig

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Schabubidubi


07.02.2022 15:17 		pH-Optimum Trypsin & PCR, geprüft von Gloor

Vorbereitung:
Ich hatte bei PCR das Experiment bei dem einmal ein Plasmid mit und einmal ohne Gen amplifiziert wurde durch PCR (Primer jeweils in der Gensequenz des menschliches Gens) und man danach auf der Gel Elektrophorese nachweisen konnte ob ob das menschliche Gen nun vorhanden ist oder nicht.

Am Ende der versuche standen jeweils noch die „aufgaben“ die man machen sollte, bei mir:
• nach schauen ob die bp anzahl der Sequenz des menschlichen Gens (gegeben) übereinstimmte mit der Bande die man auf der gelelektrophosere bekam (sieht man auf marker, daneben waren die bp beschriftet) -> ja stimmte
• mit N=No*2^n die Anzahl basenpaare berechnen nach der PCR (anfangs basenpaar-Anzahl war angegeben zwischen den primern und amplifikationszahl konnte ich einfach ablesen) hat dann aber doch niemanden interessiert.
• PCR schematisch aufzeichnen

Aufgaben beim experiment von Trypsin:
• ΔA von trypsin minus CaCl2 (Kontrolle bei dem Versuch)
• Auf Millimeter Papier pH/ΔA Graphen und pH Optimum-Kurve von Trypsin zeichnen


Vtl no für diejenige wo sich vor Nervosität au fascht id Hose mached wie ich: tüüf dureschnufe (wer hettis denkt) und ruhig au einmal meh eif mal d‘experiment dure lese, bin ein Punkt einfach anfange womer kennt womer sich sicher fühlt. Im erste Moment woni d’experiment durchlese han, hani gad Panik becho und denkt fuck ich Chegge nix, was wennd die vo mir???? Han die erste 10 min eig damit verbracht obenabe zcho und ersch denn woni mi beruhigt han hani klarer chene denke und denn sind au d‘ufgabe klar gsi und ich han denn alles easy chene vorbereite. (Fairerwiis tho ich han echt bubi rechnige gha aber ja soweit ich’s mitbecho und au da inne glese han sind im allgemeine drechnige eher nebensach)

Herr Gloor holte mich ab und da ich ultra nervös war setzte ich mich stecken gerade hin woraufhin er meinte „sie sitzen ja bereits sehr startklar da“ ich musste lachen, auch er und der examinator und ich fühlte mich schon ein bisschen gelassener.
Er fragte mich welche Experimente ich denn hatte. Ich zählte beide auf und durfte dann wählen womit ich anfangen wollte. Ich wählte trypsin zuerst weil ich eig besser mit den verdauungsenzymen klarkam als mit PCR (schlussendlich ischs denn aber andersume gsi).

G: was ist denn trypsin?
I: eines der verdauungsenzyme aus unserem darm, erklärte noch wie es aktiviert wird (enteropeptidase & autokatalyse) und noch irgendwas habe ich erzählt weiss nem was
-> G hat mich dann unterbrochen meinte dass ich das ja schon gut könne und wollte dass ich das Experiment erkläre
I: Experiment erklärt bla bla
G: wo liegt denn in diesem fall der pH Optimum?
I: zwischen 8 und 9
G: war dies zu erwarten?
I: ja
G: erklären sie weiter
I: bla bla irgendwas pufferlsg braucht man um die jeweiligen pH‘s einzustellen um da dann die test zu machen und zu sehen wie viel jeweils zu Produkt vom enzym umgesetzt wird.
G: wir haben doch aber eigentlich gelernt dass Puffer dazu da sind
I: .. um denn pH eben möglichst konstant zu halten
G: ja genau und was ist dafür wichtig?
I: Panik
(Ab etz chunt de teil woni mi fascht nem mag drah erinnere willi so hert nem drus cho bin lol)
G: irgende frag woni null cheggt han
I: ???? Irgendwas gelabert über Säure und ihre konjugierte Base bla bla
Gloor versuecht mir helfe, ich chegge gefühlt immer weniger waser vo mir will ghöre
G: also wir wissen ja ein Puffer hat beim pH=Pks
I: +-1
G: genau und (irgende frag über wie viel Protonen mer etz brucht um irgendwas zmache???)
I: ????? (schier afange brüele hahah)
-> irgendwie ischs denn umd pH Skala gange und wie viel zahle mer uf de pH Skala hend -> 14 -> denn igwie 14 durch 2 -> 7 -> also sind’s 7 pH irgendwas und das isch denn dlösig gsi, isch irgendwo imne Grundlage Skript oder so aber ha de Teil etz eif verdrängt

G: gut, warum ist es denn wichtig dass unsere enzyme überhaupt bei einem bestimmtem pH aktiv oder eben nicht aktiv sind? Können sie auf molekularer ebene oder auch im grossen und ganzen auf unseren Körper bezogen beantworten.
I: (ha mich obv für grosses und ganzes im körper entschiede) wichtig damit die Enzyme in den jeweiligen Organen richtig arbeiten können, bsp pepsin muss in der sauren magensäure spalten können, muss also dementsprechend ein tiefes pH als Optimum haben und trypsin und Chymotrypsin werden im pankreas gebildet und im darm aktiv, beides basische Milieus ergo pH Optimum im basischen bereich.
G: Was ist denn trypsin für ein enzym?
I: eine Serin-protease
G: gibt es denn noch andere Proteasen?
I: ja gibt noch cystein-Proteasen, braucht man bei apoptose, nennen sich Caspasen,
Tyrosin-Proteasen und Matrix-metalloproteasen
G: gut bleiben wir bei den Serin-proteasen, was ist dabei wichtig für die Spaltung von Proteinen?
I: trypsin enthaltet ja wie Chymotrypsin eine katalytische triade mit einem Serin dran welches zur Spaltung führt. (Das hani i dem Moment übrigens einfach Agnoh dass das stimmt dases trypsin au het, igwie hani mer das bis zu dem Punkt gar nöd überleit gha)
G: sehr gut sie kennen also die katalytische triade erklären sie mal
I: habe zugegeben dass ich das nicht zu 100% verstanden hatte
G: dann gehen wir das doch zusammen an! Was haben wir denn für AS enthalten?
I: Serin, Histidin, Asparagin
G: Asparagin?
I: äääääh arginin
G: - (Blick womer klar zeigt het noppppp)
I: ah nein ich meinte natürlich AsparaginSÄURE
G: genau gut, und was passiert als erstes?
I: also zuerst wird durch das basische Milieu der Asparagin säure ein H+ entzogen und die Elektronen der Asp ziehen dann die Bindung von His an sich…
G: ups, Achtung es sind keine Elektronen
I: —— (verwirrt)
G: es sind ja die protonen die das machen natürlich
I: ah ja genau (iwie hets mich usem Konzept bracht)
G: also gehen wir es mal anders an, welches ist die entscheidende gruppe?
I: das Serin
G: warum?
I: es mach den nukleophiler angriff durch das O, also die OH gruppe (nöd so sicher)
G: (weiss nem genau waser dezue gseit het, schlussendlich ischs nachene drum gange, dass sowohl Asp wie au His ihri bindige verschiebed wenns i basischem Milieu sind)
G: Welche Gruppe ist denn Wichitg auf das Milieu und die Protonen Abgabe bezogen?
I: His
G: genauer
I: der imidazolring?
G: haha ist das eine frage oder ihre Antwort?
I: meine Antwort :‘)
G: gut, war richtig wie wirkt denn der imidazol ring des Histidins in basischem Milieu und warum?
I: Igwas glaberet über wirkt als Protonendonator und gibt somit as basischem Milieu H‘s ab, auch bezoge uf de pKs vom His
-> Hends denn au vom Asp gha aber weiss leider nem was
Zum Schluss habe ich noch meine trypsin pH-Optimum Glockenkurve gezeigt und wir haben noch kurz darüber geredet.


Dann ging es zum zweiten Experiment
(Bzw. Übers experiment wurde genau null geredet mehr allg über PCR)

G: Wofür steht denn genau PCR?
I: polymerase chain reaction
G: gut und wofür ist dies denn genau gut? Wofür wird es gebraucht?
I: man Braucht es um bestimmte DNA Abschnitte, Sequenzen zu vermehren
G: genau, und was ist dafür alles nötig?
I: man braucht den DNA Strang mit der Sequenz die man amplifizieren will, primer, Nukleotide
G: erläutern sie mal wie der Prozess genau funktioniert, wir gehen dann später auf ihre Zeichnung ein (ha müesse de PCR Vorgang ufzeichne)
I: also zuerst muss der DNA doppelstrang aufgespalten werden damit sich die primer nachher anlagern können, dazu verwendet man eine hohe Temperatur die die Phosphorester Bindungen spalten.
G: wie lagern sich denn die Primer an?
I: ????? (Ha nöd gwüsst wie genau dass sichd primer alagered Name dases die annaeling temp brucht)
G: …
I: alsooooo man braucht einfach eine Annealing Temperatur die tiefer ist als die denaturierungstemperatur, ungefähr bei 50-60 °C
G: ja richtig, muss ja auch gesagt sein!
I: (verlege) ja stimmt
G: Sind denn Primer auch DNA?
I: …. Ja? Sollte schon, die Nukleotide vom Primer sind ja komplementär vom Matrizen-Strang (verwirrt will nonie so überleit)
G: genau, also in unserer existierenden Welt haben wir immer entweder DNA oder RNA und da wir ja an DNA anlagern und nicht an RNA sind die Primer ebenfalls DNA.
I: ahja
G: Was passiert denn nun als nächstes beim PCR mechanismus?
I: also nach dem sich die Primer angelagert haben kann nun mit einer neu eingestellten Temperatur ca. Bei 74°C die Taq-Polymerase anhängen und den Matrizensztrang von den Primern aus in 5‘-3‘ richtung verlängern, also die die polymerase hängt die zum matrizenstrang Komplementären Nukleotide an den Primer an.
G: gut, kann man denn die Sequenz die man amplifizieren will beliebig lang wählen?
I: …. Äähhh ich denke schon?? Also theoretisch sollte es funktionieren
G: genau in der Theorie funktioniert es natürlich, wie vieles in der Forschung, aber in echt sieht es dann anders aus. Was könnten den Gründe dafür sein dass es schlussendlich eben doch nicht funktioniert?
I: man könnte zB irgendwann nicht mehr genug nukleotide oder primer…
G: ne die kann man beliebig immer weiter nachschütten
I: oh.. ja oder vtl erschöpft sich die Taq-Polymerase irgendwann, denn sie… (Gloor unterbricht mich)
G: nein die Polymerase ist mittlerweile unglaublich resistent gemacht worden die macht einfach weiter.
I: … (kein blaze meh gha, verwirrt)
G: also es kann manchmal passieren dass sich bei so langen Sequenzen plötzlich die Polymerase abfällt und sich dann fälschlicherweise kürzere komplementäre stränge bilden, dies führt einfach dazu dass wird weniger Produkt kriegen.
I: Jäso
G: Zeigen sie nun auf ihrer Zeichnung wie schematisch gesehen der PCR mechanismus abläuft.
I: habe auf zeichnung gezeigt wie beim ersten Durchgang die Verdopplung des Stranges weiter läuft als beim eigentlichen PCR Produkt und dass dort die amplifizierung linear ist und erst ab den nächsten Durchgängen es sich exponentiell amplifiziert
G: sehr gut, wie sieht denn so eine expontentielle amplifizierung als Graph aus? Sie können ein Blatt und Stift nehmen und uns einfach mal so eine kurve aufzeichnen.
I: kurve gezeichnet
G: genau, also in der Theorie würde es ja unendlich lang so weiter gehen, was sind denn nun limitierende Faktoren?
I: (churz verwirrt will er am anfang gseit gha het, dass mer nukleotid und primer immer wieder dezue geh chan) die polymerase kann abfallen?
G: lacht, gut dass passiert weniger weil die Sequenzen nicht so lange sind.
I: … (verwirrt)
G: gehen sie nochmal durch was man denn so für Substrate braucht?
I: ah, ja dann nukleotide
G: genau und was könnte es noch sein?
I: primer
G: richtig, und wenn diese dann irgendwann fehlen wie sieht dann die kurve aus?
I: zeichne oben an der kurve noch ein Plateau
G: gut, nun wo wird denn heutzutage PCR noch verwendet?
I: mittlerweile sehr verbreitet für die Corona-Tests, Virus selbst ist ja RNA????DNA?? Doch RNA?? Naja auf jedenfall das wird amplifiziert damit man es nachweisen kann, um zu sehen ob man sich mit dem Virus angesteckt hat
G: ja ich glaube ich meinte auch gehört zu haben es sei RNA
-> nicken vom Co-Experte und zustimmendes „hmhmmmm ja glaube auch“
I: ok demfall
G: kann es in diesem bezug auch negative Aspekte haben? Eigentlich würde man ja sagen, dass es etwas sensationelles ist aus einem winzigen Substrat an DNA, eine so grosse menge für den Nachweis zu machen..
I: ja also es kann im Bezug zB auf Quarantäne dumm laufen wenn man zB schon vor 2 Wochen mal Corona hatte und nun sich nur noch ein kleines bisschen vom Virus noch nachweisen lässt, da muss man dann weil der Test positiv ausfällt trotzdem in Quarantäne obwohl man ja überhaupt nicht mehr ansteckend ist..
G: ja ganz genau deswegen stehe ich da dem ganzen Thema kritisch gegenüber, aber naja, gut dann sind wir nun durch mit der Prüfung.

Schlussendlich hani nöd mal sooo es schlechtes gfühl gha, bin uf jedenfall sehr happy usegloffe willis mer igwie viiiiel schlimmer vorgstellt han und de gloor wük nett gsi sich und mir au immer wieder gulfe het. Nöd wahnsinnig mache lah und viel erfolg!

PS: sry wege Tipp Fehler oder so has nöd nomal der dureglese

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Schabubidubi

27.06.2022 10:59

 het en 5er geh

siripassorn pasit


05.02.2022 12:17 		Enzymaktivität und Absorption Tryptophan und NADH, geprüft von mittl

Hallo Zäme

Ich habe cgfx während der Lernphase gelesen und hoffte, dass manche Frage an meine mündliche Prüfung vorkammen. Ich habe Herr Mittl bekommen und Herr Schuler machte Notizen. Viele Leute(cgfx und mein Kolleg von Biochemie Fakultät) haben mir gesagt, dass Herr Mittl nach Details und Chemie Stoffwechsel fragt......das ist leider richtig. Aber es ist nicht so schlimm, falls man sich gut vorbereitet.

Absorption, spektrometrie von NADH und AS Tryptophan
M:was bedeutet die Absorption?
I:das Licht geht durch die Probe und ein Teil von dem Licht wird absorbiert, ein Teil wird gestreut, ein Teil geht durch, und diese durchgelassene Strahlung wird von dem Detektor absorbiert » Detektor zeichnet die Graph » Y Achse ist Absorptionskoeffizient und X Achse ist die Wellenlänge
M:statt Absorptionskoeffizient auf Y Achse, was kann man benutzen
I:ein bisschen verwirrt, Absorption(A)?
M:richtig, was ist die Formular von Absorption?
I: ich schreibe auf dem Papier(wird schon gegeben mit dem Stift im Interview Raum)
M: er fragte weiter nach log(Io)/I, wan ist es 1 ?
I:bin verwirrt, aber langsam denken an die Math vom High school und erklärte über Log in Math » wenn Log10 ist » es ist 1.
I: wenn 100% von durchgelassenem Licht » das gesamte Licht geht 100% durch die Probe.
M:wo absorbieren NADH und Tryptophan, warum?
I:NADH absorbiert die Wellenlänge 260 und 340 , und am 340 absorbiert NAD+ nicht, deswegen kann man zwischen NADH und NAD+ unterscheiden+ zeichnen NADH und NAD+(wo absorbiert). Tryptophan absorbiert Wellenlänge 280 nm, weil es aromatischer Ring gibt+zeichnen AS.
M:er fragte weiter nach AS » gibt es andere Aminosäure, die im Bereich 280 nm absorbieren?
I:ja, die AS, die aromatischen Ring haben. zB Phenyllalanin, Tyrosin, tryptophan,... weiter +zeichnen währen ich antworte
I: während der Vorbereitungsphase habe ich alles gezeichnet » NADH, AS » Graph Absorption » Formular Lambert beer Gesetz » I/Io Skizzen (ich habe mich entschieden, 20 AS an dem letzten Tag gelernt » es lohnt mich sehr! man sollte einfach mit dem Druck lernen, dann kann man schnell lernen)

Enzymaktivität
während der Vorbereitungsphase:
Vmax, Burk Graph(umgekehrt von der Enzymgeschwindigkeit Graph), km zeichnen + Gleichung v= V-max x {s}/km x {s} » km =k2 x k-1/k1, V-max = K2 x {Eo}
-Linewaever Burk Diagramm zeichnen +die Gleichung schreiben

M:erzähl mal über das Experiment(gegeben)
I:ich erzählte ....
M:wo wird NADH gebildet?
I:in Glykole und Citrat Zyklus.
M:Wo wird NADH am meisten produziert?
I: (am denken).....entweder in glykolyse oder Nitrat....hmmmmmm
M:richtig, aber wo genau?
I:citrat cyklus
M:richtig, was trägt NADH?
I:2 elektronen und 1 Proton » ich habe auf dem Papier, wie NADH aufgebaut ist. Die Umwandlung vom NAD+ zum NADH auch(ich habe das Papier Herrn Schuler gezeigt, weil er die Note/Notizen geschrieben hat » mich selber wiederverkaufen).
M: wohin geht NADH?
I:in Citrat Zyklus » komplex I und Komplex II von der Atmungskette, Komplex I nimmt elektronen und pumpt mehr Proton in Zwischenschicht von Mitrochondrien als Komplex II
M:was kommt am Ende von Atmungskette?
I:elektronen
M:was trägt Elektronen?
I: (am denken) ich weiss es nicht Herr Mittl » ahh O2?
M:jeinn» anderer Produkt
I:hat es mit ROS zu tun e- und O2 » bekommt radikale?
M.Sie denken zu kompliziert »»» Wasser, nicht radikal, oder?
I: Ahhhhh Wasser.

M.Könnten Sie dieses Substrat zeichnen?(hab schon vergessen, wie es heisst, sorry everybody)
I: (What the Huck) ich kann nicht zeichnen
M:schreib mal tyrosin AS
I: am zeichnen
M: er war am Denken an die Frage
I:Herr Mittl, wollen Sie mich über die Gleichungen vom V-Max, Lineweaver Burg Diagram, Enzymaktivität frage? Ich habe alles schon gezeichnet , Skizzen gemacht. (ich probierte mich zu verkaufen, weil er nicht nach Experimente fragte, sondern Stoffwechsel, Chemieeee. Ich wollte zeigen, was ich gelernt hatte )
--------Schuler + Mittl und ich haben gelacht---------
M:von dem Namen, was denken Sie, welche Bindung gibt es?
I:Phosphatase, phosphorylierung?
------leider habe ich vergssen, wie es weiter gibt » ich war intensiv am denken » vor allem hatte Herr Mittl mir geholfen, Hinweise gegeben, ich hatte Spass..... am Denken(hahahhahaha)
I: alles gezeichnet
M:wie heiss diese Bindung?
I:Kinase
M:wie heisst die Bindung, die mit dem Wasser spaltet?
I:hydrolyse
M:gibt es die Aminosäure, die als die Spaltung arbeiten?
I:serin protease » asparaginsäure, Histidin, serin
M:nein, er meinte AS, die mit OH Gruppe haben, » sie haben schon gezeichnet auf dem Papier
I:Tyrosin???
M:Ja, gibt es andere AS, die OH haben? » wenn sie das beantworten können » dann sind wir fertig(time is over, nach 25-30 Minuten)
I: Yahooo » sehr Happy» Tyrosin+serin +threonin (zeichnen +sagen+denken, damit er weiss, dass ich AS zeichnen kann)

I: Danke Herr Schuler Herr Mittl, ich habe Spass, aber ich weiss es nicht ob die Note gut ist
Wir haben zusammen gelacht.
M:Woher kommen Sie?
I: mein Heimatland gesagt
M:das ist schon schwierig für Sie, Deutsch zu lernen


Herr Mittl will, dass die Mediziner denken, weil wir fast nur aufwendig lernen. Er hat mir die Hinweise gegeben und mir geholfen, wenn ich nicht wusste. Wenn ich seine Frage antworten konnte » fragte er mich weiter, detaillierter » wenn ich am denken war, hat er gelächelt (ich sah seine Auge)»Challenge!!!



Tippsssss:
ich habe alles von diesem Link gelernt
https://tube.switch.ch/channels/WsiFpA25wV?return_to=

Viel Spass.

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dfe


02.02.2022 13:04 		Ovalbumin (Verdauungsenzyme Versuch 1), Titrationskurve AS & Hämoglobin, geprüft von Mann mit einem französischen Akzent

# Einleitung

- Man hat bei der Vorbereitungszeit alle Materialien die man braucht (Millimeterpapier, Block, Schreibzeuge, **Taschenrechner**, Lineal)
- Blättere immer das ganze Dossier zuerst durch (Habe erst in den letzten 10 Min. gemerkt, dass es nochmals eine Seite hat auf der steht, dass man die Pufferkapazität von Hb mittels der Titrationskurve ausrechnen soll)
- Bei Titrationskuven o.ä. zeichne nur jeden zweiten Punkt ein, so kannst du viel Zeit sparen (falls die Kurve so noch gut erkennbar ist)
- die Berechnungen sind nicht wichtig (Die Berechnung zur Pufferkapazität konnte ich nicht fertig machen, aber der Professor hat sie gar nicht angeschaut und wir haben sie nicht besprochen auch wenn wir nach 20min fertig waren...)
- Schreibe Sachen auf, wenn du eine Frage dazu antizipierst (es hat mir sehr geholfen, dass ich 3-4 der Antworten von meinen Notizen ablesen konnte, weil so der Professor wenig Zeit hatte sich neue Fragen zu überlegen und ich kurz Pause hatte)

## Ovalbumin (Verdauungsenzyme)

### Was ist Pepsin?

- Eine Peptidase d.h. sie spaltet Peptidbindungen, also eigentlich eine saure Peptidase und ähm ein Enzym...

### Was ist eine saure Peptidase?

- Sie hat Asparaginsäure im aktiven Zentrum, also 2 eigentlich, eine Asp-Asp-Diade, welche Wasser polarisiert als Nukleophil, welches dann am C-alpha-Atom der AS spaltet

### Was für Peptidasen gibt es?

- alle Aufgezählt inkl. Beispiele (-> siehe Folie von Mittl in der Vorlesung zu den AS -> sehr wichtige Folie (oft gefragt!!! -> bei uns S. 9))

### Welche Spezifität hat Pepsin

- Spaltet nach Leu & Phe, sowie nach Paaren von apolaren AS (siehe Skript)

### Erklären Sie das Experiment

- Also... in RG1 haben wir HCl & Biuret- Reagenz in RG2 Pepsin & Biuret-Reagenz, dabei hat sich nur wenig des Ovalbumins im RG1 gelöst & viel mehr in dem mit Pepsin (RG2)
- (Ich habe in der Vorbereitungsphase den Versuchsablauf auf einem separaten Blatt kurz aufgelistet und hier damit das ganze erklärt)

### Was ist Biuret?

- Biuret hat sehr wenig mit diesem Experiment zu tun... es ist die kleinste Verbindung die mit dem Biuret-Test nachgewiesen werden kann...

### Ok (sichtlich überrascht/verwirrt)... Was ist die Biuret-Reagenz?

- Es besteht aus 4 Bestandteilen, wobei die Cu2+ Ionen der wichtigste ist. Diese komplexieren mit den freien Peptidbindungen und bilden einen violetten Komplex, den man dann mit der Spektralphotometrie nachweist

### Was macht man beim 2. Teil des Experiments?

- Hier hat man 4 RG's wobei RGA die Kontrolle für RGB ist weil es nur das Lösungsmittel (HCl) und Biuret-Reagenz enthät & RGC ist die Kontrolle für RGD weil es nur Pepsin und Biuret-Reagenz enthält. Diese dienen also als Baseline

### Wieso weist das Biuret-Reagnez nicht Peptidbindungen im Protein nach?

- Weil nur freie Peptidbindungen vom Cu2+ gebunden werden können. Im Innern des Proteins können sie keine Komplexe bilden
- Professor sagt: stimmt fast... Die Peptidbindungen müssen in einer bestimmten Position sein damit sie komplexiert werden können also...
- Ah, dann ist es weil die Peptidbindungen im Protein nicht beweglich sind und daher sterisch nicht richtig liegen um komplexiert zu werden. Die kleineren Peptide können sich so um
das Cu2+ Ion lagern, dass die Komplexierung möglich ist
- Professor: genau

### Wie viele Liganden bindet das Cu2+ im Biuret-Reagenz?

- Ähm... 6 glaube ich
- Professor: 4 (hier war er glaube ich etwas verzweifelt und brauchte Zeit um sich eine neue Frage zu überlegen)

### Irgend eine Frage zu den Resultaten (keine Ahnung mehr welche)

- RGA: HCl hat nur eine geringe Absorption weil es keine Peptidbindungen enthält
- RGB: nur geringe Absorption weil wenig Hydrolyse
- RGC: relativ viel Absorption weil Pepsin Peptidbindungen enthaltet
- RGD: sehr viel Absorption wegen den Peptidbindungen der Hydrolyse und des Ovalbumins, welches noch abgezogen werden muss; daher rechnen wir noch:
- RGB-RGA & RGD-RGC
- Dann sieht man dass Pepsin viel effizienter ist als HCl

### Was macht HCl wenn nicht Peptidbindungen spalten?

- Es denaturiert Proteine... füge noch kurz hinzu, dass es die Proteine allerdings nicht präzipitiert (hatte er warscheinlich als nächste Frage im Sinn)
- Professor: gut wir können glaube ich weiter, ich glaube sie haben dieses Thema verstanden

## Titrationskurve AS (His) und Hb

### Was war das Ziel des Experiments?

- Also... Bei diesem (Titrationskurve von His) wollten wir herausfinden welche AS titriert wurde
- Und bei diesem (Titrationskurve von Hb) wollten wir die Pufferkapazität von Hb berechnen

### Wieso geht die Kurve von His von unten nach oben und die von HB von oben nach unten?

- Weil wir bei His HCl in der Lösung hatten und NaOH dazutitriert haben, während dies bei Hb umgekehrt war

### Wieso ist die Kurve von Hb nicht so stufenartig?

- Weil Hb mehrere His-Reste hat, die Puffern und auch die Amin-Gruppen pufffer, wobei das His das wichtigste ist
- -> Gab etwas hin und her wieso denn beim Experiment His das der wichtigste Puffer sein sollte
- -> Habe dann noch gesagt, dass beim Experiment natürlich auch andere AS bei der Pufferung wichtig sind (dann war er happy)

### Was ist die Pufferkapazität?

- Die Menge Säure oder Base die zu 1l Puffer dazugegeben werden muss, um eine pH-Änderung von 1 zu bewirken

### Was bewirkt die Pufferung bei pH2/6/9?

- 2: Carboxy-Gruppe
- 6: His-Seitenkette, also der Imidazolring
- 9: Amin-Gruppe (habe ausversehen Amidgruppe gesagt, sodass der Professor gesagt hat, er sähe keine Amid-Gruppe
- -> habe dann direkt korrigiert und kurz erklärt was ein Amid-Gruppe wäre (die NICHT in einer freien AS vorkommt)

### Was für Puffer gibt es neben Hb?

- 75 Prozent CO2/HCO3- (habe zuerst 80 Prozent gesagt und dann korrigiert... der Professor hat gesagt es ist egal ob 75/80 Prozent)
- 24 Prozent Hb und andere Proteine insb. Albumin
- 1 Prozent Phosphatpuffer, aber dieser ist intrazellulär wichtiger

### Was würde gleich bleiben an der Kurve wenn nach links & rechts neben dem His noch 2 Moleküle anhängt die nicht puffern?

- Dieser Bereich hier (zeige auf den Bereich um pH 6, also den Pufferbereich der Seitenkette -> die Amin-Gruppe & Carboxy-Gruppe puffern dann nicht mehr)

### Wie würde die Kurve aussehen wenn man eine Mischung aus mehreren AS hat mit alle der gleichen Konz.?

- Alle AS mit einer basischen/sauren Gruppe würden zur Pufferung beitragen, also würde die Kurve Pufferpunkte/Plateaus bei den pKa's dieser Gruppen haben

### Was definiert den pH bei pH ~12 (His-Kurve)?

- Die Base: also pH=14-log[NaOH] (hatte das schon aufgeschrieben gehabt)
- Professor: Gut, ich glaube wir können hier aufhören, sie haben das im Griff

# Schlusswort

- Der Professor, der die Fragen stellte, hatte einen französischen Akzent, den man aber meiner Meinung nach relativ gut verstehen konnte
- Wenn man etwas nicht verstanden hat (oder die Antwort nicht sofort weiss wiederholt er die Frage mit anderen Worten, sodass man mehr Zeit hat zu überlegen
- Der Schreiber hat keine Fragen gestellt aber ab und zu gelacht (v.a. wenn der andere Professor nicht die nächste Frage nicht bereit hatte) und wirkte daher sympathisch
- Das sind wahrscheinlich nicht alle Fragen (und nicht in der richtigen Reihenfolge) aber die, die ich vergessen habe waren wahrscheinlich einfachere
- Viel Glück

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dfe

13.01.2023 20:14

 6

BMaster217


30.01.2022 00:39 		Enzymaktivität, Ionenaustauschchromatographie, geprüft von Dame mit einem franz Akzent

Vorbereitung:
Als erstes habe ich mich über meine zwei Themen gefreut, da es zwei (meiner Meinung nach) eher angenehmere Themen sind. Beim ersten Versuch ging es darum, die Reaktionsgeschwindigkeit (Enzymaktivität) der Kreatinkinase zu ermitteln. Man macht das indem man zwei Reaktionen nachschaltet, so dass die Abnahme der NADH Konzentration mittels Absorption gemessen werden kann. Da es um die Absorption ging habe ich als erstes auf meinem Vorbereitungsblatt NADH aufgezeichnet und die zwei absorbierenden Gruppen umkreist. Danach habe ich noch das Absorptionsspektrum von NADH und NAD+ aufgezeichnet. Dann habe ich noch die nötigen Sachen berechnet, wobei ich mir sehr unsicher war ob ich die Enzymaktivität jetzt richtig berechnet habe. Danach ging ich weiter zum zweiten Experiment, ich habe kurz die Ionenaustauschchromatographie mit den verschiedenen Schritten aufgezeichnet und mir noch paar Sachen notiert. 2 Minuten vor der Prüfung war ich fertig und dann habe ich angefangen mir Gedanken über fiese NADH Fragen zu machen (dachte evtl. wird ich jetzt irgendwie noch zur Glykolyse etc abgefragt)

Prüfung:
Ich wurde von einer netten Dame abgeholt und setzte mich. Die Prüferin fragte mich welche Experimente ich hatte. Irgendwie hab ich die Frage falsch verstanden und dachte sie fragt mit welchem ich anfangen möchte. Also sagte ich voller Freude Ionenaustauschchromatographie. Dann wartete sie kurz und sagte anschliessend und? Da sagte ich oh ehm Kreatinkinase. Dann lachte sie und sagte sie wollen demfall mit der Ionenaustauschchromatographie anfangen, ich nickte.

Sie fragte mich was wir beim Versuch gemacht haben (ich erklärte das wir Dextranblau und Cytochrom c nach der Ladung aufgetrennt haben, also zwei Proteine). Da sagte sie direkt: Also ich muss sie korrigieren Dextranblau ist kein Protein. Ich dachte mir nur: peinlich fängt ja mal gut an
Sie fragte mich nun wie die Ionenaustauschchromatographie aufgebaut ist (ich erkläte das wir fixierte negative Ladungen haben, ich glaub es war carboxy iregendwas, aber stand beim Versuch, und dann sagte ich das wir noch eine Pufferlösung drin haben)
Statt nun auf ihre nächste Frage zu warten, fragte ich dann ob ich das Grundprinzip der Ionenaustauschchromatographie erklären sollte, ich habe es aufgezeichnet. Sie meinte dann: also spezifisch auf dieses Experiment? Ich nickte und sie gab mir das Zeichen zu beginnen. (Ich habe es aufgrund der Bilder dann erklärt. Ich ging dann auch direkt auf unsere Experiment Daten ein, dass wir bei Zugabe der Tiefsalzlösung aufgrund der blauen Farbintensität sehen, dass Dextranblau austritt. Ich erklärte auch direkt warum man mit der Tiefsalzlösung Cytochrom c nicht lösen konnte (egal wie viel man dazu gibt) --> Antwort, für diejenige die es interessiert, Cytochrom c ist ziemlich stark postiiv geladen, das heisst es braucht über eine bestimmte Zeit eine hohe Konzentration von K+ um es zu verdrängen. Da es aber nach unten hin ausläuft wird diese mit der Tiefsalzlösung nicht erreicht und wir brauchen die Hochsalzlösung)
Ich erklärte ihr noch das Cytochrom c einen isoelektrischen Punkt von 10 oder 12 hat irgendwas indem Bereich (ich denke es ist 10.6 schlussendlich) und da unsere Pufferlösung den pH 5 hat (was weit davon entfernt ist) ist Cytochrom c ziemlich stark geladen.
Sie fragte was der isoelektrische Punkt war (ich erklärte es). Nun fragte sie warum den Proteine geladen sind (ich erzählte von der Protonierung/Deprotonierung der carboxy + Aminoenden und bei einigen AS der Seitenkette). Ich erklärte, dass die Protonierung abhängig vom pH ist. Anschliessend wollte sie wissen ob die Ladungen in der Seitenkette oder an den Enden einen stärkeren Effekt auf die Gesamtladung des Proteins haben. Ich sagte die Seitenkette. Daraufhin meinte sie: Ich glaube auch

Sie fragte mich anschliessend warum denn die Lösung unter unserer Chromatographie rot wird, wenn Cytochrom c eintritt. Tatsächlich habe ich mich dies beim Lernen auch gefragt, aber ich ging dem nicht nach, dann sagte ich ich nehme an, es hat eine Indikatorwirkung (die Antwort machte irgendwie null sind)
Sie zeigte mir mit ihrem Blick (trotz Maske), dass meine Antwort falsch ist. Sie fragte was die Aufgabe von Cytochrom c sei. Ich sagte Elektronentransport. Sie fragte und welche Struktur eignet sich für das. Ich sagte ahhhh Eisen. Dann sagte sie: Eisen und rot, macht sinn oder? Ich nickte. Daraufhin fragte sie noch in welcher Gruppe wir oft ein Eisen haben. Ich sagte Häm und meinte daraufhin ja Häm gibt ja auch dem Blut die Farbe (wollte zeigen das ich durchaus wusste, das Häm rot ist, aber halt nur nicht das Häm Teil von Cytochrom C ist)

Sie erklärte mir das Dextranblau VIEL grösser ist als Cytochrom c, ich sagte ja genau um zu zeigen, dass ich das weiss. Sie wollte nun wissen ob es auch eine andere Methode gibt um diese zwei Strukturen zu trennen. Da sie die Grösse nannte war klar worauf sie hinaus wollte: Gelfiltration. Anschliessend erklärte ich kurz wie die Gelfiltration funktionierte. Das wars dann auch schon mit diesem Versuch, es waren wirklich nur 10 Minuten.

Auf zum zweiten Experiment sie fragte mich was wir gemacht haben: Ich erklärte die 3 Reaktionen und zeigte bei dieser Gelegenheit auch direkt das gezeichnet NADH und die Absorptionsspektren. Dann hat sie doch tatsächlich einen kleinen Fehler in meiner Zeichnung entdeckt, anstelle von einem CH3, habe ich an einer Stelle NH2 gezeichnet. Ich reagierte so: ahhh ja stimmt (obwohl ich es in diesem Moment nicht wusste). Ich redete noch davon, dass bei der zweiten und dritten Reaktion, das Gleichgewicht stark rechts liegen muss. Wir redeten noch ein wenig darüber, warum das den so ist etc. Habe ich dann alles korrekt beantwortet

Sie fragte nun wie ich denn überprüfen könnte, ob die erste Reaktion (die von der Kreatinkinase katalysiert wird), abhängig ist von den anderen zwei Konzentration. Nach vielen Antwortversuchen von mir (die alle zwar nicht falsch waren, aber irgendwie auch nicht richtig). Sie sagte: Okei ich sage ihnen was sie machen müssen und sie sagen mir wie. Daraufhin meinte sie, dass man die zweite und dritte Reaktionen schneller machen müsste und dann schauen müsste ob sie die Geschwindigkeit der ersten ändert (sollte es ja nicht). Nach langem überlegen kam ich darauf, dass man die Enzymkonzentration der zweiten und dritten Konzentration erhöhen könnte, da die Enzymkonzentration proportional zur Reaktionsgeschwindigkeit ist. Sie sagte: Ja genau

Sie fragte nun wo unser Enzym (Kreatinkinase) vorkommt. Ich sagte zuerst Eryhtrozyt, korrigierte mich dann aber gleich und sagte Muskel. Ich meinte ich hätte es kurz mit der Katalase verwechselt. Daraufhin meinte sie, aber bei unserem Versuch ist es im Blut, durch was kann es (klinisch) dazu kommen? Ich war zuerst verwirrt, irgendwann fragte sie mich was den mit dem Muskel passieren müsste. Ich sagte Apoptose. Sie sagte ja und wann passiert das? Ich sagte bei Muskelschwund (haha). Dann habe ich tatsächlich noch gesagt, wenn die Nervenversorgung ausfällt (kam mir schon vor als wäre ich bei einer Anatomie Prüfung). Sie machte klar, dass es nciht wirklich, dass ist was sie hören wollte. Daraufhin fragte sie mich welcher der wichtigste Muskel im Körper sei. Ich war verwirrt, dann machte sie mit ihrer Hand die Bewegung von einem schlagenden Herz. Daraufhin meinte ich: ah klar nach einem Herzinfarkt. Sie lachten beide was mir eigentlich eher ein positives Gefühl gab

Auf jeden Fall sagte sie dann ich habe ja die Aktivität der Kreatinkinase berechnet, ich nickte und sagte: Ich hoffe es stimmt, sie schaute sich die Zahl an und sagte ja ich denke das würde man erwarten. An dieser Stelle merkte ich: Sie wissen gar nicht ob die berechnete Zahl stimmt. Also an dieser Stelle ein kleiner Tipp: Wenn ihr etwas nicht berechnen könnt, macht euch keine Sorgen versucht es einfach und ich denke oft ist es dann nicht mal Thema Ich weiss gar nicht was dann ihre Anschlussfrage war. Auf jeden Fall haben wir dann noch viel über Enzymbasics geredet die ich alle super beantworten konnte.

Zum Schluss kam dann noch eine Frage, die mir Schwierigkeiten bereitet hat. Die Expertin (die sonst nur am Schreiben war), wollte nun auch noch einige Fragen stellen. Sie wollte, dass ich kurz den Graphen erkläre der im Versuch bereits aufgezeichnet wurde (Absorption wurde gegen die Zeit aufgetragen, wir hatten eine lineare Abnahme, da ja die NADH Konzentration abgenommen hat). Ich erzählte von Lambert-Beer und erklärte, dass es eigentlich genau der NADH Abhnahme entspricht. Sie fragte mich warum die Absorption nach einer gewissen Zeit gleich bleibt. Ich erzählte vom Reaktionsgleichgewicht. Zum Schluss fraget sie noch wie sich denn diese Kurve verändern würde, wenn das Gleichgewicht der Reaktion nicht ganz rechts wäre, sondern zwar immer noch rechts, aber weniger rechts. Ich war zuerst verwirrt, dann habe ich gesagt sie bleibt gleich, da das Gleichgewicht keinen Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit hat, und da man im Graph ja die Absorpiton gegen die Zeit hat, hat man ja mit der Steigung die Geschwindigkeit. Sie sagte ja das stimmt schon, aber fragte trotzdem wieder wie sich der Graph verändert. Da ich verwirrt war habe ich nun zwei grobe Fehler gemacht, ich sagte zuerst er verschiebt sich nach rechts und danach nach links. Sie zeigte mir, dass es nicht stimmt, dann sagte ich: ich bleibe bei meiner ersten Antwort, es bleibt gleich. Sie zeigte mir dann, dass fast alles gleichbleibt, aber die NADH Konzentration sei am Schluss höher. MEine Reaktion war: Ahhh klar, es war schade, irgendwie wars jetzt wirklich logisch, aber bin in dieser Situation nicht darauf gekommen. Das wars dann auch schon, insgesamt 25 Minuten. Ich ging mit einem super Gefühl aus der Prüfung, da ich eigentlich die meisten Fragen beantworten gut beantworten konnte.

Abschluss:
Ich denke es fehlen noch einige sehr simple Fragen, an die ich mich nicht mehr so gut erinnern kann. Auf jeden Fall waren beide Damen sehr fair, die Fragen waren grösstenteils ziemlich einfach und wenn man mal nicht weiter wusste, haben sie einem sehr gut geholfen (wie bei der roten Farbe). Das fand ich sehr positiv, da man so trotzdem das Gefühl bekommen hat, dass man die Antwort richtig hat, da sie einem ja nicht die Antwort gegeben haben, sondern unterstützt es zu finden (wie das dann in die Note einfliesst weiss ich nicht). Ich fand es schade, dass man bei den Enzymen viele Fragen nicht gestellt hat -> Wie beispielslweise, was ist die Enzymaktivität überhaupt, was ist die molare Enzymaktivität etc. Ich meine wir waren sogar zu früh fertig, da wäre ich eigentlich froh gewesen, wenn ich noch mehr Gelegenheit bekommen hätte, mein Wissen zu zeigen. Aber naja, welche Note es dann gab, weiss ich noch nicht Ja abschliessend würde ich sagen, fragt euch bei den Experimenten immer warum etwas passiert, warum wird es rot, warum wird es trüb etc. Wenn Enzyme in den Versuchen vorkommen, schaut euch an wie sie funktionieren, wo sie vorkommen etc. Auch was es für eine Reaktion ist. Bei der Katalase wäre es beispielsweise eine Disproportionierung, dann sollte man auch wissen was eine Disproportionierung ist etc. (wäre jetzt bei einem anderen Experiment)

Viel Glück!

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BMaster217

16.02.2022 01:59

 Gab eine 5

2021

arbeiter1234


20.03.2021 16:43 		Pufferlösungen (Titrationskurven) und Verdauungsenzyme, geprüft von Mittl

Mich hat Mittl geprüft und eine mir unbekannte Frau war Coex.
Sie haben mich begrüsst und dann ein Dokument geöffnet, wo der Versuch, zu dem ich geprüft wurde, erschien. Anscheinend wussten die Experten selbst noch nicht, welche Versuche drankommen.

Bei mir ging es zuerst um die Titrationskurven. Ich konnte nicht aussuchen womit wir starten. Auf dem Bildschirm waren lediglich die Chemikalien und Lösungen des Experiments angegeben und ich musste erklären, was wir genau gemacht haben. Ich habe erklärt welche Chemikalien wir wofür verwendet haben und habe begonnen die x-Achse und die y-Achse einer Titrationskurve zu zeichne und zu beschriften (pH-Wert und Titrationsmenge). Dann hat mich Mittl gebeten eine Aminosäurentitrationskurve einer beliebig wählbaren AS zu zeichnen. Ich zeichnete die Kurve von Glycin und erklärte wieso die Kurve so aussieht, wie sie aussieht. Dann fragte er mich wieso meine Kurve von unten nach oben und die im Praktikum aber von oben nach unten verläuft. Ich antwortete, dass es lediglich darauf ankommt, in welchem Milieu man startet, bzw., wie mann die Achsen beschriftet. Startet man im sauren Milieu und fügt Base hinzu, verschiebt es sich zu höheren pH-Werten, und umgekehrt. Nachdem ich das erklärt hatte, sagte Mittl das wäre jetzt einfach gewesen und ich solle deshalb weitere AS-Titrationskurven zeichnen. Ich zeichnete die Kurven von den sauren und den basischen und erläuterte beide. Dann fragte er mich ab, welche AS denn sauer sind, welche basisch. Ich zählte alle auf (er fragte explizit nach allen, eine reichte ihm nicht.). Danach hat er mich gebeten die Kurve für Hämoglobin zu zeichnen. Ich zeichnete sie, etwas überspitzt mit Plateaus und erklärte diese mit der grossen Anzahl His-Reste im Hb. Darauf erwiderte er, dass die Kurve doch eigentlich nicht so treppenartig aussieht. Ich antwortet, dass das stimmt und ich es hier nur gezeichnet hatte um meinen Punkt zu verdeutlichen. Dann fragte er nicht, wieso es denn bei den AS Plateaus gibt um die pKs-Werte herum und beim Hb nicht. Ich erklärte, dass die Plateaus daher kommen, dass, wenn pH=pKs, die AS zur Hälfte proponiert und zur Hälfte deprotoniert vorliegt und daher dort optimal puffern kann. Beim Hb, welches ein Protein ist, hat es jedoch viele AS mit vielen pKs, die sich gegenseitig beeinflussen. Er fragte wie denn der pKs sich ändern kann. Er fragte alle Szenarien. Was passiert mit pKs-Werten von Sauren AS in saurer Umgebung, was in basischer Umgebung, was in Umgebung mit vielen basischen AS, etcetc. Er fragte hier wirklich nach allen Möglichkeiten. Dann fragte er mich, wieso die grosse Anzahl an Histidin-Resten wichtig ist. Ich antwortete, weil die Seitenkette von Histidin einen pKs-Werte nahe 7 hat, was auch dem Blut entspricht, daher ist Hb ein guter Puffer im Blut. Dann wollte er wissen, wo das His denn sonst noch vorkommt in der Biochemie. Pyrimidinbasen wären glaub die richtige Antwort gewesen, das wusste ich nicht mehr. Er entgegnete jedoch, dass das auch hier nicht so wichtig ist. Am Ende fragte er mich noch nach den anderen Puffersystemen. Er wollte wiederum mehrere hören.
Dann kamen wir zum Verdauungsenzyme-Versuch. Er fragte ich zunächst was Enzyme sind. Ich erläuterte mit Biokatalysatoren, etc. Dann fragte er mich was sie stoffmässig sind. Proteine. Dann fragte er mich, ob ich noch ein anderes Protein nennen könne. Ich antwortete mit Hb. Dann fragte er mich noch, wo die Enzyme genau vorkommen, was sie tun, wie sie es tun und wieso sie genau da vorkommen, wo sie vorkommen. Ich beantwortete alles gemäss Skript. Vgl. Wagner und Nutzer Vorlesungen für Funktion des Enzyme und auch Tabelle und Text zur Theorie des Versuches . Dann erläuterte ich noch genau, wie die pH-Optima zustande kommen, anhand der AS-Zusammensetzung und was passiert wenn der pH zu hoch oder zu tief wird. Also eigentlich genau das, was im Theorieteil zum Versuch steht und auch in den Fragen zum Versuch erläutert wurde. Nachdem ich eben erläutert hatte, dass Pepsin eine Aspartylprotease ist und Trypsin eine Serinprotes, etc. fragte er mich noch nach den anderen Peptidasen-Arten die es noch gibt. Diese wurden in er Vorlesung "AS Stoffwechsel" von Herr Mittl ganz am Anfang kurz erwähnt. Ich hatte das jedoch für die schriftliche Prüfung und vor allem für die mündliche jedoch nicht so aufmerksam gelernt, konnte mich dann jedoch glücklicherweise erinnern. Es gibt noch Cystein-, Metall-, und Threoninproteasen. Ich gab noch die Caspasen als typische Cysteinpeptidasen an. Dies gefiel ihm glaub sehr, dass ich das wusste, sodass er dann da keine weiteren Ausführungen verlangte. Dann fragte er mich noch was Peptidasen denn überhaupt machen, bzw. wieso sie so heissen. Ich erläuterte, dass sie Peptidbindungen spalten. Er wollte dann, dass ich eine Peptidbindung zeichne und erläutere. Ich zeichnete eine, sagte, dass Peptidbindungen Amidbindungen sind. Ich erläuterte noch welches C-Atom welches ist. Danach war es fertig.

Grundsätzlich war Herr Mittl recht direkt aber auch freundlich. Seine Fragen waren klar, er gab jedoch kaum Feedback, sodass ich eigentlich nie wusste, ob er mit meiner Antwort zufrieden war. Die 30 Minuten gingen schnell um, wobei Mittl jedoch sehr viele Fragen gestellt hat. Könnte aber auch daran liegen, dass ich sehr schnell gesprochen habe und er dann halt einfach immer mit der nächste Frage kam. Es lohnt sich daher vielleicht etwas länger zu überlegen, bevor man antwortet und sich auch beim sprechen Zeit zu nehmen. Grundsätzlich lohnt es sich auch, die Biochemie in den Vorlesungen und auch im Praktikum zu verstehen anstatt nur auswendig zu lernen, weil man sonst bei etwas weitreichenden Fragen schnell in Straucheln kommen kann. Zudem kann es, wie in meinem Fall, sein, dass durchaus auch Dinge aus den Vorlesungen sehr genau abgefragt werden! Ich hatte die Prüfung am Anfang und daher nicht viel Zeit zum lernen, weshalb es wichtig ist, die grundlegende Theorie und Verständnis schon vorher sattelfest zu haben. Vor allem Schuler-Skript sollte man gut verstehen!
Auch wenn die Prüfung schwierig war, konnte ich fast alles beantworte, sodass ich mit einen guten Gefühl aus der Prüfung rausging. Es gab schlussendlich eine 6, was jedoch etwas über meinen Erwartungen war.

Tipps:
Da man erst relativ spät erfährt, wann man mit der Prüfung drankommt und es sein kann, dass man nur 3 Tage Zeit hat nach den Schriftlichen, sollte man wirklich die Biochemietheorie aus dem 2. und 3. Semester schon vorher verstanden haben. Den Rest kann man dann in 3 Tagen auswendig lernen. Doch das grundlegende Verständnis schafft man nicht in 3 Tagen. Zudem sollte man einen Grossteil ja sowieso schon für die schriftlichen Prüfungen des 2. und 3. Semesters lernen.
Ich empfand es als stressig eine mündliche Prüfung zu haben, wo man aktiv Lösungen bereithaben muss und erläutern muss, nachdem die schriftlichen ja nur immer passives Ankreuzen waren. Mir hat es geholfen den Stoff nach dem Lernen, mit KollegInnen nochmals mündlich anzuschauen und gegenseitig abzufragen und nochmals zusammen die wichtigen Punkte durchzugehen.
Auch wenn es am Anfang unmöglich erscheint mit dem riesigen Stoff der Schriftlichen auch noch eine Mündliche innerhalb weniger Tage abzulegen, ist es dennoch machbar!
Viel Glück

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mimi


09.03.2021 08:10 		Proteinausfällung & Verdauungsenzyme, geprüft von ?

Ich musste die Versuche Proteinausfällung und Verdauungsenzyme bearbeiten (Chymotrypsin und
Trypsin etc)
Prüeft vo ? und ? Coex het mega sympathisch gwürkt. Eifach ufgschriebe aber nüt gseit.
- Erklärt was i jedem Reagenzglas passier isch.
- Wieso falled Protein in Gegewart vo HCL us?
- Protone lageret sich a d aminosüre ah und somit wird Tertiärstruktur gstört.
- (Isch denn mega lang druf umegritte het unbedingt welle ghöre, dass die Protone a die sure
aminosüre gönd und irgendwie dass d oberfläche vom Protein sich veränderet oder so het er
mega wichtig gfunde.)
- Denn Ethanol?
- D Dielektrizitätskonstante wird abegsetzt & somit wechselwirket d Protein mitenand und
präzipitieret denn.
- Het au no wölle wüsse wie viel Ethanol mir im Versuech dri tah hend.
- (Hani nöd gwüsst. Sind schins so 10% oder so gsi)
- Het denn vo sich us gseit er will det ned z vill druf ihgah well isch mega schwierig.
- Wieso fallts us mit ammoniumsulfat?
- Ha gseit es konkurriert mit em Protein ums Wasser. (Denn hets ahgfange)
- Er het welle wüsse wie genau die Wassermolekül wegzoge werded? Und wieso me oft
Ammoniumsulfat verwendet.
- Ha denn gseit well wenig Wärmi entstaht und somit s Protein nöd denaturiert. Ha au gseit, dass
bi gwüsse Salz s Protein denaturiert.
- Het er sowit guet gfunde het aber no welle wüsse wie gnau so wärmi entstaht..
- (..kein Plan) weiss au nöd wies gnau witer gange isch. Hett denn no welle wüsse wie viel Salz
me muess dezue tue ums Protein uszfälle... Hani au nöd gwüsst.
- Ha no müesse erkläre wie me usfällig rückgängig mache chan und het no welle wüsse öb
denaturierig und präzipitation immer zäme ihtritt.
- Hani beantwortet.
- Het er eifach gseit guet, stimmt und isch witer
Chymotrypsin und Trypsin
- Ha müesse erkläre was mir bi dem Versuech gmacht hend.
- Ha det s bild gha vo N-benzyoyl-argininethylester => ha denn müesse säge was was isch. Also
=> das isch d siitekette vo arginin, das isch d benzoyl gruppe und das isch d ethylgruppe...
- Het denn gfrögt. Wieso mir e ester bindig gno hend.
- Ha denn gseit, well: => Proton entstaht => mit Phenolrot nachwiis
- Denn het er gfrögt was denn entstaht bi de spaltig.
- het mir denn gholfe wells ja en ESTER isch.
- Bi denn druf cho => Alkohol & Säure
- Was spaltet (BZW WO spaltet Chymotrypsin und Trypsin) und isch uf die Substratbindigsstell
ihgange.
- Ha denn plötzlich es mega durenand gha mit Substratbindigsstell und aktivem Zentrum.
Irgendwenn het er mir denn det no ufd sprünggholfe und denn hani no die katalytische Triade
schnell erklärt.
(Mega doof well am Schluss bini denn echt confused gsi weg dere Substratbindigsstell)
- Als letzti Frag het er denn no gfrögt wie ichs im Versuech gseh han wo s gspalte worde isch.
(Im Reagenz wo gspalte worde isch, isches Gelb gsi)
PS. (hani vergesse)
- Ha no müesse d Esterbindig im N-Benzoyl-Arginin-Ethylester zeige

Het en 5er geh

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Vera


16.02.2021 18:01 		SDS-Page und Proteinreinigung, geprüft von Jelezarov, Mittl Coex

Mein Prüfer war Jelezarov und Mittl als Koexperte.

Er hat sehr allgemein angefangen mit der Frage: Was ist Blutplasma? Aus welchen Bestandteilen besteht Plasma?
Ich war anfangs etwas überrascht mit dieser Frage und war mir nicht mehr ganz sicher, ob Blutplasma mit oder ohne zelluläre Anteile war. Als Antwort gab ich, dass das Blutplasma aus Wasser besteht und ohne die zellulären Anteile (also ohne Erys. etc.) ist. Zudem erwähnte ich, dass im Blut Albumin sowie Antikörper herumschwimmen.
Ich hatte mir die Inhalte der schriftlichen Prüfungen nicht noch einmal angeschaut & das Thema Blut allgemein nicht so genau gelernt und war daher sehr unsicher...

Daraufhin wollte Jele wissen, was denn die Funktion von Albumin sei. Ich wusste noch, dass Albumin für den kolloidosmotischen Druck in den Blutgefässen zuständig war. Irgendwie hatte ich noch im Kopf, dass Albumin für den Transport von freien Fettsäuren zuständig war, aber auch hier war meine Antwort sehr unsicher und ich habe mich auch noch versprochen.

Jele fragte, woher denn die Fettsäuren stammen. Und da habe ich einen groben Fehler gemacht und geantwortet aus der Beta Oxidation :'). Da meinte Jele, wenn Sie schon die Fettsäuren ansprechen, dann gehen wir noch etwas darauf ein. Und er sagte auch, dass er glaubt ich habe gerade ein Durcheinander. Er erklärte mir, dass die Fettsäuren aus der Lipolyse stammen aus dem Fettgewebe und freie Fettsäuren auf Albumin tranpsortiert werden.

Ich wurde sehr unsicher und auch nervös, weil ich dachte, dass ich ziemlich verkackt habe. Dann sind wir weiter zum Versuch. Der Versuch war, dass wir Albumin und Immunoglobulin G trennen wollen und ich sollte erzählen welche Methoden wir dazu hätten. (Ich habe den Versuch nicht vor mir gehabt, sondern musste wirklich einfach frei erzählen, was mir dazu in den Sinn kam.)
Ich habe von Gelfiltration erzählt bzw. dieser Methode mit den Kügelchen, wo kleinere Stoffe in die Kügelchen rein können (durch die Poren hindurch) und grosse nicht. Mein Problem war, dass ich nicht wusste, ob Albumin oder IgG grösser ist und ich bin einfach davon ausgegangen, dass IgG kleiner ist (was nicht stimmt!!). Desweiteren habe ich von der Austauschchromatografie erzählt und gesagt, dass man einen Liganden nehmen könnte, mit dem einer der beiden Proteine spezifisch interagiert und diesen Liganden an eine Matrix befestigen könnte. Darauf meinte Jele, dass diese Methode bei IgG nicht sehr effektiv wäre und fragte mich wieso. Ich wusste die Antwort nicht. Der Grund sei, weil wir im Blut extrem viel IgG haben und somit keine effiziente Trennung durchführen könnten.

Ich habe noch von der Struktur von IgG geredet (2 schwere und 2 leichte Ketten, ihr Gewicht in Dalton -> je 25kDa für die leichten und 50kDa für die schweren). Ich habe auch erwähnt, dass die Ketten von IgG untereinander über Disulfidbrücken verknüpft sind.
Jele wollte wissen, was Disulfidbrücken sind. Wo sie vorkommen. Welche Aminosäuren Disulfidbrücken bilden können.

Bei der Proteinreinigung wollte er noch wissen, welchen Effekt Ammoniumsulfat hat. Wieso man damit Proteine fällen kann.

Dann haben wir noch über SDS-PAGE geredet. Er wollte wissen wofür der Name genau steht. PAGE steht für Polyacrylamid-Gel! (habe ich am Anfang falsch gesagt.) Ich habe erzählt, dass dabei die Proteine nach Grösse aufgetrennt werden und dass grosse Proteine weniger weit wandern als kleinere. Er wollte wissen wieso. Er wollte auch wissen, wie man diese Auftrennung "verbessern" könnte bzw. effizienter machen könnte. Ich habe daraufhin geantwortet, dass man die Porengrösse verändern könnte und damit eine stärkere Auftrennung erfolgen würde (Anteil Bisacrylamid verändern -> steht in der Theorie genauer).

Am Schluss hat er mir ein Bild gezeigt, wo ich sagen musste, welche Bande welchem Protein (also Albumin oder IgG) entspricht. Ich musste nichts aufzeichnen.

Ich hatte ein sehr schlechtes Gefühl nach der Mündlichen, weil ich doch sehr viel Fehler gemacht hatte. Auch sind mir im nachhinein so viele Sachen eingefallen, die ich noch hätte erwähnen können. Aber im Endeffekt gab es einen 5er und ich bin mehr als zufrieden!

Vernachlässigt die Praktika nicht und versucht schon während dem Semester ein Verständnis zu bekommen (habe ich leider verkackt). Ich hatte 1 Woche Zeit zum Lernen.

Viel Glück

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anonym


12.02.2021 15:11 		Substratspezifität Trypsin Chymotrypsin und Proteinfällung, geprüft von Dutzler und Coex Lobet

Prüfung war online wegen Coronasituation

Ein Bild vom Substrat N-Benzoyl-L-Argininethylester wurde aufgelegt

Fragen:

-Was können Sie mir über Trypsin und Chymotrypsin sagen?
-Was ist eine Protease? Was für eine Reaktion?
-Zeichnen einer Peptidbindung
-Wie entsteht ein Ester?
-Was sind Gemeinsamkeiten von T und Ch?
-Erklären der katalytischen Triade (Ich: blabla ... , dann macht O von Serin den nukleophilen Angriff auf C der Peptidbindung, Zwischenprodukt entsteht)
-Was macht genau den nukleophilen Angriff? (Elektronenpaar)
-Was für ein Zwischenprodukt entsteht? (Ester im Acyl-Enzym)

Dutzler rollt vom Bildschirm weg und niest.
Ich: Gesundheit
Dutzler: keine Antwort
Coex lacht

-Worin unterscheiden sich T und Ch?
-Warum diese unterschiedliche Spezifität? (Wie entsteht sie, was ist der Nutzen?)
-In welcher örtlichen Beziehung stehen aktives Zentrum und Substratbindungstasche bei T und Ch? Warum?
-Würden Sie sagen T und Ch sind spezifische Proteasen (Ich: Nein)
-Warum nicht?
-Beispiel für spezifische Protease? (Ich: Gerinnungskaskade, zB. Thrombin)
-Reaktionsmechanismus von Thrombin?
-Wie kommt die höhere Spezifität von Thrombin zustande? (Iwas mit Substratbindungstasche)
-Andere Mechanismen zur Spaltung von Peptidbindungen? (Ich: zB. saure Proteasen)
-Beispiel? (Ich: Pepsin), Warum "saure" Proteasen? (Aspartat-Reste)
-Weitere? (Ich: Cystein Proteasen?)
-Mechanismus, wo kommen sie vor? (Cystein-Diade, Apoptose)
-Weitere? (Metalloproteasen)
-Welches Metall wird meistens verwendet? (Zink)
-Warum im künstlichen Substrat Ester- statt Peptidbindung? Warum der Benzoylrest? Zeigen, wo gespalten wird, welche Produkte entstehen? Welcher Alkohol? (Ethanol)
Versuchstabelle selbst wurde aufgelegt (Pipettierschritte)
-Erklären warum rote oder gelbe Lösung im RG.


Versuchstabelle der Proteinfällung aufgelegt

-Was passiert bei der Fällung eigentlich?
-Wie wird die Fällung oft sichtbar? (Trübung, Niederschlag)
-Wie entsteht die Trübung? (Reflexion des Lichts an den Aggregaten)
-Wo sonst haben Sie die Trübung verwendet? (OD Bakteriologie)
Dann erklären was in jedem RG passiert, welche Beobachtungen erwartet werden
-Bei Ethanol Zwischenfrage: Was genau ist denn eine Dielektrizitätskonstante?
-Was ist die DE von Wasser?
-Warum so hohe DE?
-Warum macht Wasser WSB? (Dipol)
-Wie würden Sie ihre Proteine schonend aufreinigen? (Ammoniumsulfat)
-Wie können Sie beweisen, dass die Proteine noch in nativer Form sind? (Funktion testen)

Dann kam noch irgendeine Frage, die ich vergessen habe (sicher auch einige andere!), kamen irgendwie auf Gelchromatographie.
Sollte das noch erklären, dann war es schon vorbei, gab dafür eine 6.

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anonym


11.02.2021 14:26 		Ionenchromatographie und Enzymaktivität, geprüft von Eine Frau und Nettels als Co-Ex

Proteinreinigung;

- (3 gekoppelte Reaktionen, Endprodukt Laktat und NAD) Wie kann man die Enzymaktivität berechnen?
- Wie sieht das Absorptionsspektrum von NADH und NAD aus (Verlauf zeichnen können)? Wo absorbiert NAD und NADH? -> zeichnen
- Wieso eignet sich die erste Reaktion nicht zur Bestimmung der Enzymaktivität?
- Wo liegt das Gleichgewicht der Reaktion? Welche Rolle spielt das?
- Mit welcher Formel kann man die Enzymaktivität bestimmen?
- Kurve aufzeichnen (Veränderung der Absorption gegen Zeit)

Ionenchromatographie;

- erklären, wie Proteine aufgetrennt werden
- erklären, wie das Prinzip der Ionenchromatographie funktioniert
- Sinn und Zusammensetzung der Trägersubstanz erklären
- Welche Rolle spielt die Zusammensetzung?
- (musste weitere Formen der Chromatographie erklären)
- welche Farbe hat die Lösung am Schluss?
- Wieso diese Farbe?
- Welches Metall ist in der Mitte von Cytochrom-Komplexen?
- Welche Stoffe haben Cytochrom-Komplexe? (Hb usw., ist mir leider nicht rechtzeitig in den Sinn gekommen)



Die Frau (hatte einen französischsprachigen Akzent) und Herr Nettels waren beide sehr nette Examinatoren und haben mir auf die Sprünge geholfen, als ich nicht zurecht wusste. Habe das Absorptionsspektrum etwas fehlerhaft gezeichnet und wusste die genauen Absorptionszahlen nicht. Ionenaustauschchromatographie konnte ich glücklicherweise logisch folgern, habe das Thema sonst weniger gut angeschaut. Obschon ich nicht mit einer besonders guten Note gerechnet habe, haben sie mir eine 5 gegeben (Hätte mir etwa eine 4 zugetraut)

Vom Lernen her: Hatte die Prüfung eine Woche nach der letzten Prüfung und habe eine Zusammenfassung im Dezember gelesen, aber effektiv nur 3 Tage für die Prüfung gelernt (fönd früener ah!).

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anonym

11.02.2021 14:27

 vergessen zu erwähnen -> Coronajahr ergo online ohne Vorbereitung

anonym


09.02.2021 18:37 		Absorptionsspektrum Hämoglobin und Gleichgewichtskonstante (LDH Versuch, Enzymaktivität), geprüft von Frau Manatschal (nett), Coex grimmiger Typ

Coronajahr ergo online ohne Vorbereitung

1.) Absorptionsspektrum:

- Was ist ein Absorptionsspektrum? Ist eine Auftragung der Absorption eines Stoffes bei bestimmten Wellenlängen. (Gleich erwähnt dass dafür konjugierte DB verantwortlich sind; also je grösser das DB System desto mehr Energie zur Anregung braucht es)
- Wie können sie die Absorption herausfinden? Aufgrund der Transmission durch eine Substanzprobe. Ist also ein dimensionsloses Verhältnis von ein und ausgestrahltem Licht. -> Ja, aber da fehlt noch was? Wollte auf den Log gem Lambert Beer hinaus.
- Was ist denn Hämoglobin? Ist ein globuläres Protein mit vier Domänen (wollte noch von aabb und aadd Formen beim Adulten erzählen aber war schon zu sehr im Detail)
- Gibt es denn da sonst noch was? Häm Gruppe natürlich. -> Wie sieht die denn aus? Tetrapyrollring mit Fe2+ das durch 4 N und ein His koordiniert ist, 6. Stelle durch O2 in Verbindung/Stabilisation mit weiterem His
- Wie bindet denn O2? Sichtlich verwirrt habe ich begonnen vom Sequenziellen Modell zu reden...hab dann die Kurve gekratzt und gesagt, dass die Bindung an Hb kooperativ ist. -> Gilt das für beide Modelle? Ja! -> Gut, und wie erkennen sie das an der Kurve? Hat eine Sigmoidale Form.
- Zum Experiment: Sie haben am Anfang Hb in welcher Form? OxyHb... -> Wieso? Weil bei bei Raumbedingungen also 160mmHg O2 Hb zu ca 98% gesättigt ist. -> woher wissen sie das? Verwirrt ist mir nur eingefallen aufgrund der Absorption zu sagen, also aufgrund der Farbe. (stimmt schon meinte sie wollte aber glaube ich noch mehr hören)
- Wie messen sie denn im 2. Teil DesoxyHb? Stoffname entfallen (Natriumdithionit), konnte aber noch sagen dass wir der Lösung O2 entzogen haben
- Können sie ein Absorptionsspektrum zeichnen (egal ob Oxy oder Desoxy)? Habe OxyHb gezeichnet. -> Sehr gut, und weshalb ist das nun rot? Erklärt dass alles ausser rot absorbiert, daher sehen wir rot. -> wo ist der Unterschied zu DesoxyHb? hat max im grün gelben Bereich und daher bläulich.
- Gut mit dem Wissen: Chlorophyll ist ja grün, wie könnte das Absorptionsspektrum dort aussehen? Aufezeichnet mit Absorption im blauen und vor allem rotem Bereich.
- Was kann denn am Eisen noch so binden? CO


2.) Gleichgewichtskonstante:

- Was ist denn eine Gleichgewichtskonst.? Verhältnis zwischen den Edukten und Produkten unter best. Bedingungen. -> Welche Bedingungen sind das denn? Ich meinte ja nachdem ob Physik (0°C und pH 0) oder Biochemie (pH 7) anders. -> Ja, bei uns wohl eher Biologisch; bei welcher Temperatur denn? Ich war nicht sicher und sage 37°C korrigierte dann richtig auf 25°C)
- Wann ist die Konstante denn im richtigen Verhältnis? Im Gleichgewicht...
- Wie können sie die denn in unserem Fall bestimmen? Wir wissen dass zwischen NADH/NAD und Pyruvat/Lactat ein stöchiometrisches 1:1 Verhältnis vorliegt und wir können die Absorption von NADH/NAD messen; also aus Konz.diff. davon berechnen
- Absorbieren NADH/NAD denn im gleichen Bereich? Ja bei 260nm durch Adenin aber NADH noch bei 340nm wegen Nicotinamid mit DB System. -> Bei welcher Wellenlänge machen sie das Experiment? Bei 340nm dementsprechend...
- Was ist das denn für eine Reaktion? Eine Redoxreaktion.......also eine Elektronenübertragungsraktion
- Gut und in diesem Fall hier? NADH ist das Reduktionsmittel und reduziert Pyruvat wobei es selber oxidiert wird
- Wie können sie denn nun aus diesen Zahlen die Gleichgewichtskonst. berechnen (zeigt Resultate)? Ja einfach die Konz. der Produkte/ Konz. der Edukte. -> ja...woher kennen sie denn die H+ Konz.? War etwas unsicher und meinte die sei nicht wichtig da wir das Experiment ja unter gepufferten Bedingungen machen. -> SHER BÖSER BLICK von Coex und nachgefragt dass H+ doch aber in der Gleichung enthalten sei...? Ich versuchte mich zu retten und sagte, dass sie mich falsch verstanden hätten und ich eigentlich sagen wollte dass die H+ Konz. wegen der gepufferten Lösung einfach konst. bleibt und wir sie daher berechnen können/wissen. -> ja, wie denn? verwirrt mit pH Formel hab ich dann trotzdem noch sagen können dass pH = log (H+)
- Kennen sie K noch? wusste nur noch irgendwas mit 10^9 aber war nicht sicher ob pos/neg und meinte daher, dass ich es nicht mehr genau wüsse aber meine sie sei winzig. -> ooookay, wie gross kann K denn sein? ich sehr verwirrt meinte ja maximal dem Produkt der Konz. der Stoffe. -> ja schon so aber was sagt es uns wenn K grösser als 1 ist? Jetzt habe ich begriffen was sie wollte und meinte dass das GGW dann bei den Produkten liegt und wenn sie 1> dann bei den Edukten. -> Gut und wenn K hier sehr klein ist dann ist das GGW wo? Ich sagte ja bei den Edukten also... -> macht das physiologisch Sinn? Da Habe ich sofort korrigiert und meinte dass ich mich doch an ein K von ca 10^9 erinnern könne und meinte dass das GGW hier natürlich bei Pyruvat liegt, da wir Laktat im Körper abbauen müssen.
- Gut, was ist denn "LDH"? Laktatdehydrogenase. -> und weshalb brauchen wir die im Experiment? Damit es überhaupt abläuft. -> ja, und was wäre ohne sie passiert? wir müssten sehr lange warten... -> aber was wäre mit K ? ändert sich nicht
- Sehr gut, was machen denn Enzyme mit K? Wie erwähnt verändern sie K nicht sondern beschleunigen lediglich die Einstellung des Gleichgewichtes


Im Allgemeinen war sie sehr nett als Prüferin und hat mir vor allem beim 2. Experiment geholfen weil ich da etwas am rudern war. Lasst euch von komischen Fragestellung bzw. Blicken des Coex nicht verwirren und fragt lieber nach wenn ihr was nicht genau verstanden habt. Wenn ihr es anschliessend erklären könnt ist das viel besser als gar nicht.




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anonym


03.02.2021 11:10 		Absorptionsspektren von NAD(H) und Tyrosin; Alkalische Phosphatase, geprüft von Frau Manatschal (sehr nett), Coex Frau Berger

Meine Prüfung hat Covid-bedingt online stattgefunden, ich hatte also keine Vorbereitungszeit und mir wurden auch die Versuchsanleitungen nicht vorgelegt.

1.) Absorptionsspektren:
- Was ist ein Absorptionsspektrum? Wie wird es gemessen?
- Was ist NADH? (--> Hier bin ich ein wenig ins Stocken gekommen, irgendwann habe ich Nicotinamidadenindinukleotid doch hingekriegt)
- Zeichnen Sie die Absorptionsspektren von NAD(H)? Wie kommen die Peaks zustande?
- Was ist der Unterschied zwischen NAD+ und NADH? (--> Ich habe einfach die beiden Formen des Nicotinamidrings gezeichnet)
- Was geschieht, wenn man auf der Y-Achse anstelle von A E aufträgt? (--> Gleich, da proportional)
- Wofür kann man Absorptionsspektren in der Biochemie verwenden? (--> Bestimmen der Konzentration, Stoffidentifikation, Reinheit, Verfolgen von Reaktionen mit eventueller Kopplung)
- Zeichnen Sie das Absorptionsspektrum von Tyrosin auf. Was sind die Peaks?
- Kennen Sie Stoffe, die bei grösseren Wellenlängen absorbieren? (--> ja, z.B. Hämoglobin)

2.) Alkalische Phosphatase, Bestimmung von Km und vmax:
- Zeichnen Sie die Edukte und Produkte (also p-Nitrophenylphosphatester und p-Nitrophenol, bei der spontanen Weiterreaktion war ich kurz unsicher, aber mit etwas Unterstützung bin ich selbst auf die richtige Antwort gekommen)
- Wie kann man die Reaktion quantifizieren? (--> Gelbes Produkt, Absorption im blauen Bereich nimmt im Verlauf der Rx zu)
- Zeichnen Sie einen Graph des Reaktionsverlauf (--> mit x: Zeit und y: Absorption, dann Hyperbel)
- Wie können sie daraus vmax der Reaktion bestimmen? (--> bei klarem Substratüberschuss entspricht die steilste Steigung vmax)
- Was geschieht bei Zugabe von mehr/weniger Substrat? (--> je nach Km und vmax wird die Kurve nach oben oder unten verschoben, habe auch das eingezeichnet)
- Dann musste ich noch die Michaelis-Menten-Gleichung graphisch darstellen, ich bin mir nicht mehr sicher, was genau die Fragestellung war, also einfach Hyperbel bei x: [S] und y: v
- Wie bestimmen Sie hier vmax und km? (--> Einzeichnen von vmax beim Plateau und km bei halbmaximaler Geschwindigkeit)
- Was ändert sich wenn weniger Enzym hinzugegeben wird? (--> km bleibt gleich, aber vmax verringert)
- Was ist der Einfluss der Enzym- oder Substratkonzentration auf vmax und km?

Bestimmt sind mir auch 2-3 Fragen schon wieder entfallen, aber das meiste sollte ich jetzt festgehalten haben. Frau Manatschal war sehr nett. Zweimal waren meine Zeichnungen nicht so schön, musste ja ein wenig schnell zeichnen, sodass ein Graph eher sigmoid als hyperbolisch war. Dann hat Frau Manatschal gefragt, wieso dass denn der Anfang so flach ist und ich habe erklärt, dass die Kurve schon eine Hyperbel sein sollte, ich einfach nicht zu schön zeichnen kann....
Im Allgemeinen finde ich aber, dass nicht gross Details gefragt wurden.

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xxxx

03.02.2021 13:30

 churzi frog weles isch s2te praktikum? 1 isch Enzym und sandere?
De Prüefling

03.02.2021 13:43

 Ehrlich gseid hanis ned ganz chönne zueordne, aber han ja au d Aleitig ned übercho. De Erst isch wie en Mischig us Photometrieren und Enzymaktivität gsi, de 2. Enzymkinetik
Anonym

03.02.2021 18:40

 Was sind denn die Peaks vo Tyrosin? Ich kenne nur eine bi 280 nm ..
Prüefling

11.02.2021 12:13

 Also bim Tyrosin hani gseid gha, dass d Peptidbindig no bi 205nm absorbiert

Hed en 6er gä

Todias


26.01.2021 22:53 		Photometrie/Absorption und Enzymkinetik, geprüft von GANZE NETTE FRAU und Coex Mittl

Ich hatte die online mündlich Prüfung wegen Rona skrr skrr. Ohne Vorbereitungszeit. Ich jointe dem Call und Nette Madame hat screengeshared damit ich zeichnen kann aber stand nicht viel zu den Praktika darauf. Dann hat sie gleich angefangen mit den Fragen ohne die Experimente zu erklären (ligt vlt daran dass ich 4 Minuten von der Prüfungszeit probiert habe meine Kamera anzuschalten lol)
Die Prüfung war nicht so schwierig wie von anderen von denen ich gelesen und gehört habe. Das ligt auch vielleicht daran dass ich so dumm bin dass sie extra einfache Fragen gestellt haben welche dann lösbar waren für mich lol. Bruh und die zeichnungen habe ich mal garnicht gehandelt mit meinem Mousepad zu zeichnen. Die moleküle haben wie Scheisse ausgesehn aber hoffentlich haben die Examinatoren es gecheckt.

P.s. Heisse noed Todias lol. Shoutout an James J. A.



Madame: Was ist Absorptionsspektrum?
Todias: ehm ja ein spektrum bei welchem die Absorption eine funktion der Wellenlänge ist? also Absorption auf der y-achse und die Wellenlänge auf der x-Achse.
Madame: mhm. Was ist NADH?
Todias: ehm böh ja nicotinamiddinucleotid, ist reduziert, elektronenüberträger, genutzt für katabole prozesse.
Madame: mhm. Was ist Tyrosin?
Todias: eine aminosäure. hat so ein 6 Ring. ist aromatisch
Madame: Zeichnen sie es auf
Todias: zeichnet Tyrosin
Madame: zeichne Absorptionsspektrum von Tyrosin
Todias: zeichnet Absorptionsspektrum von Tyrosin
Madame: Wieso hat es zwei peaks?
Todias: ja der aromatische Ring absorbiert bei 280nm und die Peptidbindung bei 205nm
Madame: genau. Was absorbiert bei NAD?
Todias: Ja das Adenin bei 260nm und die Nicotinamidgruppe bei 340nm aber nur wenn es reduziert ist.
Madame: zeichnen sie die Absorptionsspektren von NAD/H auf.
Todias: ich zeichne es.
Madame: Was passiert wenn man auf der y-achse die Absorption mit dem Extinktionskoeffizient austauscht?
Todias: Ehm ja böh also der ist abhängig von der Wellenlänge und der Substanz...
Madame: denken Sie nicht zu weit.
Todias: er verändert sich nicht?!?!
Madame: Korrekt! Was ist Absorption?
Todias: Ja wenn delokalisierte pi-elektronen angeregt werden und in höhere Energieform gehen...
Madame: Ja und wo sind die hier?
Todias: ja bei den konjugierten Doppelbindungen bro
Madame: Was hat Absorption für eine Einheit?
Todias: Keine Einheit
Madame: wieso?
Todias: die einheiten gleichen sich aus in der lambert beer formel.
Madame: diese erklärung langt nicht. gibt es noch eine formel?
Todias: wird nevrös, kommt nicht draus, PANIK.... ja log von eintreffendem licht durch austrettendes licht.
Madame: ja also es ist ein verhältnis.
Todias: ja.
Madame: ok gehen wir zu Enzymkinetik. Was ist alkalische Phosphatase?
Todias: ja böh wandelt p-nitrophenylphosphatester in p-nitrophenolat und dieser in alalischem milieu zu p-nitrophenolat-anion.
Madame: Zeichnen sie diese auf. wieso ist es alkalisch? wieso wollen wir p-nitrophenolat-anion?
Todias: zeichnet sie auf. ja alkalisch damit es zu anion wird und dann bei 405nm mit spektrometer messen kann. alkalisch weil auch enzym gut in alkalischem milieu funktionieren kann.
Madame: Ok. Wie kann man Vmax und Km bestimmen?
Todias: mit michaelis menten kurve. (Boyy Ka vlt het sie da au uf Linewaverburk uswelle aber hett ich das gseit het sie mich meh zu dem gfreged und das checki ja mal nullll)
Madame: zeichnen sie diese michaelis menten hyperbel auf.
Todias: zeichnet sie auf
Madame: wie heisst so eine kurve?
Todias: hyperbel (LOL sie het glaub ned checkt dass sies grad vorher gseit het)
Madame: korrekt. wo kann man hier produkt messen?
Todias: ähm keine ahnung gar nicht???
Madame: zeichne ein anderer graph wo man es sehen kann.
Todias: keine Ahnung PANIK. zeichnet Produkt über zeit kurve auf bei verschiedenen substraten.
Madame: kann man hier Vmax ablesen?
Todias: PANIK, ganz lange war es still. Mittl und Madame schauen mich an.
Ehm ja man ziehnt eine gerade am anfang der kurve und diese ist dann vmax.
Madame: Joa fix. Was passiert bei MM-Hyperbel mit Vmax wenn man enzymkonzentration halbiert? Zeichne sie auf
Todias: ja Vmax ist abhängig davon und wird halbiert. Todias zeichnet sie auf.
Madame: Gut danke, wünsche Ihnen einen schönen Tag.
Mittl: Aufwiedersehen
Todias: Aufwiedersehen??? Muss ich also die Prüfung wiederholen?????

nah chilll isch en spass bin denn gange und die sind voll nett gsi also die frau isch voll nett gsi und de mittl het zum glück noed gredet oder gfregt sust wäri no meh gsi mit dem sim interessante aber gottlos schwierige Stoffwechsel.
Examinatorin war sehr nett und hat auch manchmal weiter geholfen wenn ich etwas nicht gleich wusste und sie hat mich auch nie unterbrochen als ich abgeschweift habe und zb über oxidative Phosphorylierung geschnurrt habe. Ich habe sie glaube ich mehr unterbrochen als sie mich und habe mich auch dann entschuldigt aber ich wusste dann die antwort und wollte es sagen bevor sie es sagen konnte hehehe. Good luck

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Todias

11.02.2021 18:43

 *Han bide Frau Bourquin gha am 2. Tag vode mündliche und für de chabis da obe de 6er becho
Todias

22.01.2022 23:04

 Was en humor, bin ja richtig unlustig lol

2020

anonym


18.02.2020 12:00 		Katalase und Restriktionsenzyme (23.1.2020), geprüft von Prof. Dutzler, Coex: Dreier

Vorbereitungszeit:
Die Versuche waren 1:1 dieselben wie wir im Praktikum machen mussten. Die Ergebnisse wurden alle angegeben und ich musste nur noch bei der Restriktionskarte die Längen der verschiedenen DNA Abschnitten bei dem wt und mut berechnen (was eigentlich nicht wirklich rechnen war).
Da ich viel zu viel Zeit hatte, zeichnete ich noch Häm, alle Reaktionen der Katalase (auch Glutathion und was es macht, wurde jedoch nicht gefragt), alle Nukleotide und ein Teil einer DNA, um zu zeigen, wo die Endonukleasen (Restriktionsenzyme) hydrolysieren (zw. dem 5`Phosphatgruppe und der 3`Hydroxylgruppe der Desoxyribose).

Ich konnte selbst entscheiden mit welchem Versuch ich beginnen möchte und entschied mich für die Katalase, da ich dachte, dass die Besprechung zu dem Versuch schnell geht. (Jedoch würde ich empfehlen immer den Versuch als erstes zu nehmen bei dem man sich sicherer fühlt! Bei mir waren gefühlt 2/3 der Zeit für den ersten Versuch genutzt worden.)

Fragen zu Katalase im Blut:
- Prof: Können Sie mir erklären für was wir diesen Versuch machen mussten?
- Ich: (wollte weit ausholen, jedoch unterbrach er mich sofort und wollte nur das Ziel des Versuches hören) Wir wollten beweisen, dass H2O2 Hb oxidiert zu MetHb und die Katalase diese Reaktion verhindern kann, indem sie H2O2 zu H2O und O2 reduziert.
- Prof: Macht die Katalase eine Reduktion?
- Ich: Ich dachte schon
- Prof: Was ist denn eine Reduktion?
- Ich: Aufnahme von Elektronen
- Prof: Richtig, können sie mir die Reaktion zeigen?
- Ich: (hatte sie schon aufgezeichnet: 2 H2O2 -> O2 + 2 H2O)
- Prof: Gut, wie können sie hier beweisen, dass es sich um eine Reduktion oder nicht handelt?
- Ich: (sichtlich verwirrt, wusste nicht was er hören möchte) durch die Elektronen?
- Prof: Oxidationszahlen. Können sie mir die Oxidationszahlen von dieser Reaktion aufzeichnen?
- Ich: (hatte die Chemiebasics nicht mehr angeschaut und wurde ziemlich nervös) Ehm ja, also O2 hat ja meistens -2 und bei H2O ist O null, H2O2 bin ich mir nicht sicher..
- Prof: Zeichnen Sie mal H2O2 (Ich zeichnete es)
- Prof: Wie sehen die Oxidationszahlen hier aus?
- Ich: Ich glaube -1 bei O
- Prof. Genau, und ist die Reaktion nun eine Oxidation oder eine Reduktion?
- Ich: Aha, beides, also es wird zu O2 reduziert und zu H2O oxidiert
- Prof: Richtig, und wie nennt man so eine Reaktion?
- Ich: RedOx?
- Prof: Falsch! (keine Ahnung was er hören wollte) Gut, und was macht die Katalase dabei?
- Ich: Sie katalysiert die Reaktion.
- Prof: Ja, aber wie genau macht sie das?
- Ich: Also die Katalase hat 4 Hämgruppen als prosthetische Gruppen. Vielleicht mit dem Eisen?
- Prof: Falsch! (ich wusste es nicht) Was passiert denn bei den Versuchen?
- Ich: (wollte wieder weit ausholen, aber er unterbrach mich nach 1 Satz) Die Erys lysieren durch das entionisierte Wasser und die Katalase tritt aus dem Peroxisom ins Blut und katalysiert das H2O2 zu Wasser und O2
- Prof: Wie entsteht der Schaum?
- Ich: Durch das O2, dass bei der Reaktion entsteht und zusätzliche Phospholipide & Proteine der geplatzten Erys
- Prof: Richtig, und wieso wird das Blut mit NaN3 dunkel?
- Ich: NaN3 hemmt die Katalase und es wird immer mehr Hb zu MetHb oxidiert
- Prof: Wieso ist MetHb dunkel?
- Ich: Wegen des oxidierten Eisens
- Prof: Falsch! Wieso erscheint uns etwas dunkel?
- Ich: (keine Ahnung was er hören wollte) Absorption?
- Prof: Ja, und was ist Absorption?
- Ich: Wenn ein Licht einer bestimmten Wellenlänge auf einen Gegenstand trifft und delokalisierte Pi-Elektronen auf einen höheren energetischen Zustand gehoben werden & somit eine bestimmte Wellenlänge absorbieren. Wir sehen jedoch nur das, was nicht absorbiert wurde.
- Prof: Richtig, und wo sind die Pi-Elektronen im Häm?
- Ich: (sehr verwirrt) Ich weiss es nicht genau
- Prof: Was sind Pi-Elektronen?
- Ich: Meistens Valenzelektronen
- Prof: Und wo sind sie? (er wollte auf die konjugierten DB hinaus, jedoch war ich bereits total verwirrt und sehr nervös) Was sehen sie im Häm, was absorbieren könnte?
- Ich: Ehm aromatische AS absorbieren bei 280nm
- Prof: Genau, zeichnen Sie mir eine aromatische AS (ich zeichnete Tyr) Wo sehen sie hier die Pi-Elektronen?
- Ich: Aha, in den konjugierten DB. Somit absorbieren bei Häm die konjugierten DB bei 280 nm.
- Prof: Richtig, gehen wir zum nächsten Versuch

Restriktionsenzyme:
- Prof: Was haben Sie bei dem Versuch gemacht?
- Ich: (wollte wieder einmal weit ausholen, was wir alles verwendet habe etc., wie immer konnte ich keinen Satz sagen, ohne unterbrochen zu werden) Wir wollten herausfinden wie viele Fragmente es bei dem wt und mut gibt bei Zugabe von Restriktionsenzymen
- Prof: Was fehlte bei dem mut?
- Ich: Basenpaar-Deletion und somit konnten die Restriktionsenzyme das Palindrom nicht mehr erkennen und schneiden
- Prof: Wieso benutzt das Enzym Palindrome als Erkennungssequenz?
- Ich: Damit es zu einem Doppelstrangbruch kommt und sich das Plasmid in Fragmente teilen lässt
- Prof: Was ist ein Plasmid?
- Ich: Ringförmige doppelsträngige DNA, die.. (wurde unterbrochen, wollte noch sagen, dass sie sich autonom replizieren kann)
- Prof: Wie viele Fragmente sind entstanden und wie können sie das erkennen auf der Gelelektrophorese? (auf dem Auftrag wurde eine Gelelektrophorese mit EZ-Vision dargestellt mit wt 2 Streifen und mut 1 Streifen)
- Ich: Bei dem wt sind es 6 Fragmente und bei mut 5 Fragmente, da es 1 Deletion hat
- Prof: Wieso sieht man auf der Gelelektrophorese nicht alle Fragmente?
- Ich: Da EZ-Vision in die kleine Furche der DNA interkaliert (wurde auf dem Auftrag sogar hingeschrieben) und bei kleinen Fragementen hat es auch weniger fluoreszierender Farbstoff und man sieht es somit nicht
- Prof: Richtig, was ist Fluoresenz?
- Ich: Wenn eine bestimmte Wellenlänge absorbiert wird, jedoch sieht man nun die Energie, die frei wird, wenn die Pi-Elektronen auf das Ausgangsniveau zurückgehen (nicht die Wellenlänge, die nicht absorbiert wird)
- Prof: Richtig, haben wir Restriktionsenzyme?
- Ich: Nein, nur Bakterien
- Prof: Haben wir keine Bakterien?
- Ich: Ah, doch
- Prof: Wo?
- Ich: Darm

Fazit:
Prof. Dutzler hat oft sehr unverständliche Fragen gestellt. Ich wusste oft nicht was er hören wollte und somit haben wir sehr lange über unwichtige Details gesprochen und ich konnte nicht zeigen, was ich alles gelernt hatte.
Schlussendlich hatte ich eine 5 als Note und somit hatten sie wohl trotz den fiesen Fragen bemerkt, dass ich viel gelernt hatte. Ich nehme an, dass sie bereits bei meinen Notizen gesehen haben, dass ich das meiste aufgeschrieben habe und mich einfach herausfordern wollten.
Tipp: Nicht unterkriegen lassen, wenn sie Fragen stellen, die man nicht weiss. Wenn man gut gelernt hat, werden sie es merken und ansonsten immer auf die Notizen verweisen! & unbedingt Chemiebasics repetieren! Viel Erfolg!

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anonym


07.02.2020 09:47 		Katalase & Restrinktionsenzyme, geprüft von eine unbekannte super nette Frau

Das Mäppchen mit den Themen beinhaltete die gleichen Versuche, welche wir in Praktikum gemacht haben.
Die Frage zu den Versuchen in den Anleitung war:
Katalase; was passiert genau in den jeweiligen Reagenzgläsern
Rest. Enzyme; die Länge der Fragmente aus einer Gelelektrophorese abschätzen und mit der Restinktionskarte die genaue Länge berechnen. Was ist ein Palindrom

Zu der Prüfung:
ICh konnte wählen mit welcem Versuch ich beginnen wollte, ich wählte den Katalase-Versuch und dann kam schon die fast obligatorische Frage was wir genau in dem Veruch gemacht haben. (Aufzeigung der Neuralisierenden Wirkung der Katalse von H2O2)

Fragen zur Katalase:
- Reaktionsgleichung (2 H2O2 ---> 2 H2O + O2)
- Welches der Substanzen der Inhibitor der Katalse ist und weshalb man das sehen kann (Farbveränderung, Lösung wird braun)
- Wehalb es schäumt (Da die katalase im Peroxisom der Zelle ist muss sie für den Versuch in lysiert werden. Dies geschieht mit dest. Wasser. Die Lipide der Zelloberfläche sammeln sich an der Wasser-Luft-Grenzfläche und bei dem entstandenen O2 kann so so viel besser sichtbar gemacht werden da die Lipide wie eine Seifenblase wirken)
- Ob dann dest. Wasser hypoton oder hyperton ist? (ist hypoton ergo die Zelle platzt da viel aufgrund der höheren Ionenkonz. viel Wasser in die Zelle strömt)
- Weshalb die Lösung braun wird (H2O2 ist ein ROS welche das Hb zu MetHb oxidieren kann --> durch das ergibt es eine änderung der Absorption und die braune Farbe des MetHb wird erkennbar.
- mehrere grundlegende Sachen zu Absorption (Anregung der pi-Bindungen kann Licht im sichtbaren Bereich absorbieren und wir nehmen dann due komplementär Farbe wahr.
- in wechem Bereich absorbiert Hb? ( es erscheint uns ja rot also muss es die komplementär Farbe blau-grün absorbieren)

Fragen zu Rest. Enzyme
. Was machen Rest. Enzyme (hydrolyse der Robose-Phosphat-Bindung
- Wo wird genau gespalten? (zwischen Phosphoratom und 3'O>H Gruppe so dass OH an Ribose bleibt
- Weshalb wird genau dort gespalten ( ich wusste es nicht ganz genau und die Prüferin half mir dann indem sie mir eklärte dass das 3'OH gebraucht wird für die DNA-Polymerase da dort ein neues dNTP angehängt werden kann)
- Aufzeichnen eines Palindroms und erklären (gleiche Basenabfolge von beiden seiten aus gelesen)
-Woher kommen Rest Enzyme (in Bakt. zu Schutz vor fremden DNA da eigene DNA methyliert ist und somit nicht von den Rest. Enzymen abgebaut werden kann)
- weshalb schneiden Rest Enzyme Palindrome (Sind homodimere ergo aus 2 gleichen UE)
- Ob meine Berechung mit der Gelektrophorese übereinstimmt ( nein da es noch viele kleine Fragmente gibt (50-200Bp) die in der Gel. Elektrophorese nicht erkennbar sind)
-Wehalb sind sie nicht erkennbar? (Entweder sind sie zu schnell durch das Gel da sie sehr klein sind oder aufgrund ihrer Grösse konnten sie nicht richtig gefärbt werden)
- Kurz Floureszenz erklären kurzwelliges UV-Licht kann die Valenzelektronen in ein höheres Niveau heben und beim herunterfallen in das ursprüngliche Niveau emittieren sie Energie in Form einer Wellenlänge die für uns sichtbar ist)

So dass waren so plus-minus meine Fragen
ich habe noch viel gezeichnet (Häm, Absorptionspektm von OxyHb/DesoxyHb/MetHb, und DNA Bindung) was mir geholfen hat und die Prüfer anscheindend gefallen hat.

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2019

Anonym


17.06.2019 12:24 		Substratspezifität von Trypsin und Chymotrypsin + Fällung von Proteine, geprüft von Examinator:Externer und Co-Examinator: Herr Schuler

Man nimmt ein Mäppchen mit den Experimenten und hat 40min Zeit um sich zu vorbereiten.

Der Examinator fragte mich, wie das Experiment abgelaufen ist und wie es zu diesen Resultaten gekommen ist.
Ganz wichtig ist es die chemischen Strukturen zu lernen. Ich musste die Struktur von N-Benzoyl-L-tyrosin ethyl ester zeichnen. Mehrheitlich hat er mich nur über das Experiment gefragt, danach kamen gewisse abschweifenden Fragen.
Er wollte wissen, in welchem pH dieses Enzym aktiv ist und welche Enzyme in einem tieferen pH aktiv sind.
Dann kam die Frage, wie man ein denaturiertes Protein wieder renaturieren kann.


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Anonym


01.02.2019 16:09 		Katalase im Blut und Restriktionsanalyse von DNA, geprüft von eine Frau und Coex Herr Lindner

Meine Prüferin ist ziemlich stark auf die Versuche selbst eingegangen.
Zuerst musste ich immer das Ziel/ den Zweck des Versuches erklären. (Was ihr euch gut vorher schon überlegen könnt)
Dann musste ich jeweils die Versuche kurz erklären und die Beobachtungen erklären beziehungsweise auswerten.



Zur Katalase:

Erst wollte sie wissen woher die Katalase kommt: und zwar kommt die Katalase aus dem Pferdecitratlut. Die Katalase ist eigentlich in den Erythrozyten drin. Doch man hat das Blut mit einem hypotonischem Mittel behandelt und so sind die Erythrozyten geplatzt und die Katalase konnte ist Blut (somit Pferdecitratblut).

Dann musste ich die Reaktion von Katalase aufzeichnen: 2 H2O2 -> 2 H2O + O2
Sie wollte wissen wo man sieht dass O2 entsteht in dieser Reaktion, worauf die Antwort wäre: in der Schaumbildung des Reagenzglases A.
Gibt es auch Schaum wenn man mit einem Röhrchen in ein Glas Wasser bläst? Nein.
Was ist der Schaum? (weiss ich nicht)

Ergebnisse:
RGA: Katalase + H2O2 -> Schaumbildung, Lösung blieb rot
RGB: Katalase + H2O2 + Natriumazid -> das Natriumazid hemmt die Katalase welche nun das H2O2 nicht mehr unschädlich machen kann. das H2O2 oxidiert Hämoglobin (ist rot) zu Methämoglobin (ist braun) und die Lösung wird braun.
RGC: Katalase + Natriumazid: es passiert nix, weil das Natriumazid zwar die Katalase hemmt, es ist aber kein H2O2 da, welche die Katalase unschädlich machen müsste



Zur Restriktionsanalyse von DNA:

Dazu musste ich die Gelelektrophorese erklären. Wichtig fand Sie dass die DNA nach Länge aufgespalten wird (nicht nach Grösse).

Das Restriktionseznym hat an verschiedenen Stellen geschnitten aber am Ende des Gens gab es viele kleine Stücke die in der Gelelektrophorese nicht sichtbar waren da sie zu kurz waren und das Färbemittel nicht gut genug daran halten konnte.

Ich musste erklären was ein Palindrom ist und eins aufzeichnen und zeichnen wo das Restriktionsenzym schneidet.

Sie wollte wissen wo das Restriktionsenzym in der DNA schneidet; das wäre die Esterbindung zwischen der Ribose und dem Phosphat.

Wichtig ist noch, dass man die Banden in der Gelelektrophorese aufgrund von Fluoreszenz sieht.

Und wichtig fand Sie auch noch, dass während der Gelelektrophorese die DNA linear (nicht ringförmig) doppelsträngig vorliegt.

Viel Glück!

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Simea

18.01.2020 11:04

 Der Schaum kommt wahrscheinlich von den Proteinen? Vgl. wenn man Eiweiss aufschäumt für ein Schoggimousse
sissy

19.01.2020 11:10

 Kommt der Schaum nicht davon, dass die Erys platzen? weil die Lösung hypoton ist...
Bucay

20.01.2020 13:06

 Es kommt zur Mizellenbildung aufgrund der lysierten Erythrozyten, Zellmembran besteht aus Lipiden, davon kommt der Schaum.
Tim

26.01.2020 13:03

 Es kommt zur Schaumbildung,da die Tenside der Zellmembran die OS erniedrigen und somit die Gasbläschen nicht kollabieren. Vergleich mit Seifenblase
T - LO

23.01.2021 16:02

 Es kommt zur Schaumbildung da durch die Lyse der Erythrozyten die Zellmembran-bestandteile aka Lipide Mizellen bilden können. Dabei kommt es nur im Reagenz A zur Schaumbildung, da hier die Katalase nicht vom Natriumazid gehemmt wird und daher die Katalase aktiv ist und die Reaktion 2H2O2 --> 2H2O + O2 noch immer durchführen kann. somit wird also Sauerstoff frei, welcher dann zusammen mit den Lipiden den Schaum bildet. perioooodt

Niclas Sutter


30.01.2019 13:17 		Versuche: Methämglobin Bestimmung & Enzymkinetik, geprüft von


Generell : Der Dutzler hatte nach meiner Meinung nach zu wenig spezifisch die Fragen gestellt Auf seine Fragen hatte ich schon Antworten parat, die nicht falsch waren, war nicht auf ANHIEB das, was er hören wollte. Weiss nun nicht, wie es auf die Note auswirkt Note wird noch ergänzt.

Z.b Dutzler: zeichnen Sie Hämoglobin
Ich: Hämoglobin kann ich nicht zeichnen, aber den TetrapyrolRing schon.
(Ich hatte es letzte Woche sogar gegooglet, ausser dem TetraPyrolRing mit Paar HistidinMolekülen fand ich keine Darstellungen.)

Methämglobin Bestimmung: wie gewohnt aus der Versuchsanleitung, aber halt ohne die Formel.

Musste erklären, wie ich auf die Berechnung kam.
Photometrie erklären
Allgemeines zu Hämoglobin erzählen
Physiologische Konzentration von Methämoglobin
Auswertung ergab 30% - er wollte wissen, ob mich dieser Wert erstaunt.
Was im Methämoglobin die Absorption ausmacht
Phenylring zeichnen
Wo sonst Phenylring vorkommt -> zeichnete noch ein OH und sagte, Tyroin Aber er wollte Phenylalanin hören.
Wie kann Fe3+ aus Fe2+ entstehen
Was entsteht, wenn O2 nun Elektronen aufgenommen hat
Wie wird Fe3+ wieder zurück in Fe2+ umgewandelt. (Methämoglobin-Reduktase; Das es eine Reduktase war wusste ich, aber hätte noch Methämoglobin vorher ansetzen müssen)
Wieso absorbiert Hämoglobin bei höheren Wellenlängen als ein PhenylRing ? (Hat mehr konjugierte Doppelbindungen)



Enzymkinetik : Produkt Umsatz je nach Phosphatase Konzentration Die werte waren geben, musste das entsprechende Diagramm zeichnen.

Ich brauchte einige Zeit für das aufzeichnen des Diagramms, wollte das Millimeterpapier optimal ausnutzen => Lieber hier nicht allzu viel Mühe geben man verliert zu viel Zeit.

Hatte noch die ReaktionsMoleküle aufgezeichnet P-NitroPhenylPhosphat(substrat) , wobei ich das Phosphat mit P abkürzte.


Korreliert die Vmax mit der Enzymkonzentration ?
Enzymaktivität ableiten
Wird die Vmax höher wenn man mehr Enzmykonzentration hat ?
Ich sagte ja, es hängt zusammen, je mehr um so schneller, aber irgendwann sind alle Enzyme mit Substrat gesättigt, dannach kann es keinen höheren Vmax geben. => Irgendwie gefiel die Antwort nicht so gut, weshalb er viel darauf umhackte. Weiss immer noch nicht was er hören wollte.
Weshalb Km = Vmax/2 ist
Die Reaktionskurve zeichnen => Blöderweise ähnelte es ein wenig, einer sigmoidalen Kurve, weshalb er mich fragte, ob es bewusst so sei. Ich sagte nein, hätte es besser zeichnen sollen, ist eine Hyperbel.
Was passiert wenn EnzymKonzentration halbiert wird.
Km ableiten
Die Zeit war fast rum , dann machte er noch eine Bemerkung Sie haben Glück, dass wir die Molekülzeichnung nicht früher dran nahmen War eine Anspielung auf das -P welches ich nicht aufgezeichnet habe. Habe dies noch schnell ergänzt damit war er wieder zufrieden.
Wollte wissen, was es für eine Reaktion ist
Welche Bindung genau gespalten wird (Nicht auf das O-Atom (R-*O*-R) zeigen, sondern auf die Bindung Ob jetzt das O in NitroPhenyl-O erhalten beliebt oder beim Phosphat wusste ich nicht. 50% Chance, hatte leider falsch getippt. => NitroPhenyl behält das O und am P wird OH vom H2O hinzugefügt.
Para und Ortho war mir auch nicht mehr so klar. Wieder 50% Chance, hatte die falsche Position erwischt LOL.




Viel Erfolg



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Niclas Sutter

24.06.2019 19:46

 Es gab einen 5er.

Anonym


28.01.2019 15:48 		Ionenaustauschchromatographie und Enzymaktivität, geprüft von Externer Expert/Schuler (Notizen)

Ich hatte die Versuche Ionenaustauschchromatographie und Enzymaktivität.
Die Aufgaben die gestellt wurden waren:
Ionenautauschchromatographie: Erstelle ein Eluitonsprofil von Cytochrom c und Dextranblau. Dort habe ich einfach auf der x-Achse die Farbintensität markiert und auf der y-Achse die einzelnen Gefässe und dann ein Elutionsprofil erstellt.
Enzymaktivität: Berechne die Enzymaktivität der Kreatinkinase pro ml Serum, gegeben war der Graph der Absorptionsänderung pro Zeit. Die Aufgabenstellung war genau gleich wie im Versuch und weil ich mir dort die einzelnen Schritte gemerkt hatte, konnte ich es relativ schnell ausrechnen (natürlich mit Taschenrechner).

Ich begann mit Ionenaustauschchromatographie. Ich erklärte das es sich dabei um ein Verfahren handle um Proteine zu reinigen. Darauf wollte er wissen ob man nur Proteine damit reinigen kann, ich erklärte das man auch andere Moleküle trennen kann wie zum Beispiel DNA, weil diese auch negativ geladen ist. Ich erklärte wie die Kationenaustauschchromatographie funktioniert mit der Carboxymethylcellulose (-CH3-COO-) und wie diese das Cytochrom c vom Dextranblau trennen kann, weil Cytochrom c positiv geladen ist im Gegensatz zum Dextranblau bei pH 5 weil es einen höheren pKs Wert hat. Dann erklärte ich wie das Elutionsprofil zustande kommt und das man dann den Hochsalzpuffer nehmen muss um das Cytochrom c rauszulösen. Er wollte hier wissen weshalb es pH 5 sein muss und nicht zum Beispiel pH 2, ich sagte darauf das es bei diesem pH denaturieren würde. Er wollte auch wissen weshalb Cytochrom c rot/orange ist > weil es ein Häm hat als prosthetische Gruppe. Und er wollte wissen was Dextranblau für ein Molekül sei, was ich mit ein Saccharid wahrscheinlich nicht sehr ausführlich beantwortet habe.
Ich musste auch noch weitere Methoden erklären wie zum Beispiel die Affinitätschromatographie oder auch die Gelfiltration. Aussderm sprachen wir noch über SDS Page und wie hier die Moleküle denaturiert werden, was bei der Ionenaustauschchromatographie nicht der Fall ist.

Zum Enzymaktivität erklärte ich zuerst das die Aktivität von Enzymen schwierig ist zu messen in der Enzymkonzentration weil das oft sehr geringe Mengen sind. Deshalb nähme man die Substratkonzentration in mikromol/minute (U). Ich musste hier erklären wie die 3 Teilreaktionen zusammenhängen und wo das Gleichgewicht bei welcher Reaktion liegen muss -> Bei der letzten Reaktion stark rechts, weil die Reaktionen sich in einem Fliessgleichgewicht befinden. Die erste Reaktion ist die langsamste. Ausserdem hatte ich NADox aufgezeichnet und die Absorptionsspektren von NADred und NADH und erklärt das es bei 340nm einen charakteristischen Peak hat. Er wollte hier wissen was die Absorption überhaupt ist und ich erklärte das Lambert-Beer-Gesetz. Er wollte dann wissen weshalb man NAD/NADH nimmt und nicht zum Beispiel ATP > weil ATP sein Absorptionsspektrum nicht verändert, weil die DNA Base immer bei 260nm absorbiert. NADH/NAD verändert jedoch seinen Nicotinamidring, weshalb sich auch das Absorptionsspektrum verändert. Ausserdem wollte er wissen für was man das Kreatinphosphat braucht > zur Muskelkontraktion. Für was ist die Kreatinkinase im Serum gemessen? Wann ist die Kreatinkinase im Serum > wichtiger Indikator für einen Herzinfarkt.
Dann habe ich meine Berechnungen erklärt mit den Einheiten, doch das interessierte ihn nicht besonders.

Der Expert war ziemlich freundlich, weil er aber einen französischen Akzent hatte, verstand ich manchmal seine Frage fast nicht, weshalb ich nochmals nachfragen musste.

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hello

22.01.2021 18:17

 ein weiterer grund wieso die Ionenaustauschchromatographie in diesem Fall nur bei pH 5 funktioniert könnte sein, dass die funktionelle Gruppe von CM bei pH 5 negativ geladen ist. Bei einem tieferen pH ist CM wohl auch positiv geladen --> das ganze prinzip der ionenaustauschchromatographie würde nicht mehr funktionieren.

2018


26.06.2018 10:32 		PCR und Enzymaktivität, geprüft von Dutzler und CoEx

Ich konnte aussuchen mit welchem ich beginnen wollte.

PCR
Vorbereitung: Restriktionskarte bekommen -> Werte herauslesen

- Plasmid, DNA-Bindung, Hydrolyse und weitere Begriffe erklären
> sehr genau auf Key Words achten!

- Restriktionskarte erklären und Teile herauslesen
> erklären wie man dabei vorgeht

Enzymaktivität
Vorbereitung: Versuch war -> Bestimmung der Ggl. Konstant. Ich erhielt 2 Gleichungen welche ich in eine überführen musste und anhand dieser Graph zeichenen.

- Betrachtung Graph
> hatte ich nicht, da ich Gleichungen nicht ineinander überführen konnte, Duztler hat sie dann Schritt für Schritt erarbeitet (10min mindestens)

- Zeichnen einer allg. Ggw-Gleichung
> erklären weshalb
> für Lactat/Pyruvat einfüllen

- pH-Wert und Rechnung

Erkenntnis: Key Words sind wichtig. Bei PCR wollte ich zu viel erklären, Enzymaktivität habe ich fast nichts hinbekommen. Hat insgesamt trotzdem für eine 4 gereicht

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w


15.05.2018 13:00 		w, geprüft von w

w

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Anonym

20.01.2020 10:50

 w

elena


18.02.2018 13:09 		Enzymkinetik, Verdauungsenzyme, geprüft von Nettels, Dreier

Enzymkinetik: Einfluss von Inhibitoren

Habe hier Werte (Geschwindigkeiten) bekommen zu dem Versuch mit und ohne Inhibitor und sollte
sie in einem Graph aufzeichnen (Inhibitor war Phenylalanin)
Ausserdem musste ich noch die Reaktion der alkalischen Phosphatase aufmalen.

Verdauungsenzyme: pH-Abhängigkeit von Trypsin

Absorptionen waren gegeben (also Kontrolle + die Reaktion mit Trypsin) und man musste einfach die endgültige Absorption (also Absorptionswert der Reaktion mit Trypsin - Kontrolle) ausrechnen

Prüfung:

Ich habe mit Enzymkinetik begonnen, weil ich mich dort sicherer fühlte und würde auch definitiv empfehlen, mit dem zu beginnen, was einem mehr liegt.

Habe ihnen als erstes die Reaktion der alkalischen Phosphatase gezeigt und kurz erklärt, was die Phosphatase macht (Spaltung von Phosphatsäuremonoestern) und wieso es gelb wird (das p-Nitrophenolatanion entsteht, welches im blauen Bereich absorbiert, weshalb es gelb emittiert).

- Zeichnen Sie eine Produkt/Zeit Kurve einer Enzymreaktion. Habe dann kurz erklärt wie man die Geschwindigkeit daraus ablesen und berechnen kann (Berechnungen allgemein interessieren sie aber nur wenig)

- Da ich bereits bei der ersten Kurve auf die MM-Kinetik eingegangen bin, wollte sie, dass ich als nächstes die MM-Kurve male. Habe diese dann mit den Formeln (also zu v und vmax) erklärt und im Graph gezeigt.

- Was ist das für eine Funktion? Hyperbel

- Was ist Km? Haben Sie dafür auch eine Formel?
Habe sie aufgeschrieben und mit der Reaktionsgleichung also (E + S zu ES zu E + P) erklärt und gesagt, dass Km die Substratkonzentration bei der halbmaximalen Geschwindigkeit ist

- Wieso schreibt man K-2 nicht? gibt es das nicht? (hatte das nicht aufgeschrieben in der Reaktionsgleichung)
War mir da nicht so sicher. Also ja es gibt K-2 und man schreibt es nicht, weil man die Anfangsgeschwindigkeit betrachtet und daher die Rückreaktion (Also von E+P zum Enzymsubsratkomplex) nicht relevant ist. (so wie ich das jetzt in der Prüfung verstanden habe)

-Was für ein Inhibitor liegt im Versuch vor und wie hemmt er die Reaktion? Phenylalanin, ist ein unkompetitiver Inhibitor
Habe dann noch erwähnt, was mit Km und Vmax passiert bei der Hemmung (hier nochmal die Formel für Vmax verwendet)

- Malen Sie die Kurve ohne Inhibitor und mit Inhibitor.

- Wie bindet der Inhibitor an das Enzym? Und wieso genau kann beim kompetitiven Inhibitor Vmax noch erreicht werden und beim unkompetitiven Inhibitor nicht? (der kompetitive kann durch starke Zunahme des Substrats verdrängt werden und Vmax kann durch eine Erhöhung von Km erreicht werden; der unkompetitive kann an den Enzym-Substratkomplex binden, weshalb Vmax auch bei Zunahme der Substratkonzentration nicht erreicht werden kann)
Das wollte er wirklich genau wissen, wir haben sehr lang darüber geredet und sind alle Optionen durchgegangen (Inhibitor bindet an Enzym oder an Enzym-Substratkomplex; kann isosterisch oder allosterisch hemmen, etc...)

Dann sind wir zum 2. Versuch übergegangen.

- Was ist das und was ist auffällig daran? (Zeigt auf das Substrat von Trypsin in diesem Versuch: Benzoyl-arginin-p-nitroanilid (BAPNA)) Habe dann erkärt, dass Trypsin nach langen positiven AS spaltet und daher Arginin (oder z.B. auch Lysin) im Substrat vorkommen muss.

- Was muss es in diesem Fall bei Trypsin haben? War sehr verwirrt bei dieser Frage, aber er wollte einfach nur darauf hinaus dass es in der Tasche eine AS mit negativer Ladung (Asp) haben muss.

- Was hat Aspartat bei diesem pH für einen Protonierungsstatus? - Im Experiment ging es ja von pH5- pH11, habe darum nochmal nachgefragt welcher pH jetzt genau und erklärt wann AS protoniert und wann sie deprotoniert sind: pH > pka = deprotoniert, pH < pka = protoniert.
Ich sollte dann noch erklären, wie anhand dessen die pH Abhängigkeit von Trypsin zustande kommt (katalytische Triade, je nach pH ändert sich der Protonierungszustand von Histidin, dass dann seine Rolle in der katalytischen Triade nicht mehr einnehmen kann bzw. der von Aspartat, welches dann die Katalyse nicht mehr durch die Salzbrücke, die es mit dem N-Terminus des Trypsins ausbildet, stabilisieren kann)

- Was ist das für eine Bindung? (Zeigt auf die Peptidbindung) Habe dann noch gesagt das Trypsin und Chymotrypsin Serinproteasen sind und sie Peptid- oder Esterbindungen spalten können.

- Für was ist die Benzoyl-gruppe? Habe hier das Experiment verwechselt und erzählt, dass sich die Protonen sonst anlageren können, etc.; er hat mich dann schnell unterbrochen und gemeint dass das stimmt, allerdings für ein anderes Experiment und mich darauf hingewiesen, dass bei dieser Reaktion keine Protonen entstehen (danach sehr bereut, dass ich hier nicht noch eine Sekunde länger überlegt habe)
Wusste dann auch nicht genau, für was sie in diesem Experiment ist. Darum hat er mich dann gefragt, was Trypsin denn für ein Enzym ist. Als ich dann anfing zu erklären, dass Trypsin zu den Endopeptidasen gehört, ist es mir selber aufgefallen und ich sagte, dass es darum vor und nach der spaltbaren Gruppe im Enzym noch etwas braucht, da Endopeptidasen ja innerhalb einer Sequenz spalten.

- Wie kann das Enzym an das Substrat binden bevor es die Katalyse durchführt? Er meinte noch ich soll die Peptidbindung genau anschauen. Habe dann gesagt, dass ich mir vorstellen könnte, dass es über eine Wasserstoffbrücke funktioniert (aufgrund des O der Peptidbindung)
Er hat daraufhin gesagt, dass er das auch vermutet, aber das noch nicht ganz geklärt ist oder so.

Das wars dann auch schon, die Zeit ging wirklich schnell vorbei.
Zur Vorbereitung haben mir die Berichte hier sehr geholfen, da ich mir einfach besser vorstellen konnte, was mich erwartet.
Hoffe der Bericht hilft euch weiter und wünsche euch viel Erfolg!

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stella


18.02.2018 12:51 		Biochemie: Enzymkinetik, PCR, geprüft von B.Dreier, P.Mittl

Vorbereitung

Enzymkinetik: Teilversuch 2.4 Einfluss der Temperatur

Der Versuch war exakt gleich vorgegeben wie im Praktikum (sogar inklusive logarithmierter Arrhenius-Gleichung, musste man nicht auswendig können). Als Aufgabe während der 40min sollte ich ln(kcat) sowie 1/T ausrechnen und meine Resultate sowie die bereits vorgegebenen Messwerte auf Millimeterpapier auftragen. Ausserdem musste ich das Substrat (p-Nitrophenylphosphat) in seinen verschiedenen Formen zeichnen.
Da ich nicht rechnen kann, habe ich einfach ungefähr aufgezeichnet, was ich erwarten würde:
1. Millimeterpapier: y-Achse ln(kcat), x-Achse 1/T und dann eine Gerade mit negativer Steigung -Ea/R
2. Millimeterpapier: y-Achse Anfangsgeschwindigkeit, x-Achse Temperatur

Ich habe mir einfach alles aufgeschrieben und -gezeichnet, was mir zum Versuch eingefallen ist; Zusätzliche Einflüsse auf die Enzymkinetik, Boltzmann-Konstante, Phosphoesterbindung, Michaelis-Menten-Gleichung, endotherme vs. exotherme Reaktion etc.

PCR: Teilversuch 2.1 Polymerase Chain Reaction

Auch hier wurde der Versuch 1:1 dem Praktikumsskript entnommen. Zusätzlich eine Restriktionskarte und ein Bild einer Gelelektrophorese. Ich sollte ausrechnen und abschätzen wie viele Basenpaare das Gen hat (auch hier habe ich nur abgeschätzt). Ausserdem habe ich alle DNA-Basen mit H-Brücken, Glycerol und ein Palindrom gezeichnet und mir wiederum aufgeschrieben was ich zum Versuch im Vorhinein gelernt hatte. Es lohnt sich zu notieren, für was die verschiedenen Komponenten nötig sind. Also welches die Färbungen sind, für was 5x steht beim Ladepuffer, warum es Magnesium braucht usw.

Prüfung: Ich wurde von Frau Dreier geprüft, Prof. Mittl hat nur aufgeschrieben. Ich durfte entscheiden, mit was ich beginnen wollte und nahm Enzymkinetik, da ich mich dort sicherer fühlte.

- Was haben sie gemacht? Temperaturabhängigkeit einer enzymatischen Reaktion untersucht.
- Ich zeigte ihnen meine 2 Kurven und sagte auch, dass ich alles einfach abgeschätzt hatte und keine Zeit zum rechnen hatte (haben sie nicht weiter kommentiert). Sie fragten mich, was man daraus ableiten kann:
1. Millimeterpapier, Arrhenius Repräsentation: Wenn die Gerade flach ist, dann bewirkt eine Temperaturabhängigkeit keine starke Änderung von kcat (kleine Steigung). Heisst, eine Temperaturerhöhung ist vor allem dann wirksam, wenn eine hohe Aktivierungsenergie Ea überwunden werden muss. Ausserdem erklärte ich, dass durch die Zugabe eines Enzyms die Steigung flacher wird, da dieses ja die Ea erniedrigt.
2. Millimeterpapier: Geschwindigkeit steigt erst an (RGT-Regel), fällt dann aber bei hohen Temperaturen, da das Enzym irgendwann denaturiert wird (in meinem Beispiel bei den letzten zwei Messungen).
- Was heisst denaturiert? Es werden intramolekulare Wechselwirkungen wie z.B. H-Brücken, hydrophobe WW, Salzbrücken etc. zerstört.
- Inwiefern unterscheidet sich der Einfluss eines Enzyms auf die Reaktionsgeschwindigkeit von dem der Temperatur? Das Enzym erniedrigt die Aktivierungsenergie. Die Temperatur erhöht die Wechselzahl kcat --> mit Arrheniusgleichung begründet: wenn T grösser wird, wird der Exponent kleiner und somit kcat grösser. Die Temperatur erhöht die Energie der einzelnen Teilchen und man hat mehr Zusammenstösse --> Boltzmann-Verteilung. Weder Enzym noch Temperatur haben einen Einfluss auf das Gleichgewicht.
- Was ist das Enzym und Substrat in der Reaktion? Enzym: Alkalische Phosphatase, Substrat: p-Nitrophenylphosphatester. Ich habe ihnen dann meine Zeichnunung gezeigt.
- Was wird hier für eine Bindung gespalten? Eine Phosphoesterbindung
- Es fehlt etwas auf ihrer Zeichnung, entsteht nicht noch mehr bei der Reaktion? Ich hatte nur die 3 Formen des Substrats aufgezeichnet, habe dann aber beim ersten + H2O dazu geschrieben (es handelt sich ja um eine Hydrolyse), beim p-Nitrophenol HPO42- und beim p-Nitrophenolat-Anion Na+ und H2O. Sie wollten noch hören, dass es sich bei HPO42- um eine Säure handelt bzw. der Ester eine Verbindung zwischen einem Alkohol und einer Säure ist.
- Was macht NaOH? Stoppt die Reaktion. Erhöht als starke Base den pH und deprotoniert das Enzym (und auch das Produkt, welches ja als Anion vorliegen soll damit es photometrisch bestimmt werden kann).
- Was genau wird deprotoniert? Die AS-Seitenketten. Habe noch hinzugefügt: pH < pKa protonierte Form, pH > pKa deprotonierte Form.
- Heisst das, das Produkt fällt aus? Weiss ich nicht, habe das Experiment ja nicht mehr durchgeführt. Können sie sich nicht mehr erinnern? Hat mich ziemlich verunsichert. Ich habe dann versucht mit dem Experiment Proteinreinigung zu begründen, wo es durch die Denaturierung von HCl (starke Säure vergleichbar mit starker Base NaOH?) auch nicht zur Aggregation kommt, da sich dann alle positiven Ladungen abstossen.
- Jetzt sind sie aber beim falschen Experiment... Ich sagte, dass ich es wirklich nicht weiss. Sie konnte mir dann selbst gar keine richtige Antwort geben, habe ich also bis jetzt noch nicht verstanden. Aber sie ging dann einfach zur nächsten Frage über.
- Für was steht p? para-Stellung (1,4), habe dann auch noch erklärt was ortho (1,2) und meta (1,3) ist.
- Bevor sie mich etwas Weiteres fragen konnten, habe ich erklärt, dass das Anion bei 400nm blaues Licht absorbiert, also gelb erscheint, da dies die Komplementärfarbe ist.
- Wie funktioniert das? Die Valenzelektronen (äusserste Schale) nehmen die Energie des Lichts auf und werden so auf ein höheres Energieniveau gehoben (je weiter weg vom Kern, desto höher). Wenn sie wieder auf ihr Energieniveau zurückfallen emitieren sie die Energie z.B. in Form von Licht oder Wärme. Habe auch noch das Lambert-Beer-Gesetz aufgeschrieben.
- Was sind andere Einflüsse auf die Enzymkinetik? Z.B. pH
- Richtig, haben sie ungefähr eine Vorstellung vom pH-Optimum ihres Enzyms? Ich habe gesagt bei pH 10 da es im Versuch so vorliegt. Es wäre aber eher pH 8 gewesen.
- Haben alle Enzyme ihr pH-Optimum in diesem Bereich? Nein, zum Beispiel Pepsin, das im Magen vorkommt, hat sein Optimum bei einem sehr tiefen pH.
- Was heisst tief? So ungefähr 1.8-3, also einfach bei den Bedingungen, die durch die Magensäure entstehen.

PCR

- Was braucht es alles? Konnte ich einfach vom Blatt ablesen (allgemein guter Tipp wenn man nicht mehr weiter weiss, ich habe meine Notizen und die Versuchsblätter viel zu wenig genutzt). Habe dann betont, dass es extrem wichtig ist 2 Primer und nicht nur einen zu haben.
- Wieso? Die Primer flankieren den DNA-Abschnitt der exponentiell vervielfältigt werden soll. Habe eine Zeichnung gemacht von Sense- und Antisensestrang und wie sich die Primer daran anlagern (ähnlich wie Abb. 3 auf S.5 in der Theorie) und so gezeigt, dass ab dem 3.Zyklus das erste DNA-Fragment entsteht, das der gewünschten Länge entspricht.
- Können sie einen Primer zeichnen? Habe einfach GACGT oder so aufgeschrieben. Sie meinte dann, das dies etwas kurz sei und was dann das Problem wäre, wenn ich nur so wenig Nukleotide hätte. Wäre unspezifisch.
- Was muss man je nach Länge im Bezug auf die Temperatur beachten? Je länger, desto höher muss die Temperatur sein.
- Ist dies der einzige Einfluss? Nein, G-C Bindung: ca. 60kJ/mol, A-T-Bindung: ca. 40kJ/mol. Habe ihnen meine Zeichnung von den 3 bzw. zwei H-Brücken gezeigt und gesagt, dass es ungefähr 2/H-Brücke braucht. Dies sei praktisch, da ich für einen kürzeren Primer mit mehr GC-Basenpaare die gleiche Annealing-Temperatur brauche wie für einen längeren mit mehr AT.
- Ich weiss nicht mehr genau, wie wir darauf gekommen sind, aber ich wurde gefragt was ein Plasmid ist: ringförmige DNA-Moleküle, die eine Starstelle für die DNA-Polymerase besitzen und sich deswegen unabhängig vom bakteriellen Chromosom replizieren. Habe ein Kreis gezeichnet und sie fand dann, das dies nicht korrekt sei, da es sich beim Plasmid um DNA handelt und diese doppelsträngig ist.
- Wann hört die DNA-Polymerase bei einem zirkulären Expressionsvektor mit der Elongation auf (hat ja kein Anfang und Ende)?Zeitbegrenzung durch Temperaturerhöhung. Ihnen war wichtig, dass sich die 3 Schritte des PCR-Programms alleinig durch die Temperatur unterscheiden.
- Zur Restriktionskarte: Wie viele Basenpaare hat ihr Gen ungefähr? 2000bp (konnte man ~ ablesen). Habe dann noch hinzugefügt, dass bei einer Mutation ein Restriktionsenzym nicht mehr schneiden kann und so grössere Stücke entstehen und das sie häufig Palindrome als Erkennungssequenz haben und ihnen meine Zeichnung davon gezeigt.
- Wie funktioniert die Gelelektrophorese? Trennung von DNA-Fragmenten nach Grösse. Habe gesagt, dass das Phosphatrückgrat negativ geladen ist und sich die Fragmente deshalb zur Anode (+) bewegen. Das Agarosegel wirkt als molekulares Sieb, so dass die grösseren Moleküle weniger weit wandern als die kleineren.
- Was zeigen die Banden auf dem Bild? DNA-Fragmente. Sie wollte es genauer wissen: lineare DNA

Sie hat mich auch noch zu den Grundprinzipien von Translation, Transkription und zu einigen Grundbegriffe wie MCS, Ori C befragt.
Für PCR würde ich mir genau überlegen, auf was man seinen Fokus legen möchte, da es ein extrem komplexes und vielfältiges Thema ist und man auch ein bisschen selber steuern kann, zu was man mehr oder weniger gefragt werden möchte.

Viel Erfolg ihr schaffed das

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pascalsst


25.01.2018 17:45 		Biochemie: MetHb, Ionenaustauschchromatographie, geprüft von Schuler

Erfahrungsbericht Biochemie Mündlich 2018

Experten: Schuler (Dreier, hat nur Protokoll geführt)
Teilversuche: MetHb und Ionenaustauschchromatographie

Vorbereitung:
45 Min vor Prüfungsbeginn zieht man aus zwei Stapeln (Themen-Aufteilung: siehe Vam) je ein Couvert mit den Teilversuchen drin. Anschliessend wird jedem der drei StudentInnen ein Lernplatz in einem Biochemiepraktikumraum zugeteilt.
Die Zeit läuft: gut 40 Minuten Vorbereitung!
Material: Kugelschreiber, Bleistift, TR, Lineal, Millimeterpapier, Notizblock + 4 Seiten schöneres Papier (am besten je 2 Seiten davon je Teilversuch)

Beginn
Herr Schuler holte mich am Lernplatz ab und begleitete mich ins Prüfungszimmer, wo Frau Dreier schon auf uns wartete. Beide Experten haben mich sehr freundlich begrüsst und die strenge Prüfungsatmosphäre auf ein Minimum reduziert. Zuerst habe ich gefragt, was ihnen lieber ist: Deutsch oder Schweizerdeutsch, woraufhin ich mich für Deutsch entschied (da es seriöser klingt)! Dann bat mich Herrn Schuler die gezogenen Praktika rasch zu zeigen, da die Experten noch nicht wussten, um welche Themen sich die Prüfung handeln wird! Im Anschluss liess er mich entscheiden mit welchem Praktikum ich starten möchte.



Prüfung:
-> Teilversuch: MetHb
- Vorbereitung: Ich habe mir alles aufgeschrieben (und Häm gezeichnet), was mir einfiel zu MetHb und dem Versuch (mit KCN etc), in den Unterlagen waren auch die Resultate aus dem Praktikum mit den Absorbtionswerten. Zur Übersicht habe ich eine Tabelle gezeichnet und zu A1/2, B1/2 jeweils hingeschrieben, was wir jeweils für Stoffe zur Absorption hinzugaben und wie sich dies beim photometrieren äusserte. Mit den erhaltenen Werten rechnete ich das physiologische MetHb (in %) von deltaA/deltaB * 100% aus! Diese Notizen halfen mir enorm als Spickzettel bei kurzen Momenten der Sprachlosigkeit ;-) .
- Prüfung: Als erstes musste ich den Versuch erläutern, was wir gemacht haben, was wie reagierte, wie die verschiedenen Absorptionswerte zustande gekommen sind, respektive was sie jeweils spezifisch sagen! Daraufhin hat er mich auch gefragt, was ich da gezeichnet habe (Häm) und ob das Hämoglobin ("witzig") sei. Daraufhin fragte er was MetHb ist und ob das physiologisch vorkommt (und was ich ausgerechnet habe %MetHb) und wie oft und was die Konsequenzen sind und wie der Körper sich dagegen wehrt (MetHb-Reduktase, Glutathion(hierzu hat er auch gefragt was vom GTH zu GSSG passiert und was das für einen Zusammenhang mit MetHb hat)). In diesem Zusammenhang sprachen wir auch über Wasserstoffperoxid, Sauerstoffradikale und ihr Abbau (eine Frage, die Schuler zu Glutathion gestellt hat, nur um mich zu prüfen oder verunsichern, war dann ob wir Glutathion in denn Erys haben (was natürlich der Fall ist!)).
Die Zeit ging rasch vorbei und nach 15 schaute er auf die Uhr und leitete den zweiten Teilversuch ein


-> Teilversuch: Ionenaustauschchromatographie
- Vorbereitung: Versuchsaufbau graphisch skizziert (Vergleich dargestellt zwischen Kationen- und Anionenaustauscher), Eluitionsprofil erstellt mit (Blau für Dextranblau und Bleistift für das rote Cytochrom C). Hier auch notiert, welche der 8 Gefässe mit Tiefsalz- und welche mit Hochsalzpuffer eluiert wurden. Hier habe ich mir auch ein/zwei Infos zur Affinitätsaustauschchromatographie notiert, da ich es für sehr naheliegend hielt, dass wir auf dieses Thema zu sprechen kommen - taten wir aber nicht.
- Prüfung: Versuch erklärt, Ablauf und Ziel sowie die biochemischen Hintergründe, auch wieso Dextranblau blau und Cyt C rot ist (respektive eher orange gemäss Dr. Dr. Prof. Phil. Med. Rer. Nat. Schuler...; rot/orange ist es, da es wie Hb eine Hämgruppe besitzt), Versuchsaufbau Kat/Anionenaustauscher, das Eluitionsprofil erklärt und die Resultate erläutert um Aussagen über die Proben zu machen. Erst ganz am Ende wollte er noch andere Methoden zur Auftrennung von Proteinen hören, sowie die Messung der Eluitionsproben mit dem Photometer (hier wollte er wissen, bei welcher Wellenlänge Proteine absorbieren (und wieso (-> Aromate (zB Trp) 280, Peptidbindung 200nm) und welches der sichtbare Bereich ist). Folge dessen erwähnte ich Gelfiltration, so kamen wir auf SDS zu sprechen, ich erklärte das grobe Prinzip dieser Methode, er wollte wissen wieso SDS gebraucht wird und ob die Proteine denaturiert werden (ja!) und weshalb. Leider fragte er mich dann auch wie SDS aussieht, was ich nur bis zur Hälfte wusste. War ihm anscheinend aber nicht so wichtig.
Auch hier sprachen wir hauptsächlich über den Teilversuch, nur gegen Ende schweifte er ab um die letzten drei Minuten zu füllen.


Fazit:
- Teilversuche: inhaltlich eher dankbar
- Schuler: extrem lieb, wenn auch sehr exakt und streng, wenn die Antwort noch nicht ganz dem entsprochen hat, was er erwartete; im Gegenzug bestätigte er viele richtige Antworten durch Nicken und sein liebes Lächeln! Ab und zu erklärte er auch kurz etwas, bevor er eine Frage dazu stellte (Bsp: Bei der Ionenaustauschchromatographie kann man auch mit einem Laser messen, in dem man einen Detektor dahinterstellt, was in der Eluition drin ist, was gibt es da auch noch für Methoden? (Abschweifungseinleitung zur Absorption)
- Gespräch: sehr angenehm, lockere Atmosphäre, keine Fragenschlacht, kein Stress


Tipps:
- Keine Angst, die Prüfer wollen mit dir zusammen eine gute Note erarbeiten, auch wenn sie zum Teil schwierige Fragen stellen
- Spick in den Notizen bereithalten
- Versuchsaufbau je nach Versuch skizzieren
- Wenn man etwas nicht verstanden hat, oder die Antwort nicht sofort weiss: Nochmals nachfragen (so hat man Zeit um zu überlegen und im Optimalfall - wie das bei Schuler der Fall war - wird einem die Frage mit anderen Worten gestellt, sodass man einen Tipp bekommt)
- PS: Man kann kaum alles beantworten!

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Oxyur


09.01.2018 15:11 		Akute Appendizitis/osteolytische Knochenmetastase klarzelliges NierenCa, geprüft von Bode, Khov-Eberhard

Appendix schnell erkannt, anderes Präparat erstmals kA.
Wir konnten die Prüfungsreihenfolge sowie Präparatreihenfolge frei wählen.
Präp. 1: Knochen und aussen Knorpel. Helle Drüsen (dos--dos Stellung), viel Einblutung. Dachte zuerst wo hat es eine Drüse neben Knochen? Hab mich dann irgendwann für Knochenmeta eines AdenoCa entschieden > Lunge, Mamma, Schilddrüse, Prostata, NierenzellCa.
Prüfung mit diesem Präparat begonnen.
Was ist die Organdiagnose? Hmm es hat Drüsen hier.
- Bleiben sie bei der Übersicht!
- Hier hat es Knochen.
- Genau! Also sind wir im?
- Knochen.
- Richtig! Was ist das blaue in der Zelle?
- basophil?
- denken sie einfacher!
- Zellkern?
- Richtig!
Dann hab ich erzählt ,normalerweise hätte es hier viel Fett blablabla. Metastase, was metastasiert. Was Osteoblastisch, was osteolytisch. War zuerst auf Prostata-Schiene, sie hat mich dann auf Niere gelenkt weil eher osteolytisch. Was macht noch osteolytische Meta? Lunge&Mamma(?)
Klare Zellen > KlarzelligesNierenCa.
Was für primäre Knochentumore kennen sie? Riesenzelltumor, Knochenzyste (,ja stimmt, aber nicht neoplastisch) Osteosarkom, Chondrosarkom, Ewing.
,wenn ein 70jähriger mit radiolog. Loch am Oberarm kommt, an was denken sie? Meta
Was noch? Primärtumor. Was noch? ...? Bence-Jones Proteinurie? Multiples Myelom!

Appendix
Dx einfach. Lymphfollikel. Transmurales Neutro-Infiltrat > evtl. Perf. was dann? Peritonitis. Zeigt auf komisch braunes Zeugs. Dachte zuerst sei Artefakt >war Stuhl
Erreger? Yersinien (danke Arndt).
Was bei Kindern häufig? ... denken sie an einen grossen Erreger! Wurm? Korrekt! Welcher? Helminthen? Nein. Echinokokken? NEIN! Keine Ahnung! Ah sie haben noch keine Kinder! nonig, nei Oxyuren!

Das wars dann etwa. Sehr angenehm, sehr faire Fragen und haben sogar ab und zu gelacht. Note 5.5. wollte am Ende noch wissen was ich mal machen möchte.

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OP

09.01.2018 16:09

 Sorry, falschi Siite

2017

Lea


18.01.2017 08:29 		Perikarditis und Mamma-CA, geprüft von

Soltermann hat das Herz abgeprüft. Er wollte eigentlich nur eine kurze Zusammenfassung der Normalbefunde haben (war ich viel zu detailiert was ihn ziemlich genervt hat) und dann den Begriff Zottenherz hören. Zudem wollte er wissen wo genau man die Herzwandidcke misst. Dann Fragen zur Perikarditis (Hauptursachen, DD's)

Der Hübsche hat das Mamma-CA geprüft. Er war sehr nett, hat viele "Hilfsfragen" gestellt um mich auf den Befund "Mamma" zu bringen. Wollte Beschreibung des Tumors (u.A. wissen warum das direkt angrenzende FG dunkelgelb verfärbt ist) und hören, dass dieser nekrotische Anteile zeigt. Wollte wissen welche Arten von Mamma-CA es gibt und wo im Präparat ich Biopsieren würde (2 Stellen: 1x Tumorrand und 1x Tumorgewebe). Für die Sentinel-Geschichte hatten wir dann keine Zeit mehr (die habe ich bei Solterman verplempert..)

Ablauf: Wir zogen Karten auf denen entweder ein M (Makro) oder ein H (Histo) stand. Die Makro-Leute gingen dann in den grossen HS Patho und erhielten dort je ein Tablett mit 2 Präparaten darauf. Nun hatte der erste Prüfling mind. 30 Minuten Zeit, um sich die Präparate anzuschauen und Notizen zu machen (die anderen 3 Geprüften hatten logischerweise mehr Zeit). Und dann gings einzeln ab ins Vorzimmer des Höhrsaals wo man geprüft wurde. Im Anschluss warten bis alle durch waren. Dann kamen Soltermann und der Hübsche zu uns vor den HS und haben die Noten mit einer kurzen und knappen Begründung bekannt gegeben.

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:)


12.01.2017 23:57 		Mikro: Karzinoid der Lunge und Molluscum contagiosum, geprüft von

Allgemein sehr viele Fragen, konnte kaum frei reden.

Lunge Soltermann:
Welches Organ und wo Organ und warum?
Habe zuerst gemeint es sei ein SCLC und hatte als DD Karzinoid der Lunge erwähnt. Der Tumor war jedoch nicht scharf begrenzt.

Ich habe oft nicht verstanden auf was er hinauswollte.

Haut:
Schichten der Haut,
Beschreibe die Pathologie.
Er wollte nur die Diagnose hören und die DD waren ihm egal. Fragen über Klinik und Therapie.

viel Erfolg!

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2016

fvmed-Tipp


12.11.2016 10:57 		Neuer Prüfungsmodus, geprüft von ACHTUNG!

Liebe Zweitis ab HS2016

WICHTIG: all diese Bericht weiter unten der letzten Jahre stammen aus der Zeit, als wir noch Pingpong-Bälle ziehen mussten und so entschieden wurde, ob wir in Biochemie oder Physiologie geprüft werden. Dieser Modus galt sowohl im HS als auch im FS. Nun ist ja klar, dass BC im HS und Physiologie im FS geprüft wird.

Bitte geniesst daher diese Erfahrungsberichte mit VORSICHT! Wir mussten die Versuche noch richtig durchführen und hatten vielleicht auch einen anderen Fokus in der mündlichen Abfrage. Das ist aber nur eine Vermutung...
Die Erfahrungsberichte können natürlich immer noch hilfreich (und gleichzeitig frustrierend) sein, aber verlasst euch nicht zu sehr auf sie und schreibt lieber nach eurer Prüfung einen kurzen Bericht für die Nächsten!

Viel Spass beim Lernen! Freut euch auf die Zeit, wenn's vorbei ist

PS: In der Anatomie und Histologie bleibt der Prüfungsmodus aber gleich.

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Sido


01.03.2016 11:45 		Computersimulation, geprüft von Prof. Lundby und Coex. Prof Biber

Frage: Zeigen sie wie sich Änderungen des totalen Lungenwiderstandes (z.B. durch eine Lungenfibrose) oder des totalen peripheren Widerstandes (z.B. durch hohe Angiotensinwerte) auf den systolischen Blutdruck den diastolischen BD sowie auf den arteriellen Mitteldruck auswirken. (zudem stand noch irgendwas man solle dies mittels Skizzen, Diagrammen und Werten zeigen)

Die Prüfung fand in der kleinen Computerkammer statt und es standen mir das Computersimulationsprogramm sowie die Excel-Files zur Verfügung. (Haben mir bei meinem Versuch leider nichts genützt)

Ich habe mir zuerst überlegt, welche Parameter ich verändern muss und wie ich die Ergebnisse auf einer Tabelle darstellen will. Habe je ein Diagramm gezeichnet mit BD gegenüber TLR bzw. TPR und mit verschiedenen Farben die drei unterschiedlichen Kurven (syst BD, diast BD, art. Mitteldruck) eingezeichnet. Da ich genug Zeit hatte, habe ich mir ebenfalls noch die Werte für das Schlagvolumen, enddiastolisches Volumen und einige BD vor und nach der Lunge notiert. Ich dachte, dies wäre allenfalls nützlich für die Besprechung später. Diese waren ja nicht gefragt und habe sie deshalb nur kurz im Protokoll erwähnt.

So habe ich ziemlich lange am Programm herumexperimentiert und war dann etwas überrumpelt als um 10Uhr die Prüfer kamen und ich mir noch praktische keine Notizen gemacht hatte.

Beide Prüfer waren sehr nett. Vor allem Herr Lundby war interessiert und sehr bemüht eine lockere Atmosphäre zu schaffen dafür klopfte er mir zur Auflockerung nach einer richtigen Antwort auch mal lässig auf die Schulter. Herr Bieber wirkte etwas mürrisch und weitaus weniger interessiert, er hielt sich eher im Hintergrund.

Nach kurzer Begrüssung fing ich auf schweizerdeutsch (gab keine Einwände dazu) zuerst einmal an das Computersimulationsprogramm zu erklären. Ich dachte, ich könne zuerst einmal einige Minuten frei sprechen und meine Werte und Gedanken zum Versuch äussern. Doch bereits bei der Erklärung des Programms kamen die ersten Fragen.
-Mit was für einem Herz wurden die Versuche für dieses Programm gemacht? Schweineherz
-Wieso ein Schweineherz? Weil das am ehesten dem eines Menschen entspricht
Danach zeigte ich meine Tabellen und fing an über den ersten Teil mit dem veränderten TLR zu sprechen.
-Nennen sie weitere Gründe für Veränderungen des TLP? Lungenödem, Embolie...
-Wann entsteht ein Lungenödem? In der Höhe
-Was kann man dagegen machen? Margherita-Cocktail oder sonst absteigen aus der Höhe
-Was ist im Margherita-Cocktail? Wusste ich nicht mehr so genau, konnte noch knapp die Wirkungsorte und Art der Wirkung sagen
-Wieso heisst er so? Wegen der Margherita Hütte
-Warum macht man genau auf der Margherita Hütte Experimente zur Hypoxie? (Weiss nicht mehr genau wie genau wir dann zu dieser Frage kamen, aber zu meinem Leidwesen wurde ziemlich lange auf dem ganzen Margherita Thema herumgeritten.)
-Warum genau diese Hütte? Höchstgelegene Hütte in der Schweiz
-Wissen Sie wie das Medikament heisst, dass auf die Niere wirkt? Hatte keine Ahnung und mein Fantasiename war leider falsch
-Welches Hormon wirkt am stärksten auf die Wasserausscheidung in der Niere? (nette Zwischenfrage von Herr Bieber) Dachte sei Aldosteron, ist jedoch Vassopressin.
Das ganze Margherita Thema hat mich durchaus etwas gestresst weshalb ich mich an diese Fragen auch noch sehr genau erinnere.
Ich konnte danach noch einiges erzählen, meine beiden Diagramme interessierten ihn jedoch weniger.

Danach gingen wir zum Thema TPR über. Hier weiss ich nicht mehr so viel.
-Wann steigt physiologisch der TPR? Wusste ich nicht genau und erwähnte die Beschreibung in der Frage, wenn man zu hohe Renin oder ACE Werte hat.
Irgendwie kamen wir dann auf das Herz zu sprechen. Ich konnte zuerst einige einfachere Grundlegende Fragen beantworten.
-Was ist die Eigenfrequenz des Sinusknoten? Ich dachte ca. 60-80, ist jedoch 100
-Wie funktioniert es das trotz der Eigenfrequenz 100 die Hf nur ca. 60 Schläge pro Minute ist? Sympathikus und Parasympathikus wirken beide auf das Herz
-Wie genau wirken sie? Veränderungen der Leitfähigkeiten

Herr Lundby sagte am Ende noch, dass er persönlich diesen Versuch auch nicht besonders mag, da er so unphysiologisch man wenig zu den Werten sagen könne. So sprachen wir praktisch die ganze Prüfung über Themen, welche nur sehr indirekt mit der Computersimulation zusammenhängen.

Alles in allem war die Prüfung im Nachhinein ganz okay. Während der Prüfung war ich jedoch am Anfang ziemlich gestresst, da ich nicht von Anfang an so schwierige Fragen erwartet hatte. Brachte mich so etwas aus dem Konzept. Herr Lundby hat sehr viel gefragt auch viele einfache Fragen und dann auch bestätigt, wenn etwas richtig war. Wenn ich nicht weiter wusste hat er versucht mir zu helfen. Direkt nach der Prüfung hatte ich ein ziemlich schlechtes Gefühl und konnte mich nur an die schwierigen Fragen erinnern, welche ich nicht beantworten konnte. Als Note hatte ich eine 3, maximal ein 4 erwartet. Es gab eine 5.

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Zero


21.02.2016 15:58 		Ergospirometrie, geprüft von T.Hennet

Ergospirometrie durchführen und RQ vor, während und nach der Leistung berechnen. Wirkungsgrad berechnen

Der Prüfer hat sich freundlich vorgestellt und gefragt ob alles gut gelaufen ist. Die Coexaminatorin hat für die ganze Prüfung nie gesprochen, sie scheinte aber ganz nett zu sein und hat immer interessiert gehört.
Der Prüfer hat am Anfang gefragt wie das Ergospirometer funktioniert: Funktion der Ventile, wie das Pneumotachograph funktioniert und was man messen kann, korrekte Sitzposition, genau wie das Gas Analyser funktioniert -->O2 und CO2 reagieren mit gewiesse Substanzen und verändern die elektrische Leitfähigkeit diese Substanzen, es wird also eine Veränderung der "conductivity" gemessen und mit diese Veränderung kann man die % O2 und CO2 berechnen (es wird die Unterschied der "conductivity" zwischen Umgebungsluft (reference Gas) und exspirierte Luft (sample gas) gemessen).

Er hat dann sofort auf die Graphen auf den Computer-Programm gefragt: was sie bedeuten, was man mit diesen Graphen sehen kann und dann die genaue Erklärung für die O2-Defizit und O2-Schuld, ob sie unterschiedlich sind und wieso --> O2-Schuld grösser weil nach eine physische Belastung ist der Körper wärmer und die Enzyme die für den Wiederaufbau der Energiereserven (z.B Kreatinphosphat aus Kreatin und ATP) nicht mehr bei ihre Temperatur-Optimum sind (für menschliche Enzyme = 37C)
Er hat dann allgemeine Fragen über das RQ (wie es berechnet wird, wieso, im welche Fall ist grösser als 1 (Hyperventilation), wann kleiner als 0.7 (chronische Hunger, Diabetes mellitus)), über den Wirkungsgrad (typische Werte, ob bei laufen grösser oder kleiner ist (grösser)), was der respiratorische Äquivalent ist, typische Werte usw. gefragt. Er hat dann andere allgemeine Fragen gestellt die ich mich nicht mehr erinnern kann.
Im allgemein war die Prüfung ganz angenehm und war schnell vorbei. Der Prüfer hat mir immer das Eindruck gegeben, dass er prüfen wollte wie viel ich wusste und nicht was ich nicht wusste herausfinden.
Ich war am Ende der Prüfung ein bisschen unsicher auf das Resultat, weil die Frage über der Gasanalyser könnte ich nicht beantworten und ich konnte auch nicht der Grund erklären, wieso der O2 Schuld grösser als der Defizit ist (und ganz viele andere Frage hat er nicht gestellt)

Ich denke man soll keine Angst über das Experiment selbst haben, weil es ganz klar war was man machen musste und welche Geräte man benutzen musste. Die Anleitung für die Benutzung der Ergospirometer und des Computer-Programm ist die selbe wie beim Praktikum (einfach Nasenklemme nicht vergessen), die Assistenten sind mehrmals gekommen und haben gefragt ob alles in Ordnung war.

Im allgemein (gilt auch für die andere Praktika) würde ich empfehlen auch etwas über die Geräte die man benutzt zu lernen (wie sie funktionieren, wieso/wann/wofür sie gebraucht werden), sind Sachen die während meine Praktika fast nie von die Assistenten besprochen würden die aber dann bei der Prüfung gefragt werden können. Wenn man die theoretische Grundlage kennt und der Examinator "human" ist, soll man aber keine grosse Problemen haben.

Viel Erfolg!

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Lilly


15.02.2016 15:03 		Blut, Tonometer, geprüft von Threw

Ermitteln Sie den Sauerstoffhalbsättigungsdruck bei pH 7,0 und pH 7,4 bei 37C.

An sich sehr dankbare Aufgabe. Der Oximeter gibt einem ja alles an und man muss nur eine Formel kennen: p(O2) = (p(Barometer) - Wasserdampfsättigungsdruck bei geggebener Temperatur)*%O2
Werte berechnen, Kurve aufzeichnen und p(50)-Wert bestimmen. Sich überlegen ob die Kurven so verschoben sein sollten oder nicht und was für Gründe eine Rechts- bzw. Linksverschiebung der Sauerstoffbindungskurve bewirken.

Mein Examinator war sehr freundliche und die Stimmung war angenehm.

Fragen:
Ich wurde viel dazu gefragt wie welche Moleküle an Hämoglobin binden, also wo genau am Hämoglobin. Z.B. dass Sulfat ans Eisenmolekül bindet, CO2 an die Stickstoffe des Porphyrinrings etc.
Wie wird die Sauerstoffbindung beeinflusst, welche zwei Formen von Hämoglobin gibt es, welches der beiden puffert besser, wieso bindet bei einer Form O2 besser etc.
Wie funktioniert der Oximeter, bei welchen Wellenlängen wird Desoxy- und OxyHb gemessen, wieso dort -> Kurven aufzeichnen mit Absorptionsmaxima der beiden Kurven, erklären weshalb DesoxyHb bläulicher erscheint als Oxy
Bicarbonatgleichung aufzeichnen (HCO3- + H+ <-> H2CO3 <-> CO2 + H2O), erklären welches Enzym (Carboanhydrase) die Reaktion beschleunigt
Was geschieht in der Höhe, was bei Hyperventilation?
Was unternimmt die Niere um in der Höhe einen Ausgleich zu bewirken? (EPO und HCO3- Ausscheidung)
Was für Partialdrücke von Sauerstoff herrschen an der Luft, in Lunge, in Alveolen und im Muskel? Macht die Druckverteilung Sinn?

Mehr Fragen weiss ich leider nicht mehr.

Viel Erfolg!

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gipfeli


11.02.2016 20:03 		Ergospirometrie, geprüft von Lundby Coex Biber

Beobachten Sie im Selbstversuch mittels Ergospirometrie die Kreislaufanpassung waehrend 5Minuetiger Arbeit. Berechnen Sie den respiratorischen Quotienten vor, waehrend und nach der Arbeit, sowie den Wirkungsgrad, den Sie erreicht haben.

Ich wollte eigentlich unbedingt Biochemie, war dann aber froh, keinen Kreislaufversuch gezogen zu haben, und keine Versuchsperson zu haben.
Zuerst habe ich auf ein Notizblatt die Tabelle mit den zu ermittelnden Parametern notiert und die Berechnungen (wuerde ich naechstesmal direkt ins Protokoll machen). Nach 3 Fehlstarts habe ich dann so um viertel vor 9 den Versuch fertig gehabt. Die Werte waren nicht immer wie zu erwarten, z.B. lag mein respiratorischer Quotient ueber 1 und mein Wirkungsgrad bei 28%. Ich habe dann einfach versucht moegliche Erklaerungen zu finden, dann ist das kein Problem. Ich habe dann die Werte aus dem Computer rauslgelesen. Zum Glueck war die Anleitung gut und ich erinnerte mich noch an das Praktikum, denn die Assistentin konnte mir nicht helfen, als ich ein Problem hatte. Habs dann zum Glueck selber noch irgendwie herausgefunden. Nachdem ich alles berechnet hatte, begann ich mit dem Protokoll. Da war aber schon 20vor 10 und ich war immernoch bei "Methodik", als um 5 vor 10 bereits die Pruefer hereinkamen. Ich hatte mir deshalb auch noch keine weiteren Gedanken zu dem Thema machen koennen. Sie meinten es sei kein Problem, dass ich nur den Notizzettel habe.
Was haben Sie gemacht? Nach einem Satz wurde ich schon abgeklemmt.
Was ist eine optimale SItzposition?
Was wurde vor dem Versuch gemacht? Die Assistenten haben den Ergospirometer kalibriert (steht auch auf der laminierten Anleitung drauf)
Wie geht das? Beim Pneumotachograph eicht man mit einem bestimmten Volumen (warum auch immer, dachte es sei ein Druck ), um den Widerstand zu ermitteln via Ohm'sches Gesetz. (P=R*I)
Und wie kalibriert man den Gasanalysator? keine ahnung, er hats dann aber nicht erklaert sondern ist schnell weiter, als er merkte, dass ich keine Ahnung hatte.
Wie funktioniert der Gasanalysator?
Wie der Pneumotachograph? Wo ist der Widerstand? (NICHT beim Mundstueck, sondern auf der anderen Seite)
Was mussten Sie berechnen? Dabei hat er immer auf mein chaotisches Notizblatt geschaut, konnte aber nichts erkennen. Dadurch konnte ich das Gespraech ein wenig lenken.
Fragen zum respiratorischen Quotient, warum meiner so hoch sei? Hyperventilation
Warum kann man kein Atemzeitvolumen von Bsp. 5l haben?(wusste ich nicht) Weil der Wirkungsgrad nicht steigen darf: umgekehrt rechnen
Warum steigt der Sauerstoffverbrauch nicht sofort an? Es dauert bis die Chemosensoren den veraenderten pH registrieren. Weiss nicht was er genau hoeren wollte, irgendwie wollte er auf das O2 Defizit raus.
Was bedeutet die Flaeche ueber der Kurve hier (er hat nun einfach direkt gefragt)? O2 Defizit
Woher kommt der benoetigte Sauerstoff? Anaerobe Glykolyse, O2 aus Myoglobin, ATP, Kratinphosphat
Warum ist die O2 Schuld groesser? Gluconeogenese braucht mehr ATP als Glykolyse verbraucht hat, Energie fuer Waermeabgabe, sauer
Wie lange dauert es bei mir, bis die O2 Schuld bezahlt ist? Habe geraten, 15min, war richtig
Wie lange dauert es bei einem Marathonlaeufer nach dem Marathon? Habe gesagt gleich lang, weil ich keine Ahnung hatte, geht aber laenger, weil mehr Muskelglykogen und Fettspeicher des Muskels verbraucht wurde und so wieder aufgebraucht werden muss: 24h!
Wie passt sich der Kreislauf an? Sympaticus, vasokonstriktion, Rezeptoren!! Antizipatorische Reaktion
Wie wird die Durchblutung trotzdem gewaehrleistet? lokale Metaboliten Vasodilatation
Warum kann nicht einfach ueberall vasodilatation machen? BD wuerde sinken
Mein Wirkungsgrad 28% ist nicht moeglich, warum? Kann auch von Cancellara nicht mehr als 25% sein. Ausser ich haette Supergene. :P

Nach 15 Minuten waren wir auch schon durch, und es war wirklich nicht so schlimm. Die Pruefer waren beide sehr nett, und Lundby gab sich Muehe eine angenehme Atmosphaere zu erzeugen. Man kann das Gespraech ein wenig leiten, da er auf meine Stichworte jeweils weiter einging. War fuer mich nicht immer so super, weil ich meistens nicht alles so sehr ins Detail wusste. Allgemein fand ich, waren schon ein paar schwierige Fragen dabei, die nie besprochen wurden im Praktikum. Die andere Haelfte hatte Frau Beck Schimmer, die hatten es einiges einfacher. Naja, es war ok.

Viel Glueck!!

p.s. es gab eine 5

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Miau


11.02.2016 17:48 		1.1 Vmax und Km bestimmen und 7.1 Absorbtionen, geprüft von Honegger und Coex Dreier

Mir war relativ egal ob Biochemie oder Physiologie, wobei ich dann mit dem Versuch von Biochemie: Enyzm Kinetik und Molekülbestimmen mega froh war, da ich am liebsten was ohne PCR/Restriktionsenyzme haben wollte.
Der Versuch selber ging ohne Probleme, wobei ich beim Versuch mit Enyzmkinetik zum Teil komische Absorptionen hatte. Es nochmal zu machen und dann wieder genau 15 min zu warten, darauf hatte ich keine Lust, deswegen hab ichs dann so gelassen. Am schluss haben sie auch nie meine Werte angeschaut odr sonst was dazu gesagt. Kann natürlich sein, dass sie das machen, nachdem ich weg war.

Zur Befragung:
Ich wurde gefragt, womit ich anfangen wollte, und da es mir realtiv egal war, haben wir mit 7.1 angefangen:
was haben sie gemacht: Vmax und Km bestimmen aus verschiedenen Substraten
was ist Vmax: die maximale Geschwindigkeit, hängt ab von Anzahl Enzym, Temperatur, Aktivierungsenergie, pH, Inhibitoren
Wie hängts von der Temperatur ab: Arrhenius Gleichung erklärt
Was ist Ea: die Aktivierungsenergie, mit Boltzmann-Verteilung erklärt, wieso eine Höhere Temperatur einen Einfluss auf die Energie des Substrat hat
was ist Km: definition, Conc bei Halbmaximaler Geschwindigkeit und entspricht der Affinität (hier wollte sie nur Affinität wissen)
Was ist das Substrat, wieso messen wir da wo wir messen: Nitrophenolphosphatester etc. Wir messen das Chinon welches bei der Deprotonierung entsteht
Was ähnelt das Substrat im Körper: Tyrosin
Wird Tyorsin im Körper auch phsophryliert: Jap zum Enyzm zu regulieren, zusammen mit Selen und Threonin (alle AS mit OH-Gruppe)

zum Zweiten Versuch:
Was ist die Bande von Tyrosin bei 280: Ring und OH Gruppe
Welche AS absorbieren auch da
Was ist die grosse Absorbtion bei 200: Carboxygruppe, Peptidbindungen wären bei 220
Was absorbiert bei NADH bei 260,340: umbedingt NAD zeichen können!! Bei 260 Adenin (wie auch bei der DNA) und bei 340 der reduzierte Nicatinamid-Rest
Wie absorbiert NADox: höher bei 260 als NADH (da Adenin und Nicotinamid da absrobieren) aber dafür nicht bei 340
Wie absorbiert DNA: Bei 260 wegen den Base, ssDNA absorbiert stärker als dsDNA, da durch die Denaturierung die Basen sich nicht mehr gegeseiti beim absorbieren stören. Durch Hitzedenaturierung kann man somit auch die Annealing Temperatur herausfinden.

Die Prüfung war mega auf das Experiment bezogen, womit ich echt Glück hatte, denn so konnte ich alle Fragen beantworten. Manchmal hab ich die Frage nicht verstanden, und dann einfach alles gesagt, was mit zu dem Begriff einfällt (zb bei Km, sie wollte nur wissen, dass es der Affinität entspricht)
Die Prüfungfragen waren ziehmlich easy, nach 15 min war es schon fertig. Bezüglich der Zeit fand ich es nicht ganz so locker, wie eininige hier behauptet haben und hatte am Schluss recht Stress alles aufs Protokoll zu schreiben, da man das ja nach der Prüfung direkt abgibt. Deswegen war ich auch sehr froh, erst als 3. abgefragt worden zu sein.

Viel Spass und viel Glück beim lernen

ps: am Schluss gabs eine 6

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Mii


11.02.2016 14:02 		Atmung - Spirometer nach Krogh, geprüft von Sehr netter Prof. Wenger &amp; Frau Tanja Restin

Prüfungsfrage (ungefähr) : Bestimmen Sie die Atmungsparameter (Atemzugvolumen, Frequenz, O2 Verbrauch) im Liegen und im Stehen -> wie verändern sich diese Parameter? Berechnen Sie ausserdem die Unterschiede im Energieumsatz.

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Ich han mini Physiologieprüefig bim Herrn Prof. Wenger gha. Ich hett eich lieber Biochemie zoge und wemmer mich vorher gfrägt het wasi am wenigste gern hett wers Atmig gsi... Tja und denn ziehni Physio (neiiii) und grad no Atmig (neiiiiiiiiii!!). Han usgrechnet de Versuech am Schluss agluegt und mir het leider d Ziit - wie wohl au oi allne anderne - gfehlt.

Tja denn isch am zimmli gnau 10ni de Herr Prof. Wenger & jungi, netti CoEx inecho (s dritte Mal neiiiiiiii - hani zumindest det no denkt...) und ich han ihn bete nomal chli meh Ziit z becho... Ich ha ihm gseit ich hegi mich grad verrechnet und zudem müesi dringend ufs WC, was alles au würklich gstumme het :-) Er het glachet und isch au suscht sehr sympathisch überecho. Tja bin denn aber trotzdem meeeeeega nervös worde und schlussendlich erst am 11.30 dracho. Alli mini Wert sind bilderbuechmässig ufgange und ich ha mir müeh geh d Rechnige mit Referenzwert und Rechnigsweg schön ufzstelle. Suscht hani aber nöd wahnsinnig weltbewegend viel gschiids ufgschibe... Isch ja würklich au en super isi versuech, wommer - usser villicht das mit dene STPS etc Umrechnige - eich nix cha falsch mache!

Also ich mues entgege vo de meiste Erfahrigsbricht sege, das ich de Herr Prof. Wenger als würklich super nette (!!), fründliche und sympathische Prüefer erlebt han. Er het mich immer usrede la, ich ha d Prüefig chli chöne lenke, ihm au chli gschichtli verzelle was mir grad alles no so zum versuech igfalle isch und er het mich nie abklemmt. Er het mir Ziit gä z überlegge wenni öppis nöd gwüsst han und ich han au 2,3 Mal gseit ich wüssis nöd und denn hetters mir erklärt. Eimal vo dene Mal hetter denn d Coexaminatorin gfrägt ob sies wüssi, und sie hets au nöd gwüsst und so hämmer alli zäme glacht.

Er het mich relativ ähnlichi Sache gfrägt wied d"Obi-Wan-Kenobi" wiiter unde. Zuesätzlich no was de Unterschiid zwüsched Kontraktionskraft und Kontraktilität isch (keiiii Ahnig gha), chli Orthostase, Frank-Starling, Chemorezeptore, was sie registriered, was de unterchid zwüsched em zentrale Atmigszentrum und de periphere Chemorezeptore isch, wellei hypoxie registriered, relativ gnau über de Spirometer, was isch Natriumkalk, ha ihm d Formle gseit und er het gfrägt obi ihm chli meh chan verzelle, ha denn das mit de exotherme Reaktion und em ph Marker zum farbumschlag verzellt und denn hätter mi gfrägt, was Natriumkalk chemisch segi Ich ha nöd würklich viel Ahnig gha usser d Formle, und denn hetter gfrägt obi demfall eifach d Formle glernt han. Ich han gseit ja das stimmi voll und ganz - und er hets vollll isi gno. Er het aber denn au gseit es segi klinisch extrem relevant das genau chemisch z verstah... jaja klar :-) Denn hetter mi gfrägt warum es schiff physikalisch gseh schwümmt (uftriib, wasserverdrängig, has nöd würklich chöne erchlere). Unterschid roti, wissi Muskle, typ 1 und 2, welli sind was. Wo am Herz wirkt Inotropie (Arbeitsmyokard) wo dromotropie (erregigsleitigssystem), lusitropie (Rezeptore, phospholamban, Serca) etc. denn no zu hydrostatischem druck, hanem det verzellt das d Wassersüle unter de Indifferenzebeni öppe en Druck vo 90 mm HG het und ihm denn müese herleite warum (10 M h2o Süli = ca. 760 mm HG - Indifferenzebeni chli höcher als 1 Meter). Hanem no es praktisches biispiel zeigt idem ich mini eint hand paar sekunde ufe und di ander abe ghebt han und sich bide untere denn sofort d Vene stark mit Bluet gfüllt händ. Denn hetter gseit, ah er gsechi, ich hegi das mitm hydrostatische Druck gschnallt. Den hetter no so chli gfrägt warum mer im stah meh Energie brucht als im Liege (Stützmuskle, Herz, höhere hy. Druck). am Schluss hetter gseit er luegi no schnell s Protokoll ah, aber d Rechnige / Rechnigswäg gsäched sowid guet und plausibel us.

Er het au zwüschetdure immer wieder geit daser richtig seg wasi sägi, oder wenns nöd gstumme het hetter mir Tips gä und mich zude richtige Lösig gleitet. Ich ha d Frage eich mehrheitlich recht fair und eifach gfunde, nix wommer nöd het chöne wüsse.
Mer mues no dezue sege, das ich das natürli nöd alles so sofort usm stehgreif gwüsst han und ich bi echt nöd si de Atmigsexperte und ha fascht keis Aug zueta (schlaf leider immer schrecklich schlecht vor prüefige). Aber trotzdem hani d Prüefig glücklich chöne verlaa und ha de Herr Prof. Wenger würkli als sehr agnähm empfunde und ha eich sogar richtig Spass ade Prüefig gha.

Also keiiiii Angst! Viel Erfolg & gnüssed di wohlverdiente Ferie!

Note: 5

Findi fair, bin zfride & oute mich drum offiziell als chline Wenger-Fan :-)

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tito


09.02.2016 17:58 		Auskultation + EKG, geprüft von wenger

normale fragen wie in vorigen berichten.
zusätzlich

Ab welcher Dauer gilt Sport als Ausdauersport?? glaub er het was vo 30min gseit oder 1h nüm sicher
Ab wie Oft sport pro Woche verändert sich das EKG? 3
Weshab haben sie nach Medikamenten gefragt? welche hätten einen Einfluss auf Ekg? Betablocker Bluthochdruck medis
waren fragen bezüglich Anamnese

EKG:
was heisst aVF? augmented voltage fuss
Wie Klagetyp bestimmt im Cabrera Dreieck? wollte ganz mathematisch ganz korrekt hören das ich betrag von R minus betrag von S genommen habe.
Hf nicht vom oben abgedrückten des EKG Abdrucks ablesen, sondern genau über die R-Zacken pro Zeit berechnen
Ab wann spricht man von Bradykardie?
Resp sinusarrhytmie sehr genau --> barorezept und lungendehnungsrezept die bei Reizung vagus hemmen (nicht volumenrezeptoren!)
Gespalteter Herzton sehr genau wieso bei einatmen besser hörbar --> gleicher rund wie sinusarrhytmie rechts höheres schlagvolumen links kleineres
was heisst genau pseudounipolar?
genaue erregungszeiten der verschiedenen Zellen des Herzens

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tito

09.02.2016 17:58

 auskultation war einfach und einfache fragen
tito

05.05.2016 11:17

 4er

Ellen


09.02.2016 11:31 		Restriktionsverdau & Temperaturabhängigkeit saure Phosphatase, geprüft von Schuler (Mittl)

Beide Versuche sind exakt beschrieben wie im Praktikumsskript. Beim Restriktionsverdau ist auch das Plasmid mit den Erkennungsstellen abgebildet. Zum saure Phosphatase-Versuch erhielt ich ein Zusatzblatt mit einer Aufgabe zur Arrhenius-Glg. Berechne kcat, v, p und lnkcat (Tabelle wie im Skript vorhanden, Formeln sind angegeben) und trage lnkcat gegen 1/T auf dem Millimeterpapier auf.

Schuler: Mit welchem Versuch möchten Sie beginnen?
Ich: 7.3.
S: Erklären Sie in einem Satz, was Sie gemacht haben.
Ich: erklärt
S: Hätten Sie erwartet, dass eine höhere Temperatur eine höhere Aktivität des Enzyms hervorruft?
Ich: Ja, die meisten bekannten Enzyme reagieren positiv auf eine Änderung von T. RGT-Regel...
S: Gibt es ein T-Optimum?
Ich: Für unseren Körper natürlich unsere Körpertemperatur. Im Labor denke ich, fällt die exponentielle Kurve ab 60 ab.
Dann musste ich das Millimeterpapier mit der Geraden zeigen. (Ich brachte die Berechnungen trotz Formeln etc nicht fertig, deshalb habe ich einfach aufgezeichnet was ich erwartet hätte und sagte, dass ich keine Zeit zum Rechnen hatte. Das war ok)
S: Was beeinflusst die Steigung der Geraden
Ich: Die Aktivierungsenergie Ea des Übergangszustandes.
S: Wie sähe die Kurve aus, wenn kein Enzym da gewesen wäre, sprich unkatalysiert.
Ich: Sie hätte so oder so stattgefunden, bloss viel viel langsamer. Die Steigung wäre anders, da ein Enzym ja die Aktivierungsenergie mindert. Zudem wäre lnkcat viel kleiner.
S: Beeinflussen ein Enzym und eine Temperaturänderung gleichermassen eine Reaktion?
Ich: Nein, ein Enzym beeinflusst Ea. die Temperatur ändert eine Reaktion gemäss der Boltzmann-Verteilung. Eine Erhöhung der Temp hat zur Folge, dass jedes Teilchen mehr Energie hat und somit eher den Aktivierungsenergie-Berg überwinden mag.
S: Zeichnen Sie die Reaktion auf, die da im Reagenzglas stattgefunden hat.
Ich: habe die Reaktionsglg bereits vorbereitet.
S: Was für eine Art Reaktion war das?
Ich: Hydrolyse einer Phosphoesterbindung
S: Was macht NaOH genau?
Ich: Verschiebung in ungünstigen pH-Bereich, deprotoniert das Produkt, sodass es farbig wird und denaturiert das Enzym.
S: Muss das Enzym zwingend denaturiert werden, damit es inaktiv ist?
Ich: (habe zuerst nicht begriffen, was er meint. habe ihm dann mein bereits gezeichnetes Diagramm der pH-Abhängigkeit der Phosphatase gezeigt. Nach etwas hin und her und Tipps habe ich gemerkt, dass NaOH nicht einen extremen pH macht, sondern nur etwa 8.5, sodass das einfach ein ungünstiges Milieu für das Enzym schafft, wo es sehr geringe Aktivität hat, aber nicht kaputt geht)
S: was ist genau denaturieren in einem hohen pH-Bereich?
Ich: Das Enzym verliert alles bis auf seine Primärstruktur. (Habe Beispiele für alle anderen Strukturen genannt zb alpha-Helix etc)
Schuler: Ja, aber wie genau?
Ich: ??? (angenehm war, dass Herr Schuler mir Tipps gegeben hat und nicht einfach dagesessen ist und gewartet hat)
Schuler hat Hilfsfragen gestellt wie zb: wenn man eine Lösung in den basischen Bereich verschiebt, hat man dann mehr oder weniger Protonen in der Lösung? Wo gehen dann die Protonen hin? Was passiert mit allen Seitenketten bei einem pH über 11?
Ich: alle Seitenketten im Enzym, also auch die basischen, sind negativ sprich deprotoniert. Das heisst die Ladungsabstossung ist sehr gross und das Enzym fällt auseinander.
Schuler: Sie haben da auf Ihr Protokoll geschrieben, dass p-Nitrophenolat-Anion gelb bei 402 nm. Ist Wellenlänge 400nm gelb?
Ich: Ja
S: Überlegen Sie nochmal
Ich: Ja, meine Produkte wurden gelb.
S: aber 400 nm ist nicht gelb.
iCh: ist es noch knapp im roten? (Schüler wartet) grün?...violett?...blau?...schwarz??...orange?
S: haha Sie haben die richtige Antwort bereits gesagt
Ich: mehr Farben kenne ich auch nicht
S: es ist blau weil... (und dann wurde es mir klar, habe ihn unterbrochen und gesagt, dass das Produkt bei 400 nm absorbiert (blau) und dann natürlich seine Komplementärfarbe (gelb) emittiert.)

nächster Versuch, wieder in einem Satz erklären, was ich gemacht habe.
S: wie geht Gelelektrophorese? Zeigen Sie auf dem Plasmid und dem Gelelektrophorese-Ausdruck, welche Bande welchem Teil auf dem Plasmid entspricht.
weitere Fragen wie: Zeichnen Sie die Basenpaare der DNA, ein Nukleotid (wichtig waren ihm die Bindungen zwischen Phosphat, Ribose, Base und wo die H-Brücken zwischen den Basen sind.

Viel Erfolg!!

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Johnny


08.02.2016 17:12 		Computersimulation, geprüft von Prof. V. Kurtcuoglu coEx Frau Beck-Schimmer

Frage: Interpretieren Sie den Einfluss von myogenen (Frank-Starling-Mechanismus, Vorlast), exogenen (Sarnoff-Mechanismus, Inotropie) und physikalischen (Nachlast) Faktoren auf das Herzschlagvolumen. Benutzen sie dazu das isoliere Herz in der Computersimulation.

Ich gang in den kleinen Raum mit zwei Compis und einem Drucker (Farbe). Zu meinem Glück hatte niemand Tonometrie, dann konnte ich die Türe offen lassen ^.^ Man hat das Programm gegeben und sogar das Excel-File mit allen vorgegeben Formeln und Diagrammen ist auf dem PC drauf. Da konnte ich mich natürlich gut inspirieren lassen, wie ich was am besten untersuchen konnte. Und mit minimalen Excel Kenntnissen kann man die Diagramme auch entsprechend anpassen (vor allem geht dann die Zeit ein bisschen schneller rum...)

- Ich habe mir zuerst überlegt was all diese Faktoren sind und mir alles dazu ins Protokoll geschrieben. Also z.B. alle Adrenorezeptoren und Pathways; Was ist Frank-Starling; Was ist Sarnoff (Sympathikus...) etc.
- Dann habe ich mir überlegt, wie ich das am besten im Isolated Heart Lab (IHL) darstellen kann und hab dann einfach mal gem. Excel vorlagen gewisse Werte verändert und die Veränderung des HSV dokumentiert und daraus einen schönen Graphen gemacht. (Alles im Excel) --> Der Drucker kann auch farbig drucken, also hat es schöne Bildli gegeben.
- Ich habe dann alles eingeklebt, schön dokumentiert und mir dann noch ein paar allgemeine Sachen notiert; ScreenShot vom Computerprogramm ausgedruckt, damit ich's zeigen konnte; Herz-Zeit Diagramm vom Skript, was ändert wann wie wo

Als die Prüfer um 10h nicht gekommen sind hab ich mich entschieden den Sympathikus noch ein bisschen besser darzustellen und habe damit nochmals 30min rumgekriegt. Dann habe ich mein Gipfeli gegessen und gewartet.

Um 11h kamen dann die Prüfer. Beide sehr nett, habe mich auch schon gefreut, als sie Schweizerdeutsch sprachen, wurde dann jedoch enttäuscht als mich Prof. Kurtcuoglu auf Hochdeutsch prüfte -.-'

- Was haben sie gemacht? Erklären sie den Versuchsaufbau? Gut hatte ich einen Screenshot gemacht...
- Wissen Sie, wie man diese Werte erhalten hat? Ich habe dann geantwortet, dass das vermutlich Standardwerte seien, nach denen man das Programmiert hat. Und das hat dann nicht gereicht und die beiden Examinatoren haben mich aufgeklärt, dass es mit einem 'echten' Menschenherzen, welches an zwei grossen Tanks mit Blut angehängt ist, gemessen wird.
- Was ist Preload? Was ist Frank-Starling? Preload = Vorlast, kann man im Programm mit ZVD erhöhung simulieren. Frank-Starling mit optimaler Sarkomer-Vordehnung und dann noch gesagt, dass aktuellere Forschungen darauf hinweisen, dass es wegen einem dehnungsabhängigen Ca2+ Kanal sei.
- Wie merkt der Körper, dass er einen zu tiefen BD hat? Da weiss ich die Frage nicht mehr genau, jedoch hat er sie sehr merkwürdig gestellt und ich hab dann einfach was von Pressorezeptoren gequasselt und erklärt was die machen.
- Wie wird dann der Sympathikus aktiviert? Da habe ich den ganzen Ablauf von lokalmetabolischen Faktoren im arbeitenden Muskel --> tiefer Preload im re. Herz --> weniger Blut in Lunge --> weniger Preload li. Herz --> weniger Blut im System --> tieferer Blutdruck --> Pressorezeptoren inaktiv --> disinhibierung Sympathikus (Dann hat er gesagt, gut, aber das wäre ja dann der Sarnoff-Mechanismus, und ich dann so, ja.)
- Wie wirkt der Sympathikus? Dann hab ich ihm meine Notizen gezeigt, wo ich ja bereits alles schön aufgeschrieben habe
- Was würden Sie einem Patienten für Therapie verschreiben bei Problemen mit den Coronarien? Keine zu grosse Hf-Erhöhung, beta2-agonist (Dilatation Herzgefässe)
- Wieso dann nicht zu grosse Hf? Wegen Sys/Diastole Verhältnis --> Herz nur während Diastole durchblutet --> wird immer kürzer je höher Hf
- Wieso dann beta2-antagonist? Da hat er mich falsch verstanden, habe dann erklärt, dass ich Agonist gesagt habe und dann wollte er wissen, wieso dann nicht Antagonist?
- Wieso war es gefährlich, als man früher unspezifische beta-Blocker verschrieben hat? Wegen Asthmatikern --> Bronchodilatation inhibiert
- Was ist dann Nachlast? Dann habe ich das ganze erklärt und wieso ich den TPR raufgetan habe

--> Da hat er noch gesagt, um den Sympathikus optimal zu simulieren, müsste man die Herzfrequenz gleichmässig mit der Contractility steigern, sonst gäbe es ja bloss immer eine 'nichtphysiologische' Kurve, die bei höheren Hf abnimmt. Gleichzeitig kamen da natürlich noch Fragen, wieso meine Kurven so aussehen und wie es dann im Menschen aussehen müsste... ^.^

Jaa...und nach so ca. 15min wars dann auch schon vorbei. Die Prüfer waren sehr nett und es war eine entspannte Atmosphäre.

Note folgt

Lg und viel Glück

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Johnny

28.02.2016 18:12

 Hatte die Note 5. Viel Erfolg!

Jeff


07.02.2016 23:04 		Blut, geprüft von Wenger &amp; Hernao oderso

Ich erhielt den Physiologieversuch 2.1 Blut:

Bestimmen Sie die Erythrozytenzahl, den Hämoglobingehalt, den Hämatokrit und die Blutgruppe der vorgegebenen Blutprobe. Berechnen Sie mit diesen Angaben die Indizes (MCV, MCH & MCHC)

Der Versuch ist schnell gemacht:
- Hämatokrit bestimmen (Zentrifuge (bereits eingestellt), nach 5min Wert ablesen)
- Hämoglobin (Drabkin 3ml, Absorption mit Kontrollküvette vergleichen, Verdünnungsfaktor 300)
- Erythrozytenzahl (Hayem'sche Lösung 2ml, Erythrozytenzahl auszählen, Verdünnungsfaktor 200)
- Blutgruppe bestimmen (ein Tropfen Anti A oder B auf Bluttropfen, vermischen, und auf eventuelle Agglutination warten)
- Nun alle Werte erhalten, um MCV, MCH & MCHC zu berechnen

An der Zeit wird es, wie so oft in den vorherigen Berichten bereits erwähnt worden ist, nicht scheitern. Ich war um 14:30 bereits fertig mit dem Versuch & Protokoll (habe mir auch Notizen zu Themen wie Pulsoxymetrie, Hypoxie usw. gemacht, da sehr wahrscheinlich Wenger als Prüfer auftreten würde)

Eine Stunde später ist Wenger mit der CoEx (Blut Praktikumsleiterin vom 2. Semester) gekommen:
- Wie werden Blutkonserven gelagert? Kühlschrank/gekühlt
- Wozu führt das? geringere metabolische Aktivität, weniger Glykolyse, weniger 2,3 BPG
- Was deutet dann auf eine alte Blutkonserve hin? da wenig 2,3 BPG -> 02 Affinität höher, also Erythrozyten mit mehr Sauerstoff beladen
- Was muss ebenfalls unternommen werden, damit Blut länger haltbar ist? Blutgerinnung hemmen
- Womit? Heparin, EDTA (was macht EDTA? bindet Calcium), (Citrat ist mir zuerst nicht eingefallen, da hat er den Tricarbonsäurezyklus erwähnt, habe nicht gewusst, dass der Citratzyklus auch so genannt wird)
- Unterschied Plasma & Serum? Blutplasma = Serum + Fibrinogen
- Was macht Drabkin? (Er hat anscheinend selber Drabkin und Hayem verwechselt und den Prüfling am Morgen dafür fertiggemacht lol)
- Kaliumhexacyanoferrat: wandelt in metHb um
- KFerricyanid: bildet stabilen Komplex mit metHb
- Detergenz, löst Phospholipidschicht der Erysmembran auf - wieso? war nicht sicher was er genau hören wollte, habe gesagt, Detergenz bildet Seife mit FS // => Erys sorgen aufgrund ihrer Grösse für starke Streuung in Photometer, darum auflösen

Er hat meine berechnete Werte schnell durchgesehen, i.O gefunden und gefragt, welche Abweichungen es gibt.
- alle Anämieformen aufgezählt,
- Folsäuremangel kann durch Supplementierung aufgehoben werden, bei Vitamin B12 noch auf Intrinsic Factor untersuchen,
- normochrome normozytäre Anämie, habe Niereninsuffizienz gesagt, da hat er sehr überrascht geschaut, habe dann schnell Erythropoietinmangel nachgeworfen, fand er dann ok.
Wie kann es dazukommen? - Niere zu stark durchblutet bzw. zu viel Sauerstoff (HIF alpha abgebaut)
--> "Wenigstens haben Sie das gewusst, ich wünsche Ihnen noch schöne Ferien!"

Waren zwar nicht allzu schwierige Fragen, jedoch sorgt Wenger nicht für eine angenehme Prüfungssituation, ist mehr ein Frage- Antwortspiel, er fährt erst mit der nächsten Frage fort, bis er sein Stichwort gehört hat. Davor versucht er einfach die Frage immer weiter mit Vergleichen zu banalisieren (zB bei Streuung der Erys stand ich auf dem Schlauch, da hat er gefragt, was passiert, wenn man Zucker in Kaffee mischt und wann man weiss, dass er sich aufgelöst hat, "jedes Kind weiss das" und "ein zukünftiger Arzt sollte das wissen" sind Seitenhiebe, die er gerne austeilt. Auf gar keinen Fall aus der Bahn werfen lassen!

Jedenfalls interessiert es ihn wirklich enorm, was man nicht weiß und in welchen Bereichen Professor Wenger den Studenten noch belehren kann (er hat gleich zu Beginn gesehen, dass ich auf meinem Protokoll jedes Detail zu Blutgruppen (Verteilung in Europa etc) aufgeschrieben habe und natürlich nichts dazu gefragt, nicht einmal, welche Blutgruppe ich beim Versuch erhalten habe^^.
In den 30 Minuten hat er mit garantierten 25 Minuten Sprechzeit für eine Privatvorlesung gesorgt, aber da es bei den übrigen 3 Wenger Prüflingen in meiner Physiologiegruppe nicht anders war, sollte dies euch nach der Prüfung nicht allzu sehr runterziehen.

Viel Glück & Schöni Ferie no

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Mii

11.02.2016 14:12

 Scho sehr spannend dini Erfahrige mitm Prof. Wenger! Ich ha au ihn gha (wiiter obe isch min Bricht) und bi mir ischer 180 Grad anderst gsi...

cgfx


07.02.2016 17:09 		EKG, geprüft von Schimmer &amp; Kurt...

Der Versuch ist ja easy, die Prüferin war sehr nett und es war ein angenehmes Gespräch

Fragen:

Anamnese
-Von Versuchsperson erzählen
-Welche Krankheiten sind wichtig?

Auskultation
-Wo?
-Wieso Aortenklappe rechts?
-Wann hört man die Herztöne nicht gut?
-Wann ist es nicht einfach den 1. und 2. Herzton zu unterscheiden?
-Welche Klappe(n) ist am meisten "verschleisst" und weshalb?
-Was für Gründe kann es für ein Systolikum geben?
-Wie unterscheiden sich ein Systolikum ausgehend von Stenose bzw. Insuffizienz?(gemeint war Geräuschverlauf)

Ekg
-Ableitungen genauer erklären
-Im Op werden nur 2 von den 12 Ableitungen angezeigt, welche machen Sinn und weshalb, was liesst man aus den jeweiligen Ableitungen?
-Allgemeines erklären was man so sieht (Rhythmus, Hf, P-T, Sokolov, Lagetyp usw.)
-Wie haben Sie den Lagetyp bestimmt ? (musste ein Beispiel vorzeigen)
-Woher sieht man im EKG der Versuchsperson, dass der Sinusrhythmus tätig ist?
-Wann gibt es eine Minderdurchblutung des Herzens? Wie heisst das? Wo im EKG sieht man das?

Soo, das ist leider alles an das ich mich noch erinnern kann!
Wir haben noch vor allem über klinische Dinge gesprochen und überhaupt nicht über AP-Enstehung oder irgendwelche Signalwege usw. , das meiste aber mit überlegen machbar
Viel Glück!

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Katata

10.06.2017 22:49

 Danke dassd Antworte grad anegschriebe hesch
Frech sowas

02.07.2021 13:52

 @Katata

Sympathisch

Sternocleido


06.02.2016 17:44 		Herz-Kreislauf-Computersimulation, geprüft von Prof. Hennet und Coexaminatorin

Aufgabe: Bestimmen und Interpretieren Sie den Einfluss der Herzfrequenz auf die systolischen und diastolischen Blutdrucke, das HZV, das HSV und auf die Systolen- und Diastolendauer.

Nachdem ich mein Physiologie Kärtchen gezogen hatte, ging ich also in den kleinen Raum, wo zwei Computer und ein Drucker bereitstanden, um den Versuch durchzuführen. Habe alle Werte aufgeschrieben und zu meinem Erstaunen konnte ich 3 der vier Diagramme einfach mit Excel erstellen, nur den Einfluss der HF auf die sys. und dia. Blutdrucke musste ich selber zeichnen. Nach der kleinen Bastelstunde mit Diagramma ausschneiden und einkleben, habe ich mich ans Schreiben des Protokolls gemacht, habe wirklich nur kurz die Diagramma interpretiert, mein Protokoll war sehr kurz.
Um 9 Uhr war ich dementsprechend bereits fertig mit Versuch und Protokoll und musste noch die Zeit rumschlagen bis die Prüfer kamen. Habe versucht alles wesentliche zum Herz-Kreislauf sprich Orthostase, Sympathikus Wirkung mit Rezeptoren, etc. aufzuschreiben um möglichst konzentriert zu bleiben, was gar nicht so einfach war.

Um ca 10:50 kamen dann die Prüfer und dann ging es sogleich los:
Erklären Sie uns die verschiedenen Diagramme.
Wie lange dauert die Systole? und die Diastole?
WIe lange dauert der kürzest mögliche Herzzyklus?
Was ist die maximale Herzfrequenz? Warum nicht mehr?
Warum nimmt das Schlagvolumen in diesem Versuch ab? Wäre das auch physiologisch richtig?
Erklären Sie uns anhand des Beispiels der Ergometrie die Aktivierung des Sympathikus?
Was bewirkt der Sympathikus an der Zelle?
Was könnte man an dem Herzmodell ändern, um es wahrheitsgetreuer zu gestalten? (Indem die Herzdurchblutung auch noch regulierbare wäre...)
Wie kann Frank-Starling mit dem Modell simuliert werden?
Hmm was könnte ich sie noch fragen, ähm wie kann man die Orthostase mit dem Modell darstellen?

Dann war auch alles schon vorbei, es waren wirklich nicht viel länger als 10 Minuten während deren ich befragt wurde... Zum Schluss meinte er auch das der Versuch halt nicht wirklich viel hergebe, obowhl wir über ein Diagramm nicht einmal geredet haben...Naja trotzdem war es ein gutes Gespräch er hat mir immer wieder geholfen als ich ihn mit grossen Augen anstarrte und keinen Schimmer hatte Zwar hat er mich selten ausreden lassen und bei einem Stichwort von mir mich gerade unterbrochen und nachgehackt aber das war ganz okay Also auch wenn ich anfangs mit dem Versuch nicht sehr glücklich war, kann ich sagen, dass es mit einem soliden Herz-Kreislauf-Verständnis durchaus machbar ist.

Ich wünsche euch ganz viel glück, ihr schafft das!!

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Katata

10.06.2017 22:52

 Au da Danke vielmal fürd Antworte
Gahts no

02.07.2021 13:52

 @Katata
Bis nöd so frech die lüt nehmed sich extra zuit zum en bricht schriebe. Chasch ja du wohl no sminimum selber mache und nahluege was d antworte gsi sind.

miau


06.02.2016 15:17 		Restriktionsanalyse und Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen , geprüft von Gloor (Examinator) und Schuler (Co-Examinator)

Also zuerst mal ganz wichtig, es hat mir seehr geholfen die Berichte hier bei cgfx zu lesen, da ich mich sonst ganz anders (falsch?) vorbereitet hätte auf die Prüfung und so viel besser wusste was mich erwartet an der Prüfung.

Auch wenn ich zuerst unbedingt Physiologie wollte, muss ich sagen dass Biochemie wirklich gar nicht so schlimm war. Man ist mit Mitstudenten im Zimmer, es hat wirklich sehr nette Assistenten die gerne helfen (wusste aus Nervosität gar nicht mehr welche Pipette man nehmen muss für 0.2ml und konnte schnell fragen) und hat einen Ordner mit Versuchsanleitung auf der die wichtigsten Sachen stehen (hat sogar Angaben wie man verschiedene Grössenordnungen ineinander umwandelt). Ausserdem kann man mit den anderen im Zimmer die Reihenfolge bestimmen, wer als erstes zweites.. geht also weiss man genau wie viel Zeit man noch hat. Das Protokoll wird nicht bewerten in Biochemie aber es hilft seeeehr wenn man einfach mal alles aufschreibt was man weiss. Ich habe mir zuerst auf einem separaten Blatt einige Notizen gemacht und dann auf dem Protokoll schön übertragen und alle relevanten Strukturen aufgezeichnet.
Restriktionsanalyse geht sehr schnell, muss nur einige Sache zusammen mischen und kann es dann der Assistentin geben, welche dann etwas später ein Bild der Gelektrophorese bringt für die Auswertung. Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen fand ich sehr mühsam am Praktikumsnachmittag selbst, aber an der Prüfung war auch das kein Problem da man genug Zeit hat und den Versuch alleine macht (so ist niemand im Weg). Zu diesem Versuch hatte es (im Gegensatz zur Restriktionsanalyse) auch genaue Fragestellungen schon auf der Versuchsanleitung und ich musste eine Graphik mit lnkcat und 1/T zeichnen. Ausserdem habe ich mir einfach gemerkt, welchen Verdünnungsfaktor wir im Praktikum berechnet hatten und auch wieder diesen verwendet für die Berechnungen an der Prüfung.
Nun zu den Fragen..


Restriktionsanalyse

Erklären sie in einigen Worten was sie hier gemacht haben

Was sind Plasmide? Was macht Plasmide so speziell?
Werden gerne gebraucht in der Gentechnik, eigenständige Replikation unabhängig von anderer DNA, sind zirkulär, doppelsträngig
Dann wollte er noch genauer wissen was Plasmide ausmacht, wieso können sie sich eigenständig replizieren? Antwort wäre gewesen, dass sie einen Replikationsursprung haben.. (ich habe Operator gesagt? :P)

Wie erklären sie die Banden auf der Gelelektrophorese?
Da habe ich genau erklärt anhand des Plasmids (hat eine Abbildung des Plasmids im Ordner) welche Fragmente entstehen, welche Fragmente man auf der mutierten DNA sieht und welche man auf dem Wildtyp sieht. Und ich habe erklärt wieso man die zu kleinen Fragmente nicht sieht (nicht genug Ethidiumbromid gebunden oder sind zu schnell gewandert aufgrund zu wenig Reibung)

Was sind Restriktionsenzyme? Wo kommen sie vor?
Endonuklease, kommen vor in Bakterien und Hefe, zum Schneiden fremder DNA

Wo schneiden sie?
Hatte bereits bei der Vorbereitung ein Palindrom aufgezeichnet (wurde von beiden sehr genau angeschaut), ein Palindrom hat von 5 Ende gelesen die gleiche Basensequenz

Kommt dieses Palindrom so wie sie es gezeichnet haben vor in der bakteriellen DNA?
Da hatte ich zuerst keine Ahnung. War etwas verwirrt weil ich zuerst gedacht habe, dass mein Palindrom vielleicht nicht korrekt gezeichnet war. Dann hat er mich gefragt ob ich weiss wie lange die DNA von Bakterien ist. Das wusste ich auch nicht also hat er mir geholfen und gesagt dass sie mehrere Millionen Basen lang ist. Dann habe ich gesagt dass die Wahrscheinlichkeit gross ist bei so vielen Basen, dass diese Sequenz mal vorkommt. Da hat er gesagt dass mein aufgezeichnetes Palindrom sogar sehr oft vorkommt.

Wie sieht die DNA aus?
Hatte ich auch schon bei der Vorbereitung aufgezeichnet und ihm gezeigt.

Wieso schneiden Restriktionsenzyme bei Bakterien nicht die eigene DNA?
Aufgrund Methylierung ihrer DNA, ihre DNA passt nicht mehr in die aktive Tasche des Enzyms. Dann hat er gefragt wo die Methylierung genau stattfindet. Das wusste ich nicht genau habe zuerst rumgeraten aber dann haben wir es uns das zusammen erarbeitet mittels meiner vorgezeichneter DNA. Antwort wäre gewesen, dass habe die Methylierung bei den Basen stattfindet. Macht ja auch Sinn, da die Restriktionsenzyme Palindrome d.h. Basen erkennen müssen.

Welche Reaktion findet genau statt durch die Restriktionsenzym?
Hydrolyse der Phosphorbindung (wie beim 2. Versuch auch)

Wo genau findet die Trennung durch die Restriktionsenzyme statt bei der DNA?
Da wusste ich nur dass es bei de Phosphoresterbindung sein muss aber er wollte genau sehen welche Bindung aufgetrennt wird.. Da ich chemisch sonst nicht sehr begabt bin habe ich mich auf den 2. Versuch gestützt bei dem ja auch eine Hydrolyse stattfindet, und für den 2. Versuch hatte ich einfach auswendig gelernt wie das Molekül nachher aussieht (also unbedingt alles vorher schon aufzeichnen! Das hilft und beruhigt sehr!)


Da sind wir gleich zum zweiten Versuch übergegangen..

Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen

Zuerst haben wir gleich meine aufgezeichnete moleküle angeschaut (p nitrophenylphosphor -> p nitrophenolat -> p nitrophenolat anion -> chinon form). Er hat mich darauf hingewiesen dass mein aufgezeichnetes Molekül bei den unseren Reaktionsbedingungen anders vorliegen würde. Falsch an meiner Zeichnung war, dass bei pH 5 (steht auf der Versuchsanleitung) hat ein O vom Phosphor noch ein H.

Was haben sie hier genau gemacht und untersucht?

Wieso geben sie NaOH hinzu?
Um die Reaktion zu stoppen und ein Molekül zu bekommen welches absorbiert und man somit die Menge bestimmen kann.

Wieso stoppt NaOH die Reaktion?
Hier war ich wieder etwas verwirrt, irgendwie hatte ich keinen plan mehr wieso NaOH die Reaktion stoppt also hat er mir wieder geholfen. NaOH bewirkt eine pH Änderung.

Bei Änderung des pH geschehen verschiedene Sachen welche zum Reaktionsstopp führen, welche?
Substrat ändert sich und passt deshalb nicht mehr ins Enzym, im aktiven Zentrum des Enzyms werden Aminosäuren (de)protoniert und so ist das Enzym nicht mehr aktiv und es kann zu Denaturierung des Enzyms kommen.

Wann denaturiert ein Enzym?
Bei extremen pH

Was sind für sie extreme pH Werte?
z.B pH 10

Können sie anhand der Angaben in der Versuchsanleitung sagen, ob wir uns in diesem pH Bereich befinden?
Wusste ich nicht aber ja unser pH war weit über pH 10. Das Enzym ist also denaturiert und deshalb hat die Reaktion nicht mehr weiter stattgefunden

Was ist kcat?
Wie viel Substrat kann ein Enzym in einer Sekunde umwandeln

Wie würde die Beziehung Temperatur zu kcat sich verhalten?
Da hat er ein Koordinatensystem gezeichnet und ich musste die Abhängigkeit einzeichnen.

Dann sind wir auf meine Graphik eingegangen, die ich im Vorraus schon zeichnen musste (ln kcat in Abhängigkeit von 1/T)

Erklären sie was man hier sieht
Also habe alles im Bezug zur Arrhenius Gleichung (steht übrigens auch auf der Versuchsanleitung) erklärt (mehr Steigung = höhere Aktivierungsenergie = kleine Änderung der Temperatur bewirkt grossen Unterschied, negative Steigung wegem dem Minus in der Gleichung ect ect)

Dann sind wir auf die exponentielle Abhängigkeit der Temperatur auf die Geschwindigkeit eingegangen und er hat mir gesagt ich soll eine exponentielle Abhängigkeit einzeichnen .. irgendwie hatte ich da keine Ahnung mehr und habe eine Hyperbel einzeichnet (peinlich!) .. Auch nachdem er mir Zeit gegeben hat zum Nachdenken wusste ich nicht weiter (peinlicher!). Den Kommentar dass das Gymi Mathe ist konnte er sich nicht verkneifen und hat dann er für mich eine korrekte Kurve einzeichnet und mich gefragt ob die Kurve unendlich so weiter gehen würde?
Nein weil bei zu hoher Temperatur denatureriert das Enzym

Soo und schon waren wir fertig nach nur etwa 20min! Herr Gloor war ein sehr angenehmer Examinator. Wenn ich anfing etwas genauer zu erklären, als er es wollte hat er mich schnell unterbrochen aber es hat nie gestört. Ausserdem war es meist auch nicht unangenehm wenn ich etwas nicht wusste (ausser bei der exponentiellen Abhängigkeit..) weil er immer sehr geholfen hat. Ich würde euch empfehlen (wenn ihr die Prüfung nicht gleich am 1. Termin oder so habt), dass ihr Zeit einplant um die Vorlesungen vom 2. Semester anzuschauen, die relevant sein könnten für die Biochemie Praktika. Werden gerne gefragt!

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05.02.2016 23:05 		PCR & Molekülquant mit Biuret, Bradford UV, geprüft von Frau &amp; Jele als Co

Also me isch z viarte imne labor am schaffa binere entspannte atmosphäre. di 2 ufsichts-biochmie-fraue sind uu liab und helfend wenn au mal en chline zwüscheschritt vergesse gah (bi miar zB. s mische )
denn wird usgmacht wer in welle reihefolg gaht und so chama sich zimli guat druf istelle wenn ma gah muass. nehmend eu ziit bim experiment, konzentriert und trotzdem zügig schaffe. mr het zwar gnuag ziit, abr wennme zB. als ersts het ma etz nitt ewigs ziit fürs protokoll.
bim PC (& glaub au restirktion) chönt me eig. au eifach chli wasser zeme leere, will zur usweritg kriegt me sowiso es foti vonera andera gelelektrophorese und nitt di eignig zum warteziite vermide. also machends natürli trotzdem richtig, ma weiss ja nie. abr eifach kei sorge dasser irgendwo biz ungenau gsi sind
i han scho währendem praktikum alli strukturformle zeichnet, das würdi uf jede fall mache, denn müanders nachher nitt im stress no schnell anakritzle und machend so kein/weniger fehler. au hani währendem praktikum scho gfrögt welli prüafer dassmr ha werdend, dass findi etz no guat zur mentale vorbereitig. so chama zum bispiel au scho chli gezielter sini notize mache. (dutzler viel strukturformle oder zum bispiel für dr gloor sich scho mal es paar szenarios mit mutante usdenke ;P )

miar isch en stei vom herze gheit won i ghört han, dass dr jele entweder examinator odr halt co isch, und es isch denn au so gsi:
si hend kei sehr schweri frage gstellt und allgemein isch d stimmig würkli entspannt gsi. si hend ghulfe uf dr richtig weg zcho bi antworte wo etz nitt grad so eifach cho sind und hend würkli welle wüsse was ma chan und nitt was nitt.

frage sind cho wie
molekülquant:
-was hend si gmacht? zemehang zwüsched konzentration und aborption bi protein mit verschiedne methode
-was für protein werdend bi dem versuech verwendet & wo sinds im körper & Funktion: BSA=albumin, kolloidosmotischer druck und transport fetthaltiger substanzen, igG = immunsystem (das het scho glanget)
-denn über di verschiende methode; UV, was absorbiert, was sind d vorussetzige schnell es ungefährs spektrum vomne protein im UV zeichne, denn Biuret & Bradford: wie funktierend d farbe, sensibel?,
-welli methode würdend si im labor verwende?
-denn di ziechente kurve aluege: bi miar sind zum bispiel nitt alli dur dr nullpunkt: was chönti dr grund si? d steilheit = sensitivituat
-wie vorgah wenn me d konzentration vomene protein will bestimme: eichkurve erstelle oder standartprotein

PCR:
-was heisst PCR: polymerase chain reaction
-für was bruche spöter als arzt oder in andere bereich: forensik, vaterschaftstest usw.
-was wird alles brucht: Magnesium nitt vergesse! hani am afang vergesse, abr dr jele het gseh, dassis das uf mim blatt ufgschribe han und mi druf hiigwiese: si wend au dass weisch was d abchürzige heissend: Bsp. dNTP
-denn die sträng mit primer nach de erste paar vorgäng: hani zum glück scho zeichnet gha
-vorgang, versch. Temperaturen, für was, was passiert, warum die temp. was isch speziell ar Taq polymerase? würs au mit humaner gah? --> ja, wer aber müehsam, da si bim denaturiere vor DNA immer kaputt gah würd und drum bi jedem vorgang neu hinzuegfüegt werde müssti
- was sind primer? wie lang? alli glich? wie schmelztemperatur anpassen? was ist Tm? wie bestimme ich Tm? (4*(C+G)+2*(A+T))
- denn DNA ufbau und basepaar (wasserstoffbrugge usw.)
-denn s resultat: was gsehnd si? was seit das us?
- wie wüssend si dasses würkli ihres Gen isch?(sehr wahrschindlich da glich lang) wie chönt sis überprüefe: DNA-Sequenzierung


meh weissi leider nüma
abr si hend grundsätzlich welle usefinde öbmer s prinzip verstande het und sind nitt interssiert a uswendiglern sache wie absorptionsmaxima vo diesem und jenem. so s gröbschte scho (DNA, Peptidbdg) abr es gaht ine ums verständnis

es sind würkli nitt schweri frage gsi und beidi helfend falls mal nitt sofort dr richitg weg igschlage wird.

i bin mit sehr amne gueta gfühl usa ganga & bin au happy gsi übr mis glück: eifachi versüach und liebi examinatore. es isch würkli machbar gsi und alli fraga sind so gsi, dass si würkli erwarte chönd, dass das alli wüssend, also reasonable! isch nitt mal halb so schlimm wie erwartet & d ziit gaht im nu uma!


no viel glück em schlussspurt & au de kommende generatione!

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paperlapap


04.02.2016 23:46 		Versuch: Bestimmung des RQ Wertes vor, währen und nach der Arbeit und berechnen des Wirkungsgrades, geprüft von Prof Kurtcuoglu, CoEx Prof. Beck Schimmer

Als Frau Beck-Schimmer den Raum um 16:30 mit dem Examinator betrat war ich heilfroh. Den Examinator habe ich nicht gekannt, ist aber wirklich lieb und hat eine sehr angenehme und beruhigende Art.

Die Durchführung hat super geklappt. Es lag eine Anleitung für das Computerprogramm auf. Diese ist so detailliert erklärt, dass auch technisch unbegabte Menschen wie ich kein Problem damit haben sollten.
Bevor ich mit dem Versuch begann, habe ich die ganze Tabelle vom Skript notiert ? lernt diese unbedingt auswendig!

Zur Befragung:
-Erklären sie den Versuch und was sie gemacht haben. Gehen sie auf die Werte in ihrer Tabelle ein. Sind diese normal? Ich habe nebenan immer noch den Normwert aufgeschrieben und konnte direkt vergleichen. Musste noch ein wenig erklären, wie man was berechnet und dann vor allem auf den Wirkungsgrad eingehen.

-Wieso haben wir einen tiefen Wirkungsgrad: Weil wir kein Perpetuum mobile sind. Wir geben zusätzliche Energie in Wärme ab.
Was können wir von einem physikalischen Wirkungsgrad erwarten? Habe nachgefragt, was er genau damit meint, zum Beispiel ein Auto? Worauf er zugenickt hat und ich meinte, dass der Wirkungsgrad auch physikalisch sicher nicht über 35% steigt. Er fügte noch an, dass es bei den Kraftwerken 1/3 ist und bei den Autos eher weniger.

-Wieso entsteht eine Vasodilatation in den Muskeln und was hat dies für Auswirkungen. Habe gesagt wegen Histamin, was aber falsch war. Durch seine Hilfe fand ich schnell heraus, dass CO2 vasodilatierend wirkt und ausserdem erhöhte Temperatur und tiefer pH, gibt sicher noch mehrere Gründe. Was geschieht im Herzkreislauf? Weniger Volumen zum Herzen, Frank-Starling, Barorezeporen nicht gedehnt, Sympahtikus Aktivierung usw.
Welcher Rezeptor ist für Inotropie zuständig ? beta-1. Für was die anderen und wo kommen diese vor?

-O2-Defizit und O2-Schuld: Was für eine Einheit haben sie? Liter. Was ist das? Beim Defizit habe ich gesagt, dass wir zuerst die Vorräte aufbrauchen müssen, wie ATP und Kreatinphosphat. Dann hat er gefragt, ob wir viel Vorrat haben. Ich: nein, etwa für 10 Sekunden. Dann zeigte er auf meine Kurve und meinte was geschieht mit der restlichen Zeit bis zum Erreichen des stady states. ? anaerobe Glykolyse, Herstellung von Lactat. Bis dann genug O2 vorhanden ist, damit Muskeln selber ATP in OxPhos herstellen können. Was wäre wenn wir noch härtere Arbeit verrichten würden? Irgendwann erreichen von anaerober Schwelle. Was geschieht dann? Atemzugvolumen und Frequenz nehmen zu, weil wir CO2 abatmen wollen. Ist es schlimm wenn wir einen tiefen pH haben?Weiss nicht wie schlimm, aber wir brauchen immer etwa gleiches Milieu für unsere Stoffwechselvorgänge. Hat wohl gereicht.
Was geschieht bei O2-Schuld? Habe gesagt Vorräte müssen wieder aufgebaut werden und dass diese immer grösser ist, als das Defizit. Er wollte wissen wieso genau. Ich meinte ja weil wir zusätzliche Energie brauchen für Herstellung der Vorräte. Er frage wieso zusätzliche? Habe nicht gepeilt auf was er heraus möchte und meinte, dass im Körper auch nichts gratis ist und die Schulden in Zinsen zurück bezahlt werden müssen... Er wollte einfach hören, dass wir eben auch hier nicht einen Wirkungsgrad von 100% haben. Ja so eifach...

-Dann noch über die Barorezeptoren: Wie wirken diese genau? Sind sie kontinuierlich im Einsatz? Habe die Frage nicht ganz verstanden und gesagt, dass sie eigentlich schon immer als Regulator arbeiten. Er wollte aber hören, dass sie für die kurzfristige Regulation zuständig sind, da wir sonst eine dauernde Aktivierung des Sympathikus haben bei chronischem Bluthochdruck und dies wollen wir nicht.

Die Atmosphäre war wirklich angenehm und der Examinator hat auch immer zugenickt als die Antwort richtig war. Dies hat mir enorm geholfen und das Gespräch war im Nu fertig.
Viel Glück!

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paperlapap

22.02.2016 16:06

 Leider reichte es dann doch nicht für eine 4...
richtiger paperlapao

19.05.2016 17:44

 ich weiss nicht wer für mich die Note notierte, aber ich hatte eine 5 für diese Prüfung. Vielleicht hat der andere den falschen Beitrag kommentiert.

dudemaster


03.02.2016 15:04 		Ergometrie Versuch 1, geprüft von Herr Verrey

Fragestellung: Untersuchen Sie die Anpassung des Kreislaufs einer Versuchsperson bei einer Belastung von 75 Watt während 5-7 Minuten und stellen Sie sie grafisch dar.

Versuch: Zuerst habe ich mit der Versuchsperson ein wenig Smalltalk geführt, das beruhigt ein bisschen und schafft eine angenehme Atmosphäre für den Versuch. Dann habe ich die Anamnese gemacht (Nicht vergessen, bei jedem Versuch durchführen, bei dem ihr eine Versuchsperson habt!!!) und nach Name, (Geschlecht, nicht gefragt aber im Protokoll notiert, man weiss ja nie ), Alter, Grösse, Gewicht, Medikamente, Rauchen, Familiäre Herzkrankheiten, Bluthochdruck, Hoher Cholesterinwert, wieviel Sport sie treibt und was sie zuvor gemacht hat gefragt. (--> somit kann man Erklärungen für die Resultate liefern, wenn sie ein wenig vom Normwert abweichen. Der Versuch ging gut, es hat eine Anleitung für den Ergometer und das Programm, bei dem man die Herzfrequenz ablesen kann ist auch schon gestartet und bereit. Danach habe ich im Protokoll den Graphen für die Psyst, Pdia und Hf aufgezeichent und die Erklärung dazu schon aufgeschrieben.

Prüfung: Ich musste bis um 16.45 warten, bis schliesslich Prof Verrey mit dem Koexaminator reingelaufen sind. Da war ich schon ziemlich müde, weil die lange Wartezeit sehr zermürbend ist und zumindest bei mir die Konzentration nachliess. Dann ging es los:

-Erklären Sie in eigenen Worten was die Fragestellung Ihres Versuches war. (Komische Frage. Habe dasselbe wie in der Fragestellung ein wenig ausgeschmückt. Blutdruck indirekt mit Riva Rocci gemessen, Oxymeter für Hf, Allgemein Anpassung des Herzens an einen gesteigerten O2 verbrauch --> Höheres HMV

-Was können Sie über die Patientin berichten? (Habe zu den obenstehenden Angaben noch BMI ausgerechnet)

-Zum Graphen: Wieso verlauft die Hf so, wie sie es hier tut? (Sie steigt schon vor Beginn, bei Arbeit hoch, nach Arbeit niedrig. Ich sagte vor Beginn:Antizipatorischer Anstieg, war jedoch nicht richtig. Vor dem Versuch ist es eine Erwartungshaltung und erst direkt bei Beginn der Arbeit ist der Anstieg antizipatorisch (Durch Muskelspindelnd und Dehnungsrezeptoren in Sehnen)

-Wie kann man das Schlagvolumen des Herzens aus der Grafik ablesen? (Pulsdruck) Wieso? (Ich sagte, dass bei einem höheren Aortendruck die Aortaklappe sich später öffnet und so weniger zeit für die Auswurfsphase bleibt. Er war aber nicht zufrieden mit der Antwort und wollte eine "allgemeinere Antwort" Ich war überfragt und er sagte es mir dann, leider weiss ich die Antwort nicht mehr. Wahr wohl nicht so wichtig, eine typische Verreyerklärung

-Wie kommt die Verzögerung zwischen Beginn der Arbeit und dem Anstieg des Psyst und Fall des Pdia zustande? (Lokalmetabolische Vasodilatation (K+, H+, CO2, Adenosin, 2-3 Biphosphoglycerat), Retrograde Vasodilatation, Pdia sinkt, weniger Blutfluss zum Herz, Frank Starling --> weniger Blut in kleinen Kreislauf, weniger Blutfluss zum linken Herz, Frank Starling --> weniger Aortendruck, Pressorezeptoren nicht aktiv, Sympathikus aktiviert, Hf und Psyst steigt. Brauch alles Zeit)

-Wo und wie wird die Frequenz am Herzen gesteigert? (Zuerst habe ich ganzes Herz gesagt, aber die Frequenz wird nur am Sinusknoten reguliert. Sympathikus, B1-Rezeptoren, PKA-Kaskade und dann habe ich gesagt für die Freguenz sind die SERCA entscheidend. Da war er nicht zufrieden und wollte dass ich das Membranpotential des Sinusknotens aufzeichne. Offenbar ist die Diastolische Depolarisierungszeit (Funny channels etc) entscheidend für die Hf, die SERCA nur nebensächlich.)

-Was ist 2-3 Biphosphoglycerat, was bewirkt es? (Nebenprodukt Glykolyse, Rechtsverschiebung durch Bindung an T-Form und Stabilisierung) Wieviel davon bindet an ein Hämoglobin? (Tippte auf 1 pro Häm, lag aber falsch. Es bindet 1 pro Hämoglobin, genau zwischen den Beta Ketten.) Was bewirkt die höhere Affinität zu Sauerstoff bei einem Fötus als bei der Mutter? (Fötus Hb aus alpha und gamma Ketten aufgebaut. Binden kein 2-3 Biphosphoglycerat, keine Rechtsverschiebung)

-Wie kann der Muskel vor der Zeit, die es zur Anpassung des Kreislaufes an die Belastung braucht, mit Energie versorgt werden? (ATP Speicher, Kreatinphosphat, Glykogen und anaerobe Glykolyse) Gibt es auch einen Sauerstoffspeicher im Muskel? (Myoglobin)

-Wie nennt man die Herzschläge über dem Normalwert, die es braucht bis die Ruhefrequenz erreicht ist? (Erholungspulssumme, da war er ein wenig verblüfft, hatte wahrscheinlich nicht damit gerechnet, dass ich es weiss)

Dann war die Prüfung nach 15min zuende. Das schwierigste an der Prüfung war für mich bei der Wartezeit nicht die Nerven zu verlieren und fokussiert zu bleiben. Das Experiment und den Prüfer empfand ich als angenehm. Viel Glück an Alle, die denselben Versuch haben werden

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Ich


03.02.2016 11:50 		3 Biochemie-Praktika 6 Physiologie-Praktika, geprüft von Celebrity-Professor und Unbekannter-Name-nicht-verstanden

Liebe Prüflinge kommender Generationen. Hier meine Tipps:
- Lernt sehr gut auf die schriftlichen Prüfungen, ihr lernt damit auch auf die mündlichen.
- Lernt von hinten nach vorne, das heisst, beginnt mit den Essentials. Gerade bei Physiologie gibt es Faktenwissen (wie z.B. die Tabelle bei Praktikum 2.5 Ergometrie auf S.13), ohne das ihr die Versuche nicht einmal richtig auswerten könnt. Also durchsucht die Praktikumsanleitungen nach Standardwerten und Formeln, die ihr wissen müsst und lernt als erstes diese in- und auswendig.
Danach fahrt ihr mit den Fragen aus den Prüfungsberichten fort. Erst dann Zusatzmaterial lernen.
- Nutzt Synergien:
Beginnt mit dem Herz. Es kommt in 3 Praktika vor: Kreislauf, EKG und Computersimulation.
Lernt die Photometrie gut (Inkl. Wellenlängen und Farben ;-). Sie kommt in 3 Praktika vor: Blut, Konzentrationsbestimmung und Enzymkinetik.
- Eins nach dem andern. Lernt immer so, als ob NUR das Praktikum geprüft würde, das ihr gerade am lernen seid.
- Lernt mit Kärtchen (-Apps). Die Prüfung ist mündlich, das heisst ihr müsst einfach blind Dinge erzählen können, zum Teil muss man erstaunlich wenig darüber wissen. Z.B. Signaltransduktion von Adrenalin, das lernt man eher wie ein Gedicht auswendig.
- Themenbeeinflussung: Es gibt bei Mündlichen Prüfungen zum Teil und beschränkt die Möglichkeit, die Themenwahl der Befragung zu beeinflussen. Am einfachsten wird dies über eigene Notizen und vor allem grafischen Skizzen erreicht, welche man dem Prüfer GANZ UNAUFFÄLLIG unter die Nase legen kann. Auch wenn gefragt wird Was haben Sie gemacht? kann man ganz geschickt versuchen sehr schnell und detailliert auf seine Stärken zu sprechen zu kommen.
Beim Lernen kann man dies so nutzen, dass man bei jedem Praktikum einen Themenbereich ganz besonders detailliert zu lernen versucht. Dazu eignet sich z.B. Grafik Praktikum 2.2 S.6.
- Lasst euch nicht verunsichern. Die Prüfungsberichte sind teilweise sehr negativ gehalten. Ich hatte von Herrn Wenger weitaus schlimmeres befürchtet. Es gibt zwar tatsächlich Examinatoren, welche Prüflingen gegenüber respektlos auftreten. Seid euch bewusst, wer ihr seid, und dass ihr das Glück habt besser erzogen worden zu sein als jene respektlosen Prüfer. Nobody is perfect. Die Fragen werden teilweise der eigenen Leistung angepasst, das heisst, wenn schwierige Fragen kommen, die ihr nicht beantworten könnt, ist es möglich, dass der Prüfer gerade herausfinden will, ob ihr nur eine 5 oder eine 6 verdient habt. Also bleibt ruhig und kramt auch euer noch so unsicheres Wissen aus der hintersten grauen Zelle zusammen.

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laksjdjfhg


03.02.2016 01:12 		Ergospirometrie, geprüft von Herr Wenger und Frau XY

Fragestellung: RQ vor während und nach der Arbeit (75W) berechnen und vergleichen, Wirkungsgrad berechnen.

Bevor ich den Versucht startete, machte ich eine Liste mit allen Werte die der Computer ausspuckt oder zu berechnen sind. Dabei versuchte ich alles zu notieren, was in der Tabelle im Praktikumsskript vorkam.
Nach einem holprigen Start mit vergessener Nasenklammer und ausgeschaltetem Gas Analyzer Gerät klappte der Versuch dann beim dritten Anlauf.
Nun ist es sehr von Vorteil, wenn man sich mit diesem Computerprogramm auskennt, war bei mir nicht der Fall. Ich hatte keinen Plan, wie ich alle Kurven markieren kann um sie zu drucken.. der Assistent musste mir dabei helfen :P
Wie man die gewünschte Werte aus den Kurven ermittelt, wusste ich glücklicherweise noch.

Ins Protokoll machte ich eine Tabelle mit folgenden Werten:
VT, VE, f(resp), VO2, VCO2, O2-Schuld, O2-Defizit (Werte jeweils vor während und nach der Arbeit ablesen)
Folgende Werte berechnete ich aus den gemessenen Werten:
Atemäquivalent (VE/VO2)
RQ (VCO2/VO2)
Energieumsatz
Wirkungsgrad

Um 15.00 Uhr kam Herr Wenger mit Begleitung und fragte ob ich schon soweit bin. Ich sagt, ich hätte gerne noch ein wenig Zeit um Notizen zu machen (habe erst gerade damit begonnen einfach noch alles was mir einfiel aufzuschreiben). Er fand allerdings, dass wir nun beginnen, das Protokoll habe ich ja gemacht. Im Nachhinein betrachtet, hätten mir alle Notizen die ich noch gemacht hätte, sowieso nichts gebracht.
Was ist das hier für ein Gerät? Pneumotachograph mit Gas Analyzer
Wie funktioniert der Pneumotachograph? deltaP vor und nach dem Widerstand ist proportional zum Fluss, das Volumen ist das Integral des Flusses
Kann man mit dem Krogh-Spirometer auch den Fluss berechnen? Ja man müsste dazu die erhaltene Volumen/Zeit Kurve ableiten
Wie kommt man dann von der Druckdifferenz auf den Fluss? Mit Referenzwerten vergleichen (Eichen)
Wie macht man das? Vielleicht mit einem Föhn reinblasen, da weiss der Hersteller wahrscheinlich, welchen Flow der erzeugt (er wollte Druckpumpe hören, aber der Föhn würde schon auch funktionieren )
Was ist das T bei VT? Tidual-Volumen = Atemzugvolumen
Was ist das E in VE? ich hatte keine Ahnung.. exspiratorisches Atemminutenvolumen = Atemminutenvolumen
Sind ihre Werte normal? Nein die Atemfrequenz ist viel zu hoch (26/Minute), aber wahrscheinlich weil es ziemlich blöd ist durch dieses Mundstück zu atmen.
Wie ist dieses Velo? drehzahlabhängig, heisst ich kann die Leistung mit der Trittfrequenz erhöhen
Und wie ist es noch? Schauen Sie es mal genau an, steht ja fast drauf. Da stand was mit Ergo und was anderes, und ja, ich reimte mit dann auf das andere Wort was zusammen. Richtig wäre allerdings ergonomisch hahaha, peinlich
Wenn Sie mit 50 U/min treten, erreichen Sie dann einen guten Wirkungsgrad? Wusste ich nicht so wirklich, er erzählte mir dann, dass der beste Wirkungsgrad bei einer Trittfrequenz zwischen 60 und 80 erreicht wird
Wie kann man den Wirkungsgrad sonst noch optimieren? Sattelhöhe sollte optimal sein
Wann ist die Sattelhöhe optimal? Bei durchgestrecktem Bein sollte man mit der Ferse gerade noch die Pedale berühren
Wie erklären Sie den RQ von 0.73 in Ruhe? Ich dachte das hätte was damit zu tun, was man gegessen hat, ist aber nicht wirklich so. Es geht darum, dass in Ruhe v.a. die Haltemuskulatur aktiv ist, welche bevorzugt Fettsäuren durch die beta-Oxidation verbrennt. Daher der tiefe RQ. Arbeitet der Muskel, wird die Skelettmuskulatur aktiv, welche v.a. Glykogen (also Glucose) verbrennt und der RQ somit gegen 1 geht (meiner war 0.95 oder so), allerdings sinkt der RQ nach genügend langer Arbeit, da die Glykogenspeicher immer mehr gelehrt werden.
Welche Muskelfaser Typ ist die Haltemuskulatur? Ich wusste es nicht und entschied mich voller Überzeugung Typ II zu sagen, und wartete gespannt auf seine Antwort. Er verneinte nicht, und sprach auch während der gesamten restlichen Zeit von den Typ II Fasern. Allerdings wären es die Typ I Fasern. Ja nun liess er mich entweder einfach in dem Glaube, oder hoffte ich ändere meine Meinung noch oder hat es selbst verwechselt (was ich mir nicht so vorstelle kann..)
Essen Sie Fleisch? Ja
Ist der Pouletschenkel oder die Brust besser? Ich esse eher die Mini-Filet vom Migros
Dann erklärte er mir, dass der Pouletschenkel besser schmeckt, da dieser fettiger ist, da dies die Haltemuskulatur ist. Diese ist fettiger. Die Pouletbrust dagegen ist Skelettmuskulatur, was sie trocken und nicht besonders zart macht. Er hat mich zuerst noch gefragt was denn die Halte- und was die Skelettmuskulatur beim Poulet ist, da habe ich die beiden irgendwie total verwechselt.
Wo gibts beim Menschen Haltemuskulatur? Rumpfmuskulatur
Was macht die Haltemuskulatur rot? das Blut, ist besser durchblutet
Wo wird O2 im Körper gespeichert? ich stand total auf dem Schlauch und kam auch mit echt viel Hilfe nicht darauf, als er mir es dann sagen musste, war natürlich alles klar: Myoglobin
Dann kamen einige Fragen ganz grob zur Atmungskette und sonst zum Stoffwechsel, nichts wirklich schweres, aber konnte es trotzdem nicht mehr abrufen. (Wie wird Glykogen abgebaut, wie werden FS abgebaut? Wie nennt man die Atmungskette auch noch? Was entsteht aus O2 bei der Verbrennung?
Dann zeigte ich ihm noch wie ich den Energieumsatz und den Wirkungsgrad berechnet habe.
Woher weiss man das energetische Äquivalent? Praktikumsskript hihi
Ja, aber wie kommt man darauf? Das hat was mit dem RQ zu tun, hab da den Zusammenhang noch gegoogelt, aber Google wusste es nicht
Da hätten Sie auch meine Vorlesungsunterlagen genau anschauen können. aha!
Dann zeichnete er eine Graphik, Y-Achse: Energetisches Äquivalent, X-Achse: RQ --> linearer Zusammenhang
Ich: das haben Sie schön aufgezeichnet


Fazit: Eigentlich hat nur er gesprochen, sozusagen eine kleine private Vorlesung. Ich habe sehr viel Interessantes gelernt, wohl der falsche Zeitpunkt an der Prüfung, aber jänu. Ich empfand Herr Wenger als sehr nett und auch fair, nur war ich eventuell was die Muskelfasern und den Stoffwechsel in der Muskulatur angeht, zu wenig vorbereitet.

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Mitstudenten

03.02.2016 11:50

 Wir feiern gerade deinen Humor! Gnüss dini Ferie und danke für de Bricht!
laksjdjfhg

14.04.2016 21:39

 gab dann eine 5,gerechnet hätte ich mit einer 3 oder 4

bclove


02.02.2016 22:51 		PCR (8.1) und Biuret/Bradford/UV (1.3), geprüft von Jelesarov &amp; Coex Ny..?

hey zeme!

fürd nervosität isch biochemie echt dankbar, will mer ja e aleitig het und drum weiss was mer mache muen. wemer unsicher isch oder en fehler macht hets au eh hilfrichi assistentin wo eim seit wemer die falsch küvette nimmt (chas ja geh us nervosität).
ich ha denn also mal öpe e stund für mini versüech gha und denn na alles is protokoll gschribe (wo in bc ja nume für dich als spick isch und nöd bewertet wird) und mini ergebnis uf es milimeterpapier itreit. es wird denn bestimmt wer wenn dra chunt und drum chamer sich denn je nach dem au scho chli druf istelle.
ich wür eu arate d'formle scho im vorus ufzeichne, well denn chönder das während em versuech erwähne, fallses gfrögt wird und ihr chönd nöd usem konzept gheie. ich hamer eifach alles ufgschribe woni gwüsst ha und das het mich denn 1. chli beruhigt und zweitens au ghulfe bi de einte frage während de besprechig.


PCR:
was bedütet pcr ? (polymerase chain reaction)
was hets ide lösig drin ? (alles ufzelle und sege für was dases brucht wird)
warum hets triphosphat (dNTPs) ide lösig wens ja eich monophosphat ide dna ketti sind? (reaktion, abspaltig vo PP, da hani nöd so gnau gwüsst waser ghöre will ^^)
für was macht mer PCR?
wie lang sind primer und warum bindet d'primer a d'einzelsträng und nöd d'einzelsträng wieder anenand?
warum isch d'annealing temperatur bide verschiedene primer unterschiedlich (basezemesetzig -> müller skript, at base nur zwei h-brücke also weniger energie benötigt zum si breche, gc 3 h-brücke also meh energie => je meh gc desto höcher d'temperatur)
wie chamer d'temperatur vo de primer agliche? (3' endi vode primer)
wie gross ischs produkt öpe bi de pcr ?
ha no die 3 zykle ufzeichnet und zeiget ab wenn mers erste produkt vode pcr het
ah denn hends na wele wüsse öb ich mir ez sicher si cha, dass mis produkt würkli die dna isch wo ich denke, hani gseit nei, mer chön das no teste => hani no müsse erkläre wie dna sequenzierig funktioniert

Molekül:
erkläre wie die drü methode funktioniered
vor- und nachteil vo de jewilige methode
wenn wür mer weli methode verwende (sensitivität, etc)
was chamer us em diagramm gseh ? (wend kurve steil isch heisst das, dass die methode chini konzentrationsunterschid guet messe, vor allem de fall bi uv und bradford)
denn het de jeli natürli na wele wüsse für was mer BSA (also rinderserumalbumin brucht im körper => albumin: transporter vo fetthaltige stoff)

meh weissi leider au scho nüme. grundsätzlich han ich d'frage fair gfunde und de jeli als agnehme prüefer empfunde. mengisch weni z'vil gschwätzt han het er eifach e neui frag gstellt aber das isch voll easy gsi. de coex isch au nett gsi und het 1-2x öpis gfröget.
es isch wüki so wie all seged: schlussendlich ischs nöd so schlimm wiemer denkt. eifach probiere ruhig blibe und sich nöd verunsichere lah wemers nöd gad weiss. es isch nöd schlimm wemer au mal bizli hilf bechunt.

wünsche eu allne no vil glück und denn schöni ferie!!!



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02.02.2016 18:53 		Auskultation / EKG , geprüft von Frau Dingsbums und Coex. Wenger

Ich war so froh, nicht Biochemie gezogen zu haben, mir wäre jedes Physiothema recht gewesen - das EKG war sogar eines meiner favorisierten Themen; also Glück gehabt.
Die Versuchsdurchführung ist vergleichsweise einfach - es muss nichts gerechnet werden, es gibt keine komplizierten Geräte (als das EKG nicht sofort rausgespuckt wurde, habe ich einfach noch ein paar mal mehr auf den grünen Knopf gedrückt und hielt es schlussendlich dreimal in den Händen, auch ok) und viel schiefgehen kann eigentlich auch nicht. Meine grösste Schwierigkeit war es dann auch, eine Anamnese auf Englisch durchzuführen; mit Händen und Füssen ging es aber doch gar nicht allzu schlecht.
Da ich viel zu lange mit der VP über den Versuch gesprochen habe - er zeigte reges Interesse an seinem EKG - blieb mir dann nur noch ein wenig mehr als eine Stunde für die Auswertung und den Beginn des Protokolls, dann waren dann auch schon die Prüfer hier. Machte nichts, viel vorzubereiten gab es nicht (die Ergebnisse der Auskultation sind eh völlig egal; hauptsache man kann deutlich eine Spaltung des zweiten Herztones hören.) Die Prüfer interessierte dann auch hauptsächlich das EKG. Die Fragen (an die ich mich noch erinnere) in loser Reihenfolge:
Was misst ein EKG?
Wie wurde das EKG geschrieben? (Lage der Elektroden)
Worin unterscheiden sich die 12 Standardarbleitungen? (Unterschiede in den Ebenen zw. Wilson und Einthoven/Goldberger; Unterschied Wilson/Goldberger)
Was bedeutet aV(L/R/F)? (Hier freuten sie sich über pseudounipolar, Verstärkung des Signals)
In welche Richtung zeigt der Dipol?
(Ich hatte aufgrund der Anamnese Vagotonie erwähnt): Was für eine Auswirkung hat Fitness auf den Kreislauf bzw. wie sind diese im EKG zu sehen?
Wie wird die elektrische Herzachse bestimmt? Wodurch kann sich der Lagetyp verändern? (Bei letzterem war ich verwirrt: die Frage lautete, was für Auswirkungen hat starke Adipositas auf das EKG? Ich sprach von kleineren Ausschlägen aufgrund höheren Gewebewiderständen, sie wollten hören, dass sich ein Linkstyp ergeben könnte - vgl. Schwangerschaft..)
Wie würde ein Myokardinfarkt im EKG aussehen? (z.B. ST-Hebungen). Wie kommen diese zustande? (Obwohl ichs wusste, hab ich ein bisschen Quark erzählt, wurde dann aber von den Prüfern auf die richtige Bahn gelenkt.)
Auskultation: Wo, was, wie, wieso. Das übliche. Als sie hörten, dass ich wusste auf welcher Seite die Aortenklappe zu hören ist, waren sie zufrieden.
Wieso kann ein gespaltener Herzton entstehen?
Wie kommt die Refraktärzeit der Herzmuskelzellen zustande? Wie im Skelettmuskel?
Was ist der primäre Schrittmacher? Wie wird der Reiz weitergeleitet?
Zeigen Sie, wann im EKG die Aorten- und Pulmonalklappen öffnen bzw. schliessen.

Und den Rest habe ich schon wieder verdrängt. Grundsätzlich: die Fragen waren nicht schwierig. Oft hat die Prüferin gezögert und nach einer weiteren Frage gesucht; ich war aber dummerweise zu wenig frech, um von mir aus weiter zu erzählen. Ich denke, dies hätte sich gelohnt - diverse spannende Aspekte im EKG der Versuchsperson kamen so gar nicht zur Sprache (leichte U-Welle, ST-Hebungen in Ableitungen V2-V4 (!)).
Im Protokoll habe ich anschliessend, meiner Faulheit sei dank, dann vermutlich eher wenig geschrieben. Alles, was ich spannend gefunden habe, erwähnte ich ausführlich. Den ganzen Rest (sprich: Teile, welche wir schon während der Prüfung behandelten; offensichtliches..) habe ich allerdings weggelassen. Seid nicht so stinkfaul wie ich und schreibt auch das auf, ich denke, es hätte sicher nicht geschadet.

Ah ja: ich fand es mühsam, dass ich praktisch kein Feedback während der Prüfung erhalten habe. Ich glaube, ich hätte behaupten können, dass mittels EKG vor allem der frühdiastolische Rückfluss im linken kleinen Zeh gemessen wird und sie hätten keinen Mucks gesagt. Vermutlich ist das aber von Prüfer zu Prüfer anders..

Bier!

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blabla

18.02.2016 09:23

 Es wurde dann eine 6 - also ist es auch ohne andauerndes Schwafeln und ohne endlanges Protokoll möglich, eine gute Note zu erreichen..

hello


02.02.2016 00:44 		Km und Vmax bestimmen, Absorption von NADred, Tyrosin und DNA, geprüft von Gloor und Linek

Praktisch:

Der erste Enzymkinetik-Versuch; Km und Vmax anhand der Linewweaver-Burk-Gleichung bestimmen (schätzen). Ohne Inhibitor.

Der erste Molekülquantifizerung-Versuch. Extinktionskoeffizienten bei gegebener Konzentration, Absorption (natürlich selber messen) und Schichtdicke 1cm berechnen.


1. Teil Km und Vmax

Substratmenge und Enzymmenge gegeben. Nun Produktbildung gegen die Zeit aufzeichnen. -> Nimmt zu bis zu einem Wert.
Wie sieht die Kurve aus bei doppelt so viel Substrat? Bei doppelt so viel Substrat muss die Produktkonzentration entsprechend doppelt so gross sein. Die Geschwindigkeit (deltaP/delta t) ändert sich nicht. (Ich wusste am Anfang nicht was sie hören wollten, deshalb war ich verwirrt)

Wo katalysiert die saure Phophatase? Phophodiesterbindung beim p-Nitrophenylphosphat

Was ist der Ks-Wert? HA + H2O -> H3O+ + A-, -> c H3O+ * c A- / HA. Mass für die stärke einer Säure.

Was passiert mit der Geschwindigkeit, wenn die Enzymkonzentration halbiert wird? Vmax = k2 * (E), somit wird Vmax auch halbiert. Km bleibt gleich!

Wieso liegt bei der Hydrolyse das Wasser als OH- vor? Weil es von Enzymen katalysiert wird. Wie genau?

Was ist Vmax? maximale Raktionsgeschwindigkeit.

Was ist Km? Substratkonzentration bei Vmax/2.

2. Teil Absorption bzw Extinktionskoeffizienten von NADred, Tyrosin und DNA bestimmen.

Was absorbiert beim NADred? Nikotinamidring 340nm und Adenin 260nm.

Was absorbiert bei der DNA? Die Basen

Was absorbiert bei Tyrosin? Der aromatische Ring mit OH (Phenylalanin hat kein OH, deshalb tieferer Extikntionskoeffizient.)

Was ist der Extinktionskoeffizient? Beschreiben anhand der Lambert-Beerschen Gesetzt. Einheit etc. Von was hängt sie ab usw.

Die Prüfung war ganz ok, jedoch war ich so nervös, dass ich oft gezögert geantwortet habe. Ausserdem hatte ich manchmal Mühe, da ich nicht genau wusste, was die Prüfer von mir hören wollten. Die Prüfer an sich waren beide sehr nett.




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Pirat


01.02.2016 22:38 		2.3 Kreislauf - Orthostase, geprüft von Prof. Hennet + Dr. Schulz

Ich zog die Orthostase und bekam sogleich eine Versuchsperson zugeteilt, die nur Englisch sprach, was ganz ok war. Schwierig fand ich nur, sie gleichzeitig zu instruieren, während ich den PC, das Pulsmessgerät und die Blutdruckmanschette installierte und gleichzeitig überlegen musste, wie der Versuch genau geht. Hier halte ich es für die beste Option, wenn man sich zuerst einen klaren Kopf verschafft und die Versuchsperson halt kurz links liegen lässt. Schliesslich ist es wichtiger, dass der Versuch korrekt abläuft, als dass sich die VP wohlfühlt.

Die Anamnese, das Orthostase-Manöver und die Messungen waren relativ schnell gemacht. Achtet dabei darauf, dass der Ohrclip und das festgeklemmte Stethoskop beim Aufstehen nicht herunterfallen ;-) Hier kann man durchaus auch die VP um Hilfe beim Halten des Stethoskops bitten.

Für das Protokoll glaubte ich zunächst nur 1,5h Zeit zu haben, was mir etwas kurz vorkam - ich hatte noch viel mehr zu schreiben. Zum Glück wurde ich erst um 11.30 abgefragt, sodass ich praktisch all mein Wissen zum Versuch auf dem Protokoll festgehalten habe. Schreibt alles nieder, zeichnet bunte Diagramme und Grafiken - alles kann bei der mündlichen Prüfung nützlich sein.

Die Befragung war weder ein Wohlfühlprogramm, wie es andere vor mir beschrieben haben, noch war es eine Tortur. Hier eine kurze Übersicht über einige Fragen:

- welche Schlüsse konnten Sie aus der Anamnese im Hinblick auf die Orthostase ziehen (Vater mit Hypertonie, Mutter mit Aortenklappeninsuffizienz)
- welchen Einfluss können Medikamente haben? Welche Klasse von Medikamenten? --> a-/b-Agonisten und Antagonisten, aber bin nicht sicher, ob das die gewünschte Antwort war
- welcher Faktor der Anamnese beeinflusst im Normalfall (keine Medis, keine Krankheiten) die Orthostase am stärksten? --> das Alter
- warum? --> im Alter entwickelt man eher eine Hypertonie
- warum? --> Compliance sinkt, TPR steigt
- warum sonst noch? --> weiss nicht (Antwort: im Alter hat man mehr Katecholamine im Blut, insbesondere Noradrenalin. Habe ich noch nie zuvor gehört, aber okay...)
- wie wurde der Puls gemessen? --> Ohrclip, Messung der Absorptionsveränderung bei Pulswelle
- wie kann man den Puls sonst noch messen? --> Pulsoxymeter, manuell, EKG
- wie geht es noch einfacher? --> Antwort wäre der Brustgurt gewesen, tja...
- wie wird der Sympathicus bei der Orthostase aktiviert? --> art. Pressorezeptoren --> etc.
- wo liegt das Zentrum der sympathischen Innervation für die Orthostase? --> rostrale ventrolaterale Medulla (RVLM)
- welche Rezeptoren werden beim Herz und in der Peripherie aktiviert? Herz: b1, Blutgefässe a1
- wie wurde der Blutdruck gemessen? --> Riva-Rocci Methode ausführlich erklärt
- was ist der Unterschied zwischen aktiver und passiver Orthostase? --> bei aktiver: tiefere Reproduzierbarkeit, Aktivierung der Muskelpumpe (erhöhter venöser Rückstrom), Aktivierung Sympathicus ("zentrale Mitinnervation")

Anfangs haben wir ein wenig aneinander vorbeigeredet, ich verstand manchmal nicht, was er hören wollte. Dann habe ich jeweils einfach drauflosgeredet - man wird dann schon schnell genug unterbrochen, wenn man auf dem Holzweg ist ;-) Oder auch, wenn man zwar das Richtige erzählt, aber zu weit ausholt. Ich denke, sie sind die AC-cAMP-PKA-Signalkaskade genauso leid wie wir selbst

That's all for now. Good night, and good luck.

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chemielove


01.02.2016 14:22 		restriktion und 7.3, geprüft von dutzler und netti chemie frau

zum versuche 8 hetter chli über dna struktur welle wüsse und er hett au gern wenn me alles chan zeichne
wie alli die bindige heissed wos bide DNA gitt
welli bindige vom restriktionsenzym gspaltet werdet. was für e reaktion dasses isch, was es dezue brucht
er will dass me scho d bindige und ladige weiss und d reaktione
denn zimmli detail zum plasmid- wies 3-D im Lebewese vorchunnt
Warum e restriktionsanalyse wichtig chan sie
für was dass es plasmid gitt, wie fest sie codiered (d frage amigs chli unklar gstellt gsi)
frage zu de stelle wos restriktionsenzym schnidet- werum me wievill fragment gseht
was isch fluoreszenz
wie funktionert ethidiumbromid genau
was isch agarose ha denn na vo sälber über SDS Page verzellt und was de unterschied isch und für was es sich eignet
was isch dna
was isch 3' endi, was isch 5' endi
was ish es palindrom
was isch mutiert im plasmid

zerst hetter immer gfragt was me gmacht hett

versuech 7

aktivierigsenergie, was das isch und zeichne,
was me us de glichig gseht
was di verschidene messwert bedüted
lambert beer glichig usenand neh und zeige wie absorption funktioniert (grät und d log formle beschribe mit eme bispil)
wie d resultat würdet usgseh bi andere bedingige
was es für e reaktion isch- zeichne- warum s molekül absorbiert
was NaOH macht
ob d RGT regle allgemein gültig isch
ob me bereits ide Reagenzgläser öppis bemerkt
wieso mini messwert richtig sind
bi wellere substratkonzentration mir lueged
ha na michaelis menten zeichnet und erklärt

isch en super typ de dutzler. er hilft eim voll sinnvoll zum uf d lösig cho wänn chli unsicher bisch- mengisch hani d frag nöd gnau verstande und nachegfragt und denn hetters namal i andere wort gseit.



bim versuche 7 hetter eig nüt gfragt will ich alles immer sälber verzellt han- nur mängisch hetter na chli gnauer welle wüsse- so cha me au guet zeige was me alles weiss, am beste tuet me alles aber scho vorher zeichne will nachher ade prüefig gheit me vlt echli drus.

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namal ich

04.04.2016 11:00

 hätt dänn au en 6 geh

Gwendolyn


30.01.2016 13:11 		Auswikrungen eines erhöhten pulmonalen oder peripheren Widerstands auf den Blutdruck (syst., diast., mittlerer), geprüft von Prof. Verrey

Ich musste am geschlossenen Kreislaufmodell zeigen, wie sich ein erhöhter Widerstand im Lungen- und Körperkreislauf auf den Blutdruck auswirkt. Dazu war gefragt, dass ich das sowohl in Worten wie auch graphisch darstelle.
Zuerst musste ich mir überlegen, wie ich überhaupt meine Graphen beschreiben will (x/y-Achsen). Vertrödelt nicht zu viel Zeit mit unnötigen Messungen und beschränkt euch auf die Fragestellung! Lieber danach noch ein paar Veränderungen im Programm beobachten und allfällige Fragen mental vorbereiten.
Meine zwei Graphen waren anschliessend so, dass ich auf der y-Achse den Druck, auf der x-Achse 4 verschiedene Widerstände hatte. Dann habe ich für den systolischen, diastolischen und mittleren Blutdruck eine separate Farbe gewählt und die Kurven aufgezeichnet. Ich hätte das Ganze auch auf Excel machen können, jedoch von Grund auf ohne vorgegebene Formeln.
Fragen während der Prüfung:

- Was haben Sie gemacht und wie? --> denerviertes Modell!
- Warum verändern sich die Drücke so?
- Wie verändert sich das Schlagvolumen?
- Wo sieht man die enddiastolischen und endsystolischen Volumina? --> Dazu unbedingt nicht nur auf das Kreislaufmodell sondern auch auf die obigen Diagramme (Druck-Volumen etc.) achten!
- Wie wirkt der Sympathikus am Herzen?
- Wie müsste man bei einer Orthostasereaktion den Sympathikus im Modell simulieren?
- Was geschieht mit dem systolischen und mittleren Blutdruck in der Peripherie? - syst. steigt, mittlerer sinkt lgr. (Compliance, Pulswellengeschwindigkeit, etc.)
- Und dann kamen noch Fragen im Zusammenhang mit einzelnen Antworten - z.B. welche beta-Rezeptoren, welche Signalkaskade, Angiotensin II Wirkung auf Sympathikus (wo - am Bouton, Ausschüttung und Wiederaufnahme von NA beeinflusst), ...

Ich war eher nervös bei der Prüfung weil ich mich auf das Computerpraktikum nicht soooo gut vorbereitet hatte. Halt mit der Theorie im Hinterkopf aber Bedienung, naja. Deshalb habe ich mich auch 1, 2 Mal versprochen, war aber völlig ok. Verrey macht am Anfang etwas Konversation, dann beginnt die Fragerei. Wie lange ich hatte, keine Ahnung. Wohl nicht länger als 20 Minuten. Er lenkt das Gespräch ziemlich, daher einfach nicht irritieren lassen und zuerst kurz nachdenken vor dem Sprechen.
Für diese Prüfung reicht das Wissen aus den Vorlesungen wirklich aus, einfach nochmals - auf die Fragestellung beschränken und die Veränderungen im Modell nochmals gut beobachten, bevor die mündliche Prüfung beginnt.

Viel Erfolg und für jene, die gegen den Schluss haben: Macht ein paar Tage Pause und schaut es dann nochmals intensiv an. Das reicht völlig aus.

Bis bald
Gwen

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cgfx


29.01.2016 16:13 		Blut, Tonometrie, geprüft von Dr. Beatrice Beck Schimmer und ?

Fragestellung: Messen sie den Sauerstoffhalbsättigungsdruck (=P50) von Vollblut bei 37 Grad und in Gegenwart von CO2 (40mmHg) bei pH 7.0 und pH 7.4.

Der Versuch selber dauert nicht sehr lange. Und man hat zwischen den verschiedenen Gasmischungen auch immer noch 15min Zeit, welche man fürs Protokoll oder sonstige Notizen nutzen kann.
Alles Technische mit dem Tonometer hat glücklicherweise nicht schlecht funktioniert bei mir. Falls nicht würde einem sicherlich geholfen von Herr Fischer oder den Assistierenden. Aktueller Luftdruck und Wasserdampfdruck für 37 Grad stehen an der Tafel.

Die Resultate habe ich dann in einem Millimeterpapier aufgetragen (also sO2 gegen p02) und bei s02=50% die jeweiligen P50 für die beiden Kurven abgelesen. Bei pH 7.0 war P50 noch ausserhalb der Messwerte, weshalb er mittels Extrapolation bestimmt werden muss.

Nach reichlich Wartezeit, in der ich das Notizblatt mit zusammenhangslosem Wissen zu möglichen Fragen für die Besprechung vollgeschrieben, mein Protokoll geschrieben und gegessen habe, hatte ich als nach 3 Stunden meine Schlussbesprechung.
Das Gespräch ist sehr angenehm verlaufen. Ich habe Frau Beck Schimmer als sehr nett empfunden. Ausserdem hatte sie eine gute Mischung aus `das Gespräch leiten` und mir aber auch `Raum und Zeit geben, für meine Überlegungen`.
An genaue Fragen erinnere ich mich leider schlecht, jedoch habe ich auch viel von mir aus erzählt, speziell wenn ich gemerkt habe, dass sie als nächstes auf diesen Punkt zu sprechen kommen wollten. Wahrscheinlich habe ich oft auch bisschen zu weit ausgeholt.

Unter anderem habe ich über folgendes gesprochen:
-Was habe ich gemacht? (Fragestellung)
-Wie habe ich das gemessen? Wie funktioniert ein Tonometer (habe ich per Zufall vergeblich gegoogelt am Vortag, laut Frau Beck Schimmer ist der Tonometer ein Diffusionsbeschleuniger über eine Erhöhung der Austauschfläche, Zentrifugieren, wie es in einem vorherigen Erfahrungsbericht steht, spiele keine Rolle dabei)? Wie erhalte ich diese Messwerte?
- Sauerstoffbindungskurve: Wo lese ich P50 ab? Was macht eine Rechtsverschiebung, was eine Linksverschiebung? In welchen Situationen und an welchen Orten ist dies nützlich?
- verschiedene Hämoglobin Formen (MetHb, 02Hb, COHb, CNHb von Drapkin Lösung)
- Hämoglobin als Tetramer mit der Kooperativität; Myoglobin als Monomer; Funktion und Bindungskurve dieser Globine, eine Situation bei welcher Myoglobin gebraucht wird (O2 Defizit bzw 02 Schuld)
- fetales Hb und erwachsenes, mit den unterschiedlichen Affinitäten
- Anämieformen mit den möglichen Ursachen von Lunge über Herz bis in die Peripherie
- Pulsoxymeter
- Blut Luft Schranke und Ödeme
- Gefahren bei sinkender Sauerstoffsättigung (steiler Teil in sigmoider Bindungskurve)

CO2 war in kein grosses Thema in der Schlussbesprechung (auch wenn irgendwie speziell hervorgehoben in der Fragestellung).

Die Zeit im Gespräch ging sehr schnell vorbei. Und es war einiges angenehmer, als ich es mir vorgestellt habe. Generell war die Prüfung entspannter als ich gedacht habe: Man hat wirklich genug Zeit fürs Experiment, es herrscht eine lockere Stimmung, welche die Nervosität ein bisschen nimmt, und meine Examinatoren haben eine wirklich faire Besprechung gemacht, bei der ich das Gefühl hatte, dass sie relativ gut verstanden haben, was ich kann und was ich nicht kann in diesem Thema.

Viel Erfolg!

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cfo


28.01.2016 18:50 		7.1 Enzymkinetik: Km und Vmax der sauren Phosphatase + 1.1 UV Spektren von NADred, Tyrosin, DNA, geprüft von ? und Gloor

Enzymkinetik:

Was haben sie gemacht?
Was ist Km, was ist Vmax?
Wie heisst dieser Graph? (Michaelis Menten) Wie heisst die Gleichung dazu? (v=Vmax x [S]/ Km + [S])
Was passiert wenn die Substratmenge unendlich gross wird? (Km vernachlässigbar in der Gleichung --> Vmax)
Was passiert wenn die Substratmenge extrem klein wird? ([S] unter dem Bruchstrich vernachlässigbar --> Vmax x [S]/ Km, linear)
Zum Lambert Beer Gesetz: was heissen die Buchstaben (Absoprtionskoeffizient, Konzentration, Dicke) Welche Einheiten haben sie? Wieso hat A keine Einheit? (weil A ein Verhältnisfaktor ist.( von I und I0))
Was katalysiert die saure Phosphatase? (Hydrolyse des Phosphatesters) Wo in einem Protein kann diese Phosphatase sonst wirken ? (an Serin, Threonin und Tyrosin) Bei welchem pH wurde gemessen? Wie sieht die Kurve der pH-Abhängigkeit des Enzyms aus?(grob)

UV Spektren:

Was ist Absoprtion genau?
Was absorbiert in diesen Molekülen?
Absorbiert Tyrosin mehr als Tryptophan? Wieso absorbiert Tryptophan mehr? (weil zusätzliche Ringstruktur)
Wieso heisst NAD so? (auf dem gezeichneten Molekül zeigen wo Nicotinamid, wo adenin und wo (di)nukleotid= zucker + phosphat + adenin bzw nicotinamid)
Wo absorbiert Adenin und wo Nicotinamid ? (NADred hat 2 Peak bei 260 und 340 nm: Adenin bei 260 nm weil in DNA vorhanden, und bei DNA peak bei 260 nm, aber nicht bei 340 nm also muss nicotinamid bei 340 nm absorbieren) (keine Garantie auf die Zahlen, aber vom Prinzip her richtig)
Was absorbiert bei Tyrosin bei 280nm? (Ring)
Absorbiert Tyrosin nur bei 280 nm? (Nein auch bei 200 ca.) Was absorbiert dann bei ca 200 nm? (Carboxylgruppe)

Generelles:
Ich hatte alle Moleküle im voraus aufgezeichnet und ich denke dass waren sicher ein paar Bonuspunkte wert. Lohnt sich! Hat mir auch geholfen beim verstehen was absorbiert wo.
Prüfer beide sehr nett und angenehm. Die Versuche waren einfach und schnell gemacht, ein blauer Ordner steht zur Verfügung mit den Tabellen für beide Versuche + 2 Seiten mit Formeln zur Einheitumrechnung oder Verdünnungsfaktoren und Konzentrationsberechnungen. Lambert beer, Michaelis Menten waren NICHT drauf.


Viel Glück an alle!!!

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Tutenchamun

31.01.2016 15:50

 Ich hatte genau die gleichen Versuche und schreibe deshalb meine Ergänzungen hier als Kommentar dazu. Geprüft wurde ich von Schuler (Gloor war CoEx).

Ich wurde zuerst gefrägt mit was ich anfangen möchte. Habe UV-Spektren gesagt, da ich mich dort sicherer fühlte.
Die Fragen waren bei mir sehr ähnlich. Ich durfte zuerst frei erzählen, weshalb meiner Meinung nach die Spektren so aussehen.
Ich hab dann vor allem NADH und DNA verglichen (siehe Post oben) und hab dann noch erwähnt, dass das Maximum der DNA viel breiter ist, als dass von NADH, weil in der DNA 4 Basen leicht unterschiedlich absorbieren und es so zu Überlagerungen der Spektren der einzelnen Basen kommt.
Beim Tyrosin wollte Schuler wissen, weshalb das Spektrum noch ein Maximum bei 200 nm zeigt. Da ich den obigen Post am Tag vorher gelesen hatte, wusste ich, dass es die Carboxy-Gruppe ist. Von Schuler kam dann prompt die Frage weshalb die Carboxy- und nicht die Aminogruppe. Hab dann Irgendwas gestammelt von wegen mehr Valenzelektronen und so, bis es ihm dann wohl zu blöd wurde und mir sagte, es seien die Elektronen der pi-Bindung der Doppelbindung (ist Stoff von Patzke und Landau aus dem 1. Semester, muss also jeder selber wissen, ob er das für die mündliche Prüfung wirklich nochmals repetieren möchte).

Zusätzlich wollten sie von mir noch wissen, was das Lamber-Beer Gesetz überhaupt aussagt (Zusammenhang zwischen Extinktion, Konzentration einer Lösung und Schichtdicke). Schuler wollte wissen, was den Extinktion ist (Valenzelektronen nehmen Energie auf, und geben diese dann wieder als Licht ab). Folgefrage: Muss die Energie als Licht abgegeben werden? --> Nein, kann auch Wärme sein, oder auch Streuung wie z.B. bei einer Erythrocyten-Lösung.

Beim zweiten Versuch zu Michaelis-Menten kam ich leider ziemlich ins Straucheln: Aufgabe war es Km und vmax der sauern Phosphatase zu Bestimmen. Im Auftrag stand, dass man diese Werte graphisch ermitteln sollte, indem man v gegen die Substrakonzentration plottet. Ich habe während der Durchführung zusätzlich den Lineweaver-Burk-Plot gezeichnet, und so die Werte ermittelt. An der Prüfung interessierte Schuler dies jedoch überhaupt nicht. Vielleicht weil ich ihn von mir aus aufgezeichnet habe und und er sah, dass ich das Prinzip dahinter verstanden habe.
Frage zu Inhibitoren hat Schuler auch keine gestellt, vielleicht auch weil wir keine Zeit mehr hatten.

Ich brauchte recht lange, bis ich auf die Frage, wie verändern sich Km und vmax, wenn wir die Enzymmenge halbieren, die richtige Antwort gab. Habe schnell gesagt, dass vmax sich halbieren würde (stimmt) und dann voreilig noch gesagt, dass Km ebenfalls kleiner wird. --> gab dem guten Schuler wohl ein Stich ins Herz. Er wollte dann ziemlich genau hören, weshalb Km nicht kleiner, sondern gleich bleibt. Ich irrte ziemlich lange umher, bis er mich fragte, was Km denn aussagt. Km kann als ein Mass für die Affinität des Enzyms für ein Substrat aufgefasst werden --> bleibt logischerweise auch bei weniger Enzym konstant.

Dann fragte der noch, weshalb ich den Ansatz 15 min inkubieren liess, und nicht z.B. einen Tag. Ich sagte da, dass wir nicht zu lange warten möchten, da sonst die Rückreaktion beginnt und das System ins Gleichgewicht kommt, wir aber gemäss Michaelis und Menten auch nicht direkt den Beginn messen möchten, da eine Voraussetzung des Modells die konstante Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes ist. War ihm zu ungenau. Er liess mich einen Graph zeichen (Abszisse: Produkt-Konzentration; Ordinate: Zeit) und wollte, dass ich ihm anhand von dem das genauer erkläre. Habe dann gesagt dass die Ableitung der Kurve die Geschindigkeit sei, und dass die zu Beginn der Kurve (zeigt einen hyperbolischen Verlauf) maximal sei. Die Antwort hat ihm dann so gereicht.

Schuler als Prüfer einzuschätzen empfand ich als sehr schwierig, er sagt nicht ob etwa richtig ist und verzieht auch bei falschen antworten keine Miene. Wenn er nicht weiter fragt und das Thema wechselt stimmts aber wahrscheinlich schon.

Baum


27.01.2016 23:12 		Atmungsphysiologie, geprüft von Prof. Wagner

Prüfungsfrage: Bestimmen Sie die Atmungsparameter (Atemzugvolumen, Frequenz, O2 Verbrauch) im Liegen und im Stehen -> wie verändern sich diese Parameter? Berechnen Sie ausserdem die Unterschiede im Energieverbrauch.

Ausführung: Mit dem Spirometer nach Krog einmal im liegen, einmal im Stehen die Werte während 10 min bestimmen. O2 Verbrauch mit dem energetischen Äquivalent von 20,4 KJ/Liter O2 multiplizieren.

Prüfung: Professor Wagner war sehr um ein angenehmes Gesprächsklima bemüht und war auch für Scherze zu haben, von daher also Daumen hoch.

Was haben Sie gemacht?
Erklären Sie mir das Spirometer nach Krog?
Mit welcher alternativen Methode könnten Sie diese Werte erhalten? (Ganzkörperpleitismografie -> hier hat ihm der Name gereicht)
Was haben Sie für Unterschiede festgestellt? (O2-Verbrauch erhöht->Ernergieverbrauch erhöht, Frequenz herunter, Atemzugvolumen rauf)
Sind die Werte so wie sie Sie erwartet haben? (Atemzugvolumen eher zu hoch, ich hatte ein Atemzugvolumen von 0,7 Litern anstatt der erwarteten 0.5)
Warum denken Sie ist der Wert zu hoch? (Nervosität, Wiederstand des Schlauchsystems, ungemütliche Testsituation)
Macht es Sinn dass zuerst die das Atemzugsvolumen erhöht wird und nicht die Frequenz? (Ja, der Totraum wird % erniedrigt)
Volumen des Totraumes? (150 ml)
Warum ist es Sinnvoll das die Lunge bei Expiration nicht komplett geleert wird? (Die Lunge muss immer Volumen haben damit sie noch durchblutet werden kann)
Wie viel Volumen hat sie nach Expiration noch? (1.5 Liter -> nach forcierter Expiration hat er akzeptiert, 1,2 Liter wären vermutlich die noch bessere Antwort gewesen, da dieses Volumen dem Residualvolumen entspricht)
Wie Funktioniert die Atmung? (Inspiration aktiv, Expiration passiv, Zwerchfell für die Bauchatmung, Rippenmuskulatur für die Brustatmung -> Muskeln hätte ich auch noch gewusst, wollte er aber nicht wissen)
Wie sehen sie auf dem Plot des Spirometers was aktiv und was passiv verläuft? (Unterschiedliche Steigungen)

Sonst haben wir noch über die Lungenvolumina gesprochen, diese müssen alle perfekt sitzen da sie eher einfache Punkte sind.

Good luck Freunde!

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Anonym

15.02.2016 11:54

 Note 5, dies obwohl ich die Todraumfrage eigentlich nicht richtig beantwortet habe.

vnx


27.01.2016 17:50 		Blutflussgeschwindigkeit Doppler, geprüft von Prof. Verrey

Frage: Wie verändert sich die Blutflussgeschwindigkeit vom Oberarm bis zum Finger?

Versuch:
Man bekommt eine Versuchsperson. Habe dann zuerst eine Anamnese gemacht (Alter, Grösse, Gewicht, Geschlecht etc.). War noch spannend ihrem Vater wurden Krampfadern beidseitig entfernt, habe ich dann noch in der Prüfung erwähnt das dies allenfalls auch ein höheres Risiko für Venenklappeninsuffizienz bei der Versuchsperson bedeuten könnte.

Habe die 3 Arterien jeweils mit dem Doppler gemessen und die Graphen ausgedruckt (waren alle nicht so perfekt, z.B. der zweite (sollte ja eigentlich auf der Nulllinie oder darunter liegen) sinkte nicht unter 5 cm/s --> habe ich paarmal wiederholt kahm aber immer so raus).

Prüfung:

Verrey ist echt superlieb. Hat mir oft sehr geholfen und es war eher ein Disskutieren und Erarbeiten als ein Abfragen. (ganz angenehm.

Fragen:

Was haben sie gemacht?
Wie funktioniert der Doppler bzw. wie wird die Geschwindigkeit berechnet? habe die Formel aus dem Skript aufgeschrieben und er war ziemlich überascht das ich diese gewusst habe und war mit der Erklärung dazu (Frequenz nimmt zu und aus der Differenz wird dann v berechnet zufrieden)?
Wiso nimmt die Geschwindigkeit in die Peripherie ab?( Q x v = konstant --> hat dann gemeint das Gesamtquerschnitt nicht wirklich korrekt sei und er dies in seinen Folien ändern müsse, anscheinend wäre GesamtquerschnittsFLÄCHE korrekter (ist für mich dasselbe aber naja)
Wiso pulsiert die Geschwindigkeit? (lokaler Druckunterschied wenn Pulswelle durchgeht)
Was sind die Resultate? entsprechen sie ihren Erwartungen?
Wiso geht es bei mittlere Arterien ins Minus? (Reflexionspulswelle)
Wiso gibt es teils einen zweiten Peak? (wegen der dichroten Pulswelle)

dann zu Pulswellen:

Pulswellengeschwindigkeit in Gefässen die verkalkt sind: Was passiert mit ihr wenn man den Druck erhöht? (nimmt zu wegen c= k/dichte unter der Wurzel(Volumenelastizitätmodul --> Verrey Folien!)und k = (dP/dV )xV) Was passiert wenn das Volumen in einem Kreislauf mit verhärteten Arterien erhöht ist? (war ich zuerst verwirrt da dV ja unter dem Bruch steht sprich k würde abnehmen und auch die Geschwindigkeit hat mir dann jedoch den Tipp gegeben wie sich den der Druck ändert wenn man das Volumen erhöht, bin dann drauf gekommen das der Druck dann ja steigt sprich man hat eine erhöhung der Geschwindigkeit, sprich man hat die selbe Situation wie oben (war anscheinend eine Prüfungsfrage von im in der schriftlichen Prüfung)

Ging ca. 15 min und dann meinte er er hätte genug Fragen gestellt und hat sich verabschiedet.

Viel Glück!!!

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Anonym

28.04.2016 22:04

 Gab eine 6

Fizzyy


27.01.2016 01:10 		Blut - Hb, Hk, Blutgruppe, Ery-Anzahl, Indizes, geprüft von Devuyst

Aufgabenstellung:
Bestimmen sie den Hämoglobingehalt, den Hämatokrit, die Erythrozytenzahl und die Blutgruppe der vorliegenden Blutprobe und berechnen sie das MCV, den MCH und das MCHC.

Es steht alles soweit bereit, grundsätzlich sind es sehr einfache Versuche, man sollte aber wissen wieviel ?l Blut(obwohl das eigentlich ziemlich offensichtlich ist, da eine 10 ?l Pipette aufliegt) & wieviele ml Drabkin bzw. Hayem-Lösung man genau mischen muss etc. Ansonsten gibt es keine grossen Schwierigkeiten, bei allen möglichen Fragen kann man den zuständigen Assistenten fragen.
Das Protokoll ist sehr einfach zu führen, man hat eine genaue Anleitung.

Um 15.00 Uhr kamen die Prüfer & ich habe ihnen gesagt, dass ich gerne noch mehr Zeit hätte, war kein Problem, sie kamen später.

Was haben sie gemacht? (allgemein Fragestellung erläutert)
Dann wollte er Genaueres wissen zur Hb-Bestimmung: Was hat man dazugegeben(Drabkin), weshalb, was hat diese Lösung für eine Funktion?( Lyse der Erys) Hat nicht gereicht, er wollte wissen, wie genau, dass es durch Drabkin zur Lyse kommt(ist ein Detergenz) und was die zweite Funktion der Lösung ist(es überführt alle Hbs in [CNMetIIIHb], so das alle bei gleicher Wellenlänge gleich absorbieren).

Dann hat er gefragt, was denn die Normwerte von Hb-Gehalt sind & ob diese bei Mann & Frau gleich sind. Wann er erhöht ist(längerer Höhenaufenthalt zum Beispiel). Und ob das eine Steigerung auch willkürlich möglich ist bzw. wie weit man das Hb durch Training steigern kann. (Habe gesagt, dass es sehr gefährlich sein kann, da dann die Viskosität des Blutes zunimmt, aber maximalen Wert wusste ich nicht.) Er hat gesagt dass der Hb so auf 50% gesteigert werden kann.

Dann wollte er Genaueres über die Erytrhrocytenzahlbestimmung wissen: Welche Lösung(Hayem), wozu(damit Erys nicht anschwellen & platzen, reichte aus), was ist Normwert, wann ist er erniedrigt(Anämie).

Dann hat er allgemeine Fragen zu Anämie gestellt: Hyperchrom, makrozytär, bei VitB12 Mangel. Absorption von VitB12(wollte vor allem intrinsic factor hören).
Hypochrom mikrozytär bei Eisenmangel. Wann tritt häufig ein physiologischer Eisenmangel ein? (Menstruation). ?Anämie-Skript zum Praktikum ist sehr gut & nützlich!

Dann noch zu den Blutgruppen: Wie haben sie die Blutgruppe bestimmt? Was haben sie genau dazu gegeben? Was sind AB0-Antigene genau? Welche Blutgruppe hätten sie am liebsten, wenn sie wählen dürften(AB, Universalempfänger). Haben viele AB? (Nein, hauptsächlich 0 & A)
Rhesus-System: Was sind das für Antigene? (RhD, Ammoniak-Kanäle) Was ist der Unterschied zum AB0-System? (Antigluttinine sind IgE, können Plazentaschranke durchqueren) Wann ist das gefährlich? (Schwangerschaft, Mutter rh-, Vater Rh+; Kind Rh+, Mutter hat Kontakt mit Blut des Kindes(Wie genau kommt dieser Kontakt zustande? (Wusste ich nicht genau, habe gesagt während Geburtsprozess, war er zufrieden ?)), Mutter bildet AK, bei Zweitschwangerschaft gefährlich) Dann hat der Coexaminator gefragt, wie das denn verhindert werden könne(Gabe von AKs vor Geburt).

Schlussendlich kam er noch auf das fetale Blut zu sprechen, was denn da anders ist als im adulten.(Gamma-Kette statt ? im Hb; höhere O2-Affinität, 2,3-BPG hat keinen Effekt)
Ich musste noch die O2-Sättigungskurve aufzeichnen & Ursachen & Bedeutung einer Rechts- oder Linksverschiebung beschreiben. Danach wollte er noch wissen, ob es noch andere Globine gibt im Körper. (Myoglobin) Zum Schluss musste ich noch eine O2-Sättigungskurve von Myoglobin zeichnen & erklären weshalb die Kurve Hyperbol & nicht sigmoid ist(keine kooperative Regulation durch O2).

Meine Resultate & das Protokoll haben ihn nicht wirklich interessiert, er hat es nur kurz angeschaut & gesagt, das es gut ist & ich es abgeben soll.

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2015

iim


08.03.2015 20:54 		PCR & Enzym pH Abhängigkeit, geprüft von Honegger &amp; Dreier

Die Assistention im Labor war sehr nett und man kann sie alles fragen wenn man sich unsicher ist. Sie fragt dann nach ca zwei Stunden wie weit man schon ist und wer anfangen will. Bei unsere 4er Gruppe hat sich niemand gemeldet dann hat sie denjenigen bestimmt der ihrer Meinung nach schon am weitesten war. Aber keine Angst! Man hat genug zeit um den Versuch zu machen und sich ein paar Notizen für die Prüfung zu machen.

zur PCR:
-für was man PCR braucht und wie sie funktioniert
- sie wollten sehr sehr genau wissen wie DNA aufgebaut ist, mit 3' und 5' Ende usw. -> Müller Vorlesung vom 2. Semester anschauen
-wie DNA von Bakterien aussieht und wie sie repliziert wird, Plasmide und chromosomale DNA
-dass Plasmide zwischen Bakterien getauscht werden können und sich so Resistenzen verbreiten -> Gentechnikskript 2. Semester
-wie sieht Ethidiumbromid aus und wie funktioniert es in der Gelelektrophorese -> legt sich zwischen DNA


pH Abhängigkeit:
-warum sind Enzyme pH-abhängig
-wie funktioniert das aktive Zentrum eines Enzyms
-Denaturierung durch Säure erklären
-Henderson-Hasselbalch-Gleichung erklären (auch wenn es gar nicht im Versuch vorkommt)
-eine Titrationskurve zeichnen und erklären -> logarithmisch
-wie würde die pH Kurve für ein Enzym aussehen dass nur eine Sorte AS am aktiven Zentrum hat, zB Aspartat


Allgemein hatte ich das Gefühl dass die Durchführung der Versuche und das Protokoll nicht wirklich wichtig sind. Die Assistentin hat sogar gemeint dass es nicht wichtig sei weil es ja eine mündlich Prüfung sei und nicht um das Protokoll geht. Frau Honegger war sehr nett und hat auch immer sehr gut gesagt wenn was richtig war, aber Frau Dreier war extrem mühsam. Sie hat immer rein geredet, wenn ich etwas am erklären war und hat mich immer sehr ausführlich korrigiert, obwohl ich die Zeit lieber genutzt hätte um weiter zu erzählen. Es war sehr unangenehm dass sie mich so blossgestellt hat wenn ich etwas falsch gesagt habe. Ich habe einfach so gut wie möglich versucht selbstbewusst zu bleiben und mich nicht total aus dem Konzept bringen zu lassen.
Es wurde nur sehr wenig zum eigentlichen Versuch gefragt und viel mehr zur Theorie darum würde ich raten noch mal die Skripte von Schuler über AS und Proteine, das von Müller zur DNA und das zur Gentechnik aus dem 2. Semester anzuschauen. Ich würde mir vor der Prüfung auch ein paar Notizen aufschreiben und in Rihe die wichtigsten Moleküle zeichnen weil man kann sich ja schon so in etwa verstellen, was sie fragen werden und dann kann man ihnen die Skizzen zeigen.
Ich war nach der Prüfung ziemlich unsicher ob es gut oder schlecht gelaufen ist weil ich viele Fragen nicht sofort beantworten konnte und erst mit Hilfe der Prüfer drauf gekommen bin. Aber ich bin sicher dass sie extra sehr schwere Fragen Stellen wenn sie gemerkt haben, dass man die Grundlagen versteht und dann schauen wollen wie weit man mit seinem Wissen noch kommt. Am besten man lässt sich einfach nicht aus der Ruhe bringen und erzählt einfach alles was einem gerade einfällt.

Es wurde dann zum Schluss doch noch ein 5.5
Viel Erfolg für die, die dann nächstes Jahr dran sind

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cgfx


05.03.2015 23:37 		Ergospirometrie Selbstversuch, geprüft von Prof. Verrey

Bestimme im Selbstversuch deinen Wirkungsgrad auf dem Ergospirometer und den respiratorischen Quotienten vor, während und nach der Arbeit.

Zum Versuch: Selbstversuch wie im Praktikum auf dem Velo, dauert 11 Minuten. Aus Nervosität habe ich zuerst vergessen, den Gas Analyzer anzuschalten, der freundliche Assistent im Saal hat mich aber beim Vorbeilaufen darauf hingewiesen :-)
Also nochmals los, Wiederholung, und diesmal sogar mit plausiblen Messresultaten.
Bei der Ergospirometrie müsst ihr euch für die grundlegenden Fragen einfach den Versuch genau anschauen und all die Berechnungen (mit den ungefähren Werten, die ihr erwartet) kennen. Wichtig ist die Tabelle, die ihr in euren Unterlagen habt.

Gefragt wurde ich zum Rechengang, nach Normwerten, wieso die so sind (während der Prüfung habe ich leicht hyperventiliert, was ich schön zeigen konnte). Das Gerät selber musste ich auch detailliert erklären und empfehle deshalb, den Aufbau sich nochmals anzukucken.
Detailfragen waren dann teilweise ein wenig tief: Bsp. Vergleichen Sie ihren Wirkungsgrad mit dem eines Automotoren -> ist das gut, was der menschliche Körper leistet? Wieso können wir nicht mehr leisten? Was würde Cancellara (-> optimale Sitzposition/Haltung auf dem Velo) für einen Wirkungsgrad erreichen?
Herr Prof. Verrey war ein super angenehmer Prüfer und hat mir die Möglichkeit gegeben, das Gespräch zu lenken. Er scherzte und half bei kleinen Patzern (zu Beginn habe ich beispielsweise erzählt, dass es ein drehzahlunabhängiges Velo ist wie das eine im Praktikum -> stimmt nicht! Durch seinen Hinweis (schauen Sie das Velo nochmals an -> hat vorne Gewichte/fixer Widerstand) kam ich aber schnell darauf, dass ich einen "Seich" verzelle )
Danach allgemein Fragen zur Atmung (Bsp. Was ist ein Atemäquivalent? Ist ihres im normalen Bereich? -> musste ich rechnen) und ein wenig Stoffwechsel bei O2-Schuld und O2-Defizit. Danach war die Prüfung auch schon zu Ende.

Als Tipp: bereitet euch in der zur Verfügung gestellten Zeit für den Versuch gut vor. Ich hatte immens viel Zeit und konnte mir viel "abgespeichertes Wissen auf den Spickzettel schreiben", was mir in der Prüfung sehr geholfen hatte -> Prof. Verrey meinte sogar einmal, er fände dies ja schön, dass ich ihm quasi immer vorschlage, was er zu fragen habe ( la: möchten Sie mich noch etwas über xy fragen? Das sieht man bei meiner Kurve eben sehr schön..) - ging aber meist auch wirklich darauf ein, was mir 30 ruhige Minuten verschaffte! (Ganz nach dem Motto: die Prüfer möchten echt herausfinden, was du weisst, und nicht, was du nicht weisst!)
Ich erlebte ihn als sehr angenehmen und fairen Prüfer, und wurde schlussendlich auch sehr gut bewertet. Bei solidem Grundwissen kann also nichts schiefgehen, habt nicht so Angst!

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hihi


14.02.2015 22:53 		PCR, pH-Abhängigkeit der sauren Phosphatase, geprüft von Herr Gloor

Die Atmosphäre im Labor empfand ich als sehr angenehm. Die Assistentin war wirklich sehr nett und hilfsbereit. Versuchsanleitungen und alles nötige Material liegen vor und man kann der Assistentin bei Unklarheiten jederzeit Fragen stellen.
Zeit hatte man auch mehr als genug
Danach gings los mit der Befragung:

PCR
Was haben Sie gemacht? Wie funktioniert PCR? Was wird dafür benötigt? Wie entstehen die gewünschen Fragmente? Wo setzen die Primer an? PCR-Zyklus: Was geschieht(Denaturierung, Annealing,Elongation...).
Warum kann dies für den Arzt von Nutzen sein?(um Mutationen zu erkennen...)
Wie erkennt man Mutationen(bspw durch Sequenzierung(Sanger))...

pH-Abhängigkeit der sauren Phosphatase
Was haben Sie gemacht? Was katalysiert die saure Phosphatase(Hydolyse von Phosphorsäureester)? Reaktionsgleichung des Versuchs? Warum stoppt NaOH die Reaktion?(kann man anhand der Kurve, die man erstellen musste, erklären) Was passiert, wenn eine AS ausgetauscht wird?(pH-Optimum verschoben...)...

Herr Gloor war ein sehr angenehmer Prüfer. Er half mir immer wieder auf die Sprünge, wenn ich nicht mehr weiterkam und liess mir auch immer genug Zeit um nachzudenken. Da ich jedoch sehr nervös gewesen bin und einige Male nicht mehr weiter wusste, habe ich das Schlimmste befürchtet. Es wurde aber schliesslich doch noch ein 5er daraus

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Sherlock


12.02.2015 20:30 		2.1 Blut. Erythrozytenindices, Eryzahl, Hb, Hk und Blutgruppe bestimmen, geprüft von Prof. Wenger

Meine Prfüfung ging 20 Minuten. ca. 5 Minuten Grundlagen und 15 Minuten andere Fragen.
Ich kann mich leider nicht mehr an die Prüfungsfragen erinnern, wohl aber an meine Erfahrung mit Prof. Wenger. Es war wirklich nicht schlimm!

Zu Prof. Wenger:
Was man sich auch immer erzählt, es ist nicht ganz wahr. Herr Wenger ist weder gemein, noch unfair. Ja, er ist ironisch und macht einen ein bisschen fertig bla bla bla... Man muss sich selbst aber auch eingestehen, dass er keine Fragen stellt, welche man überhaupt nicht beantworten kann. Klar können manche Fragen ein wenig schwerer sein als die anderen und manchmal wartet er auch ein Weilchen auf eine Antwort, aber er hat in meiner Prüfung Dinge gefragt, welche ich hätte wissen können (auch allgemeiner gefasste Fragen). Prof. Wenger hat mich nie im Dunkeln tappen oder mich ins Messer laufen lassen. Ja, er hat auf bestimmten Dingen herumgehackt, hat aber auch mehrere Chancen zur Verbesserung geboten und mich manchmal auch über tausend Ecken zur richtigen Lösung geführt. Was ich auch noch bemerkt hatte war, dass er mir zum Teil Fragen gestellt hat, welche nicht direkt auf der Hand gelegen sind. Ich sollte einfach mitdenken, was ich auch legitim finde.

Mein Gefühl:
Es war keine Glanzleistung. Als ich Blut gezogen hatte, habe ich mir die Diskussion ein wenig leichter vorgestellt. Die Grundlagen sind gesessen aber alle folgenden Detailfragen waren ein Chaos.

Erwartet hatte ich eine 4... höchstens eine 4.5
Erhalten habe ich hingegen eine 5.

Lasst euch nicht von irgendwelchen Horrorgeschichten verunsichern. Ein bisschen Nervosität und Angst vor dem Prüfer lässt so manchen zu Hochformen auflaufen




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Holmes

16.02.2015 16:19

 Habe genau die gleiche Erfahrung gemacht (auch Blut bei Prof. Wenger) und kann all dem nur zustimmen. Im Endeffekt waren die Fragen vllt. schwerer als bei anderen Prüfern, weil er erwartet, dass man Verknüpfungen mit anderem erlernten Stoff herstellen kann. Zudem kamen zum Teil auch Fragen, die ich vorher so nie gehört hatte, aber die mit bisschen Überlegen lösbar sind und er gibt einem auch die Chance sich zu verbessern, falls man zu schnell "überlegt" hatte.
Benotung war mehr als fair

chocoholic


10.02.2015 21:09 		Spirometrie am Pneumotachograph, geprüft von Frau Beck Schimmer und Herr Matter (Co-Examinator)

Aufgabe: Suchen sie anhand verschiedener Selbstversuche am Pneumotachograph (Atemtypus, Vitalkapazität und ihre Komponenten, Tiffenau, Atemgrenzwert) Angaben zu ihrem Bronchialwiderstand.

Ganz ehrlich, ich war ziemlich erleichtert als ich diesen Versuch gezogen habe, da ich bereits das Praktikum als angenehm und nicht sehr kompliziert empfunden habe. Ich habe zuerst alle verschiedenen Versuche durchgeführt, da kann eigentlich nicht viel schief laufen, eine kurze Anleitung zu den richtigen Einstellungen am Pneumotachographen (ZERO etc.) liegen bereit, Nasenklammer nicht vergessen! Die resultierenden Kurven habe ich ausgedruckt, zugeschnitten und ins Protokoll geklebt. Danach habe ich die erforderlichen Werte ausgerechnet und mit den Referenzwerten verglichen (unbedingt auswendig lernen!). Atemtypus und Vitalkapazität waren normal, Tiffenau und Atemgrenzwert etwas tief, was ich durch verschiedene Faktoren begründet habe (schlechte Kooperation meinerseits wegen Nervosität etc., Pneumotachograph sehr empfindlich). Zusätzlich habe ich aus der Tiffenau-Kurve noch ein Fluss-Volumen-Diagramm ausgedruckt und analysiert, welches soweit normal war. Danach hatte ich genügend Zeit mein Protokoll zu ergänzen und fertig zu stellen.

Um 16 Uhr kamen dann die Prüfer, beides sehr nette Leute welche sich auch Mühe gegeben haben eine lockere Atmosphäre zu schaffen, um mir die Nervosität zu nehmen. Ich durfte zuerst erklären was ich gemacht habe, wie der Pneumotachograph funktioniert (konstanter Widerstand, Messung Druckunterschied, Bestimmung Atemfluss, Atemvolumen durch Integral) und was die Unterschiede zum Spirometer nach Krogh sind (offenes vs. geschlossenes System). Ob diese Messungen alle auch am Spirometer nach Krogh durchgeführt werden könnten? (Ja) Danach wollten sie wissen welche Faktoren die Vitalkapazität beeinflussen (Alter, Grösse, Geschlecht, Gewicht bzw. Fettleibigkeit, Lungenerkrankungen, sportliche Aktivität). Ich habe auch das Residualvolumen erwähnt, worauf sie nach dessen klinischen Relevanz gefragt haben. Ich hatte zuerst keine Ahnung und kam dann mit Hilfe darauf, dass es in der Anästhesie wichtig ist für die Dauer der Sauerstoffversorgung. Diese Dauer (10min) musste ich dann ausrechnen mithilfe des Sauerstoffverbrauchs (0.3l/min) und der geschätzten funktionellen Residualkapazität (3l). Sie haben nach restriktiven (verminderte Ausdehnungsfähigleit -->Fettleibigkeit, Fibrose, Skoliose, Schwangerschaft, Rippenbruch) und obstruktiven (erhöhter Atemwegswiderstand -->Asthma, Verschlucken von Nahrung, Husten, Tumor, Emphysem) Lungenerkrankungen gefragt, wobei sie etwas näher aufs Asthma eingegangen sind (beta-Rezeptoren und Adrenalin erwähnen). Danach wollten sie wissen, welchen Test ich durchführen würde wenn ich eine Obstruktion vermute und nur einen Test zur Verfügung hätte (Tiffenau). Ich musste zudem einzeichnen wie die Kurve bei einem Asthmatiker verlaufen würde (zuerst ebenfalls steil, danach stark abflachend). Beim Atemgrenzwert fragten sie was bei einer Hyperventilation genau geschieht und warum uns irgendwann schwarz vor Augen wird (Hypokapnie, Alkalose, Vasokonstriktion -->mangelnde Hirndurchblutung).

Das wars so ungefähr, an mehr mag ich mich leider nicht im Detail erinnern. Ich hatte genügend Zeit die Versuche mehrmals durchzuführen, konnte ein ausführliches Protokoll schreiben (sie waren begeistert von meinen übersichtlich dargestellten Kurven und Diagrammen) und etwas essen und trinken Die Prüfung an sich verging wie im Flug und wenn ich mal nicht weiterkam haben sie mir etwas geholfen. Es war alles viel weniger schlimm als erwartet und ich ging mit einem guten Gefühl nach Hause. Trotzdem war ich über die Note 6 eher überrascht, da ich wirklich nicht alles gewusst habe, aber natürlich habe ich mich riesig darüber gefreut! Ich denke es war auch etwas Glück bei der Auswahl des Versuches und der Prüfer dabei, aber keine Angst, ihr schafft das! Viel Glück

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Obi-Wan-Kenobi


08.02.2015 00:45 		2.4 Atmung - Spirometer nach Krogh, geprüft von Wenger und unbekannter Coexaminator

Aufgabe war es festzustellen, ob sich zwischen Liegen und Stehen eine Veränderung der Atemparameter (Sauerstoffverbrauch (VO2), Atemfrequenz (fR), Atemzugvolumen (VT) und Atemminutenvolumen (VE)) und des Energieumsatzes einstellt.

Nach Aufgabenstellung wurde ich im entsprechenden Raum abgestellt und die erste Aufgabe bestand darin "selbstständig" das Spirometer zusammen zu stecken. (Alles halb so wild, ausserdem kann man zur Not den Assistenten fragen, ob das alles so stimmt).

Schläuche zusammenstecken, Spirometer mit dem Luftgemisch spühlen, Mundstück + Filter draufstecken und dran denken das Pneumogramm aufzuzeichnen.
Den Versuch entsprechend im Liegen und Stehen durchführen und auswerten. Daran denken, dass die erhaltenen Werte in ATPS angegeben sind und entsprechend umgerechnet werden müssen. --> VE in BTPS und VO2 in STPD. (Eine entsprechende Tabelle ist gegeben, Druck steht an der Tafel und die Temperatur lässt sich am Spirometer ablesen).
fR, VT, VE, VO2 (Steigung des Pneumograms) und den Energieumsatz für die beiden Versuche berechnen, bzw. bestimmen und vergleichen.
Der Energieumsatz wird durch die indirekte Kaloriemetrie via VO2 bestimmt. Formel: VO2 (l/min) x Energetisches Äquivalent (ca. 20.4 kJ/l) x 1440 (min/24h). (Die Formel und den Wert des energetischen Äquivalentes muss man auswendig können).

Die Durchführung des Versuches lief ohne grössere Probleme und auch mit dem Protokoll bin ich nach knapp 2h fertig gewesen. Geprüft wurde ich aber erst gegen 16:15, hatte also durchaus genug Zeit um was zu essen .


Dann kamen Prof. Wenger und der Coexaminator herein. Nach kurzer Begrüssung gings auch gleich los. Zum Beginn sollte ich den Aufbau des Krogh-Spirometers erläutern.
-Warum die beiden Schläuche?
--> 2 Ventile, entsprechend eins für die Inspiration und eins für die Expiration, zur Reduktion der Totraumventilation.
-Wofür sind die Bleigewichte?
"Kompensation des Glockengewichtes" reicht als Antwort hier nicht aus. Die Bleigewichte der Kette dienen dazu bei zunehmendem Absinken der Glocke (O2-Verbrauch) den steigenden Auftrieb der Glocke zu kompensieren--> Sodass auch bei sinkender Glocke der Widerstand derselbe ist wie am Anfang des Versuches.
-Was für eine Flüssigkeit ist im Spirometer?
--> Wasser, dadurch wird die Luft mit Wasserdampf gesättigt.
-Wo geht das CO2 der Expirationsluft hin?
--> Es wird als Kristall gebunden (Fällt nicht aus!)
-Was für Kristalle?
-->Natronkalk war hier wieder zu ungenau--> NaOH, NaHCO3, Ca(OH)2
-Was ist chemisch-gesehen ein Carbonat?
(Wusste ich nicht)
-Liesse sich derselbe Versuch auch mit den Pneumotachographen durchführen?
-->Nein, man würde zusätzlich ein Gasanalysegerät benötigen um VO2 zu bestimmen (Siehe Ergo-Spirometrie).

-Warum ist der Energieumsatz im stehen höher?
-->Aufgrund der grösseren Muskelarbeit.
-Welche Muskeln müssen nun mehr leisten?
-->Habe hier als Antwort Skelettmuskeln genannt, er meinte dies sei falsch und nach hängen und würgen bin ich anschliessend auf das Herz gekommen.
Im Anschluss sind wir die komplette Orthostase durchgegangen.
-Was passiert allgemein bei der Orthostase?
-Wie genau funktioniert die Muskelpumpe?
--> Rhythmische Kontraktion der Skelettmuskulatur fördert in Zusammenarbeit mit den Venenklappen den Rückfluss zu Herzen. Beim ruhigen Stehen spielt diese aber keine Rolle.
-Erläuterung des Frank-Starling-Mechanismus
-Was passiert wenn wir keinen Frank-Starling-Mechanismus hätten und den Ventrikel dennoch mehr füllen würden?
-->Abnahme des intravetrikulären Druckes.
-Wie kommt der Frank-Starling-Mechanismus zustande?
-->Optimalere Überlagerung der Aktin-Myosin-Filamente.
-Kennen Sie eine aktuellere Erklärung für den Effekt?
(Wusste ich nicht) -->Erhöhte Calcium-Sensitivität der Herzmuskelzellen.

Weiter ging es noch mit einer Serie von Fragen, die wieder ein wenig mehr mit dem eigentlichen Versuch zu tun hatten:

-Erläuterung der Unterschiede zwischen ATPS, BTPS und STPD.
-Erläuterung des Unterschiedes zwischen Ruhe- und Grundumsatz.
-Wie wurde physikalisch der Wert des energetischen Äquivalentes bestimmt? (Wie kam man auf diese 20 kJ/l?)
-->Oxidation der entsprechenden Nährstoffe im Kaloriemeter.

Dann waren die 30 min auch um. Letztendlich haben wir sehr wenig über den eigentlichen Versuch gesprochen. Da dieser (anscheinend) nur das absolute Minimum liefert. Prof. Wenger scheint weniger daran interessiert zu sein was man weiss, sondern zeigte viel mehr Interesse an dem was ich nicht wusste. (Entsprechend gab es bei jeder unklaren Antwort meinerseits eine Vertiefungs-Frage.) Da es keine Zusatzaufgaben gab und ich bereits vorher meine 4 Seiten Protokoll geschrieben hatte, habe ich an dem keine Änderungen mehr vorgenommen und dann so wie`s war abgegeben. (War auch 10 vor 5 und die Motivation nach der Befragung entsprechend hoch).
Letztendlich kam ich sehr geknickt aus der Befragung heraus, da der eigentlich, sehr einfache Versuch so auseinander genommen wurde. Vor allem die Fragen zur Orthostase konnte ich immer nur teilweise beantworten und auch ansonsten kamen Fragen die auch mit 1 Woche mehr Zeit kaum besser hätte beantworten können (Siehe die Frage zum energetischen Äquivalent -.-), "Verständnisfragen" halt.
Prof. Wenger selbst schien bester Laune zu sein und lachte hin und wieder, liess sich als Prüfer aber schwer einschätzen. Die Fragen kamen mir als sehr anspruchsvoll vor, im Vergleich zu anderen Prüfern, aber das ist halt das Glück/Pech mit mündlich Prüfungen. Inwiefern das Protokoll und die eigentlichen Ergebisse dann zur Benotung beitragen weiss ich nicht (Wahrscheinlich kaum).

Als Note gabs eine 5

Als kleine Anmerkung: Die Professoren (zumindest Wenger) kennen cgfx auch, weshalb in den kommenden mündlich Prüfungen kaum diesselben Fragen zu erwarten sind. Allerdings haben mir die Erfahrungsberichte selbst sehr geholfen um einen Einblick in den Fragen-Katalog zu erhalten. Aus meiner Erfahrung heraus würde ich allen empfehlen sich den Aufbau der Geräte (Spirometer usw.) sehr genau anzuschauen, die kurze Beschreibung in der Praktikumsanleitung reicht hinten und vorne nicht.

Damit schöne Ferien

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Anonym


05.02.2015 15:18 		1.1 Absorptionsspektren und 7.1 Michealis-Menten-Kinetik, geprüft von ? und Gloor

Info:
me mues nüt mitnä ussert ID. Me dörf aber Esse, Trinke und eigets Schribzüg mitnä wän me wett.
en Mantel bechunt me au.
in biochemie het mer en ordner mit dä versuechsaleitig und allne umrechnigsfaktore zur verfüegig.
es het die ganz zit e assistentin det wo eim au mit dä grät hilft und wükli sehr nett isch.
me het KEIN computer, me mues also wüsse wie die wert usgrechnet werdet wo bi eus efach dä compi gmacht het.
Min prüefer leider name vergesse- hani recht unangnehm gfunde und er het mich nöd frei rede lah, sondern sehr spezifisch frage gstellt. Usserdem hetter immer wieder gfrögt sind sie sicher? au wäns gstumme het, zum mich chli verwirre. dä gloor het nur mitgschribe.

UV-Spektren:

Dä versuech gat wükli sehr schnell und isch total easy. Ich han zerst ganz genau müese erchläre wie das spektrometer funktioniert und was absorption isch! Also mit A= -log (I/I 0) etc und das chöne usrechne wie das verhältnis vo dem isch wän A=10. Hani zerst nöd chöne drum het er mirs umgformt ( -> I/ I 0 = 10 hoch A, oder so).
Nacher hani müese sege dur was die verschiedene absorptionsmaxima bi dä einzelne stoff entstönd, bi mir NAD(red), Tyrosin und DNA. Ich han Tyrosin und NAD(red) scho im vorus zeichnet, usserdem hetter wele wüsse weli AS sust na absorbiered (-> Tryptophan und Phenylalanin) und weles devo am meiste (-> Tryptophan). Dän hetter wele wüsse was die aromatische AS eim also bringed -> Proteinkonzentration bestimme. Usserdem hani müese sege wie me die absorptionskoeffiziente vo Tyr, Phe und Trypt demfall mues zemerechne. Das isch igendwo bimene andere versuech cho, me mues irgendwie luege wie oft sie im protein vorchömed aber ich hans nöd ganz checkt.
DNA hets Maximum bi 260nm aber au no viel bi 280nm -> warum wichtig zum wüsse? Will aromatischi AS det au tüend und DNA dän das spektrum überlappt.
Was nützt eim NAD(red)? Isch oft Cosubstrat, me chan also vo dem druf schlüsse wieviel Substrat umgsetzt worde isch. Usserdem unbedingt dä genaui name wüsse -> nicotinamidadenindinucleotid. Dä nicotinamidring isch ürigens redoxzentrum.

Km und Vmax:

Was hend sie bi dem versuech gmacht?
Wo chunt saure phosphatase vor? -> Lysosomen, will det dä pH tüfer isch! Nöd im cytosol oder so.
p-Nitrophenylphosphat hani au scho im vorus zeichnet und ebeso p-nitrophenol und p-nitrophenolat. Ahand vo dem hani no gnau müese erchläre was Enzym macht -> katalysiert Hydrolyse vo dä esterbindig. Au sege das NaOH d reaktion stoppt und so sichtbare Anion p-Nitrophenolat entstaht wo absorbiert.
wieso stoppt NaOH d reaktion? Die saure phosphatase arbeitet dän nüme sondern eher im suure milieu. Er het ganz gnau wele wüsse wie dän die AS vo dä aktive stell protoniert/ deprotoniert sind!
Als ufgab hani no gha michaelis-menten-diagramm uf milimeterpapier zeichne, isch au recht schön usecho, het ihn aber wenig interessiert.
was passiert wän Enzymkonzentration verdoppelt wird? -> v(max) verdopplet sich!
Defür het er mich no en graph mit x-Achse= Zeit und y-Achse= Produktkonzentration male lah. -> isch e hyperbel. D frag isch gsi ob me d reaktion au na länger als 15min het chöne laufe lah, z.B. 1h. -> nei, will dän fangt s produkt a zrugreagiere. Wo gesend sie gschwindigkeit bi dem graph? -> steigung.
Me mues im versuech au Km und v(max) graphisch bestimmen -> line-weaver-burk zeichne.
het eigentli guet klappt, er hets leider au nöd interessant gfunde. Aber au da ischs wichtig, das me weiss was dä pc gmacht het und das mes au selber chan uf milimeterpapier zeichne.
Obwohl ich es eher nöd so guets gfühl gha han ischs doch en 5er worde. Also kei angst wän ihr mal öpis nöd perfekt chönd, wichtig isch luut denke und zumindest e antwort probiere gä.

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pillepalle


05.02.2015 10:28 		1.1 Absorptionsspektren und 7.1 Michealis-Menten-Kinetik, geprüft von Gloor und Jinek (Co-Examinator)

Ich ging eigentlich mit dem Wunsch nach Physiologie an die Prüfung und zog dann doch Biochemie. Da ich meinen Prüfungstermin erst relativ spät hatte, war ich jedoch auf beides gut vorbereitet. Im Nachhinein muss ich sagen, dass Biochemie durchaus auch Vorteile hatte, da es ungemein beruhigend war, die ganze Versuchsdurchführung zur Verfügung zu haben. Die Durchführung der Versuche war somit wirklich kein Problem und man hatte auch genügend Zeit. Die wichtigsten Formeln (Lambert-Beer, Berechnung von Produktkonzentration/ Geschwindigkeit und Michaelis-Menten-Gleichung) sollten jedoch auswendig gelernt werden. Zudem ist auch eine Assistentin anwesend, die einem bei technischen Fragen weiterhilft.

Nun zu den einzelnen Versuchen:

1.1 UV-Spektren
Dieser Versuch ist sehr schnell durchgeführt, weshalb ich ihn auch erst als zweites durchführte. Als Vorbereitung zeichnete ich mir die Strukturformeln der einzelnen Stoffe auf und einen relativen Vergleich der Absorptionsspektren und überlegte mit zusätzlich, wo die einzelnen Absorptionsmaxima liegen. Für die Berechnung der Absorptionskoeffizienten erhält man ein separates Auswertungsblatt mit derselben Tabelle wie im Praktikum, wobei ebenfalls die DNA-Konzentration noch nicht eingetragen ist und noch berechnet werden muss (ist allerdings gleich wie im Praktikum 50 ?M).

Zu den Fragen:
- Was ist Absorption?
-Was sieht man beim Vergleich der Spektren? Was kann man dadurch herauslesen?
-Wieso wird für die Konzentrationsbestimmung (bzw. für die Absorptionskoeffizienten-Bestimmung, welche später der Konzentrationsbestimmung dient) der Wert beim Maximum genommen?
->Steigung ist entscheidend! Wenn Gerät nicht ganz genau bei vorgegebener Wellenlänge misst, dann ist der Fehler bei grosser Steigung grösser.
->Ich kam nicht sofort drauf (wusste nur, dass immer bei Maximum bestimmt wird), jedoch half er mir dann mit dem Tipp nach dem ungenauen Gerät auf die Sprünge
-Wo kann man sonst noch messen? Minima theoretisch auch möglich, hat auch keine Steigung, ist jedoch weniger üblich.
-Wie weiss ich ob z.B. eine Tyrosin-Lösung rein ist? Vergleich mit Referenz-Lösung nötig, von der ich weiss, dass rein. Spektrum wird nach oben oder unten verschoben, da unwahrscheinlich, dass genau gleiche Konzentration.
-Was wenn verunreinigt? Kann ich sagen womit? Nein, da nicht Vergleich mit unendlich vielen Spektren möglich, aber Erkenntnis, dass verunreinigt ist bereits wichtig!
-Wenn ich weiss, dass z.B. mit NADred verunreinigt, wie sieht Spektrum aus? Mischung der beiden Spektren

7.1 Michaelis-Menten-Kinetik
Auch hier ist die Durchführung eigentlich kein Problem. Man erhält ein Auswertungsblatt. Darauf steht auch, dass man ein MM-Diagramm zeichnen muss und so Km und vmax bestimmen soll. Ich habe zur genaueren Bestimmung noch ein Lineweaver-Burk-Diagramm gezeichnet (interessierte die Prüfer aber nicht wirklich, zur Bestimmung von Km und vmax war es jedoch hilfreich). Zudem wurde noch nach der Bedeutung von Km und vmax gefragt (die genauen Definitionen kannte ich leider nicht mehr und so hoffte ich, dass dies an der Prüfung nicht gefragt wird.)

Fragen bei der Prüfung:
-Was ist Km? (Die Frage kam leider doch) Ich musste mich irgendwie durchschummeln und redete davon, wie ich es berechnet habe (Km entspricht Substratkonzentration bei vmax)
-Was passiert mit der MM-Kurve, wenn ich die Enzymkonzentration halbiere? Dies musste ich auf meinem gezeichneten Diagramm einzeichnen, ich habe einfach vmax halbiert und darauf geachtet, dass Km gleich bleibt. Ich habe den Link zum (nicht-kompetitiven) Inhibitor gemacht, den wir im Praktikum auch untersucht haben, dies interessierte ihn jedoch nicht wirklich, dennoch glaube ich, dass es stimmt.
-Dann musste ich die Absorption über die Zeit aufzeichnen, unter der (imaginären) Bedingungen, dass ich zu jedem Zeitpunkt der Reaktion die Absorption (und somit die Produktkonzentration) kennen würde: es handelt sich dabei um eine lineare Beziehung. Er wollte dann wissen, was irgendwann passiert, wenn ich die Reaktion unendlich laufen lasse. Ich wusste, dass die Kurve abflacht, stand jedoch zuerst etwas auf dem Schlauch, sagte die Substratkonzentration sei irgendwann aufgebraucht. Was er hören wollte war, dass das System zum Gleichgewicht strebt und man irgendwann keine Zunahme des Produktes mehr hat.
-Wie lange muss die Reaktion mindestens ablaufen, damit die Geschwindigkeit bestimmt werden kann? Da wusste ich zuerst nicht was er meinte, kam dann aber mit seiner Hilfe darauf: Die Reaktion muss min. 15 min. ablaufen, da sie nicht vorher das GGW erreichen darf, da ansonsten die Berechnung von v = Produkt / Zeit nicht korrekt ist. Beachte: Schlussendlich geht es um Steigung! (Steigung= Produktkonz./ Zeit = v)

Allgemein zur Prüfung kann ich sagen, dass mir Herr Gloor als sehr angenehmer Prüfer rüber kam und mir auch auf die Sprünge half, als ich es gebraucht habe. Auch der Co-Ex , der immer mal wieder genickt hat, empfand ich als sehr angenehm. Die Atmosphäre während der Prüfung war ebenfalls angenehm und die Zeit verging sehr schnell. So konnte ich die erste mündliche Prüfung mit einem guten Gefühl verlassen.

Schlussnote: 5,5

Auch euch viel Erfolg bei der Prüfung!

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Lo


01.02.2015 19:44 		Restriktionsanalyse + Temperaturabhängigkeit, geprüft von Lindner

Allgemein: Versuchsanleitung, Gleichungen, Auswertungstabelle ect. War alles vorhanden, versuche sind schnell gemacht und ziemlich einfach,

Fragen zu Teperaturabhängigkeit:
- In 2 sätzen das experimten zusammenfassen
- Wieso ist eine enzymatische Reaktion temp.-abhängig?
- Was ändert sich durch höhere Temp. ( Energie der Teilchen) und was bleibt gleich (Aktivierungsenergie, welche durchs Enzym erniedrigt wird)
- Wie sieht man dies in der Graphik? (Ea = Steigung = konstant)
-Was macht die Phosphatase, welche Reaktion? Welche Substrate, welche Produkt? Wie wird die Geschwindigkeit gemessen? (entstehung des absorbierenden produkts)
- wo im körper gibt es noch phosphorylierungen (z.b. An tyrosinresten einenes enzyms)

Fragen zur Restriktionsanalyse:
- in 2 sätzen das experiment zusammenfassen
- was für eine reaktion?
- was für fragemente entstehen? Wo sind die kleinen fragemente von AatII? (Zu wenig basenpaare und so sehr wenig ethidiumbromid gebunden)
- was ist uv? Wie funktioniert es?
- wo braucht man restriktionsanalysen in medizin?
- was sind restriktionsenzyme? Wofür? (Phagenzerstörung) wie erkennt das restriktionsezym fremde DNA? (Nicht methyliert wie die bakterien-DNA)
- was ist ein plasmid? Wie gross ist ein typisches plasmid? Wie viele basenpaare hat das genom eines bakteriums? Wie viele basenpaare hat das menschliche genom und wie ist dieses organisiert?

Lindner: generell fairer prüfer, etwas unangenehme art die fragen zu formulieren, blieb aber bis auf einige ausschweifungen ziemlich beim thema

Good luck

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Peter Lindner ist ein Hurensohn

30.01.2016 18:41

 Peter Lindner ist ein Hurensohn
Kindergarten Mami

31.01.2016 11:12

 Wie alt bist du? Diese Seite ist für Medizinstudenten, nicht für Kindergärtner.
IchBInPeterLinder

12.05.2016 21:23

 Wir sehen uns nächstes Jahr wieder!

Gruss Peter

xyz


29.01.2015 17:36 		Restriktionsanalyse und Temperaturabhängigkeit von Enzymen, geprüft von Lindner&amp;unbekannt

D versuech ah sich sind eigentlich ganz easy zum mache, mer hegt gnueg Ziit und es sich immer e Assistentin debil woher frühe chan.
Die mündlichi Prüefig bim Lindner han ich nöd eso ganz fair gfunde, da er sehr wenig zu de Versüech selber hett welle wüsse und sehr viel zum Stoff von de Müller usem 2. Semeschter. Ich han ihn als eh sehr ungeduldige Person empfunde und han amel Mühe gha sini Frage zverstah.
Was sich also sehr lohnt vor de mündliche aahzluege sind Grundlage vo de Frau Müller. Also DNA zeichne chöne, wüsse wie und wo es Enzym d DNA schniidet. Denn lohnt sichs normal jegliche Gruppe us de org. Chemie azluege, was sich es Ester, es Alkohol, etc etc.

Zum Verseuch 1 hetter denn a, Schluss no welle wüsse. Was sich es Restriktionsenzym, wo schniidets, was sich es Palindrom, wie chan das gschnitte werde, was sich es plasmid, wo chunnts vor, etc.

Zum Verseuch 2 hätten eigentli nume dArrhenius Gliichig interessiert, Grafik chöne interpretiere, was isch kcat, was passiert mit de AKtivierigsenergie, weshalb, etc.

Alles in allem sich sie aber weniger schlimm als das mer denkt und dZiit gabt schnell ume.
Vill Glück

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Peter Lindner ist ein Hurensohn

30.01.2016 18:41

 Peter Lindner ist ein Hurensohn
IchBinPeterLindner

12.05.2016 21:24

 Also wirklich einmal meine Mutter beleidigen reicht.

Bis nächstes Jahr.

Gruss PL

Johnny Love


29.01.2015 17:22 		Physiologie 2.4_1 Krogh Spirometrie, geprüft von Frau Beck Schimmer und Herr Matter

Ich han müesse Atemparameter und Energieumsatz mitme Krogh Spirometer im Lige und im Stah bestimme.
Also was me als ersts mache muen sind: Luftdruck ufschribe, Temperatur vom Spirometer ufschribe(wils sich nacher ändered!) und unbedingt de Spirometer überhaupt ahluege (also au ufmache zum luege, dass es überhaupt Kalk drin het). 2 mal mit 100% O2 uswäsche, Filterteil ane und die zwei Röhre (mit Mundstück)verbinde mit de Spirometer. Grät ahschalte 5min im lige und 5min im stah. Mega easy und me het nur so 10-15min für de versuech. Atemparameter (Atemzugvolume, Frequenz und Atemzitvolume) abmesse und in BTPS umrechne. O2 verbruch (stiegig) us de Spirogramm usschriebe und in STPD umrechne. Mitm O2 verbruch nacher no d'Energieumsatz berechne (VO2*20kj/l*1440min) und denn wärs dass scho gsi

Nacher hani ufme Notizblatt eifach afange Sache ufschribe, wo mir zu Amtigsphysiologie und zu dem Versuech ihgfalle isch. S'Protokoll (1. Fragestellig 2. Methodik 3. Auswertung 4. Interpretation 5. Zusatzaufgabe) schribe isch eich au no recht schnell gange und denn hani öpe 2h mit umewarte verbracht, was zimli schlimm gsi isch haha

Erst so geg di halbi 12i bini dracho. Ich han bid Frau Beck Schimmer (oder öpis ähnlichs) und Herr Matter gha. D'Atmosphäre isch zimli entspannt gsi und sie hend am Afang no paar witzli gmacht Sie hend mi au gfröget, obi uf Mundart oder Hochdütsch will Denn het alles agfange:

Um was gahts i dem Test? Wie funktionierts? Was hets drin? Wie gsehts Kalk us und wiso (ganz vili chlini wiisi brösmeli zum d'ustuschflächi vergrössere)? Was machts Natronkalk genau und was passiert wenn me's ned inetuet (es isch zum O2 verbruch bestimme und wenns gsättigt isch wirds blau-> funktioniert nöm! Han da afange vo Hyperkapnie und Hypoxie verzellt, aber sie het nur welle wüsse, dass me meh CO2 ufnimmt )? Wiso hets zwei Röhre (eine für inspiration eine für expiration zum de totrumvolume senke)? Was isch Totrumvolume und wie gross ischr normalerwis (Definitione vo Anatomisch und physiologisch verzellt. 150ml da het de Herr Matter gseit, dass er das jetzt nöd gwüsst hetti ) Was passiert wenn me hyperventiliert? Was isch respiratorische Azidose? Wo wird das gmesse (Aorta und Carotiskörpeli)? Was chan alles de Atemzugvolume erhöhe bi dem Versuech (Nervösität, erhöhte Wiederstand und me chan selbst d'Atmig stüre!) Was isch indirekti Kalorimetrie und wie misst me das? Han da no gseit, dass es da chli ungenau isch, wil me eifach devo usgaht, dass de Versuechsperson en RQ vo 0.85 het und dass ich zum bispil wahrschinli en RQ vo 1 heggi wili vorher so vili Farmers gesse han Da hends glached und no gfröged ob me en Versuechsperson für die Messig denn verhungere laht (Nei weg FS verbrennig! RQ wird chliner) Was alles het en ifluss uf d Energieumsatz (da hani zuesätzlich no gseit Schilddrüseüberfunktion und Sexualhormone. Das mit de Schilddrüse het gstumme aber bi de Sexualhormone hends grossi Auge gmacht und nahdenkt und sind denn drufcho, dass es wahrschinli au e uswürkig het ) WIe find me mitm Krogh Spirometer use, ob öper en Obstruktve Krankheit het (mit Krogh kann me au 1Sek kapazität und Atemgrenzwert bestimme!) Als e chline Bonus hends no gfröged wiso bi mim Spirogramm am Afang de kurve kurz abegaht aber nacher wieder normal wird und stigt (Wil de Temperatur im Spirometer grösser isch wied Zimmertemperatur, dehnt sichs Volume vom O2 us wenns döt ineströmt und die Kurve im Spirogramm denn sinkt, bis es halt normal wird)

Als Zuesatzufgabe (muen schriftlich im Protokoll gmacht werde) hani no becho, dassi en Spirogramm für öper mit Asthma zeichne und interpretiere söll. Ich glaub, dass es da so isch, dass de stigig bim Inspiration gross isch und de Exspiration vo döt us zimli lang und flach isch, bis wieder en Inspiration chunnt. Han da no ufgschrbe, dass de Expiration da verlangsamt isch weg de höche Wiederstand ("Asthmatiker müssen tiefer einatmen und haben Mühe wieder beim Ausatmen).

Also im Ganze ischs no recht gmüetlich gsi. De Herr Matter het während de Prüefig sogar mal sis Handy abgnoh und sie hend sust so tah als wärs es normals Gspröch . Han alli Frage chönne meh oder wenig richtig beantworte und sie sind au nöd so schwer gsi, wie ichs sust erwartet hetti (*hust* Wenger *hust*). Es chunnt halt würkli druf ah, wer me het. Tipp: Seged nie nie nie "Weis nöd", sondern seged eifach was eu grad dezue ifallt und chli selbstbewusst, wil es isch meistens richtig!

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Anonym

05.02.2015 14:42

 Min Antwort zu de Zuesatzufgab isch sehr wahrschinli richtig gsi, wils en 6er geh het!

Trulla


29.01.2015 07:38 		Physiologie - Krogh-Spirometer, geprüft von

Ich war erst nicht so glücklich mit Physiologie, in Biochmie wäre ich sattelfester gewesen. Mit dem Versuch war ich dann aber ganz zufrieden und konnte ihn auch gut durchführen und auswerten. Wichtig: die Nasenklammer, Spirometer mit O2 spülen nicht vergessen.

Leider kam dann Prof. Wenger, um mich zu prüfen. Ich habe ihn als sehr unangenehmen Prüfer erlebt.
Er ist direkt mit Fragen eingestiegen (kein lustiges Erzählen, was ich gemacht habe etc.).
Für was ist das Blei? Gegengewicht zur Glocke. Und das direkt auf der Schnur? Auch Gegengewicht, aber gleicht Auftrieb durch Wasser aus.
Welchen Weg nimmt die Luft? Unbedingt Ventile erwähnen, Totraumvolumen (Luftstrom kurz nach Mundstück getrennt), Atemkalk.
Was ist das für eine Reaktion beim Atemkalk? Keine Ahnung, das CO2 wird gebunden, damit es nicht unter der Glocke ist für die Messung. Was ist genau Atemkalk? Keine Ahnung. Er hat dann nicht locker gelassen und ich musste rumraten bis es ihm langweilig wurde.
Welche Gase sind unter der Glocke? O2, H2O im GGW mit Wasser, N2 (wenig aus Ausatemluft, was noch im Körper war).
Welche Parameter messen Sie? Tidalvolumen, Atemfrequenz, O2-Verbrauch (er wollte nur den O2-Verbrauch hören...)
Und was machen Sie damit? Indirekte Kalorimetrie (RQ geschätzt, Berechnung des Energieverbrauchs). Zuerst Umrechnung ATPS in STPD.
Was ist ATPS, BTPS, STPD? Warum umrechnen? (Achtung STPD: 0 Grad Celsius)
Woher wissen Sie den Luftdruck? Wandtafel, also Barometer. (Er: nein, von der Meteoschweiz Webseite. Äääähm wtf???)
Von was ist der Luftdruck abhängig? Vom Wetter und von der Höhe über Meer.
Erwarten Sie einen Unterschied für den Energieumsatz im Liegen und im Stehen? Ja, im stehen grösser.
Warum grösser? Haltemuskulatur. Und was noch? Ääääääähm... Herzleistung. Warum Herzleistung? Mehr Druck, erhöhte Hf. Warum? (Ab de Punkt hatte ich keine Ahnung mehr, was er wissen wollte, ich hatte mich wirklich nicht auf Herz-Fragen eingestellt nach dem Versuch. Was er hören wollte, war Orthostase, kam ich erst nach einiger Hilfe drauf.)
Warum verändert sich die Herzleistung bei weniger Preload? Habe dann von Frank-Starling erzählt und wie sich im Diagramm das Schlagvolumen reguliert, aber das wollte er dann nicht so genau wissen.
Warum kann das Herz weniger Druck aufbringen bei weniger Preload? Nach Laplace wäre das ja genau umgekehrt! Hm.. Äähm... Ruhedehnungskurve. Warum? Keine Ahnung. Er wollte hören, dass das mit der Vordehnung der Myozyten zusammenhängt. Warum können die dann weniger kontrahieren? Ich wusste nur, dass das so ist, aber nicht weshalb. Er hat dann von Sarkomerüberlappung erzählt und dass das aber eigentlich niemand ganz sicher weiss. Die Frage fand ich ziemlich fies...
Definieren Sie den Grundumsatz/ Ruheumsatz, Unterschied zwischen den beiden. Da bin ich sehr ins Schwimmen gekommen, da er mich schon sehr verunsichert hatte.

Alles in allem bin ich mir schon bewusst, dass ich nicht so die Mega-Expertin bin für Atmung. Aber Wenger hat das auch nicht besser gemacht. Er hat mehrmals während der Prüfung darauf hingewiesen, was ich schon alles nicht gewusst habe und was ich ungenau definiert habe etc.. Gemischt mit Bemerkungen wie "das ist Gymnasiumsstoff in der Chemie!" (Beim Atemkalk) und "das ist wirklich trivial, eigentlich wollte ich nicht so einfache Dinge fragen!" (Bei allen möglichen Gelegenheiten) hat er schon nicht besonders zu einer angenehmen Atmosphäre beigetragen. Wenn ich etwas nicht gewusst habe, hat er einfach gewartet, anstatt sinnvolle Tipps zu geben.
Naja, hoffen wir mal, es war trotzdem genügend...

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Trulla

21.06.2015 16:15

 hat schlussendlich erstaunlicherweise Note 5.0 gegeben. Also lasst euch nicht stressen, wenn Wenger euch an der Prüfung fertig macht, das heisst nicht unbedingt etwas für eure Note.
Ich denke auch, dass das Protokoll (ausführlich, mit Zeichnungen) schon auch einen Teil dazu beigetragen hat, lohnt sich also!

Tiger Tiger


28.01.2015 22:24 		2.1 Blut - Tonometer, geprüft von Prof. Verrey und sympa CoEx

Per i Tessiner/italofoni ho trascritto il testo in italiano pi sotto! ;-)


DEUTSCH:
Was ich gemacht habe, wie heissen die Geräte, was machen sie, wie (zB wie funktioniert Oxymeter). Was ist wichtig beim Tonometer (Druck, Wasser, Zentrifugation). Wieso braucht man die Zentrifugation (Diffusion). Was ist das, wie ist sie beschrieben (Fick'sches Gesetz), hängt von was ab?
Dann: wie rechnet man pO2, mit welcher Equation (pO2 = (Patm - Pwasser) * %O2), wieso subtrahieren wir die Wasserdampfdruck. Was sehen wir in den Graph (p50), was ist das (50% Blutsättigung), Unterschied zw. Blutprobe pH 7.0 und Blutprobe 7.4. Was ist eine Rechtsverschiebung, welche sind die Grunde (pH, CO2, Temperatur, 2,3-BPG), wo kann man passieren (arbeitende Muskel). Was passiert in die arbeitende Muskel (long story short: CO2-Produktion), wie heisst CO2-Effekt an Blut (Bohr). Was ist 2,3-BPG, an was bindet das Molekül (Hb), wieso (O2-Abgabe), welche Kette (Beta). Auch Fötal-Hb (nein), wieso (delta kette statt beta kette).
Und: was ist die Kurve in den Graph (sigmoid), andere Möglichkeiten im Körper (Hyperbol bei Myoglobin). Wie bindet CO2 an das Blut?
That's it! Alles was im Moment erinnere. Prof Verrey wirklich nett gewesen, es war eine super angenehme Prüfung!
Wünsche euch viel Erfolg und schöne Ferien!



ITALIANO:
Cosa ho fatto, come si chiamano i due Geräte, cosa fanno e come (es. come funziona l'oxymeter). Cosa importante nel tonometer (druck, lacqua, la centrifugazione). Cosa serve la centrifugazione? (diffusione). Cosa la diffusione, come si descrive (fick gesetz), da cosa dipende (fläche, permeabilität, konzentrationgradient, dicke).
Come calcolo pO2, con quale equazione (pO2 = (Patm - Pwasser) * %O2), perch sottraiamo Wasserdampfdruck. Cosa vediamo dal grafico che ho fatto (p50), cosa la p50 (50% sättigung blut), differenza tra grafico della Blutprobe di pH 7.0 e quella di pH 7.4 (Rechtsverschiebung). Poi cosa la Rechtsverschiebung, da quali altri fattori causata (pH, Temperatur, 2,3-BPG), in quale parte del corpo (es. Muskel). Cosa succede quando un muscolo lavora (in poche parole: Produzione CO2), come si chiama leffetto del CO2 sul sangue (Bohr effekt). Cosa 2,3-BPG, a cosa si attacca (Hb), perch si attacca (favorisce rilascio O2), a quale Kette (beta). Si attacca alla fetal-Hb? (No, beta-kette sostituita da delta-kette).
Infine: grafico Hb (sigmoid), che altra situazione esiste (Hyperbol bei Myoglobin). Come si lega la CO2 al sangue.
Questo tutto quello che ricordo al momento. Prof Verrey stato davvero gentile e ha reso l'esame veramente piacevole. Sembrava pi un easy talk, e sinceramente per me cos che dovrebbe essere un esame orale!
Auguro a tutti buone vacanze e un grosso in bocca al lupo!

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28.01.2015 16:36 		2.1 Blut: Tonometrie, geprüft von ? und Borsig

Da hier alle schon zur Genüge schön ausführlich beschrieben haben was man denn genau machen muss und was die Standardfragen sind (grazie mille), erzähle ich euch von den nicht so gewöhnlichen Fragen (und was ich bei dieser Prüfung so alles gelernt habe). (:

Hämoglobinmolekül: Biochemie lässt grüssen!! Genaue Struktur des Häms mit dem Eisen und den Porphyrinringen, was ist es für eine Bindung, warum ist die Bindungstasche hydrophob, wie ändert sich die Konformation wenn O2 bindet (nicht nur Salzbrücken, das bei Gloor mit dem Winkel und der Ebenenverschiebung des Häms etc.).

Wo kommen so Porphyrinringe noch vor? Ich hab Vit. B12 genannt (Pyrrole sind ja verwandt mit Porphyrinen), hören wollten sie Chlorophyll.

Wenn fetales Hb eine höhere Affinität hat, wie gibt es O2 im Fötus dann schlussendlich ab? pH ist saurer!

Was ist die Sättigung von O2 in Prozent im arteriellen (knapp 100) und im venösen (75) Blut, warum nie 100% im arteriellen Blut (weil ein Teil an MetHb gebunden ist).

Wo kommt COHb ausser bei Rauchvergiftung sonst noch vor? Zigaretten, Raucher! Was für einen Prozentsatz an COHb hat ein Raucher im Blut, bzw. ein Stadtmensch wie Sie? Bis zu 50%!

Was ist der Unterschied zu dieser photometrischen Messung zum Raum drüben? Was ist der Sinn von Drabkins? Es lysiert die Erys und setzt Hb frei, man misst also nur Hb. Hier ist es aber Vollblut! Dh. viele andere Zellen die rumschwimmen und streuen (legen Wert auf die richtigen Fachausdrücke), das kann die Absorption falsch erhöhen.

Bei welcher/welchen Wellenlänge misst dieser Photometer hier also? Ich zuerst so "..." bis sie mir dann ein bisschen auf die Sprünge halfen. Da die anderen Zellen im Vollblut streuen, müssen es langwellige Wellen sein da es dann weniger Streuung gibt. Prinzip Pulsoxymeter, ist genau dasselbe! Damit es an dieser Stelle alle mal erklärt bekommen: Das Pulsoxymeter nutzt aus, dass OxyHb und DesoxyHb unterschiedliche Absorptionseigenschaften haben. OxyHb absorbiert stärker bei 950nm (Infrarot), DesoxyHb bei 650nm (Rot). Pulsoxymeter lässt also diese zwei Wellenlängen durchlaufen und misst damit das Verhältnis zwischen Infrarot und Rot. Hat es mehr OxyHb ist der Infrarot-Anteil hoch und der Rot-Anteil niedriger; das IR/R-Verhältnis wird grösser. Hat es mehr DesoxyHb ist nun der Rot-Anteil höher; das IR/R-Verhältnis wird kleiner. Nun kommt der springende Punkt, was das ganze schlussendlich ziemlich einfach macht: Der Computer vergleicht dieses Verhältnis dann mit irgendwelchen Standardwerten und berechnet so die Sättigung, da gibt's nicht mehr viel anderes zu verstehen. Der Photometer macht genau das gleiche. Antwort auf diese Frage ist also: Im langwelligen Bereich und sicher nicht da, wo sich die beiden Kurven kreuzen (Absorptionsspektrum von den beiden aufzeichnen und dann weiterführen, siehe Wenger Pulsoxymeter).

Was hat arterielles und venöses Blut für einen Farbunterschied, woher kommt der? Wollte schon von delokalisierten Pi-Elektronen erzählen aber sie wollten eigentlich nur hören wo welche Farben auf dem Absorptionsspektrum zu finden sind.

Rest ungefähr wie bei den anderen Berichten, hoffentlich habt ihr nun etwas neues gelernt. Viel Erfolg, schöne Ferien und bis bald!

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ko


28.01.2015 15:33 		Auskultation des Herzens und Erstellen eines EKGs & Interpretation der Befunde, geprüft von Verrey und Co-Examinator (hat bei uns das Atmungs-Praktikum geleitet)

Nach den zwei Auswahlverfahren (Biochemie oder Physiologie und dann welchen Versuch genau) wusste ich dann dass ich mich heute mit dem EKG auseinander setzen durfte. Dafür braucht ich dann eine Versuchsperson, welche ich dann im Gang zugeteilt kriegte. Ein englisch sprechender Mitarbeiter. Der war ganz nett. Nur merkte ich, dass mein Englisch etwas eingerostet ist. Naja er hat auf jeden Fall immer verstanden, was ich von ihm wollte oder er tat es einfach so, weil meine Gestik so hilfreich war
Im EKG Zimmer ist man dann allein, also niemand da denn man noch irgendwas fragen könnte
Die Schreibarbeit liess ich mal vorerst weg und machte mich ans Auskultieren des Herzens.
Ist ja keine Hexerei. Zuerst im Liegen, dann im Sitzen und nach vorne gebeugt (damit das Herz näher am Thorax ist) immer
alle 5 Punkte abgehört. Was man genau hört ist ja nicht so wichtig, Hauptsache man weiss, was man hören sollte. Aber es hörte sich eigentlich ganz gut an.

Dann ging es ans EKG. Schuhe bitte noch ausziehen und dann mal die Ampel platzieren. Schauen, dass man alles genügend mit dieser Flüssigkeit besprüht, sonst leitet es wahrscheinlich nicht so gut. Die Kabel haben übrigens die Farben der Klemmen und sind angeschrieben an welche Extremität sie kommen. Dann noch die 6 Knöpfe für die Wilson Ableitungen (die muss man hingegen wissen wo sie hinkommen) und alle Kabel anschliessen.
Die Registrierung der 12 Ableitungen klappte auf Anhieb. Da fiel mir schon mal ein Stein vom Herzen. Danach machte ich noch eine Aufnahme mit nur den Einthoven und Goldberg Ableitungen mit 10 mm/s mit starker Ein- bzw. Ausatmung wie wir es im Praktikum gemacht haben. Es ist mir erst danach aufgefallen, dass das ja gar nicht nötig gewesen wäre, da es in der Fragestellung nicht erwähnt ist. Habe es dann auch in der Besprechung nicht erwähnt.
Etwas nach 10 Uhr haben dann Herr Verrey und der Co-Examinator den Raum betreten. Sie waren mir ja beide schon bekannt und ich fand sie sympathisch.

Als erstes musste ich sagen, was ich als erstes gemacht habe. Da erwähnte ich die Anamnese und erzählte, was ich alles weiss von der Person. Danach wollte er aber noch wissen, ob ich weiss, was die Person gemacht hat, bevor Sie zu dem Versuch gekommen ist (Sport, gegessen, Kaffee). Konnte ich leider keine Auskunft geben.
Weiter musste ich erklären, wie ich das Herz auskultiert habe. Vor allem in welchen Positionen. Dann ist er stark auf die Herztöne eingegangen. Wie entstehen 1. und 2. Herzton. Ich musste dann auch noch den 3. (Vorhoffüllung) und 4.(Vorhofkontraktion) erklären. Und wozu ist die Auskultation überhaupt nützlich? Da habe ich dann etwas gesagt von Erkennen von Klappenproblemen (Stenosen und Insuffizienzen). Wo hört man dann eine Aortenstenose? Bei dieser Frage habe ich mir selber ein Bein gestellt. Zuerst habe ich gesagt eine Aortenstenose macht ein systolisches Geräusch (stimmt!) und dann das man es nach dem Schluss der Aortenklappe hört (so en Chabis, weiss nicht wie ich darauf gekommen bin). Aber ich hatte dann in meinem Protokoll das ganze Diagramm mit Druck im Ventrikel, Druck in der Aorta, EKG, Herztöne u.s.w. aufgezeichnet und Herr Verrey hat dann darauf hingewiesen und dann bin ich selber auf die richtige Lösung gekommen.

Dann ging es weiter zum EKG. Zur Ausführung und was ich gemacht habe, wollte er eigentlich nichts wissen. Aber er hätte ja gesehen, wenn ich was falsch gemacht hätte.

Ich musste die verschiedenen Wellen und Zacken im EKG erklären. Dann wurde ich gefragt, wie ein EKG entsteht. Eine extrazelluläre Ableitung (wenn also beide Pole erregt sind, dann gibt es keinen Ausschlag auf dem EKG, wie die isoelektrische ST-Strecke zeigt). Und dann kam wieder einmal ein kleiner Patzer von mir. Was generiert dann den Ausschlag im EKG? Da erklärte ich den Summenvektor, sprach vom Dipol und sagte ohne viel nachzudenken, dass ein Dipol eben von + nach - zeigt. Was ja falsch ist, Herr Verrey macht einem dann über Umwege darauf aufmerksam. Man hat immer das Gefühl, dass er einem noch die Möglichkeit lassen möchte, den Fehler zu verbessern.
Über wie ein EKG zustande kommt, haben wir schlussendlich sehr lange gesprochen. Auch noch dass die Zellen depolarisiert werden und sie darum aussen negativer werden
Über die Repolarisation wurde ich gefragt, warum auf molekularer Ebene die Repolarisation an der Herzspitze beginnt? Ich hatte keinen Plan und begann mal laut zu denken, dass die Zellen da weniger lang polarisiert sind und er half mir dann. Es liegt scheinbar daran, dass die repolarisierenden Kaliumkanäle sich schneller öffnen an der Herzspitze
Und dann wollte Herr Verrey noch ein paar Worte zur Wirkung von Noradrenalin und Adrenalin aufs Herz wissen und ich erzählt von den Beta-1 Rezeptoren. Inotropie, Chronotropie und so. Er wollte es auf molekularer Ebenen sehr genau wissen. G-Protein gekoppelter Rezeptor -> Adenylatcyclase -> cAMP -> PKA -> phosphoryliert Ionen-Kanäle. Welche genau? Die L-Typ Ca2+ Kanäle und die SERCA-Kanäle für die Aufnahme ins Sarkoplasmatische Retikulum und auch die Ryanodin Kanäle für die Ausschüttung aus dem SR.

Danach hatte ich noch mehr als eine Stunde Zeit, um mein Protokoll fertig zu stellen.

Viel Erfolg bei der Prüfung!

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The beard


27.01.2015 15:09 		8.2 Restriktionsanalyse und 7.3 Temperaturabhängigkeit von Enzymen, geprüft von Jelezarov und unbekannter netter Coexaminator

Ich wollte unbedingt Physiologie und war eigentlich enttäuscht, als ich Biochemie zog. Es stellte sich aber als ganz okay heraus.

Wir kamen zu acht in das Labor wo wir unser Experiment zogen. Es gab zwei Räume so dass immer zwei Leute das gleiche Experiment durchführten. Die Frau dort war sehr nett und wir durften essen und miteinander sprechen.

Es steht alles was man braucht im Ordner dem sie einem geben, nur sind keine Moleküle gezeichnet. Hinten hat man sogar Umrechnungstabellen. Die einzige Formel die ich brauchte waren die Michaelis-Menten-Gleichung und was dazu gehört und das Gesetz von Lambrecht-Beer.

Man hat mehr als genug Zeit den Versuch durchzuführen, die Gelelektrophorese macht man nicht selber (man muss es aber erklären können) so dass Versuch 8.2 etwa 2 Minuten geht. Bei 7.3 bekam ich bei zwei Reagenzgläser falsche Werte und hatte aber genug Zeit, sie einfach noch mal zu machen. Dann musste ich auf Milimeterpapier eine lnkcat/1/T Graph zeichnen und mein Protokoll schreiben.

Die Frau fragt wer im Zimmer als erster, zweiter, dritter und letzter gehen will. Jedes Zimmer hat dann immer den gleichen Examinator und man ist an der Reihe, wenn der vorige fertig ist.

Ich ging als zweiter und war dann sehr froh, Prof. Jelezarov zu sehen, weil er ein wirklich lieber Examinator ist. Er lies mich dann selber wählen, mit welchem wir Anfangen würden. Er half immer und gab einem Mut, so dass ich nur ein mal nicht auf die Lösung kam.
Was haben sie gemacht und wieso? (kurz erklärt)
Sie haben Palindrome gennant. Könnten sie auf dem Papier zeigen was das ist wo das Enzym schneidet? Habe dann die Buchstaben aufgeschrieben und wo das Enzym schneidet.
Wieso muss es auf beiden Seiten am gleichen Ort schneiden? Weill das Protein ein Homodimer ist und so auf beiden Seiten spiegelverkehrt den gleichen Ort erkennt.
Wo gibt es in der Natur Restriktionsenzyme? In den Bakterien um die eintretende DNA von Viren (Phagen) zu zerschneiden.
Wieso schneiden sie nicht die eigene BakterienDNA? weil diese Methyliert ist.
Was macht das für einen Unterschied? Wegen der Methylgruppe passt es nicht mehr in die Enzymatische Tasche.
Wo schneiden sie? Beim Phosphatester am 3 Ende der Desoxyribose. Musste ich dann aufzeichnen, die Base hab ich nicht gezeichnet, nur dass sie am 1' der Ribose verbunden ist.
Wie funktioniert das? Eine Hydrolyse bei der das Sauerstoff des Wassers einen nukleophilen Angriff auf das Phosphor macht.
Wieso gibt es verschieden Banden bei der Gelelektrophorese? Wenn die Enzyme schneiden entstehen verschieden lange Fragmente. Wenn ein Palindrom weniger vorhanden ist gibt es ein Fragment weniger.
Was sind die Marker? DNA Fragmente mit bekannter Länge.
Wieso sehen wir farblose DNA? Weil wir Ethidumbromid dazugeben welches zwischen die Basenpaare gehen und es unter UV fluoresziert.
Wieso sehen wir die kleinen Fragmente nicht? Weil sie entweder zu schnell sind und darum ausserhalb des Bereichs oder weil zu wenig Ethidiumbromid an ihnen bindet.
Wieso sind sie schneller? Weil sie in der Agarose weniger Reibung aufbauen.
Dann zu den Phosphatasen. Was sind sie? Das gleiche wie vorher, nucleophiler Angriff, Phosphatester.
Aus was besteht ein Ester? OH-Gruppe und Säure.
Wieso das p in p-Nitrophenylester? Weil das Phosphat para angeordnet ist.
Wieso können wir es messen? Weil es absorbiert. Lambrecht-Beersche Gesetz.
Was ist epsilon? Wie viel es bei bestimmter Durchtrittslänge, Wellenlänge und Konzentration absorbiert.
Wollen wir es anionisch? Ja weil es sonst im UV-Bereich absorbiert und dann würden die Enzyme wegen ihren Tyrosinresten stören.
Haben sie die Resultate erwartet? ja, wenn heisser dann schneller nach Arrhenius.
Zum Schluss hat er mit mir noch ein bisschen den Graph und die Gleichung (welcher im Ordner vorhanden war) besprochen. War wie Gymi Mathestoff, man muss nur y=mx+q und Formen von Graphen (parabolisch, exponentiell..) kennen.

Einmal habe ich etwas richtig gezeichnet und Jele meinte es sei falsch doch der Coexaminator hat ihn sogar korrigiert. Sie waren beide wirklich sehr angenehme Prüfer.
Nach 25 Minuten war es vorbei und man hat Ferien. War wirklich gar nicht schlimm! Im Nachhinein war ich froh über Biochemie.

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The Beard

18.06.2015 16:35

 Die Prüfung ergab nachher eine 5.5. Das kommt mir ein bisschen hoch vor aber ist natürlich super

Slevin


26.01.2015 13:51 		Computersimulation 2.6_2, geprüft von Prof. wenger ud irgend ein sunby oder so

ich bin zerst ine abstellchamere gschickt worde zum de versuech durefüere. mer het wükli kei hilf, kei excelltabelle oder was au immer eifach nur sprogramm und de versuechsbeschriib. de isch öpe so gsi: beschriib duswürkige vo frank-starling, sarnoff und physikalische effekt uf s'schlagvolume.
de versuech isch easy gsi han alles in tabellene iitreit und zu jedere veränderig all uswirkige uf SV ufgschribe. nacher hani grafike gmacht und allles iizeichnet.
nacher isch de prof. wenger cho und es isch losgange:
was hend si gmacht? unwichtig, erkläred si mir was de erst graf zeigt? (frank-starling erklärt etc.) was isch ohni frank-starling im körper dfolg? (wenn au immer das söll passiere, aber dkurve lauft grad anderst) denn jede einzelni graf erkläre, han müese sege welle rezeptor was bewürkt, denn het er gfröged was di phyisikalische effekt sind vo allem (was au immer er da het welle ghöre) denn het er all effekt welle wüsse vo sympathikus, fachbegriffg undde begriff erkläre. er het all effekt welle wüsse zum de zvd zbeiflusse, wider alles bis is letschte detail erklärt. denn het er welle wüsse was noradrenalin und adrenalin für signallaskade uslösed. zwüsched dure het er immer wider kommentiert wie schlecht das mer dra isch, das mer no paar pünlt cha mache. denn het er de coexaminatir gfröged (nach 30 min) ob er no frage het. de het gfröged wenn das d'Hf sich ändered aber s'schlagvolume nöd? (antwort wär orthostase gsi au wenn miner meinig na sich da s'SV sivh da ändered) nacher sinds usegloffe.
also egal wer er hend, glaubed dra das ers schaffed, aber er macht eim scho fertig. er frögt oi au sache woner nonie ghört hend. egal gend oies beste und lueged wie sich das entwickled. vlt isch er ja guet gluunt.
vil erfolg

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Slevin

05.02.2015 11:50

 also sgspröch bim wenger isch nöd en agnehme ustusch wie bi de andere prüefer beschribe, aber er macht echt mega fairi note! kei angst

Anonym


25.01.2015 19:27 		7.3 Enzymaktivität, temperaturabhängig und 8.2 Restriktionsanalye, geprüft von Duzler

Also, als ersts mal: Es isch würkli halb so schlimm, das Ganze lauft um einiges entspannter ab, als mers erwartet.
Bi Biochemie hesch en Asistentin, wo die ganz Ziit defür sorgt, dass mer alles richtig macht, mer wird voll unterstützt.
Aso chasch det ned würklich öpis falsch mache, wenns schomal ahgluegt hesch vorher.

Versuech 7.3
- Arrhenius-Glichig isch vorgäh xi, und es isch wie im Skript erklärt xi wasmer muen mische.
- Alles nach Ahleitig mische, verschiede erhitze, mit Enzym mische und nach 10 minute mit NaOH mische --> Absorbtion messe (ned vergesse d Kontrolle als Null definiere)
- denn alles brav nach Ahleitig usrechne
- denn münder ln(kcat) über 1/T ufnes Milimeter Papier ihzeichne.

8.2
- det muesch nume 4 Sache zämemische (wichtig suuber schaffe, isch DNA)
- und denn macheds eigtli alles für dich, du bechunsch am Schluss es Foti vode Gelelektrophorese, wo ade Prüefig interpretiere musch.

Frage

7.3
- Arrhenius- Glichig erkläre
- Ifluss Temperatur uf Enzym erkläre
- allgemeini Enzymologie und bizli Michaelis- Menten Glichig interpretiere.
Lauft die Reaktion bi vmax ab? (Ja, mer will ja verglichbari Wert bi verschiedene Temperature, und das gad am Beste bi vmax, det hesch am wenigste Abwiichige)
- Nitrophenyphosphat->Nitrophenol--> Nitrophenolat, chönne zeichne.
Werum absorbiert Nitrophenolat im sichtbare Bereich?

8.2
- was sind restriktionsemzym, wo spieleds en Rolle, wo chömeds sie vor, werum sinds denn im Bakterium?
- was isch en Plasmid? Was isch d Bedingig dasser sich chan Repliziere?
- Interpretation Gelelektrophorese
- DNA Zeichne, Was isch Phosphatester? Wo gits H-Brücke, werum? 2 Biespiel zeichne
- werum xedmer DNA im Gel? Werum Fluoresziert öpis?

Ich glaub das wärs ungefähr. Viel Glück

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fish


25.01.2015 14:47 		Restriktionsanalyse, Temperaturabhängigkeit von enzymatischen Reaktionen, geprüft von Schuler

als erste tipp: lesed umbedingt 1-2 täg vor de prüefig ALLI die erfahrigsbricht dure, chan eim unheimlich helfe, bi mir sind sehr vill frage gstellt worde, wo scho da stönd.

zude versüech: han sehr glück gha, beides relativ eifachi und schnell durchfüehrbari versüech. Restriktionsanalyse gaht ca 2min. S'einzig wo eim bim versuech "Temperaturabhängigkeit von enzymatischen Reaktionen" chan falsch laufe isch villicht s'zemmelehre vode verschidene lösige (puffer, enzym, substrat).. bi mir isch eis vode 4 resultat durchsichtig bliebe nach NaOh-zuegab.. hanis halt namal gmacht, ziht isch absolut keis problem, löhnd eu also nid stresse! Im Ordner woner bechömed sind d'versüechdurchfüehrige gnau beschriebe, au formlene sind bekannt (ussert Lambert-Beer: uswendig!). Denn hani d'absorbtion müese bestimme und mit dere chli rechne zum Produktkonzentration, Reaktionsgschwindigkeit, Kcat und lnKcat zbecho. Tabelle für das isch vorhande, Temperatur in Kelvin scho ihtreit. Wemme da s'Lambert-Beer-Gsetz chan sötted die berechnige keis problem si. denn sett mer ime koordinatesystem 4 pünkt ufträge (x-Achse: 1/T, y-Achse: lnKcat) und bechunt eh geradi mit negativer stiegig.

zum gspröch: de schueler isch en super nette püefer, hilft eim zimli schnell wemmer chli ufem holzweg isch. allgemein enstaht es sehr ahgnähms gspröchsklima. bi beidne versüech isch sini erst frag gsi, öbi ih 1-2 sätz ganz kompakt chan sege um was dases ih dem versuech jewills gange isch. den hetter welle wüsse, was füres enzym gnutzt worde isch (bi mir ezt saure phosphatase), öbs das au bim mensch git (lysosom, osteoklaste, prostata etc.), für was s'NaOH isch (stoppt d'reaktion, wills s'ganze alkalisch macht und di suuri phosphatase den nüm aktiv isch). denn hemmer di geradi ahglueged und er het gfrögt öbis so erwartet het, wieso si so isch (da hani nochli usghollt und verzellt wie di geradi wür verlaufe bi meh oder weniger enzym), den hetter gfröged wie d'glichig da usgseht (staht ufem ufgabeblatt), was A, R und Ae isch.. Alles gaht ok. den hetter da no gnauer welle wüsse wie den di geradi verlaufe wür wenn mer gar kei enzym wür neh (gaht NID dur de glichi punkt bide y-Achse, sondern drunder).
Bide Restriktionsanalyse ischer sehr gnau uf de chreis ihgange mit de verschiedene schnittstelle vode endonuklease.. het welle wüsse wo gschnitte wird, wie lang d'dna.fragment werded und welli entstönd wenn ah allne stelle gschnitte wird (chlini stückli zwüsche de linke obere schnittstelle nid vergesse, wandered ide Gelelektrophorese sehr schnell und sind gwichtsmässig vernachlässigbar, drum au chum zgseh ufem usdruck). den heter gfrögt wieso das di einzelne bande ufem usdruck deht sind wos sind. woni nochli über supercoild dna etc han welle verzelle heter gmeint das weller nid so gnau wüsse. denn heter no gfröged wo das die restriktionsenzym vorchömed (bakterie) und öbs mensche au hend (nei), was si gnau de bakterie bringed (phage-bekämpfig). wie d'enzym den chönd phage vo eigener dna unterscheide (unterschiedlichs methylierigsmuster). den ischer nochli uf d'gelelektrophorese ihgange (was hets drin, wie lageret sich EtBr id DNA, wieso lüchtets under UV-Liecht) und het no gfröged was susch no demit tränne chentsch (Protein), wieso (negativi AS-sitekette) und was mer zur verstärchig deht no in gel git (hani kein plan gha, heten glaub biz gfroit dasi mal nid mal eh vermuetig han chöne abgeh ^^, gsi wers mit SDS-Page, hemmer glaub im erste jahr bi ihm gha (Skript)) und den ischs au scho fertig gsi..
isgesammt ischs extrem schnell verbi gsi, nid mal halb so schlimm wieni denkt han und s'schönscht: nacher het mer ferieee =)

No 1-2 allgemeini sache: protokoll muss mer schribe, au abgöh, bewertet wirds aber anschinend nid, nur s'gspröch. was is protokoll chunt staht in ordern woner bechhömed. wered de besprächig hani nid gross brucht, es hilft aber ellei scho als vorbereitig, damit mer alles mal im chopf duregaht und das wome weiss mal ufgschriebe het. susch isch alles vorhande woner bruched (stoppuhr, rechner, millimeterpapier, schriebzüg, lineal). ich han nach händscheh und mantel gfröged, di netti dame het gmeint si chöngs mer scho holle, ich brüchs aber eich nid wenis nid welli. hani den au nid welle ihr chönd mit de andere 3 studente wo im gliche ruum sind usmache ih welle reihefolg ihr prüeft werded, je nachdem wer no wievill ziht brucht. trinke und esse isch erlaubt (banane etc).

Allne wos no vor sich hend vill erfolg und nehmed eu doch 1-2 täg spöter wenner de rusch usgschlafe hend 10min vode ferieziht und schriebed da au en bricht, isch wie ich find di beschti vorbereitig am tag vor de prüefig.

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fish

13.03.2015 17:05

 het en 5.5 geh

XY


25.01.2015 12:08 		PCR und pH-abhängige Phosphatase, geprüft von Gloor

also ich bin u mega nervös gsi und schlussendlich isch es würkli harmlos gsi:
zerscht sind ali zeme imne ruum und mer wird einzeln ufgforderet füre zga und en ping pong bölle z zie: wiis isch biochemie und orange physiologie. ich han wiis zoge, darum göng den ali wo biochemie zoge hend mitenand ue und dobe ziet mer nomal.

nacher chamer sich an versuech mache, und es isch also narresicher beschribe und wemer glich mal ned so sicher isch chamer die einti frau immer fröge. ich bin au bim absorption-mässe biz unsicher gsi, den het sis mier churz vorzeigt und no zwei mal zuegluegt dass au d resultat stimmed. ich han in rue ales ufgschribe zum versuech und eifach au grad no die 2-3 grafe und formle wo mer zu dem thema igfalle sind.

ich bin scho am 10.30 dra cho, aber au da chamer sehr erlich sege wemer nonig so wiit isch, den nämeds öper andersch zerscht.
Ich bin vom gloor prüeft worde, de Jele isch coexaminator gsi. ich han därfe sege mit welem versuech das mer afanged und den isch die erscht frag zu de pcr gsi: was hend si gmacht. gros ushole chamer nöd, de gloor unterbricht eim sofort und hackt na aber es isch keis unagnäms gfühl. er het wele wüsse i welne bereich i de medizin pcr benutzt wird, was mer id lösige muess ietue und wiso und er het wele das ich die erschte drü zykle ufzeichne, wil ja erscht abem 3. zyklus es richtig grosses fragment entstat. das hani zum glück scho vorzeichnet gha und ich hans em nur no ufem blatt zeiged.
nacher het er scho gli uf di ph-abhängigi phosphatase gwechslet und er het zerscht algemein wele wüsse was produkt enzym etc isch und wies usgset. den het er recht druf beharrt wieso ich s nitrophenylester-P mit O- anstatt OH gschribe han... da bini chli is schwüme cho, aber er umschribts den und chunt mit de lösig uf eim zue (Ich han den schlussendlich gseit wils inere alkalische Lösig isch-kein plan ob das stimmt) en wiitere punkt wo mi verunsicheret het, isch gsi, das er genau het wele wüsse us was füreme stoff es enzym isch (Protein) aber chan anschinend au RNA si aber das hani nöd gwüsst gha.
nach 20min isch es den au scho verbi gsi, und obwohl ich würkli nöd sehr vil anig vo chemie han isch es voll ushaltbar gsi, also guet machbar für ali

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John Doe


24.01.2015 17:34 		Atmung - Spirometer nach Krogh, geprüft von Prof. Wagner mit nettem Kollegen

Hallo zusammen,
Zuerst ein paar beruhigende Worte. Ich fand die Prüfung nicht halb so schlimm, wie befürchtet. Aufgeregt war ich eigentlich nur, als es darum ging, Physiologie oder Biochemie zu ziehen und danach noch einmal beim Ziehen des Versuchs.
Ich zog eine Aufgabenstellung, bei der es offensichtlich um das Spirometer nach Krogh ging. Sie lautete in etwa wie folgt:
Zeigen sie mittels Spirometer auf, ob sich die Atmungsparameter (Atemzugvolumen, Atemfrequenz, Atemminutenvolumen) und der Energieumsatz im Stehen von jenen im Liegen unterscheiden.
Dass man die Fragestellung mit den falschen Instrumenten zu lösen versucht, ist wahrscheinlich unmöglich. Ich nehme an, dass im schlimmsten Fall der Mechaniker auch noch intervenieren würde, denn er ist hilfsbereit und nett.
Also machte ich mich an den Versuch. Eine Versuchsperson war dafür nicht nötig. Ich notierte mir zu Beginn, wie man die gesuchten Werte berechnet sowie die allgemeine Vorgehensweise. Dies beruhigte mich dann auch weitgehend, und so machte ich mich an den Versuch. An die Nasenklammer dachte ich, doch leider versäumte ich es, denn Deckel vom Schreiber zu entfernen, was dazu führte, dass ich einfach mal 10 Minuten im Liegestuhl entspannte, ohne Resultate zu erhalten. Aber ich fand es eher lustig als dass ich in Panik geriet. Denn laut anderen Berichten auf dieser hilfreichen Website hat man ja genügend Zeit für die Durchführung der Versuche. Ausserdem haben mich die Prüfer sogar um 11 Uhr noch gefragt, ob ich noch mehr Zeit brauchen würde.
Der Rest des Versuchs verlief problemlos. Natürlich waren die Atemzüge nicht so regelmässig und die Atemzugvolumina nicht so klein, wie sie es unter normalen Umständen wären, aber wenn man erklären kann, wieso dies so ist, stellt das überhaupt kein Problem dar(-> unbequeme Nasenklammer und Mundstück, nervöse Anspannung, vielleicht auch grössere Lunge als Norm).
Nachdem ich alles berechnet und mein Protokoll fertiggestellt hatte, nutzte ich den Rest der Zeit damit, allgemeine Notizen zum Thema Atmung zu machen. Ich schrieb einfach mal alles auf, was mir gerade einfiel.
Als die Prüfer dann kamen, nutzte ich diese Notizen zwar doch nicht, aber es beruhigt, wenn man sie hat. Ich habe sie dann auch dem Protokoll angefügt, damit sie ganz bestimmt nicht umsonst waren. Die Prüfer waren ausgesprochen freundlich. Der Kollege des Professors witzelte, er selber wirkte teilweise ein wenig abwesend, doch alles in allem war die Stimmung angenehm. Es fühlte sich eher wie ein Gespräch an, als wie eine Prüfung.
Es begann mit allgemeinen Fragen: Was haben Sie mittels diesem Experiment versucht, herauszufinden? Wie gingen sie vor? Wie heisst dieses Gerät? Wie funktioniert es? Wofür braucht es den CO2-bindenden Kalk (damit der Sauerstoffverbrauch gemessen werden kann - ich gab fälschlicherweise zuerst an, dass man damit eine Hyperkapnie beim Probanden vermeiden kann, doch mit seiner Hilfe kam ich dann doch noch darauf. Es war, so glaube ich, halb so tragisch, dass ich das Offensichtliche nicht zuerst erwähnte)? Was kann man aus dieser Grafik ablesen? Und so weiter. Es waren Fragen, die man in der Regel beantworten kann, wenn man auch das Experiment durchführen konnte.
Danach stellte er noch Fragen zur Thermogenese, zu den restriktiven und obstruktiven Lungenerkrankungen und zur forcierten Vitalkapazität in einer Sekunde. An mehr Fragen kann ich mich leider nicht mehr erinnern, aber sie waren nicht gemein. Zweimal haperte es ein bisschen bei mir, da half er mir dann auf die Sprünge. Ich nehme an, dass die Prüfer verstehen, dass man sich unter Stress teilweise nicht an offensichtliche Sachen erinnern kann. Wenn man danach jedoch zeigt, dass man es ja eigentlich schon weiss und noch ein wenig ausholt wirds hoffentlich halb so schlimm sein.
Nach 20 Minuten war es dann auch vorbei. Das Gespräch kam mir viel kürzer vor und war wirklich angenehm.
Macht euch also nicht zu viele Sorgen, wenn ihr keine Unmenschen als Prüfer habt, von denen es ja glücklicherweise nicht zu viele geben soll, klappt das schon. Und egal was passiert, danach habt ihr Ferien!
Liebe Grüsse und noch gutes Durchhalten!

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SG


23.01.2015 15:17 		Biochemie PCR 8.1 und Eichproteinbestimmung 1.3, geprüft von Schuler, und Coex hat sich nicht vorgestellt

Zuerst zum Versuch:
Anleitung ist im Ordner, sogar Umrechungstabellen stehen drin (ml und mikroliter zb), Taschenrechner, Geodreieck, stift, Farbstift alles vorhanden. Aufgabenstellung steht nicht drauf, also was der Sinn oder das Ziel des Versuchs ist, muss man selber wissen und auch formulieren. Durchführung war sehr einfach, habe beim UV den Fehler gemacht, dass ich Plastikküvette benutzt habe anstatt Quarz. Zum Glück ist es mir dann aufgefallen wegen den komischen Daten und konnte es noch schnell nochmals machen.
Schuler war sehr freundlich und hat als erstes gefragt, was das Versuchsziel war und ich musste es in Kurzfassung erklären, dann die Resultate präsentieren und erklären warum das so war.

PCR: Ich musste aufzeichnen was im PCR passiert: Hab dann einfache 2 Wellen, das eine 5'-->3' dann das andere als 3'-->5' bezeichnet (alles schematisch, muss nicht allzu genau sein), aufgezeichnet. der nächste schritt wäre die Denaturierung bei 94C und habe dann den dsDNA als 2 ssDNA gezeichnt. Primer-Annealing bei 57C und habe das auch so eingezeichnet. Dann Taq pol bei 72C Replikation der DNA...
Wollte dann wissen in welchem Zyklus der gewünschte DNA Abschnitt, den man amplifizieren möchte, entsteht: Ich wusste nur noch von der Theorie, dass ich mal was vom 3. Zyklus gelesen habe... leider nicht warum. 3. Zyklus stimmt dann nicht, wahrscheinlich stand in der Theorie, dass dann der gewünschte DNA Abschnitt zum ersten mal repliziert wird. Jedenfalls wollte er dann wissen warum und ich konnte es ihm nicht sagen, also liess er mich dann den 2.Zyklus zeichnen... und siehe da es entsteht im 2.Zyklus
Er hat gefragt wie die Bande im AgarGel zustande kommt, wieso wir das sehen können (Ethidiumbromid im Gel interkaliert sich zwischen die DNA weil es hydrophob ist und sich nicht gerne im Gel aufhält, und fluoresziert). Da fragte er was ist Fluoreszenz (ich war mir nicht so ganz sicher, da gab er das Stichwort UV und Fluoreszenz, funktionieren ähnlich, also sagte ich dass die Elektronen auf ein höheres Niveau angeregt werden durch Energie und beim zurückfallen auf das ursprüngliche Energieniveau diese Energie emittiert und wir das als Fluoreszent sehen. Er war zufrieden mit der Antwort) Ich hatte noch einiges mehr erzählen wollen, aber da sind wir schon zum nächsten Experiment.

Eichprotein: Ich habe teilweise aus Nervosität die Begriffe durcheinander gebracht (Bradford, BSA, Biruet, alle B-Wörter xD). Er weist dann einem freundlich auf den Fehler, ist nichts Schlimmes dabei.
Er wollte wissen wieso die Proteine bei UV 280nm absoriberen (Wegen den aromatische AS...welche?: Tyr, Trp, Phe... er wollte jtz nicht wissen, wie die AS aussehen...ich hatte es trotzdem aufgezeichnet im vorneherein zur Sicherheit andere Profs könnten danach fragen, also lieber lernen )
Ich erklärte dann weiter die Biuret Methode, dass Kupfer mit dem Stickstoff der Amidbindung des Peptidrückgrats komplexiert
und Bradford erfährt eine Änderung des Absorptionsspektrums bei Bindung an kationische AS und aromatische AS in sauerer Lösung (saure Lösung weil dann auch Arg und Lys protoniert sind und positiv geladen sind)... Man musste ja unsere Lösungen mitnehmen, die man zusammengemischt hat und habe bei Bradford auch noch auf meine Reagenzgläser gezeigt und gesagt, dass man das schon von aussen rein optisch bereits sehen kann, wie sich die Farbe intensiviert je höher die Konzentration ist.
Er fragte, wozu man das jetzt braucht. Ich sagte, mann kann bekannte Proteine als Eichproteine benutzen für die Konzentrationsbestimmung von unbekannten Proteinen.
Er machte dann 2 Beispiele: Ein Protein wird aufgereinigt und man kennt die Sequenz des Proteins. Welche Methode würde man da am beste Nutzen? : Falls das Protein Aromatische AS beinhaltet, dann ist UV oder Bradford eine gute Methode. Biuret eher weniger, da es sehr insensitiv ist, weil es AS-unspezifisch bindet.
Jetzt hat man ein Gemisch eine Biomoleküls, verunreinigt mit DNA und man kennt Sequenz des Proteins nicht. Welche Methode in diesem Fall? Nicht UV, da DNA Basen in diesem Spektrum auch absorbieren. Bradford auch schwierig, da unterschiedliche Eichproteine (BSA, IgG) ganz unterschiedliche Werte geben würde, also ziemlich unzuverlässig. Biuret ist am besten, da es egal ist welches Eichprotein man nimmt und es bindet spezifisch Proteinrückgrat.
Er fragte, welche Grösse man bei einem bekannten Protein noch braucht, um die Konzentration zu errechnen: Absorptionskoeffizient. Wie findet man diesen heraus? Wenn man die UV Methode verwendet, genügt es Anzahl Trp und Tyr zu zählen und mit den jeweiligen Absorptionskoeffizienten zu multiplizieren und zusammenzurechnen.
Und ich war erlöst

Ich hoffe ich konnte damit dienen

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Da G

25.01.2015 16:23

 Hatte genau das Gleiche mit den fast gleichen Fragen wie "SG" (siehe oben). Der einzige Unterschied war, dass ich die Prüfung bei Prof. Plückthun hatte (Name des Co-Examinator konnte ich nicht verstehen).
Deshalb nur kurz zu seinem Fragestil. Als erstes sollte man auch gut Bescheid wissen rund um das Thema PCR und Molekülquantifizierung. Er stellt seine Fragen sehr offen, möchte aber doch eine ziemlich genau Antwort darauf und beharrt solange auf seiner Frage, bis er sein "Stichwort" gehört hat. Wenn man dann nachfragt, weil man seine Frage nicht richtig verstanden hat, versucht er zu helfen in dem er die Frage umformuliert. Dieses Helfen seinerseits hilft aber leider nicht immer weiter, aber in diesem Fall nicht nervös werden und einfach mal drauf los reden. Falls man in die falsche Richtung geht wird man rasch von ihm Unterbrochen und in die richtige Richtung geleitet.
Zusätzlich zu dem was "SG" geschrieben hat, wurde ich auch noch gefragt, für was man PCR in der Klinik/Forschung verwendet und wie man das macht (zBsp. um ein bekantes Gen auf Mutationen zu überprüfen). Am wichtigsten war allerdings, das Aufzeichnen und Erklären der PCR, vorallem der ersten 3-4 Schritte und überlegt euch gut wo wann welcher Primer bindet!
Zur Proteinquant., hat er gefragt was BSA ist (Bovine Serum Albumin) und ob wir Menschen das auch haben (ja, HSA: Human Serum Albumin) und was dieses in unserem Körper für Funktionen hat (bspw. FS-Transport). Was passiert wenn wir zu wenig Albumin im Blut haben? (es kommt zu Ödemen). Im gleichen Stil hat er Fragen zu IgG gestellt, was ist es, was macht es, wieviel hat es ungefähr.
Aber alles in allem, vergeht die Zeit sehr schnell und die Prüfungsatmosphäre ist auch angenehm.

Viel Erfolg und schöne Ferien!

2014


17.05.2014 17:03 		EKG, geprüft von Wenger/Hoogewijs (wohl unbekannter Institutsmitarbeiter)

Anamnese, Herz abhören und EKG machen total easy und ziemlich rasch durchgeführt.

Danach fast keine Zeit gehabt um etwas ins Protokoll zu schreiben, weil Wenger gleich reinkam. Schreibt euch unbedingt ALLES was euch gerade zur Herzphysiologie einfällt auf, während der Befragung wird's nämlich schwierig sich an alles zu erinnern (wen wundert's).

Zuerst die übliche Frage nach was man gemacht hat (Anamnese, Herz an welchen Punkten abgehört, was für Klappen sind dort, pathologische Geräusche, EKG Durchführung, Bewertung Ergebnisse). Es interessiert Wenger aber überhaupt nicht (verständlich, irgendwie), deshalb wartet er richtig auf einen Punkt wo er in die Tiefe gehen kann.

Ihn interessiert hauptsächlich das EKG. Dort zuerst auch wiederum generelle Fragen (Wie sehen die Kurven aus, Herzrate, was bedeuten welche Zacken). Danach aber ziemlich schnell ins Detail. Da es nun ein halbes Jahr her ist weiss ich nicht mehr alle Fragen, aber es war sehr überraschend wie wenig ihn das interessierte, was tatsächlich auch im Praktikum vorkam, und wie sehr er auf Dingen beharrte, die nicht ausreichend erklärt wurden oder die andere Studenten bei anderen Professoren gar nicht gefragt wurden. Wollte lieber allgemein neurophysiologisches zum Sympathikus wissen, dann was ANP und BNP sind/wo sie hergestellt werden/wie sie aufgebaut sind/was sie bewirken, Renin-Angiotensin-Aldosteron-System, physikalische Wirkungsweise des EKGs, sehr genaue Theorie zu den Ableitungen und dreidimensionale Vorstellung davon, Cabrera-Kreis zeichnen, Herzachse zeichnend bestimmen und und und. Kurz Blick aufs Protokoll und alles, zack, rot durchgestrichen was ihm nicht passte, danach also die ganze Arbeit nochmals von vorne.

Im Nachhinein sehe ich ein, dass ich viel zu wenig gewusst habe (mein Fehler, habe nicht ausreichend für die schriftlichen Prüfungen gelernt). Für Wenger. Gemäss den Berichten von anderen Studenten bei anderen Professoren hätte ich dort die Prüfung zu diesem Praktikum locker bestanden, weil wirklich nur sehr generelle Dinge gefragt wurden. Wenger beharrt wirklich genau auf diesen Dingen, die man nicht weiss, und wenn man sagt "Es tut mir Leid, aber ich weiss es wirklich nicht" wartet er trotzdem mehrere Minuten schweigend bis er dann weiterfährt. Kann auch sein, dass ich es persönlich mit ihm verscherzt hatte, wer weiss. Meiner Meinung nach war es aber trotzdem eine sehr unfaire Prüfung die beweist, dass bei diesen mündlichen Prüfungen teilweise totale Willkür waltet. Ich wäre sicher nicht dermassen frustriert gewesen, wenn das System auch für alle gleich wäre.

Es wurde dann ein 3er.

Wie auch immer: Bereitet euch auf diesen Fall vor. Will heissen: Je besser ihr vorbereitet seid und je mehr ihr wisst, desto weniger kann er euch in Bedrängnis bringen. Mentale Vorbereitung auf so einen Prüfer schadet auch nicht. Und gebt nicht auf, viele andere Studenten haben sogar 4.5er bis 5.5er bei ihm geschafft.

Edit - Bei anderen hat dann der Co-Examinator manchmal eingegriffen, meiner aber nicht. Wenn ihr den Co-Ex also kennt, könnt ihr euch gleich besser fühlen.

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verbii


07.02.2014 13:20 		7.3 Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen und 8.2 Restriktionsanalyse von DNA, geprüft von Gloor und e Frau

Hoi zemme

Also zerst mal zum Ablauf. Es versammled sich alli Studente wo prüeft werdet (16) imene Ruum und es wird glöslet. Es werdet jewiils 8 Physiologie und 8 Biochemie becho, d.h. wenn scho 6x mal Physio zoge worde isch hender effektiv grösseri Wahrschinlichkeit Biochemie zbecho wenner als letsti ziehnd, Fairness und Unfairness vo dem System münder selber beurteile.
Wenner fertig glöslet hend gönd die 8 wo Biochemie zoge hend direkt zemme ue id Labors und die wo Physio zoge hend gönd mitem Praktikumsleiter mit zu de Physioversüech, also nei ihr chönd ned us Versehe de falschi Versuech mache ;-)
Wenn mer Biochemie zoge het mumer obe nomal lösle welli 2 Versüech mer durefüehre mun, ich han Temp. Abhängigkeit und Restriktionsanalyse zoge

Zum Versuech: Restriktion isch gfühlti 2 min gange, kurz 4 Lösige zemmemische, warm inkubiere und de Asstistentin ge, sie bringt nacher de Usdruck vom Restriktionsbild, easy.

De zweit Versuech isch länger gange, aber dDurchfüehrig isch eigentlich tubbelisicher beschribe, und sust hets ja no dAssistentin det. Am Schluss muss mer no chli rechne Reaktionsgschwindigkeit, kcat, ln kcat etc. Verdünnige beachte! Aber wenner de Versuech vorher (hoffentlich ;-)) mal duregange sind unds duregrechned hend ischs keis Problem. Zum Schluss no Dkurve zeichne und fertig.

Für de Versuech het mer 2h ziit öppe nachher chömed dPrüefer und mer chan dracho. Mer muss übrigens no es Protokoll schribe mit Versuechsbeschribig, Resultat und Diskussion, ich han Glück kah dassi als letste dracho bin willi am 3 nonig fertig gsi wär mitem Protokoll schribe willi no paar Sache han müsse usrechne. Ob und wie das bewerted wird weissi ned, aber mer gits am Schluss ab nach de Befrögig.

Ich han bim Gloor kah und ere Frau. Ich han de Gloor als en sehr fründliche aber mengisch ned würkli durchschaubare Examinator empfunde. Gfrögt heter über Restriktionsenzym allgemein wos sie git, was sie mached, wie sie schnidet und was (Palindrom), es Palindrom zeichne, wies Enzym s Palindrom bindet zums schnide etc. wozu sinds guet (fremdi DNA schnide) wieso schnidets ned dbakterielli, wie gaht e Restriktionsanalyse, d Ergebnis vom Versuech erkläre, ufzeichne wod Schnittstelle ufem Plasmid sind, wies usgse würd wenn dSchnittstell amene andere Ort wär. Denn heter welle wüsse wie Gelektrophorese funktioniert, wie Fluoreszens funktioniert, welli Farb usechunt bi de DNA, mit was merd Fragment sichtbar macht (Ethidiumbromid), wie das bindet. Bim zweite Versuech het er zerst wieder welle wüsse wasi gmacht han und was dKurve usseit etc. denn ob sich dGschwindigkeit unendlich erhöht, was wenn dKurve verkehrt isch, was molekulari Aktivität isch, was Aktivierigsenergie isch, ufzeichne wie d Energiekurve verlauft bi Substrat ES und Produkt etc.

Er het sich im Grosse und Ganze scho a das ghalte worums im Versuech gange isch mit de Theorie dezue und isch nur wenig abgschweift. Zum Teil hani ned gwüsst was er genau khöre wot will erd Frag zunspezifisch oder unklar formuliert het, aber denn eifach nomal nafröge. Alles in allem isch er ned ztüüf i biochemischi Details gange, zb. Woni han welle erkläre wie Ethidiumbromid usgseht und wie sichs zwüsched dBase leit het er mi grad abgwürgt und gmeint das langi scho, me wetti er gar ned wüsse. Zum Teil hani versuecht uszhole und möglichst genau erkläre aber sobald er sis Stichwort ghört het bremst er eim ab und gaht zu de nöchste Frag. Wenn mer mal ned wiiter weiss versuecht er dich über Umweg wieder uf die richtigi Spur zbringe :-)
Han en 5.5er kah

Ich hoffe das hilft eu wiiter und nimmt eu chli dNervosität, schöni Ferie

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anonym


06.02.2014 10:30 		2.1 Blut, geprüft von Frew & Borsig

Bestimmen sie von der gegebenen Blutprobe die Hb-konzentration, Erythrozytenzahl, Hämatokrit und die Blutgruppe. Berechnen Sie MCV, MCH und MHCH. (Versuchsanordnung stehen lassen)

Bemerkig: es isch ALLES vorhande wommer brucht - rechner, stift, mantel, papier, Molarimasse vo Hb, E546 vo Hb

Zersch binich here gsesse und han mir mal mitme Bleistift uf es Notizblatt wild sache ufgschribe wie Referenzwert, Rechnige, Zuckerreste vode Bluetgruppe...

Wonich mitem Versuech han welle afange han ich gmerkt, dass ich gwüssi details vode versuechsdurefüerig gar nüme so genau weiss: wenn nimm ich da welles tool? Und zersch s Bluet oder d Lösig dri gä? Chund das überhaupt druf a? Und va. bim erythrozytezahl bestimme bini verwirrt gsi: wie chund die Flüssigkeit under das deckglas? will irgendwie hedses nöd so drunderzoge wienich gern hett welle. Naja nach mehrerne aloif hanich den eifach s ganze chli mit de lösig überfluetet gha und han denn au ganz viel erys gseh. Aber da d examinatore d versuechsaaordnig sowieso nöd alueged chunds nöd druf aa, wenn du s chli falsch machsch. sach isch, dass ich denn uf e unrealistisch höchi zahl cho bin (trotz nurmalem Hkt). d erchlärig für mich isch gsi, dass ichs glas chli stah la han und drum halt d erys gsunke sind. Ich ha ja d erys ned welle kaputt mache und drum nöd z fesch rüehre. ich han drum wohl eifach grad viel erys verwütscht gha. (Zellt hani zwar evtl au falsch, who knows - aber spielt ja kei rolle solangd e plausibli erchlärig bringsch und sie hends emal au realistisch gfunde)

Fazit: Ich han für de Versuech, wo wohl di meiste i chürzister ziit gmacht hettet, 2h +viel nerve brucht. Ha denn zum Glück nachli ziit gha zums namal überdenke bevor d examinatore cho sind.

Han denn dörfe verzelle was ich gmacht han und sie hend amig frage drigstellt. Nutzed s freie verzelle zum ine möglichst viel vo oiem Wüsse ufztische! Ich han halt sehr detailiert afange vode versuechsdurefüerig verzelle, debi hed sie das gar nöd interessiert (chönds ja denn au im protokoll lese). Sie hend denn immer grad na de gmessni Wert welle ghöre und ich han na d Referenzwert mitpräsentiert, wonich mir ja anehmerwiis am afang scho notiert ha.

Hb
--> Was ist Drabkins Lösung/Was bewirkt sie? --> Membran der Erys zerstören, damit Hb frei wird. Dann wird alles Eisen oxidiert damit alles Hb als Met Hb vorliegt. (verschiedeni Hb forme grad ufzellt ohni dass sie nahfrögt händ)
--> Was ist Hb? Protein, verschiedene Untereinheiten--> kann 4 O2 binden
--> Was ausser O2 bindet an Hb? Er hed welle CO2 ghöre, aber ich han alles andere ufzellt gha ;-) (CO, H+, 2,3-BPG --> han denn aber au grad gseit wenns nöd ad O2 stell bindet und bi CO zb. hani na gseit dasses viel höheri Affinität hed und drum gfählich isch)

Hkt
--> Wo im Kapillarröhrchen liegen andere Zellen (weisse blutkörper)? --> oben auf den Erythrozyten
(hani ned so tschäggt gha)

Erys
Hier habe ich gleich von mir aus erzählt, dass die Hayemsche Lsg etwas hyperosmolar ist, weil die Erys auf keinen Fall platzen sollen.

Will mini Ery zahl z höch gsi isch, isch logischerwis au s MCH&MCV verfälscht gsi.

Was wäre bei erhöhtem MCV&MCH?
--> Makrozytäre hyperchrome anämie

Wie kommt diese zustande?
-->Zellteilung gestört --> B12 Mangel --> Veganer oder auch wenn der Intrinsic factor fehlt.

Irgendwenn spöter isch denn de Borsig na mit de frag cho, eb ich wüssi vo was denn B12 produziert wird --> Bakteria

Denn isch er na uf Iisemangel (mikrozytär, hypochrom, hüfigsti anämie, va. bi fraue es problem) und Folsüürimangel iigange, aber nur seeehr oberflächlich. Uf d Folsüri bini cho, woner mir mit "bei schwangeren Frauen" ghulfe hed.

Blutgruppe
-->Antikörper gegen die Antigene sind IgM, pentamer
--> Was sind denn die Antigene genau?--> Zuckerreste des Glykokalyx auf der Ery membran.
--> Warum bildet denn der Körper Antikörper, wenn er die Antigene gar nicht hat? Antigene auch im MD-Trakt exprimiert--> Kommen via Nahrung in Kontakt mit ähnlichen Antigenen.

O2 Sättigungskurve zeichnen--> Kooperativität=Sigmoid
Denn hetti ufere O2 Kurve selle die absolute Wert vode Drück izeichne. Da heds chli ghoppered. Aber ich glaube durs luut denke, isch es au ganz ok gsi.
-->Wie nennt man rechtsverschiebung (Bohr-Effekt) und wie linksverschiebung (Haldane effekt). Han de Haldane nüme gwüsst aber er hed denn ganz lieb abegspielt, dass de au ned wichtig segi und mer eich nei vo dem reded ;-)

Denn hani Bicarbonatpufferglichnig na randomly derfe zeichne.

Sie hend bi mir also weder zum Rhesusfaktor no zu fetalem Hb eppis welle wüsse.

No e Bemerkig zum Protokoll:
Die einte schribed da siitewiis und alles wo ihne in sinn chund. Ich han bide resultat einzig und allei die Wert ufgschribe und au bide Diskussion nur grad warum d Erythroytezahl falsch isch (und darum au MCV,MCH). Ich glaub emal nöd dass das mini Note abezoge hed.

Note: 5.5

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I.B.


04.02.2014 15:30 		Physiologie - Ergometrie - Veränderung der Pulsfrequenz bei Leistungssteigerung, geprüft von Verrey

Aus meiner Fragestellung ging klar heraus, dass ich den Versuch AK 170 mit einer Versuchsperson durchführen sollte.
(steht übrigens schon neben der Fragestellung ob man eine Versuchsperson benötigt oder nicht, plus sind die Fragen immer sehr klar gestellt, so dass man sofort weiss welchen Versuch man durchführen muss).

Wichtig ist wenn man mit einer Versuchsperson arbeiten muss, dass mann eine kleine Anamnese durchführt:
- Geschlecht, Alter, Grösse, Gewicht (bei festeren Personen den BMI ausrechnen!)
- Sportlich?
- Medikamente?
- Kaffee getrunken?

Anschliessend hab ich den Versuch durchgeführt, dabei wollte der Ergometer zuerst nicht wie ich wollte, so hab ich Hilfe gerufen. Die Assistenten sind echt total nett und hilfsbereit und nach einigen Minuten lief dann alles wie es sollte.
Um 14.00 Uhr war ich fertig mit dem Versuch und hatte noch eine gute Stunde um das Protokoll zu schreiben. Man hat also wirklich genügend Zeit!

Ziemlich genau um 15.00 betraten Herr Verrey und ein weiterer Prüfer den Raum. Wir sassen locker um einen Tisch rum und er begann mit der Frage was ich den nun genau gemacht habe. So beschrieb ich den Versuch. Anschliessend wollte er wissen was denn genau im Körper passiert, was dann den Puls nach oben bringt. Er wollte es jedoch noch nicht genau wissen also fasste ich zusammen (Vasodilatation im Muskel, Blutdruck sinkt, Barorezeptorreflex, Disinhibierung Sympathikus, Steigerung Hf). Damit war er dann auch zufrieden.
Als nächstes befragte er mich über die Versuchsperson. Vor allem interessierten ihn auch Faktoren die die Person akut beeinflusst haben könnte (Nervosität, Kaffee getrunken vor 10min, Druck das man alles richtig macht etc.) Dann wollte er wissen was AK 170 eigentlich ist und wieso eine Linearität besteht zwischen Hf und Leistung (je mehr man leisten muss, desto mehr O2 benötigt der Muskel, desto mehr Vasodilatation um genügend O2 zum Muskel zu transportieren und umso mehr steigt die Hf siehe oben). Dann ging er noch genauer auf den Sympathikus ein und seine Wirkungsmechanismen. Ich musste ihm also die Signalwege (bsp: g-Protein, cAMP, PKa etc) erläutern so wie einen Vergleich zum Orthostase Versuch aufstellen (Wieso wird dort der Sympathikus aktiviert). Anschliessend befragte er mich noch zur anaeroben Schwelle, was diese genau bedeutete und ob man sie mit dem Spirometer messen kann. Da war ich mir zuerst unsicher und erklärte ihm dann zuerst einmal was man mit dem Spirometer denn so messen kann (O2-Verbrauch). Dann half er mir mit Zwischenfragen wodurch ich dann schlussendlich auf die richtige Antwort Ja man kann die anaerobe Schwelle mit dem Spirometer messen, kam. (Messen des O2-Verbrauchs: extremer Anstieg bei anaerober Schwelle). Ebenfalls wollte er wissen, wieso der Körper bei der anaeroben Schwelle wieder auf die anaerobe Glykolyse umstellt: Pyruvat sammelt sich an, da es nicht mehr oxidiert werden kann (O2-Mangel), Körper sucht anderen Weg für Abbau: Abbau zu Lactat. Nun wollte er auch noch wissen was Lactat für einen Einfluss auf den Körper und v.a. die Atmung hat: pH sinkt: Atemantrieb.

So ich glaube, dass war so ziemlich alles was sie mich gefragt haben. Die Prüfung dauerte etwa 30 min. Hört sich vielleicht verdammt lang an, es kommt einem aber viel kürzer vor!

Im Grossen und Ganzen muss ich sagen, war alles halb so wild. Die Atmosphäre ist recht locker und die Prüfung ist viel mehr ein Gespräch zwischen Prüfer und Student als ein Abfragen. Zum Teil hat Herr Verrey mir sogar Antworten vorweggenommen, bevor ich meinen Satz beenden konnte und hat so das Gespräch in eine Richtung gelenkt. Und wie oben erwähnt, wenn man mal die Antwort nicht gleich weiss, einfach mal laut denken. Sie helfen einem dann weiter in dem sie Zwischenfragen stellen und einem so zur Antwort führen. Man darf auch einen Zettel vor sich haben und kurz etwas skizzieren wenn einem das weiter hilft.

Das Schlimmste am Ganzen war meiner Meinung nach die Zeit bevor man eine Frage gezogen hat. Sobald man aber weiss was man zu tun hat, ist man beschäftigt und kann alles Andere vergessen und sich nur noch darauf konzentrieren. So ist auch meine Nervosität während der Versuchsdurchführung ziemlich bald verflogen.

So ich hoff min Bricht het eu au en iiblick ge in Ablauf vo sonere Prüefig, es isch wüki weniger schlimm als mer sich das ganze vorstellt. Mer isch ja denn au ned elei sondern het no Kollege um sich Darum efach versueche druhe zbewahre und den chunt das guet!
Toi, toi, toi und vill Glück!

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G


04.02.2014 10:56 		Computersimulation: Herzfrequenz, geprüft von Verrey

Hallo zeme,
da ich die site sehr hilfrich gfunde han, und jedem de tipp geh wür, da alles go nahlese, schriebi etz auno min bricht da ine...

ich han de fragestellig gha: Ermitteln Sie und zeigen Sie graphisch die isolierte Herzfrequenz auf und beobachten Sie, wie sich die Zeit der Diastole und Systole verändert, das Schlagvolumen, das Herzzeitvolumen und der diastolische und systolische Druck.

Ich han also insgesamt 4 verschiedeni graphe zeichnet immer in abhängigkeit vu de Hf (40-140) Um de Versuech z mache und s Protokoll z schriebe hetmer vörig Ziit. Ich bin am 3 scho fertig xi.. und d Prüefer sind denn mal am 10 vor 5i cho.. han also wücki gnueg Ziit gha zum no e banane esse.

als ersts hani mal allgemein zum computersystem öbis xeid (isoliert, kei streuwert und v.a. denerviert)
Mir hend agfange mit de Ziit vu de Systole und Diastole.. Zu de Systole hani xeid, dasses sich ned gross veränderert, einersits wege de Refrektärphase und will d kontraktion ned viel schneller usgführt werde chan. Zu de Diastole hani xeid, dass sich v.a. dete d Ziit verchürzt. es set aber ned unter 0.2s gha (v.a. weg de versorgig vu de Linke Kammere -- kontraktion gegen höheren druck im L herz, deshalb werded d Gefäss me kollabiert) . Det hetermi gfröget wieso dasses bi de Ziit vu de Systole ufem computersystem bi o.4s scho fertig isch.. es isch wills hald es computersystem isch und s so ufem programm programmiert isch.. mit dere antwort ischer glaub z fride xi..

denn die andere 3 graphike hemmer alli mitenand besproche.. ich mag mi nüm gnau erinnere wasi alles zu de graphe xeid han.. ämel sind mer denn det erneut uf de symphatikus z spreche cho.. denn heter au so sache wie sinus und av knote welle ghöre und die ganze vorgäng mitm ca2+. denn hetter no so en graph ufzeichnet womer bim sinusknote würd vorfinde (findetmer bim verrey sine vorlesige) .. und er hetmich gföget wie de symphatikus genau d hf verschnellere chan.. die richtig antwort wer xi, dass s membranpotential veränderet wird.. han die antwort leider ned bracht, sondern eifach chli verzellt wasmer gad in sinn cho isch..
denn die ganze kaskade vu de rezeptore G alpha q und s heter au froid gha wonis gwüsst gha han.

also abschlüssend würi sege isches ned halb so schlimm xi wienis mir vorgstellt han...
öb sie mich so wenig frage gfrögt hend will scho so spat xi isch (beidi hend scho recht müed usxeh) oder willi eifach viel glaberet han weissi ned..

so etz heti das au erledigt..








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Dein Name


31.01.2014 20:55 		PCR und saure Phosphatase, geprüft von Herr Gloor

Ich hatte heute meine mündliche Prüfung in Biochemie bei Herrn Gloor. Er hat faire Fragen gestellt, wollte diese dann aber auch wirklich beantwortet haben und verweilte entsprechend lang mit zunehmender Hilfestellung, sodass ich, soweit ich mich erinnern mag, alle Fragen beantworten konnte. Das lange Verweilen und die vielen Hilfen machen es für mich schwer einzuschätzen, wie gut ich war. Ich denke aber, dass man bei Herr Gloor durchaus die Prüfung besteht, wenn man den Versuch verstanden hat und in seiner Repetitionsstunde war. Leztere hätte ich wohl genauer anschauen sollen, dies ein Tipp für zukünftige Kandidaten.

Mit freundlichen Grüssen in die Ferien verbleibt

Dein Name

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Lili Vess


31.01.2014 13:38 		Physiologie 2.2 Herz - EKG, geprüft von

Hallo zäme

Also, i dem Versuech chunntmer e Versuechsperson über, s isch immer en Maa. D Ufgabe sind gsie, Uskultiere und EKG mache.
Als erst hanen so verschiedeni Sache gfröget, z.B. Alter, Gwicht, ob er Raucht etc. Wili so nervös gsie bin hani nüm recht gwüsst was fröge und ha ihm gseit ob ihm echt no was in Sinn chunnt, denn hetter verzellt er seg no Asthmatiker. Also würkli e sehr e netti Versuechsperson. Denn hanen Uskultiert und es EKG gmacht. Sini Usschläg sind sehr sehr höch gsie, han drum s EKG grad 3 Mal gmacht und es isch immer so usecho. Also nid verwirre lah devo, hauptsach isch, ihr chönnd erchläre, warum das so isch. Ich glaub sehr vil meh z ercläre zum Versuech sälber gits nöd.

Denn isch de Herr Matter is Zimmer inecho und isch üüberus fründlich gsie. Ich hanem zerst eifach dörfe erchläre was ich gmacht han. Er fallt eim immer wieder is Wort, also me chan nöd eifach vo sich us so lang verzelle wiemer will, aber ich han das völlig in Ordnig gfunde wils bi ihm nöd unfründlcih überecho isch.
Uskultation: Was hend sie gmacht? Uskultiert a de Pünkt 2. ICR parasternal recht & links.. (ah ja isch scho guet, de Rest müend sie nid ufzelle, ich gseh sie chönd das.)
Was sind d RIsikofaktore? Rauche, Cholesterin, und Bluetzucker, aber de hani nüm gwüsst (isch kai klinischi Prüefig, isch scho guet).
Was hend sie ghört? 1. und 2. Herzton, aber kai 3. und 4. Jedoch isch sin Puls sehr tüüf gsie (49). A was chönnt das denn ligge? Evtl. recht e sportlichi Person.

EKG: Ja was seit das EKG uus? S isch eigentli recht normal, kai Extrasystole etc.
Was bedütet denn z.B. die P-Welle? Erregig vom Atrium (Vorhof het er es doofs Wort gfunde).
Was ist d PQ-Strecki? Erregigswiiterleitig über His-Bündel & AV-Chnote. (okay ja also de Rest müend sie mir nüm erchläre, das chönd sie).
Denn uufzeichne vom Druck vo de Aorta, em linke Vorhof und em linke Ventrikel. Er hilft eim da sehr.. Ich han da e bitz e Blockade gha aber das isch kais Problem. Er frögt denn eifach obmer denn wüssi was da passiert, und wennme das korrekt weiss denn seiter nur no, me söl das doch au so probiere izzeichne, denn gahts, Da halt jensti Frage dadezue.. (was passiert wenn d Aorteklappe zuegaht? Warum gaht sie zue?)
Denn no Izeichne vom Volume und au wieder Frage dadezue, Weli Abschnitt sind isovolumetrisch? Wiemer die underschiedlichi Volumina nennt (Schlag- und Residualvolume) und wie gross dass die sind (je ca 70 ml) etc.
Denn no s Iizeichne vom EKG-Signal dezue und au dete wieder paar Frage beantworte, die weissi ehrlichgseit nüm so recht.
Wie nennt sich de Teil zwüsched elektrischer und mechanischer Phase? Elektromechanischi Kopplig.
Was passiert während dere Kopplig? ich han nur denkt ooh sch.. ganzes Züg usem 1. Jahr.. Ha mal agfange mit "Calcium" und meh hetter denn gar nöd welle ghöre (ja das weissi ja selber nüm so genau).
Wieso gits denn 12 verschiedeni Ableitige? Zum es möglichst guets 3dimensionals Verständnis vo dem Summevektor becho.
Was isch denn de Underschied zwüsched dene (links) und dene (recht)? Die einte sind i de Frontalebeni, die andere i de Transversalebeni.
Denn hani mit de Hand müesse azeige wie s Herz öppe i de Brust liit.

Das isches denn eigentli scho gsie. Ich han no d Zuesatzufgab übercho, z erchläre, warum mer i de Anästhesie wohl d Ableitig II und V5 oder V6 nimmt. Uf das hani aber schriftlich müesse Antworte, durm weissi nid ob mini Antwort stimmt, aber ich ha denkt, das isch so chli die besti Möglickeit, zum nur mit 2 Ableitige e möglichst gnaui Idee z becho, wie das Herz drinliit, wennmer halt nid so vill Ziit het und d Apparatur zum es umfänglichs EKG z mache.

Es wär vilicht no gschiid gsie, weni die ganze Druckkurvene scho vorher izeichnet hetti, aber eigentli hanis gar nöd so blöd gfunde, das direkt dete müesse izzeichne, so chamer das chli zäme erarbeite.

Es isch au nöd schlimm, wenn ihr mal was vergessed. Ich ha zB vergesse nach de MEdis z fröge, er heg gfunde, das möchi doch nüt. Ha aber denn müesse sege, was fürig denn wichtig gsie wäred (z.B. Bluetverdünner, Diuretika, alles wo sich chli uf de Chreislauf uswürkt, mit dem ischer aber au zfride gsie.)

Im Grosse und Ganze denk ich han ich es riese Schwein gha mitem Matter als Examinator. Er isch unheimlich lieb, gseht amix wennmer irgendwo würkli druschunnt, seit eim au wennmers het chönne (exzellent und so) und hilft eim würkli, uf s Ergebnis z cho, ohni dasmer sich dumm vorchunnt. Er riitet au nöd uf de Details ume. Ich finde, da gshetmer de underschied zwüsched Lehrer (wo immer so viel Details und Gugus wennd wüsse wo kais Schwein interessiert) und ame praktische Mensch (er isch Kardiolog), wo denn selber seget, sie wüssed au nüm gnau wie das gaht, und wüssed, uf was au bim Bruef d Schwerpünkt gleit werdet (nemli ndi so dummi Details).

Jetzt hends zwar scho all us dem Jahr hinder sich, aber ich wünsche de nöchste ganz vil Glück bi de Prüefige!

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LA


29.01.2014 01:18 		7.3 Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen & 8.2 Restriktionsanalyse von DNA, geprüft von Frau Honegger(?) &amp; Dutzler

Halloo Zeme
Da no en chliine Erfahrigsbricht

Wemmer irgend en Versuech us 8 hett, müesst mer immer zerst mit dem aafange. in 8.2 wie i miim fall isch das eich fast scho en witz willmer lediglich 2x3 sache (Wasser, puffer & enzym) zude bede DNA samples inetuet (wt & mut). sie tuets denn zwar no inkubiere und alles, me bechunt denn aber es föteli vonnere gelelektrophorese.

S verwirrende dadraa isch denn no dases ned mit dim versuech übereinstimmt, will wemmer s enzym AatII wür dezuegeh wie ide versuechsaaleitig aggeh, wür mer zumindest bide Wanderig vo wt 6 Fragment erwarte (sind nur iwie 3 gsii). Sie hett gfunde das chäm ned druff ah, me sölls eifacht erchläre... De chreis mit de aagabe wo die verschiedene Enzym schniidet isch ebefalls aageh.

S foti hett (etzt zumindest i miim fall) 2 abbildige druff gha.
Di eint zeigt e gelelektrophorese mit de fragmentbandene für wt, denn e referenzbande vode DNA wo all fragment druff abbildet sind und denn mut. Nebedra hetts namal e abbildig vonnere gelelektrophorese für d referenzbande vode DNA und mit Längenaagab vode jewiilige fragment in basepaar. Die abbildig fangt aber wiiter obe ah und d abständ vode jewiilige fragment sind grösser, es sind aber gliichvill fragment wie ide andere referenzbande, sie versuecht eim denn demit z verwirre...

Zu 7.3 gitts im versuechsablauf eich au ned vill z sege, es isch eich alles beschribbe, es hett e gnaui fragestellig (im gegesatz zu 8.2) und hinedraa im ordner sind all einheite mit umrechnige ageh. lueged eifach dasser richtg rechned und mit dene verdünnigsfaktore nüt verkacket ;-) . Im schlimmste fall hettmer gnueg ziit zums namal mache und d assistentin hilft eim bi frage.

Ihr müend nachem Gsetz vo Beer-Lambert (uswendig chöne) d konzentratione uusrechne und die paar katalytische gschwindigkeite bestimme (alles aaggeh), zuesätzlich no en graph zeichne us de logarithmische umformig vode Arrhenius gliichig. Die isch als normali und als logarithmischi umformig scho aaggeh

Ordinate y= ln(kcat)
Abszisse x= 1/T

Zude Befragig:

Ich han d Frau Honegger als zimli müehsam empfunde, will sie mit wenig wort sehr unspezifisch nach öppisem frögt, aber doch e präzisi antwort erwartet. Han sie es paar mal müesse uffordere, ob sie dfrag echt chöng anderst formuliere mitm ergebnis, dass sie mer die letste 3 wort wiederholt...

Immer wenn ich denn mal frei gredt han hett sie gwirkt als ob sie das ned wür welle interessiere und hett mich oft mit gestene unterbroche. Wenn gad es stichwort gfalle isch, hett sie das denn doch gnauer verfolgt, es sind aber oft frage choo, wo ned unmittelbar us de theorieunderlage oder em unterrichtsstoff ersichtlich sind. Ich empfil v.a. für d versüech us 8 s skript vom jaussi vom letste semester namal aazluege.

Agfange hani mal mit 7.3, wo chunt die suur phosphatase vor (prostata, osteoklaste, leukozyte, in lysosome), was macht sie (spaltet hydrolytisch phosphatester), d reaktion vo p-nitrophenylphosphat zum p-nitrophenol und denn zum anion ufzeichne. Es absorbiert erst i dem für eus relevante bereich wenns deprotoniert worde isch durch d basezuegab.
Vorher nicht? doch, aber im UV bereich weg de ähnlichkeit zu tyrosin. Was absorbiert? s delokalisierte Pi- elektronesystem.
Denn hani michaelis-menten a paar biispil erchlärt, d bedüütig vode errechnete gschwindigkeitsaagabe. Denn hett sie d bedütig vode aktivierigsenergie welle wüsse, hans ihre im verlauf vonnere exotherme reaktion uufzeigt und wo s enzym de peak ernidrigt. Wie wür sich d stiigig im arrhenius graph verändere wennd d reaktion ohni enzym wür ablaufe? ide logarithmische umformig vode arrhenius gliichig isches als mx + q ageh mit de stiigig m=-Ea/R
Isch d Aktivierigsenergie also erhöht wenns enzym fehlt, wird dstiigig im arrhenius graph steiler.

Zu 8.2: Restriktionsenzym sind bakterielli endonuklease, wo ade gegebene 6bs sequenze spezifisch spalte chönd. Sie diened am bakterium als abwehrmechanismus z.b. gege d lambda-Phage und chönd fremd iibauti DNA ade fehlende methylierig erchenne und useschniide. de mensch hett die ned, darum hemmer über generatione ja en rel. hoche prozentsatz a junk DNA aagsammled. Die Endonuclease schniiidet also d DNA i verschiede grossi fragment. s Medium isch polyacrylamid, (Agarose bi PCR) wo als Gel es gitter bildet. DNA isch weg de vile Phosphat negativ glade und wanderet zur positive Anode. chlini stuck wanderet schneller als langi und wiederum anderst als zirkuläri mit glicher aazahl basepaar. Zur erchennig wird dem Gel Ethidiumbromid (Bromphenolblau) dezuegeh. Durch d interkalation schiebt sichs zwüsched d basepaar und fluoresziert unter UV. (Isch wie benzpyren-lacton es kanzerogen weg de interkalation). Wieso schniidet d endonucl. bevorzugt ade palindrom oder durch welle mechanismus? anschiinend liit die schniidendi domäne als homodimer vor. Was isch bi DNA mut anderst? durch e mutation ade erchennigssequenz chan s einte enzym deet nüme spalte. Was gitts für type mutation? baseexzision, punktmutation, error prone mutatione bide igG und cluster/mosaik mutatione bi chrebszelle.. Wie chammer gezielt mutatione iifüege? anschiinend iwie mit PCR, han aber ned gnau cheggt was sie gmeint hett..

Soo hoffe s isch ned z lang gsii und dases de paarne wos no vor sich hend hilfriich isch
Dene wünschi mal vill Glück und am rest schöni ferie!

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Nate the great


28.01.2014 18:23 		Kreislauf 2.3: Versuch 5.1 Blutflussgeschwindigkeit mit Dopplermessung bei verschiedenen Gefässdurchmessern, geprüft von Verrey

Sali zemme!

Ich habe bei Verrey den Versuch 5.1 (?!) gemacht, wo man jeweils bei 3 verschieden dicken Gefässen die Blutflussgeschwindigkeit misst (A. brachialis und 2x A. radialis (einmal Finger, einmal Unterarm).

Zuerst kamen wir in den Praktikumsraum, wir waren zu zweit und jeder war in einem Raum alleine mit der Versuchsperson (chambres separes).

Der Versuch selber war sehr schnell gemacht. Zuerst musste ich mir noch eine Versuchspersonin schnappen (welche leider kein deutsch konnte, aber das fand ich nicht wirklich schlimm). Mir hat das sehr geholfen, eine Versuchsperson im Zimmer zu haben, mit der ich noch reden konnte. Als erstes habe ich dann eine Anamnese erhoben und allfällige Risikofaktoren ausgeschlossen (Rauchen, übermässiger Alkoholkonsum, Herz-Kreislauferkrankungen, Übergewicht, Alter).

Das Ultraschall gerät war schon fast fertig eingestellt. Einzig auf HI musste ich noch einstellen, A-B war lustigerweise auch korrekt eingestellt (ich nehme an, dass dies die "Default"-Einstellung ist). Dann noch ein bisschen Gel drauf und gegen den Blutstrom ablesen, auf dem Desktop schnell das Programm zur Doppler-Ultraschallmessung starten und voil. Nach etwa 15min war es vorbei. Ich hatte auch relativ Glück mit meiner Probandin, dass sie nicht allzu (nicht bös gemeint, aber ist hald so) dick war. Ansonsten wäre es vermutlich nicht soo einfach gewesen, die Arterien zu finden.

Anschliessend hatte ich endlos Zeit, das Protokoll anzufertigen. Die Zeit, die einem zugerechnet wird ist wirklich sehr, sehr grosszügig! Also solltet ihr irgendetwas nicht sauber gemessen haben, dann versucht es besser noch mal. An der Zeit scheitert es zumindest bei diesem Versuch (vielleicht allgemein in Physio?!) NICHT!

Sie haben noch eine Aufsichtsperson abgestellt, die immer wieder vorbeischaut, falls man noch Nachschub in irgendeiner Form braucht. Also man ist rundum versorgt.

Da ich der letzte war, hatte ich gut 3h Zeit, das Protokoll niederzuschreiben. 1h30min davon hab ich wartend verbracht, das war ein bisschen mühsam. Aber das gehört dazu.

Verrey selber ist sehr angenehm, hat mich freundlich begrüsst, Scherze gemacht und sich immer wieder mit dem "Schreiberling" (irgendein PD... keine Ahnung mehr wer) unterhalten. Er hat mir zuerst Zeit gegeben den Versuch zu erklären:

Was haben Sie gemacht? (=> Anamnese erwähnen: Was ist im Zusammenhang mit einer Kreislaufuntersuchung relevant? => Gewicht (=>adipös? Alter, Raucherin, Drogenkonsum, Alkoholkonsum?)
Wie funktioniert der Doppler-Ultraschall?
Was haben Sie gemessen? (Unterschiedliche Blutflussgeschwindigkeiten je nach Gefässdurchmesser)
Was ist der Grund für die erhaltenen Resultate? (kleinerer Radius + grössere Gesamtquerschnittsfläche peripherer Gefässe)
Wieso wird der Blutfluss negativ? (zum Herzen zurückkehrende Pulsdruckwellen)
Wo sieht man diesen Effekt am deutlichsten? (Bei A. brachialis und anderen grösseren Arterien)
Welche "Erhebung" ist zeitlich kürzer, der Blutflussgeschwindigkeitspeak oder der Pulsdruckpeak? (Blutflussgeschwindigkeitspeak, da der Pulsdruck nur mit dem anakroten Schenkel eine positive Blutflussgeschindigkeit verursacht, mit dem katakroten strömt das Blut bereits wieder zurück)
Was ist Compliance? (Volumen pro Druck)
Wodurch wird die Compliance verändert im Laufe eines Lebens (Alter, Verkalkungen, ...)?
Wie können die den Arteriolen vorgeschalteten Arterien reguliert werden durch Veränderungen der Widerstandsgefässe? (Erhöhung der Schubspannung?! Dadurch werden vorgeschaltete Arterien dilatiert (durch Endothelvermittelte NO-Freisetzung))

Das ist in etwa das, was mir grade noch so einfällt. Er wollte noch, dass ich eine typische Pulsdruckkurve zeichne für eine peripher gelegene Arterie und im Vergleich dazu die Blutstromgeschwindigkeitskurve. Dann hat er noch kurz das Thema der dikroten Wellen und der Addition angesprochen, welche mehr oder weniger in den Rückstrom bei der Blutstromgeschwindigkeit mit einfloss.

Alles in allem war er sehr angenehm und freundlich. Er konnte sich aber einen kleinen Seitenhieb nicht verkneifen, als ich zugeben wusste, dass ich das mit der negativen Blutstromgeschwindigkeit gerade nicht erklären konnte. So habe ich wenigstens noch etwas an der Prüfung gelernt und offenbar zu deren Belustigung beigetragen, dass ich das nicht weiss

Aber ich habs mir viel schlimmer vorgestellt. Vor allem, als ich am morgen noch Physio gezogen hatte...

Cu

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valentine


28.01.2014 16:55 		Biochemie: Enzymkinetik + UV-Spektroskopie, geprüft von Schuler/ CoEx: irgend en Assistentin ohni Name

Hoi zeme
Churz en Erfahrigsbricht für d'Biochemie (Enzymkinetik (Bestimmung von Km und Vmax der sauren Phosphatase) und
UV-Spektroskopie (NADH, Tyrosin, DNA)

Also bi Biochemie bechunnt mer die ganze Agabe zu de Vorgehenswiis, wichtig isch eifach dass mer weiss wie die einzelne Wert zum usrechne sind. (Konzentration vom Produkt, v Geschwindigkeit, Verdünnigsfaktor etc)
Mit de Enzymkinetik bini ca. nach 1h fertig gsi (au nach 3 mal nahrechne und überprüefe), sämtlichi Michaelis Menten Grafike hani müesse vo Hand ufenes Militmeterpapier zeichne.

UV-Absorption vo de 3 Stoff isch mega schnell gange -> ifülle, messe, usdrucke, fertig.

Ich bi denn vom Prof. Schuler während 30min prüeft worde. Er het das recht agnehm gmacht und het zerst mal elementari Sache welle wüsse wie: 1) Was isch s'Ziel vom Versuech gsi 2) Was hemmer brucht (Enzym, Substrat) 3) Was isch de Sinn vo NaOH? A was erinneret sie das P-Nitrophenolat? (Phosphoryliertes Tyrosin)
Denn simmer witer zu de Michaelis Menten Grafik. Ha müesse die Formle herleite für die verschiedene Abschnitt vo de Kurve (Wieso stigt d'Kurve am afang linear a, wieso flacht sie denn ab? etc) Zu Lineweaver-Burk het er explizit ned gfragt, ha ihm da glaub grad d'Frag klaut willi eifach nach einere Antwort vo mir grad witergfahre bin mit erkläre.
Denn het er paar witeri Überleggigsufgabe gstellt zu de Enzymkonzentration und wie sich s'Vmax und Km würde verändere-

Denn simmer witer zu de Absorptionspektre und det isch er recht glich vorgange, also zerst so elementari Frage wie: Was hend Sie i dem Versuech untersuecht? Denn isch er uf die einzelne Stoffe igange (Tyrosin,DNA, NADH) und ich ha d'Absorption müesse erkläre, wieso dass es gnau bi dere Wellelängi es Absorptionsmaximum git (bzw weli Strukture det sind)
Ich ha alli Kurve nomal zeichnet und mit de Kurve vo NAD+ ergänzt im Protokoll.

Er leit no recht viel Wert uf Strukture vo dene einzelne Stoff. Ha alli im Protokoll vorzeichnet gha und so mir a de Prüefig de Stress erspart nomal alles müesse s'zeichne.

Fazit: Im Grosse und Ganze guet gloffe, die meiste Frage sind sehr fair gsi und Basic-Frage (Amidbindig, die wichtige AS kenne etc) und ha eigentlich s'meiste guet und sofort chönne beantworte. Wenn mer ned grad uf de ersti Moment s'checkt het, formuliert er sini Frag nomal um oder git en Tipp. Er laht eim usrede und gaht witer, wenn er das ghört het,woner het welle ghöre. Ihm het aber glaub gfalle, dass mer luut denkt und ihm versuecht sini Gedankeschritt z'präsentiere wie mer uf en Lösung chunnt.

Ich has viiiiiel schlimmer erwartet, isch aber denn halb so wild gsi!
Viel Erfolg!

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alonda


28.01.2014 13:36 		Ergometrie, geprüft von Wagner

Ufgab: Führen Sie im Selbstversuch eine Ergospirometrie bei 75 Watt durch und berechnen Sie RQ vor, während und nach der Arbeit sowie den Wirkungsgrad den Sie erreicht haben.

Woni d Ufgab gse han hani dur denkt ohh Scheisse. Ich han meint me bechunt die Tabelle vo ergo und wie me s Züg usrechnet (kei Ahnig wiso, me weiss ja eigetli dases in Physio kei Aleitig git), jedefalls bini den einigermasse ratlos vor dem Velo gstande und ha zerst mal das Zügs uf 2L geicht (für das hets e Aleitig gha). Den hani ned checkt wieni s Programm ez mue istelle, bisi mal uf d Idee cho bin d Aleitig umzdreie. Den hani chene Patientedate etc igeh und nacher loslege: 3min ruhig ufem Velo, 5min bi 75 Watt, 5 min Erholigsphase. Unbedingt ad Naseklammere denke!! und leged es Tüechli parat, de Pneumotachograph sabberet überall use *mhh fein*. S Erfasse vo de Date und naher s Usdrucke isch also eigetli Tiptop gange und würkli Tubelisicher wemer mal d afangsnervosität überwunde het. Falls was fehlt oder me e Frag het zum Züg chamer au immer de Assistent frage. Praktisch isch gsi das mir z 2te im Rum gsi sind (ich Ergo, er EKG) und mir drum eus chli gegesitig hend chene helfe.

Ich han den zerst mal RQ vor, während und nach de Arbeit berechnet wili gad gwüsst han wie das gaht. Er isch recht höch gsi (0.9), ich han den als Erklärig grad anegschribe das das wahrschinli isch will ich Trubezucker gesse ha 10 min vorher und drum hauptsächlich Kohlehydrat verbrennt werded. Wens fraged wiso me für Kohlehydrat weniger O2 brucht: Sie sind scho stärker OXIDIERT als FS (ned oxygeniert!).
Denn hani de Wirkigsgrad probiert z Errechne, mich den so halbe chli erinneret das 1W=1J/s etc (das isch zwar gar ned de Wirkigsgrad aber han ich zu dem Zitpunkt ned checkt gha^^). Den hani s Protokoll gschribe und denkt ich la alles was mit Wirkigsgrad z tue het na us, vilicht weissis den nach de Besprechig wider.

Den sind d Prüefer cho und ich zimli am Panik schiebe weli eigetli nur de halb Versuech ha chene löse (ned weg de zit, sondern welis ned gwüsst ha). Er het den agfange Frage: Was hend Sie gmacht, wie funktioniert en Pneumotachograph (druckabfall über widerstand proportional zu luftstom), erkläred sie was passiert isch mit hilf vo dere Grafik (het de PC ja usgspuckt). Ich han müesse ganz vorne afange, bide Ruheatmig, was dete d normalwert sind und wiso mini Frequenz eher erhöht isch (->Nervosität) und so. Denn simmer zude Arbeit: wie veränderet sich d Atmig, wiso änderet sie, stigt eher d Frequenz (nei) oder s Atemzugvolumen (ja) und wiso (bi frequenzsteigerig gits nur totrumbelüftig), wie wird de sympathikus bi arbeit usglöst und was macht er (rezeptore kenne) etc. Woni das mitem Totrum gseit ha heter wele wüsse was das isch, hani unterschied zwüsche anatomischem und physiologischem erklärt und er het es bispil wele wüsse für gueti ventilation aber schlechti perfusion (lungenembolie). Nachdem mer recht lang a dem umegschnorret hend und ich eig alles gwüsst ha simer den zum RQ, was isch das, wie berechnet mer das etc. Ich han den na chli länger wele bi dem Thema blibe (s ander hani ja ned chene löse) und ha gseit bi längerer Arbeit wür RQ den abne will eher Fett verbrennt wird. Ischer druf igstige, ab wenn wird Fett verbrennt, was wird vorher verbrennt, als was isch zucker im körper gspeicheret (glykogen), wo (leber und skelettmuskel), was passiert bim marathonläufer bim hungerast (de han au ich erwähnt gha, die frag heter sich sicher ned im vorus scho usdenkt gha), hani gseit wegem proteinabbau und das das schlecht isch und er het wele wüsse wie mer gseht ob öper protein abbaut -> me harnstoff im urin (glaub das heter ned erwartet dasi das weiss) und was ich dem marathonläufer würdi rate nachere stund. ich so: en riegel esse. den er so: oder eifach ufhöre. und den hani na gseit ja oder gar ned erst afange sekle^^ den isch fertig gsi. und ich nur so yesss han eigetli alles chene beantworte und er isch gar ned bis zum wirkigsgrad cho wili vorher so vil verzelt ha und s gspröch au chli glenkt ha (ahja, Residualvolume, lungekapazitäte etc hani auna verzellt gha).

me mue ja s protokoll schribe, det hani den bim wirkigsgrad chli was halbpatzigs, ich hoff aber das weg dem d note ned na wahnsinnig nach abe apassed (glaub s protokoll isch eher zum evtl na d note verbessere).
Wener gmerkt het dasi weiss wie öpis funktioniert (zb bi de Rezeptore, alpha 1 beta 1 etc) heter nüm alles bis is chlinste detail wele wüsse. er isch mer sehr fair vorcho und het mich au usrede la und ich han s gspröch chli chene stüre. aso vo dem her mega glück gha. min tipp a eu: lerned die huere tabelle (s 13) vo ergometrie uswendig (einheite, wie berechnet mers, normalwert), das cha lebe rette

so jetzt muesi ab id ferie. allne na viel glück!

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Anonym

17.02.2014 09:30

 het en 5.5 ge

:)


24.01.2014 17:35 		Tonometrie, geprüft von Biber

Zersch hani chli verzellt wasi gmacht han, de Versuech isch ja super easy
Denn hettr wele wüsse was genau dasi dn gmesse han und wie (mit dem Oximeterteil, er hett eich nur Absorption welle ghöre und dass das Grät ussr %O2 au no methb und so uusspuckt) denn hetter welle wüsse was metHb isch und wisos das gitt u wies abbaut wird (Glutathion und e metHbreduktase odr so)


Denn ischer ufd Rechtsverschiebig vode Kurve iigange, han verzellt wiso das en tüfe pH das bewirkt (de Mechanismus hettr selber ned so gnau gwüsst) und was für Sache suscht no de Effekt hend (Wärme, 2,3BPG) was isch 2,3bpg und wie entstahts - im Stoffwechsel im Ery, hetter gnauer welle wüsse - Glykolyse. Dn hetter gfrögt ob das langlebig sig, bin mit chli Hilf druff cho dass wahrschl ned wills es Metabolit isch, denn hettr xeit das seg ebe bi Bluetkonserve amiigs es Problem (han deet ned peilt waser dademit will sege, isch au egal xii, han im Nachhinein denn gmerkt dass das d Erchlärig isch werums im Praktikum eher tüüferi Wert gitt)

Wiiter hetter welle wüsse was genau Hb isch und wie uufbaut und wases eich genau macht. Dn hani sölle de bohr-effekt erchläre und er isch mega detailliert druff iigange wie genau CO2 usetransportiert wird (entweder glöst/ a de und de Teil vom Hb bunde oder vo genau dem Enzym zu bicarbonat gmacht und mitm HCO3-/cl- uustuscher in Ery... )

Denn isch na d Frag xii für was de Ery überhaupt Energie bruucht (na/k atpase) und was passiere würd wenn die uusfallt (osm ungleichgewicht, Zelle platzt/schrumpft, er hett eich nur s wort Wasser welle ghöre^^)

Ufd Partialdrück ischer au rel gnau iigange, hett de alveoläri pO2 welle wüsse (ned gliich wie de ide Luft da ide Alveole en PCO2 vo 40mmHg!) und wie ich de pO2 uusgrechnet han

De Biber hani etz nöd so en agnehme Prüefer gfunde, er hett recht vill Details abgfrögt und isch ned wüki uf Zemeheng iigange, er luegt au immer chli glangwiilt/befremdet drii abr ich glaub das heisst ned so vill. S Gspröch isch nur öppe 20min gange, ich bin als letzts draacho und es hett ihn glaubs scho chli aagschisse^^

So, meh weissi nümm, oi wos no vor oi hend vill Glück! Und schöni Ferie!!

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=S=


23.01.2014 20:58 		Bluet, geprüft von Verrey und Kurtcuoglu

Ufgab: Bestimmen Sie Hämoglobinkonzentration, Hämatokrit, Erythrozytenzahl und Blutgruppe der gegebenen Blutprobe und berechnen Sie MCH, MHCH und MCV.

Ich han zersch müese erkläre wasi bim Bluetgruppebestimme gmacht han und welles Resultat usecho isch, was ABO-Bluetgruppe sind und warums wenn zunere Agglutination chunt, was i dere Testlösig für Antikörper sind (bzw. wie de Hersteller vode Testlösig die gwünnt) und ob mer die Testlösig au vom Mensch chönt gwünne und was Major-/Minor-Test sind. Denn heter na chli über Rhesus welle ghöre, aber han zu dem nid so viel chöne sege denn heter gseit er frögt nid wiiter.

Als nächsts heter gfrögt wie ich de Hämatokrit bestimmt han und wie das ime Spitallabor gmacht würd (schints berechnet, nid mit Zentrifugation. Da heter recht müese helfe, han nid tscheggt, dass die Berechnig so eifach wär) und was die Methode für Vorteil/Nachteil hend und wie gross d Bluetmengi isch womer brucht zum de Hk bestimme.

Nacher hämmer recht usfüehrlich über d Erythrozyteindices gredt, was die usseged und für was s wichtig sind. Han leider chli sehr wenig Erys zellt gha, er het gfunde ich hett das no es zweits Mal sölle mache zum luege ob d Wert würkli stimmed (ich hoff das zellt denn fürd Note nid so viel... ). Er het gfrögt wieso mer gseht, dass ich vermuetlich eifach d Zählig ungenau gmacht han (will s MCHC meh odr weniger normwertig gsii isch) und han denn müese erkläre weli Indices dur mini falschi Eryzahl falsch höch sind und wieso.
Er het na welle wüsse, was en Patient hett, wenn ich die Wert bi ihm tatsächlich so gmässe hett (hyperchromi makrozytäri Anämie) und wies das chan geh und bi wellne Risikogruppe. Er het sehr genau welle wüsse wie Vitamin B12 ufgno/transportiert wird, also au mit Transporter (Cubam etc. Hani nüm gwüsst) und wos det überall chan Defekt geh.

Denn hemmer na vo Häm allgemein gredt, also generell d Ufgabe vo Hämoglobin (au d Pufferwürkig - wieso ischs überhaupt en Puffer? Isch oxy/desoxy suurer?), d Sättigungskurve (wieso isch sie sigmoid? Was isch Kooperativität? Isch Kooperativität au allosterisch? Wie ischs allosterisch reguliert? Gaht das au bi fetalem Hämoglobin? Was isch de Sinn vo fetalem Hämoglobin?) und was alles an Häm chan binde (CO und CO2: wo bindets? Was het d Bindig für e Würkig? Wieso isch CO so gfährlich?)

Zu Funktionswiis vode Grät heter eich nüt gross welle ghöre, au nid zude Inhaltsstoff vo Drabkin/Hayem oder zude Spektre. Er isch vode Frage her würkli sehr bi mim Versuech bliebe. Han ihn wie de Finito au sehr sympathisch gfunde, hends erstuunlich lustig gha =)

Viel Glück allne wo na müend und denn schöni Ferie!

P.S: S isch würklich nid so schlimm. Han vor de Prüefig extrem Angst gha dasses mega furchtbar wird, aber wiemer merkt hanis denn doch überlebt



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Finito :)


23.01.2014 19:16 		Tonometrie, geprüft von Verrey und Kurtcuoglu (oder so)

Aufgabenstellung: Bestimmen sie den Sauerstoffhalbsättigungsdruck (P50) bei gegebenem CO2-Partialdruck (40 Torr) und 37 Grad einer Blutprobe von pH=7.0 und pH=7.4.

Der Versuch ist relativ einfach: Blut aus Tonometer in Küvette, Sättigung messen, 15 Minuten mit dem nächsten Gasgemisch äquilibrieren, danach nochmal messen, 15 Min. äquilibrieren, messen und voil. Man erhält somit für jedes Gasgemisch mit dem entsprechenden Sauerstoffgehalt 2 Werte, insgesamt 6. Die Werte der 7.4er Proben sollten jeweils über denjenigen der entsprechenden 7.0er Proben liegen (Protonen: Rechtsverschiebung blabla...). Blöderweise war das bei mir für das 5%-ige Gasgemisch nicht der Fall, auch bei einer 2. Messung nicht... Naja, habe das auch so notiert (man könnte theoretisch plausible Werte erfinden)...

Besprechung (Verrey fragt, Kurtcuoglu notiert)
- Erklären Sie die Aufgabenstellung. Sind die pH-Werte von physiologischer Bedeutung? (Hat er nicht exakt so gefragt, war aber die Meinung) -> Ja, entsprechen Normalbedingungen und arbeitendem Muskel.
- Wieso wird das Blut gerührt? -> Habe über Vergrösserung der Austauschfläche für den Angleich der Partialdrücke erzählt, hat dann etwas nachgebohrt, bis ich "Diffusion" gesagt habe. Von was hängt Diffusion ab? -> Ficksches Diffusionsgesetz: Hängt ab von Fläche, Dicke, Diffusionskoeffizient, und Delta P. Durch das Rühren wird die Dicke kleiner und die Fläche grösser.
- Wieso hat es unterhalb (?) des Blutes Wasser? Da ich mich im Vorfeld nicht besonders mit dem Tonometer-Aufbau auseinandergesetzt habe, kam ich leicht ins Stocken. Er half mir dann auf die Sprünge ("In der Lunge was passiert dort genau mit den Partialdrücken blabla") -> Erzeugung des Wasserdampfdruckes (wird vom Luftdruck substrahiert)
- Betrachtung der Messwerte und des Diagramms. Wieso die Rechtsverschiebung bei pH=7.0? -->Protonierung von Seitenketten, Salzbrücken, Stabilisierung der T-Form.
- Macht das Sinn? -> Ja, arbeitender Muskel betreibt Glykolyse. Bildung von Laktat (ist sauer). Förderung der Abgabe von Sauerstoff an den Muskel.
- Was sind andere Faktoren? --> Rechstverschiebung: Wärme (Hier auch nach Sinn gefragt), 2,3-DPG ("Nicht Linksverschiebung?" Nein! Entgegenwirkung des pH-Anstiegs (Linksverschiebung) bei Hypoxie aufgrund der Hyperventilation), CO2
- Was ist der Lehrbuchmässige P50 unter physiologischen Bedingungen? -> 27 mmHg.
- Normalerweise erhält man im Praktikum leicht niedrigere Werte (bei mir waren es jedoch 29 mmHg), weshalb? Da musste er nachhelfen, ist aber logisch: -> Blut kommt aus gelagerten Blutkonserven, metabolische Aktivität sehr gering: weniger 2,3-DPG
- Wie kann man die Hb-Konzentration erhöhen? -> Zum Beispiel Höhenakklimatisation. Was ist das Prinzip? -> Hypoxie. Transkriptionsfaktor HIF in Anwesenheit von O2 ubiquitiniert, bei Hypoxie HIF aktiv. Transkription von EPO (siehe Wenger). Wo produziert? -> Niere und Leber (nicht Knochenmark)

Bei mir ist nichts zur Funktionsweise des Oxymeters/Hb-Absorptionsspektren und fetales Hb gekommen (Glück gehabt). Könnte aber auch damit zu tun haben, dass sie bei mir erst knapp vor 16:45 (!) gekommen sind. Ich empfehle euch den Aufbau des Tonometers zu kennen und nicht vergessen: Bei der Berechnung des 02-Partialdrucks der Gasgemische zuerst den Wasserdampfdruck (ist angegeben) vom Lufdruck (auch angegeben) abziehen.

Verrey ist ein echter Bro. Sehr freundlich, scherzt ab und zu und hält die Atmosphäre locker. Der andere hat nichts gesagt, war aber soweit recht freundlich.

Viel Glück!

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Anonym


23.01.2014 02:52 		Physiologie: 2.2 Herz-EKG, geprüft von Devuyst und Wenger

D Uufgabestellig isch gsi, ich söll s Herz vo ner Versuechsperson uuskultiere, ihres EKG registriere und die ermittelte Date beurteile.

Zuesätzlich hani im EKG no e respiratorischi Sinusarrhythmie registriert und d Herzachse graphisch bestumme.
Ich empfiehl, es Herz-Zyklus-Zietdiagramm (Systole/Diastole, EKG, Aortedruck, Druck linki Kammer, Druck linke Vorhof, ZVD, Volume linki Kammer, Stromstärki Aortewurzel, Herztön, Duur) uufzzeichne, wiel das bi de Besprechig denn cha helfe.

Wichtig isch, e kurzi Patienteanamnese durezfüehre.
Bi miner Versuechsperson hani gar kei Grüsch ghört und au s EKG hett ganz normal uusgseh.

Besprechig:
- Wie hend Sie uskultiert? Am Erb'sche Punkt (3. ICR, parast. l.), Aortenklappe (2. ICR, parast. r.), Pulmonalklappe (2. ICR, parast. l.), Mitralklappe (5. ICR, parast. l.) und Tricuspidalklappe (5. ICR, parast. r.)
- Wieso uskultieret Sie d Aorteklappe rechts? Wegm Aorteboge
- Denn hani dörfe die 4 Herztön erchläre und wie das mit m Uuf- und Zuegah vo de verschiedene Klappene in Bezug uf d Druckverhältnis ablauft. Hier isch s halt ebe vo Vorteil wenn mer scho im Vorus das Herz-Zyklus-Zietdiagramm zeichnet hett.
-Wenn Sie zwisched m 1. und 2. Herzton Grüsch chönd wahrneh, was chönnt das heisse? Uf grund vo Turbulenze i de Aorta chönt Korotokow-Grüsch entstah, was e Aorteklappestenose oder -insuffizienz chönnt bedüte.
- Wie unterscheidet sich s Grüsch vo ner Aorteklappestenose zu ner -insuffizienz? Bi ner Aorteklappestenose entstönd meh Turbulenze, wiel weg de Verkalkig de Aorteradius abnimmt, was mer denn als lüüteres Zische cha wahrneh.
- Wieso cha bi Inspiration de 2. Herzton gspalte sii? De negativi Druck im Thorax füehrt zu ner Gfässerwieterig i de Lunge, weshalb denn weniger Bluet is linke Herz flüsst. Drum schlüsst d Aorteklappe zersch und denn d Pulmonalklappe.
- Was messet Sie bim EKG? Potentialdifferenze. Han hier au no vo de 3 Ableitige (Einthoven, Goldberger, Wilson) verzellt.
- Denn hani die einzelne EKG-Wellene und (isoelektrische) Intervall dörfe erchläre.
- Wenn Sie im EKG eher flachi wellene registrieret, a was chönnt das ligge? Fettgweb und viel Luft i de Lunge (Emphysem)
- Was seid s PQ-Intervall uus? PQ > 0,2s --> AV-Block
- Was chönnt vorligge, demit d ST-Strecki nüm isoelektrisch isch? Weg ner Ischämie/Infarkt wird nüm s ganze Myokard depolarisiert, weshalb d ST-Strecke nüm isoelektrisch isch.
- Zum EKG: Was isch das für n Rhythmus? Sinusrhythmus
- Wie bestimmet Sie anhand vom EKG d Herzfrequenz? RR-Strecki. Mer wählt d R-Kurve, wiel das e sehr klari und spitzi Welle isch.
- Wo gseht mer im EKG, ob e Hypertrophie vorliet? Sokolow-Lyon-Index: S(V1)+R(V5) > 3,5mV --> Linksherz-Hypertrophie, R(V1)+S(V5) > 1,05mV --> Rechtsherz-Hypertrophie
- Wenn a de Herzspitze en Herzinfarkt vorliet, wo gseht mer das im EKG? Pathologischi II-, III- und aVF-Ableitig, wiel die zur Herzspitze zeiget.

De Versuech hett mer aich relativ schnell durchgfüehrt, nur isch s zum Teil müehsam die Elektrodene mit dene Suugnäpf aazbringe, wiel die immer wieder abgheiet ^^.

De Devuyst isch en sehr aagnehme und ruhige Prüefer, nur hett er mängisch chli Müeh gha, sich verständlich uf Dütsch uuszdrucke, aber da hett denn de Wenger ghulfe.

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Andy


21.01.2014 19:27 		Physiologie - Pulswellengeschwindikeit messen., geprüft von Wenger/Deyust

Pulswellengeschwindikeit messen, mehr nicht -> ist ein dankbarer Versuch! ;-)

Ihr erhält eine Patientin. (vs. beim EKG glaube ich sind es immer Männer)

Anamnese machen:
Name, Alter, Gewicht (!)fragen. Wichtig bei Pulswelle da adipöse Leute oft Bluthochdruck haben.
Statur notieren. Fragen ob in Familie Herzinfarkt, Herzprobleme, Kreislaufprobleme.
Wenn ja: wann Herzinfarkt? Nimmt betreffende Person Medikamente?
Macht Patientin Sport? Raucht sie? Achtet sie auf gesunde Ernährung? Nimmt sie Medikamente? Gegen Bluthochdruck (interessant wenn pos. Familienanamnese).

Versuch:
Sämtliche Pulswellengleichungen aufschreiben! v = Wurzel von (k / Dichte).
Compliancegleichung aufschreiben, in Bezug auf V und P. Ebenso Elastizitätskoeffizient, Elastizitätsmodul (-> VL Verrey)

Ursachen für hohe Pulswelle aufschreiben:
- die wichtisten zwei: hoher BD (=Volkskrankheit Nr.1) wegen Salz?), Rauchen (Einfluss nicht nur auf die Lunge!)
- weitere: Alter, hohe Cholesterinwerte

Windkessel erklären: Idee von Feuerwehr. Dort ist es Luft das komprimiert wird was bei der Aorta die elastischen Fasern sind die gedehnt werden.

Sagen dass Druck der Pulswelle die reflektiert wird sich mit der Pulswelle die vom Herz kommt sich addiert! 160mmHg in Peripherie.
Reflexionen: Verzweigungen. Und wichtig: die Widerstandsgefässe!!

Erklären wieso Inzisur. Am Besten schon einzeichnen nach Versuch!
Ebenso dikrote Welle. Sehr wichtig: Und wieviele sind es? Waren bei mir nicht schön, hatte aber sicher 2. Evtl. bis 4!
Dies ist bei allen Personen verschieden: Kleinere Personen: kürzerer Thorax -> Reflexionen kommen auch schneller zurück (= mehr Anzahl Reflexionen in dem Intervall wo keine neue Pulswelle vom Herzen kommt). Ebenso wenn schnelle Pulswelle gibt es auch mehr Reflexionen. Verzweigungen haben keinen Einfluss wie schnell die Reflexion zurückkommt -> Verzweigungen sind bei allen Menschen gleich. Distanz vom Herz zu den Verzweigungen sind aber je nach Körperbau anders!

Katakroter Schenkel:
in Periphere ist er flacher. D.h. geht lange bis wieder auch "normalem" Druck.
Aorta (Windkessel) katakroter Schenkel fällt schnell ab: elastische Fasern "pressen" Blut in Peripherie.

Daran hatte Deyust sehr Freude: Grafik von Verrey zeichnen!!! Compliance und Verhalten im Alter. Im Alter nimmt sie ab. Abzeichnen und dann anhand der Formeln ein Beispiel machen wo man zeigt dass Pulswelle im Alter hoch ist.
Frage von Ihm (Biochemisch): wie sieht man es wenn man X-Rays reinschickt? Arterie ist weiss dargestellt -> Arterienverkalkung.
Wie ändert sich P im Alter wenn gleichem Volumen? "Muss man mehr Druck aufwenden um gleiche Volumenänderung zu bekommen"?

Strompuls nicht gefragt: aber Rückwärtsstrom wird subtrahiert.

Wieso messe ich Puls, bei nur 55mmHg. Arterie drückt gegen Manschette. Gemäss Wenger: ähnlich Ganzkörperpletismographie: Volumenausdehnung wir nach vorheriger Eichung gemessen.
Wieso nicht bei 120mmHg? Pressorrezeptoren. Auch nicht weil es Arterie ganz verschliesst. Kein Puls mehr!

Sagen wie man die Strecke berechnet: Jugulum -> erwähnen was genau dort ist beim Jugulum!!! =nur Hilfsstruktur! Aortenbogen mit Abzweigung ist darunter.

Wo misst Gerät an der Manschette den Druck?? Genau bei Beginn (!) des Ballons (in der Manschette) wenn Puls in die Peripherie geht! Erklären: s=a-b, Wie Zeit gemessen: Beginn des anakroten Schenkels. In A. tibials zeitlich etwas verzögert!

Bezug auf Patientin: jung, nicht adipös. Pulswelle von 4,55m/s ok, wenn auch eher tief. Aber ok, auch wenn pos. Familienanamnese.

Hilfsmittel: Taschenrechner war dort für Pulswelle zu berechnen.

Hatte keine zusätzlichen Aufgaben mehr.


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Fatih


21.01.2014 13:50 		Pulswellengeschwindigkeit, geprüft von Wagner

Wie sind sie vorgegangen?

Warum haben Sie den Druck in der Carotis gemessen? ( Weil dies die nächste Stelle zum Herzen ist, wo man gut einen Puls messen kann, ohne invasiv vorzugehen)

Wieso haben Sie nur bis 50mmHg gepumpt? (Weil dies gerade noch unter der Diastole liegt, also der Pulsdruck nicht durch Turbulenzen verändert wird und weil dadurch keine Pressorezeptoren in der Carotis aktiviert werden)

Was sind Pressorezeptoren und was würde passieren wenn diese aktiviert werden? ( Pressorezeptoren sind Nervenfasern in der Tunica Media und Adventitia der Carotis, welche bei einem zu hohen Blutdruck den Sympaticus hemmen, so das der Parasympaticus besser wirkt, so wird der Blutdruck wieder gesenkt, was unsere Messwerte verfälschen würde)

Wieso ziehen die die Strecke von der Carotis zum Jugulum von der anderen Strecke Jugulum zu Tibia ab? ( Weil der Puls nicht in der Carotis entsteht sondern im Herzen, der Puls wandert in der selben Zeit wo er zur Carotis gewandert ist auch in der Aorta thoracica runter, so das der Wert dort unten in etwa gleich aussieht)

Berechnungen erklären und Normwerte zur Geschwindigkeit kennen und sagen ob Werte in etwa der Theorie entsprechen.
Formel PWG = Wurzel (Elastance / Dichte) erklären können ( wenn compliance sinkt, dann steigt Elastance und PWG steigt auch.)

Nicht vergessen am Anfang beim Patienten eine kurze Anamnese durchzuführen und nach allfälligen Risikofaktoren für eine Herzkrankheit zu fragen (Diabetes, Rauche, Bluthochdruck, Familienanamnese, Pille etc.)

Medikamente um Blutdruck runterzuholen und Widerstand in der Peripherie zu senken. ( Man muss keine richtigen Medikamentnamen kennen nur die Wirkstoffe, BSP: NO, Histamin, Diuretika, beta1 Antimimetika, beta2 Mimetika

Wie verändern sich die Gefässe im Alter? ( Compliance nimmt ab, aber wird kompensiert duch die Dehnung der Blutgefässe, PWG wird schneller!)

Was ist der Unterschied vom Puls in der Aorta zum Puls in der Peripherie? ( Aorta: Inzisur, Peripherie: 2. peak , also die dikrote Welle)

Wie entsteht die Inzisur? ( Herzklappenschluss!)

Wie entsteht die dikrote Welle ( Druckwellen treffen in der Peripherie aufeinander und addieren sich!)

An mehr mag ich mich leider nicht erinnern, aber wünsche trotzdem allen viel Glück ;-)

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Todosom


21.01.2014 11:17 		PCR - Versuch 8.1 und Enzymaktivität Versuch 7.2 (pH-Abhängigkeit), geprüft von Jelezarov und eine nette Frau

Ein paar Dinge im Voraus:

Eigenes Schreibmaterial ist erlaubt.
Chemiemäntel sind nicht nötig.
Der Versuch wird von einer Betreuerin unterstützt, es kann also kaum was schief gehen bei den Experimenten.
Prüfungszeit: etwa 30min.

Zur Prüfung:

Wie schon vielmals hier erwähnt wurde: Jele ist einfach nur nett. Am Anfang erzählt man, was man so gemacht hat, bei mir wurde mit der PCR begonnen.

Ich musste die verschiedenen Inhalte kennen: Für was braucht man Mg2+, Für was dNTP, Puffer etc etc. Anschliessend musste ich die PCR-Reaktion aufzeichnen, die verschiedenen Temperaturen erklären, die man einsetzt. Zur Gelelektrophorese: Was für ein Gel wird eingesetzt: Agarose, ich erinnerte mich nur noch an Polyacrylamid. Ethidiumbromid kennen, wichtig wie wirds gezeichnet und wie reagiert es mit den Basen, da es fluoriszierend wirkt. (sie überlappen sich, dadurch verstärkt sich die Energieaufnahme, oder so etwas, lieber noch einmal googeln hier Allgemein verstehen wie DNA bei der Gelelektrophorese getrennt wird etc. (Poren durch die Polysaccharide wie Agarose)
Dieses Gesetz kennen: N = N0 mal 2 hoch n

Wie schon mal erwähnt: Die DNA-Poly und die Gelelektorphorese muss man nicht machen, man bekommt einfach ein Blatt mit den Resultaten... d.h. Wenn ihr diesen Versuch macht, ist es völlig egal, was ihr zusammen pipettiert.


Enzymaktivität: Von was ist diese alles abhängig? pH, Substrat, Temp, Inhibitoren etc. Lambert-Beer Gesetz kennen und jede einzelne Variable. Extinktionskoeffizient ist abhängig von c und Wellenlänge. Das hat mich immer irritiert weil ich mag mich erinnern, dass Gloor damals etwas anderes gesagt hat. Aber der Jele hat schon Recht, wenn die c mM ist, dann ist der Ektinktioskoeffizient (mM hoch -1 mal cm hoch -1) 1000 mal kleiner (Siehe Praktikum)

Bezüglich Enzyme: Substratbindungsstellen kennen, ihre pH-Abhängigkeit, Einige AS (und ihre pKs) kennen die dort vorkommen können (AS mit Seitketten die Protonen auf- und abgeben können).

Jele konnte bei mir nicht sehr viele Fragen stellen, weil ich von mir aus sehr viel Input gegeben habe. Das schien ihm nicht gestört zu haben. Sobald er aber etwas falsch fand, wurde aber unterbrochen und darüber diskutiert. Er gab mir immer die Chance mich wieder zu verbessern, das war klasse.

So dann noch schöne Ferien

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2013

MN


04.02.2013 14:34 		Biochemie: 8.2 Restriktionsanalyse und 7.3 Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen (Arrhenius), geprüft von Schuler und eine Frau

Für die Experimente hat man min. 2 Std. Zeit. Ist man früher fertig, lohnt es sich, die ganze Theorie zu den Versuchen noch durchzugehen, damit man dann an der Prüfung möglichst alles präsent hat. Ich hatte für meinen Versuch etwa 45 Minuten, aber ich glaube für andere Versuche braucht man schon die ganzen 2 Std.

Man bekommt einen Ordner mit einer sehr genauen Anleitung (wie im Praktikum) und sogar wie man Stoffmenge, Verdünnungsfaktoren, usw. berechnet und was ein Mol ist und so. Auch Umrechnungswerte von kg in kleinere Einheiten (g, mg, ng, ...) und das Gleiche für Liter. Und wenn man immer noch nicht weiter weiss, kann man auch mal die Assistentin fragen (oder wenn die nicht im Raum ist, einen Kollegen, den man ist zu viert in einem Raum).

Zur Prüfung:
Herr Schuler war eigentlich recht nett, und die Befragung ging recht schnell vorbei. Ich hatte das Gefühl, dass wenn er gehört hatte, was er wollte, ging er zur nächsten Frage und hackte nicht auf irgendwelchen Details rum. Wenn er merkte, dass man etwas nicht genau weiss, fragte er aber schon nach.

zur Restriktionsanalyse:

(Man macht zwar den Versuch selbst und gibt das Gemisch einer Assistentin, bekommt dann aber irgendein kleines Stück Papier mit dem Resultat einer Gelelektrophorese mit 3 Spalten: mut, wt und eine Skala, um zu schauen, wie lange ein Stück ungefähr ist. Also denke ich, ist es nicht so schlimm, wenn man das falsch macht.)

- Was ist eine Restriktionsanalyse? Was wird dabei untersucht? Was haben Sie gemacht?
- Wo kommen Restriktionsenzyme (RE) vor? Hat der Mensch RE? (Nein.) Was ist die Funktion von RE in Bakterien? (Schädlinge der Bakterien zu zerschneiden.) Natürliche Feinde von Bakterien? Wie heissen Viren, die Bakterien angreifen? (Anscheinend Phagen.)
- Wo schneidet ein RE? (Palindrom.) Zeichnen Sie mir eine solche Sequenz. Wie schneidet das RE? (Entweder gerade oder mit sog. sticky ends.) Warum schneidet das RE an einem Plasmid, aber nicht an bakterieller DNA? (Methylierung.) Was macht die Methylierung? (Schutz.)
- Def. der Quartärstruktur? Was heisst es für ein RE, wenn es an eine Palindromsequenz bindet? (Dass das RE aus 2 identischen UE besteht (= Homodimer), die von oben und unten an die DNA binden.)
- Erklären Sie mir das Resultat der Restriktionsanalyse auf dem Stück Papier. (Was für Stücke erhält man? Wie gross sind die? Bei der mutierten DNA kann das RE an einer Stelle nicht schneiden, also gibt es ein grösseres DNA-Stück.) Wo sind die kleinen Stücke? (Wandern zu schnell, sind ganz unten.) Wie sehen Sie, wie gross die DNA-Stücke sind auf dem Stück Papier anhand der Skala?
- Wieso sieht man überhaupt die DNA? (Ethidiumbromid lagert sich zw. DNA-Stränge.) Was macht das EtBr? (Nicht Absorption, sondern Fluoreszenz!!)

zur Temp.abhängigkeit enzymatischer Reaktionen:

(Ich musste den Graphen selbst zeichnen (kein Computer vorhanden wie im Praktikum!).)

- Was haben Sie gemacht? Haben Sie bekommen, was Sie erwartet haben?
- Zum Graphen: Wie lesen Sie den Graphen? Was sagt die Arrhenius-Gleichung aus? (Höhere Temp. = höhere Enzymaktivität.) Wie sehen Sie das am Graphen? (Wichtig reziproker Temp.wert!) Wie sieht der Graph aus ohne Enzym? (Steiler, weil Aktivierungsenergie grösser und weiter unten, weil allg. weniger schnelle Reaktion. Ich glaub da hat er nochmals nachgefragt, ich soll spezifischer sein, weiss jetzt aber nicht mehr, was ich dann geantwortet habe.)
- Zeichnen Sie mir die Reaktion auf. Erklären Sie die Reaktion: Wofür braucht man Wasser? Warum gibt man NaOH dazu? (Reaktionsabbruch (Warum?) und Farbwechsel (von farblos nach gelb).)
- Wo spaltet die saure Phosphatase? Was machen Enzyme allgemein bei einer Reaktion? (Proximität und richtige Ausrichtung der Substrate.) Was macht die saure Phosphatase bei dieser Reaktion?
- Was reagiert genau bei der Abspaltung der Phosphatgruppe? Wie nennt man eine solche Reaktion? (Nukleophiler Angriff von O-Atom des Wassers auf das P-Atom (Phosphor, nicht Phosphat!!) der Phosphat-Gruppe!)
- Wenn man die NO2-Gruppe des p-Nitrophenylphosphat abdeckt, kommt Ihnen diese Verbindung bekannt vor? Wo kommt Sie in unserem Körper vor? (Phosphoryliertes Tyrosin.)
- Kennen Sie andere AS, die phosphoryliert sein können? Welche? (Threonin, Serin.) Warum? (Wegen OH-Gruppe.)
- Kennen Sie andere posttranslationelle Modifikationen ausser Phosphorylierung? (Glykosylierung, Sulfatisierung, Methylierung, etc. siehe sein Skript aus dem 1. Jahr)
- Welche biologischen Makromoleküle kennen Sie sonst? (Zucker, Proteine, Nukleinsäuren, Lipide.) Können Lipide mit Proteinen verknüpft sein? (Ja: Ankerproteine in Zellmembranen.)

Schuler hat viele Fragen zum Versuch selbst gestellt, aber auch einige zu seinem Skript aus dem 1. Jahr. Ich empfehle, wenn man Zeit hat, das Skript vor der Prüfung nochmals durchzulesen, v.a. das Kapitel über Proteine und Enzyme.

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Per


29.01.2013 20:28 		1.1 UV-Spektren von NADred, Tyrosin und DNA + 7.1 Km und vmax der sauren Phosphatase bestimme, geprüft von Jelezarov (und Frau Honegger)

Ich bin als dritti dracho, aso han ich insgesamt 3 Stund für de Versuech, s Protokoll und d Graphe zit ka, und es hät eich grad glanget.

Mich hät de Jelezarov befrögt und hanen au als sehr agnehme Examinator empfunde (d Frau Honegger isch nur dete gsässe mit gsänktem Blick und hät mitgschribe).

Zersch mal han ich vo mir us gfrögt öb ich söll verzelle was ich gmacht han, dänn hani mal verzellt wie ich d Absorption vo dene einzelne Stoff bestumme han. De Jelezarov hät mich dänn gfrögt was NAD isch, und wo dases vorchunt (han zersch usversehe Diphosphat anstatt Dinucleotid gseit, aber uf so sache macht dich de Jeli schnäll druf ufmerksam). Dänn häter no gfrögt wo dänn ganz genau im Körper dases vorchunt, dänn hani gfunde im Mitochondrium und er hät gseit nei es chämi au im Cytosol vor. Dänn häter wele wüsse bi was für Stoffwächsel-Reaktione dases vorchunt, ha dänn nurno chöne säge im Citratzyklus binere Dehydrogenase und de Jeli isch zfride gsi mit dem.
Dänn hani müese de Begriff Absorption ganz allgemein erchläre und dänn simer witergange und sind uf all die verschiedene Stoff igange und wieso die absorbiered. Dänn frögter mich us übers Absorptionsspektrum vo NADred und wiso dases bi 340 nm en Astieg ide Absorption hät, dänn hani verzellt über de Nicotinamid-Ring wo als Chinon vorliit und über s Adenin (han NADred scho im Protokoll vorzeichnet ka). Han dänn müese s Absorptionsspektrum vo NADox bi dem vom NADred izeichne, und dänn häter no gfrögt wies Spektrum usgseh wür bimne Gmisch vo NADred:Nadox = 50:50.
Witer bini gfrögt worde obs Protein git wo farbig sind, han dänn vo prosthetische Gruppe verzellt. De Jeli frögt dänn was zum Bispil für e prosthetischi Gruppe, ha gfunde Häm segi es klassischs Bispil und er frögt mich wo Häm vorchunt und ich säg bi Hämoglobin, dänn frögter mich obich s Absorptionsspektrum vo Hämoglobin zeichne chan. Da fangi a verzelle vo DesoxyHb und OxyHb und ha afange ufzeichne es Maximum bi 555nm, ha dänn no wele d Absorption vode Peptidbindig mit ibezie und ha die fälschlicherwis bi 260nm anstatt 220nm gsetzt, ha dänn auno en Astieg ide Absorption bi 280mm vergässe. Aber de Jelezarov hät dänn gfunde nei das ghöri ja eich nöd zum Stoff und isch nöd im Versuech gfrögt.

Zum zweite Versuech hani wieder verzellt wasich gmacht han. Er frögt mich obich die Kurve bi Michaelis-Menten erwartet han, hani gfunde ja (sie isch wüki sehr schön gsi). Dänn frögter mich wie ich vmax und Km bestumme han und was das isch. Dänn hani verzellt das vmax de Wert für v isch, bi dere sich d Glichig anöchered, wämer d Substratkonzentration in Richtig unändlich vergrösseret (Asymptote). Dänn bini gfrögt worde wiso vmax/2 genau bi dem Km-Wert isch, dänn hani ihm afange d Michaelis-Menten Glichig herleite, aber er hät mich dänn abklämmt und hät uf mis Protokoll zeigt wo ich eifach ide Glichig vmax/2 für v igsetzt han, und er seit dänn ja d Antwort stat ja da er weli nur das wüsse.
Dänn häter mich gfrögt öb Km für es Enzym spezifisch isch, han vode Affinität verzellt wili nöd so genau gwüsst han uf was er hät usewele. Er hät dänn witergfrögt, und ich bin dänn druf cho dass Km für es Enzym und es Substrat spezifisch isch. Er hät dänn gfrögt vo was Km susch no abhängt, ha dänn gseit vo de Temperatur und vo Inhibitore. Han völlig de pH vergässe z erwähne, er häten dänn aber für mich erwähnt.

Und so sind die 25min scho verbi gsi



(hät übrigens en 5.5 gä)

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opa gangmanstyle


29.01.2013 19:28 		orthostase, pulsoxymeter, geprüft von wenger

holy shit... wenger, orhtostase
was haben sie gemacht? wie heisst die Methode (riva rocci)? Was hören sie (korotkowgeräusche)? Wie enstehen diese gereäusche (Turbulenzen im Blutfluss)? Wie haben sie die Herzfrequenz bestimmt (Pulsoxymeter)? Wie funktioniert es fucking pulsoxymeter? wie genau wird d Herzfrequenz durs pulsoxymeter bestimmt. Was passiert allg bim orthostaseversuech (beschriebe wie sich d blutdrück änderet und herzfrequenz und was de gurnd isch)? Warum/ wie änderet sich d Herzfrquenz? Was isch de Hydrostatischi Druck, Um welchen Faktor ist der Druck in den Beinen grösser als im oberkörper (2x, weil 1m einen druckunterschied um 75 mmH macht, und da die indifferenzebene mehr als 1m meter über dem boden ist ca 90 mmHg). Was fördert den venösen rückfluss (muskelpumpe, ventilebenenmechanismus, inspiration etc.)? Was muss man tun wen der patient "orthostaseschock" hat (beine hochlagern, evt kühlen, damit das blut aus der haut in die tiefen venen geht)? Wie kann ich das SV aus dieserh grafick heruaslesen (me luegt sich d differentz zwüschet Ps und Pd a, wen die differenz chli isch isch au s schlagvolume chli)? Wovon wird das schlagvolumen beeinflust (Ps)? Dur was wird Pd beeinflusst (TPR)?

de Wenger isch super lieb, aber ich han teilwis mega die lang leitig ka, bis ich gschnallt han was er genau wot köre. hät er das wort kört, will er nüt me dazue wüsse und gaht grad witer

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=)


25.01.2013 21:07 		Blut Tonometrie, geprüft von Borsig und Devuist

Erchläred sie de Tonometer und was sie gmacht händ. De Borsig hätts eigentli viel meh interessiert wie die maschine funktioniert und wieso mit wellere Wällelängi gmässe wird als was im Experiment h#tt sölle usecho. Also de Devuist hät gar nüt gseit sondern nur ufgschribe und nett gnickt und glächlet de Borsig nimmt jedi Antwort und verzellt dänn wieners wett ghöre aber eigentli s gliche wiemer ja sälber scho gseit hät. Kurz und knapp: De Versuech isch eigentli eifach gsi und hätt au tiptop funktioniert aber de Borsig hätt die ganz physik vode Grätschaft welle ghöre und nöd nur so echli das wo eim im PRaktikum gseit wird. Ich fhan de Borsig als en sehr unagnehme Prüefer empfunde dänk aber da de Devuist immer gnickt hätt söttis ok si.

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Ferie!!


23.01.2013 17:52 		Biochemie, UV-Spektre & Km, Vmax Wert vode suure Phosphatase bestimme, geprüft von

ich han huere uf biochemie ghofft gha, vA will mer det e aaleitig bechunnt.
das hani denn schlussendlich au becho (ich behaupte mer gspürt welle bölle ruucher isch:P)
uf jedem fall hani denn di beide verüech müsse mache. es isch eig alles genau so aage wi im praktikumsskript und ich hans recht eifach gfunde d versüech uuszfüere!
Super isches, dass ide aaleitig echt ALLES aage isch, aso wie mer de Verdünningsfaktor berechnet, wivil mg = 1g, was M, oder M isch... isch alles aage
Ziitlich hani ned esooo es problem gha... bin efach am endi chli in stress cho, will ich mis Protokoll, aso min Spickzettel, han welle fertig mache..
Bide befrögig bini am aafang eig recht nervös gsi, aber han mich schnell gfange, und er hilft eim au chli, sodass er naafrögt wenn er merkt dass du en feeler gmacht hesch, oder dich susch irgendwi verredet hesch! Ich han halt au no relativ oft nöd cheggt was er jetz genau vo mier will wüsse, oder uf was er use will... aber ja, denn het er mier ghulfe und ich denkes das isch no bi rel. villne lüt so.
Er het mich vo biochemie eig relativ vill gfrögt:Vo was isch es absorptionsspektrum, was misst mer det genau, zude Absorptionsunderschied vo NADred & NADox, weli arom. AS das ich kenne und weli devo am meischte absorbieret, wiso mer das bruucht (fürd proteinkonzentrationsbestimmig), und wiso d DNA nöd in mol/l, sondern in g/ml aage isch...
zum zweite versuech bini gfröget worde was Km isch und was es bedütet, wiso ich Lineweaver-Burk zeichnet han, was Michaelis-Menten-Kinetik isch und was mit de Kurve passiere wür, wenn mer d Enzymkonzentration verdopple wür. Wiiter bini gfröget worde was für e Reaktion di suuri Phosphatase katalysiert, und was für Produkt debi usechömmed (im Sinn vo Stoffklasse), inwifern Phosphat wichtig isch im Körper, was d pKs Definition vomene Puffer isch (hani kA gha xD han eifach gseit pH = pKs) und jaa.., jedes mal wenni es biispill gnennt han het er freud gha

zeichnet hani all molekül schomal im vorus, sodass ich während de befrögig nüt me han müsse zeichne...

soodeli, das isch alles woni mich dra chann erinnere... wünsche allne schöni Ferie und no vill erfolg!! )

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aa1


23.01.2013 17:40 		Orthostase-Versuch, geprüft von borsig

Ich durfte einer Versuchsperson jede Minute die Herzfrequenz und den BD messen.
Ich erzählte über die Riva-Rocci-Methode und musste genau erklären wie sie funktioniert(wieso hört man nichts? wie heissen die turbulenten Geräusche?). Meine Versuchsperson hatte einen niederigen BD (110 70). Er wollte wissen, wie hoch der KLINISCHE (und nicht der "lehrbuchmässge")BD sei respektive ob der BD der Probandin noch im gesunden Referenzbereich liegt (ja: syst. bis 140 und diast. 70--> ist aber altersabhängig!)
Dann kamen wir zum eigentlichen Versuch: Er wollte genau wissen, was der Auslöser für die erhöte Herzfrequenz sei, wenn man vom Liegen aufsteht-->der verminderte venösen Rückfluss wegen der Schwerkraft (alles andere kommt danach)!
danach erzählte ich etwas über die Dehnungsrezeptoren und über die arteriellen Pressorrezeptoren: Sympathikus wird aktiviert/weniger gehemmt, an Herz: NA an beta1-Rezeptoren (unbedingt die verschiedenen Rezeptoren wissen!) etc..
auch AP und die Kanäle in der Herzmuskelzelle können!
Was erhöt Sympathikus am Herzen(also chromotropie, Inotriopie, dromotropie und bathmotrop) und wo genau(sinus-oder AV-Knoten?), was geschieht in der Peripherie?(Vasokonstriktion,Muskeltonus erhöht-->Blut wird besser aus venen zum Herzen transportiert)
letzte Frage war: Wann steigt der systolische bzw. der diastolische BD?
Und dann war die halbe Stunde schon zu ende. War sehr agenehm auch dank den Prüfern(sehr geduldig und nett!)
Wünsch euch noch viel Erfolg!

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mpam


23.01.2013 14:20 		Computersimulation, geprüft von borsig&amp;name scho wieder vergesse

Computersimulation bim borsig und eme sehr nette dütsche;P frag: untersuchen sie anhand der herzfrequenz den systolischen und diastolischen blutdruck, die dauer des diastolischen und systolischen blutdrucks, hmv und schlagvolumen. mer chunnt bi computersimulation en compi (und sogar en 2te compi, falls de erst nd gaht)en drucker stift,blatt für protokoll geodrüeck,scher stift,alles. und uf excel ish au sho alles vorprogrammiert nur de systolisch und de diastolisch blutdruck änderig im bezug uf hf hani müsse uf milimeterpapier mache. han eifach chli müsse verzelle was ich da gmacht han und wieso das so ish und denn hends mich gfrögt was de druck im linke ventrikel bide diastolie ish und wo was d diastole abhängt (TPR!!!hani verhängt;P) und de brosig het viel notize gmacht und immer ganz nett glacht, au wenni d antwort nöd gwüsst han^^ich wünsch eu allne gaaaaanz viel glück und es gaht viel schneller verbi als mer denkt und nachher feerie!!!!!

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Anna


22.01.2013 20:06 		UV-Spektren von NADH, Tyrosin und DNA, Enzymkinetik saure Phosphatase, geprüft von Jelezarov und Mitte?

Er hett welle wüsse was NADH heisst, wases macht, was für reaktione im körper zum biispiel, warum dases zwei absorbtionsmaxima hett, hett welle wüsse wie absorption funktioniert und zwar ned eifach uf ebeni *liecht wird vo de teili i de lösig zruggphalte* sondern uf ebeni *valenzeleltrone werded dur d'energie vom liecht uf e höheri stufe ghobe und die verbrucht energie machts uus*
Denn hetter gfragt ob alli protein farbig sind, hani denn gseit, dass ungefähr en 10tel vo de AS im Protein wenn me vo de Statistik uus goht aromatischi AS sind, aber nur im UV absorbiered und drum sinds für üs durchsichtig/ ned farbig.
Denn hetter gfrogt obs denn keis protein git wo farbig isch für üs, hani gseit doch, aber nur wenns e verbindig drann het wie z'B e prosthetischi gruppe, als biispiel hani häm erwähnt, das hettem gfalle

Denn simmer zum zweite versuech, er hett wele wüsse wasi gmacht han, hett welle dasi ihm d'p-nitrophenylphosphat - p-nitrophenol - p-nitrophenolat zeichne. hett gfrogt mit was fürere reaktion dass das phosphat an alkohol bim p-nitrophenol bindet, hani ned gwüsst, wär e esterbindig.
guet, denn simmer wiiter, er hett denn mini Michaelis- Menten Grafik welle aaluege, het gfrogt obi si so erwartet han, hani ja gseit, hett au echt super funktioniert mitm versuech
aber denn ohjeh, hani michaelis menten grafik mit lineweaver burk verwechslet und drum km und vmax uf de grafik fallsch bestumme, hetter mer denn au sofort gseit und denn ischs mer denn na iigfalle.
den hetter gfrogt was km denn isch, hani verzellt... UND denn hetter welle dasi ihm algebraisch herleite warum km = 1/2 vmax isch... ja prost denn, isch mit chli hilf vo ihm denn gange.
denn fragt er was Km denn so usseit fürs Enzym, bin eifach ned druscho waser will ghöre, han gfragt obers ned chennt umformuliere oder so, wili ihn echt ned verstande ha.... denn hett de koexaminator gmacht und zack isches gange, er hett welle wüsse dass bi kleinem Km wert d'affinität vom enzym fürs substrat höcher isch und so... guet denn hett de jele glaub gmerkt dasi scho chli was weiss
letzte frage, hett es Enzym immer de glich Km wert, hani verzellt dases au Enzym git wo zwei verschiedeni substrat chend binde und dases für die denn jewiils anderi Km wert git. hetter au guet gfunde.

denn hetter no adie gseit und schöni ferie gwünscht, i ha gseit i hoffi es chömed vo ez aa lüüt wo meh wüssed als ich, da hend beidi glachet, und de jele hett schmunzelnd gmeint, er glaubi ender weniger

--> s'gspröch isch ewig gange hani im nachhinein gmerkt, fasch 40 Minute -__-

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Limbi


21.01.2013 20:22 		nix, geprüft von niemand

Da ich bei einem Prüfer meine Masterarbeit mache, kann ich euch ein paar facts mit auf den Weg geben:

Prüfer = Unmensch?
Den Prüfern ist es vollkommen klar dass man zur Prüfung vollbeladen mit Cortisol und andere medizinische (ich bin kein Endokrinologe!-)Fachthermini-Hormone erscheint, die für ein zerfallenes und abgemagertes Format sorgen. Dies sei normal und gehört dazu um die Belastbarkeit eines Studenten auf die Probe zu stellen, schliesslich wird's später im Berufsleben auch hektisch zu und her gehen (und das für einen noch hektischeren Lohn). Soweit so gut, wir werden also bereits jetzt für ein zukünftiges, strapaziöses Existenzminimum gedrillt um anderen Menschen helfen dürfen. :P

Fairness
Die ganze Prüfungsprozedur läuft für jeden Studenten gleich (un)fair ab. Ob die Frage als "schwierig" oder weniger "schwierig" eingestuft wird, ist individuell und ist für jeden ein Glückspiel, ähnlich wie im Casino, wobei die Bank hier definitiv im Nachteil ist. Man kann nicht alles lernen und sich niemals den riesen Berg an für die Zukunft unnötigen Stoff reinbiegen. Fakt ist, kommt man z.B. in der Histologie mit 2 von 3 Präparaten gut zu Recht, hat man noch eine 5. Kann man zu 3 Präparaten die anfänglich leichteren Fragen beantworten liegt auch hier eine 5 im Bereich des Möglichen. Antworten, wie z.B. "ich weiss nicht" werden lieber gehört als ein Ratespiel die wertvolle Zeit verstreichen lässt, die man lieber dazu verwenden sollte, das gelernte zu erzählen. Wo sonst darf man jemanden erklären wofür NADH steht? Ich wurde danach jedenfalls weder auf der Strasse, von der Familie, noch von einem Patienten gefragt, (okay, nicht mal vom Examinator, da ich nie Biochemie zog) schade eigentlich. Wieder unnötige kurzzeit-Synapsen vernetzt.

Der schlecht gelaunte Examinator
Murmelt ein Examinator vor sich hin oder macht er den Anschein, als hätte er das Ablaufdatum überschritten - Kopf hoch, es gibt immer noch den Co-Examinator der Still mit euch mit leidet und euch entsprechend eine angepasste Bewertung verpasst. Aber man muss auch den Examinator verstehen. Nach 50 Prüfungen hat er genug von den ewigen Patzern bei der selben Frage, ähnlich muss es wohl Fahrlehrern gehen, die wissen dass beim nächsten Hügelchen die Kupplung leiden wird. Schlecht gelaunte Examinatoren sorgen klar für eine stressigere Atmosphäre, lasst euch nicht entmutigen, denkt dabei einfach an die angepasste Bewertung. Was nicht heissen soll, dass ihr bei schlecht-gelaunten Examinatoren das Hirn auf offline stellen dürft.

Konkurrenzkampf?
Ärztemangel herrscht nach wie vor und die Deutschen kommen um die Ärzte im Alpenland zu ersetzen. Also machen wir ihnen weiter Platz, indem wir die wenigen Studenten - die nach dem harten Numerus-Clausus Kampf noch übrig bleiben - arenamässig weiter ankämpfen lassen, bis nur noch der eine und einzige Obernerd la "last man standing" übrig bleibt... Absoluter quatsch. Theoretisch könnten alle gemeinsam das nächste Jahr antreten! Praktisch auch!

Nervöser Student
Eine richtige Antwort mit falschem Artikel ("das müsste das Schilddrüse sein, weil hier der Kolloid umgeben von das Follikelepithelzellen ist") führt genau so zu einer 6 wie eine Antwort mit korrektem Artikel, auch hier, die Examinatoren sind zum Teil selber grammatikalische Unmenschen (und das im normalen, untremorösen Zustand). Patzer müssen euch nach der Prüfung also nicht beunruhigen. Wir auch nicht hier in Deutschunterricht, wir hier zum lernen Zitronenzyklus!

Noch Fragen? Einfach stellen, geht auch hier, oder über meine E-Mail (limbi@cgfx.ch).
Wenn nicht, dann wünsche ich Glück und ein super Durchhaltevermögen!
Limbi

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JustAMedStudent

23.01.2022 22:25

 Es ist zwar jetzt 2022 (9y später) aber better late than never: Danke Limbi für die tolle Arbeit und danke alle, die hier etwas schreiben. Bliebt gesund

- JustAMedStudent <3